5.1 Classification des protéines Flashcards
Les 3 façons de classer une protéine
Selon la fonction
Selon la forme et la solubilité
Selon la composition
Selon la fonction :
**De toutes les biomolécules, les protéines ont les fonctions les plus diversifiées.
Catalyse, transport, mouvement, structure, stockage des nutriments, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression
PAS STOCKAGE DE L’INFO GÉN
Fonction parfois inconnue
Certaines protéines sont multifonctionnelles
Selon la forme et la solubilité, il y a 3 groupes :
Fibreuses, globulaires et membranaires
Protéines fibreuses caractéristiques
- Structures secondaires régulières (généralement 1 type = secondaire)
- Degré de pontage élevé (grand nombre d’interactions covalentes et non covalentes les retiennent ensemble)
- Insolubles dans l’eau
- Filiformes (allongées)
- Rôle structural donc grande résistance mécanique
3 exemples de protéines fibreuses et de quoi elles sont formées
Kératine (hélice alpha)
Fibroine de la soie (empilement feuillets B)
Collagène (triple hélice spécifique)
L’a-kératine est retrouvée ?, ?, ? et ?
Chaque molécule de kératine forme une ? de pas à droite (stabilisés par liens H)
Après surenroulement : ?
Autre surenroulement : ?
Autre surenroulement : ?
3 derniers sont stabilisés par ?
Une fibre de kératine est extensible jusqu’à 2 fois sa longueur. Bris de liens H lors extension mais se reforment par la suite
ongles, poils, cornes et épiderme hélice a droite Superhélice Protofibrille Microfibrille liens H et ponts disulfures
Comment est-ce que la science capillaire tire profit des propriétés structurales de la kératine?
La science capillaire tire profit des propriétés structurales de la kératine afin de modifier la forme
de nos cheveux. Lors d’une permanente, on traite le cheveu avec un agent réducteur qui brise les
ponts disulfures. On donne ensuite la forme souhaitée aux cheveux et on fixe cette forme en
permettant la reformation des ponts disulfures, mais entre des résidus cystéines différents.
Les fibroines de la soie sont constituées de ? superposés en plusieurs couches très serrées. Comparaison à ?
feuillets B antiparallèles
mille-feuille
*Ces fibres sont très solides et quasi-inextensibles, puisque, comme nous l’avons vu précédemment dans ce module, les brins β ont une conformation étendue. Donc les chaînes polypeptidiques sont déjà presque complètement étirées.
Les protéines ? sont plus nombreuses que les protéines fibreuses et membranaires.
Caractéristiques
globulaires
- Structures secondaires variées et irrégulières (plusieurs types)
- Forme sphéroidale (repliement compact)
- Solubles dans l’eau
- Fonctions diversifiées (enzymes, hormones, anticorps, protéines de transport, etc.)
Moins de 250 résidus = 1 seul domaine
Plus de 250 résidus = 2 domaines ou plus, protéine multifonctionnelle
Les protéines membranaires ont une forte teneur en ?
résidus hydrophobes
Classifier les protéines selon leur composition (2 sortes)
Simple = forme active ne contient que des acides aminés Conjuguée = protéine associée un groupement non protéique
2 types de protéines conjuguées
- Apoprotéine = Protéine conjuguée sans son groupement non protéique. Forme inactive
- Holoprotéine = Protéine conjuguée avec son groupement non protéique. Forme active
Les protéines conjuguées appartiennent à différentes classes selon la nature de leur groupement non protéique : Lipoprotéine pour ? Nucléoprotéine pour ? Glycoprotéine pour ? Métalloprotéine pour ? Hémoprotéine pour ? Flavoprotéine pour ? Phosphoprotéine pour ?
lipide acide nucléique glucide ion métallique hème FMN, FAD groupement phosphate
3 protéines ayant un rôle important chez les vertébrés
Collagène
Myoglobine
Hémoglobine
Le collagène représente entre ? à ?% des protéines totales chez les mammifères.
On les retrouve dans différents ? comme les tendons, la peau, le cartilage, les os, les dents, les vaisseaux sanguins, etc.
Il joue un rôle ? en conférant à ces tissus une grande ?
Cette résistance s’explique par le fait que le collagène est une protéine ? formée de ?
Le collagène est également une protéine ? que l’on retrouve liée à des molécules ?
25 à 35% tissus conjonctifs structural résistance à la tension fibreuse faisceaux d'hélices hiérarchisés conjuguée glucidiques (donc associé aux glucides)
