4. La structure primaire des protéines Flashcards
Les peptides contiennent entre ? résidus d’acides aminés.
2 à 50
Les protéines sont des biomolécules constituées de longues chaînes de plus de ?
50 résidus
Nom du polymère pour 13 à 20 résidus
Oligopeptide
Nom du polymère pour plus de 20
Polypeptide (souvent utilisé lorsque discussion s’applique à la fois aux peptides et protéines)
Nom du polymère pour plus de 50
Protéine (vaste majorité contient entre 100 et 1000 résidus)
Minimum de ? résidus pour obtenir une structure tridimensionnelle stable
40
Une protéine monomérique est constituée …
d’une seule chaîne polypeptidique.
Protéines multimériques ou oligomériques
Constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques associées les unes avec les autres
Chaque chaîne d’une protéine multimérique est appelée ?
Sous-unité
Lorsque la protéine est formée de la répétition d’une seule et même sous-unité, on parle ?
d’un homomultimère
Les hétéromultimères sont formés …
d’au moins 2 sous-unités différentes.
La séquence linéaire des résidus d’acides aminés d’une chaîne peptidique est appelée ?
structure primaire
L’union des acides aminés entre eux s’effectue entre la fonction ? du premier acide aminé et la fonction ? d’un deuxième acide aminé pour former ? aussi appelé liaison peptidique ou lien peptidique.
a-carboxyle
a-amine
un lien amide
Les peptides et les protéines ? en milieu aqueux
s’ionisent
(charges portées par groupements COOH situé à extrémité C-terminale et NH2 situé à extrémité N-terminale libres aux extrémités ET chaîne latérales)
Les valeurs de pKa des acides aminés diffèrent donc légèrement lorsque ceux-ci se retrouvent à l’intérieur ?
d’un polypeptide (microenvironnement)
Pour décrire la séquence d’un peptide, on commence par le résidu ? et on énumère successivement les résidus jusqu’à ?
extrémité N-terminale
extrémité C-terminale
Bien savoir codes à une lettre
Résidus - alanyl par exemple
Composition d’une protéine
Réfère à la nature des acides aminés (% de chaque)
Séquence d’une protéine
Ordre dans lequel les résidus sont attachés les uns aux autres **COMMENCE TOUJOURS PAR EXTRÉMITÉ N-TERMINALE
8 étapes principales des techniques de séquençage des protéines
1- Bris des ponts disulfures
2- Bris des interactions non covalentes
3- Composition en acides aminés
4- Caractérisation des extrémités N- et C- terminales
5- Fragmentation des chaînes polypeptidiques
6- Séquençage des fragments
Répéter étapes 5-6 avec seconde méthode fragmentation
7- Reconstruction de la séquence
8- Localisation des ponts disulfures
À l’aide de la bio-informatique et de logiciels spécialisés dans la transformation de séquence nucléotidique en séquence protéique, il est possible d’obtenir… 3
Sa structure primaire
Sa masse moléculaire
Son point isoélectrique
Les analyses ? des séquences protéiques obtenues à partir de l’analyse de l’ADN ne permettent pas de prédire ? (présence d’acides aminés modifiés ou de ponts disulfures). De plus, il n’est pas possible de déterminer si la protéine est composée d’une ou de plusieurs ?.
in silico (par ordinateur)
les modifications post-traductionnelles
sous-unités
On dit que 2 protéines sont ? lorsqu’elles possèdent un degré significatif de similarité de séquence. Elles sont dérivées d’un ancêtre commun; elles peuvent être orthologues ou paralogues.
Homologues
Deux protéines homologues ayant la même fonction, mais provenant d’organismes différents sont dites ?. Les protéines ? sont retrouvées dans un même organisme. Ce sont des protéines homologues (similarité de séquence) qui ont des rôles différents. Ces protéines proviennent de la duplication d’un gène et de sa spécialisation subséquente.
Orthologues
Paralogues
On parle de ? lorsqu’un résidu est remplacé par un autre ayant des caractéristiques semblables.
substitution conservatrice
