5.1 Classification des protéines Flashcards
Les 3 façons de classer une protéine
Selon la fonction
Selon la forme et la solubilité
Selon la composition
Selon la fonction :
**De toutes les biomolécules, les protéines ont les fonctions les plus diversifiées.
Catalyse, transport, mouvement, structure, stockage des nutriments, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression
PAS STOCKAGE DE L’INFO GÉN
Fonction parfois inconnue
Certaines protéines sont multifonctionnelles
Selon la forme et la solubilité, il y a 3 groupes :
Fibreuses, globulaires et membranaires
Protéines fibreuses caractéristiques
- Structures secondaires régulières (généralement 1 type = secondaire)
- Degré de pontage élevé (grand nombre d’interactions covalentes et non covalentes les retiennent ensemble)
- Insolubles dans l’eau
- Filiformes (allongées)
- Rôle structural donc grande résistance mécanique
3 exemples de protéines fibreuses et de quoi elles sont formées
Kératine (hélice alpha)
Fibroine de la soie (empilement feuillets B)
Collagène (triple hélice spécifique)
L’a-kératine est retrouvée ?, ?, ? et ?
Chaque molécule de kératine forme une ? de pas à droite (stabilisés par liens H)
Après surenroulement : ?
Autre surenroulement : ?
Autre surenroulement : ?
3 derniers sont stabilisés par ?
Une fibre de kératine est extensible jusqu’à 2 fois sa longueur. Bris de liens H lors extension mais se reforment par la suite
ongles, poils, cornes et épiderme hélice a droite Superhélice Protofibrille Microfibrille liens H et ponts disulfures
Comment est-ce que la science capillaire tire profit des propriétés structurales de la kératine?
La science capillaire tire profit des propriétés structurales de la kératine afin de modifier la forme
de nos cheveux. Lors d’une permanente, on traite le cheveu avec un agent réducteur qui brise les
ponts disulfures. On donne ensuite la forme souhaitée aux cheveux et on fixe cette forme en
permettant la reformation des ponts disulfures, mais entre des résidus cystéines différents.
Les fibroines de la soie sont constituées de ? superposés en plusieurs couches très serrées. Comparaison à ?
feuillets B antiparallèles
mille-feuille
*Ces fibres sont très solides et quasi-inextensibles, puisque, comme nous l’avons vu précédemment dans ce module, les brins β ont une conformation étendue. Donc les chaînes polypeptidiques sont déjà presque complètement étirées.
Les protéines ? sont plus nombreuses que les protéines fibreuses et membranaires.
Caractéristiques
globulaires
- Structures secondaires variées et irrégulières (plusieurs types)
- Forme sphéroidale (repliement compact)
- Solubles dans l’eau
- Fonctions diversifiées (enzymes, hormones, anticorps, protéines de transport, etc.)
Moins de 250 résidus = 1 seul domaine
Plus de 250 résidus = 2 domaines ou plus, protéine multifonctionnelle
Les protéines membranaires ont une forte teneur en ?
résidus hydrophobes
Classifier les protéines selon leur composition (2 sortes)
Simple = forme active ne contient que des acides aminés Conjuguée = protéine associée un groupement non protéique
2 types de protéines conjuguées
- Apoprotéine = Protéine conjuguée sans son groupement non protéique. Forme inactive
- Holoprotéine = Protéine conjuguée avec son groupement non protéique. Forme active
Les protéines conjuguées appartiennent à différentes classes selon la nature de leur groupement non protéique : Lipoprotéine pour ? Nucléoprotéine pour ? Glycoprotéine pour ? Métalloprotéine pour ? Hémoprotéine pour ? Flavoprotéine pour ? Phosphoprotéine pour ?
lipide acide nucléique glucide ion métallique hème FMN, FAD groupement phosphate
3 protéines ayant un rôle important chez les vertébrés
Collagène
Myoglobine
Hémoglobine
Le collagène représente entre ? à ?% des protéines totales chez les mammifères.
On les retrouve dans différents ? comme les tendons, la peau, le cartilage, les os, les dents, les vaisseaux sanguins, etc.
Il joue un rôle ? en conférant à ces tissus une grande ?
Cette résistance s’explique par le fait que le collagène est une protéine ? formée de ?
Le collagène est également une protéine ? que l’on retrouve liée à des molécules ?
25 à 35% tissus conjonctifs structural résistance à la tension fibreuse faisceaux d'hélices hiérarchisés conjuguée glucidiques (donc associé aux glucides)
Chaque chaîne de collagène compte environ ? résidus.
Multiples répétitions de 3 résidus d’acides aminés : ?
Chaque chaîne forme une ? plus étendue qu’une ?
PAS DE LIENS H INTRACATÉNAIRES
Modification post-traductionnelle qui dépend de la structure du collagène : ?
1000
Gly-X-Y (X souvent proline et Y souvent dérivé hydroxylé proline ou lysine)
hélice gauche
hélice a
hydroxylation proline et lysine
Lorsque 3 hélices de pas à gauche s’enroulent les unes autour des autres, elles forment ? appelée aussi ?
Stabilisation de la triple hélice par : ?
une triple hélice droite
tropocollagène
liaisons hydrogènes interchaînes (entre Gly et X et entre les hydroxyprolines)
Les molécules de tropocollagène sont liées entre elles par des liens covalents particuliers qu’on appelle ? ou ?
Ces liens se forment entre un résidu ? et ?
bases de Schiff ou ponts lysine
lysine et allysine
Maladie associée au collagène = ?
Causée par ?
Symptômes :
Puisque la vitamine C est essentiel à l’hydroxylation, lorsqu’il n’y en pas, incapacité d’hydroxyler les résidus proline et lysine, et donc ?
scorbut
carence en vitamine C
Lésions cutanées, perte des dents, fragilité des vaisseaux sanguins
la structure du collagène est altérée
La myoglobine et l’hémoglobine sont des protéines ? ayant pour fonction de ?. Dans ? et ? pour myoglobine et dans ? pour hémoglobine
La myoglobine est un ?, faisceau de ?
L’hémoglobine est un ? avec faisceaux de ? pour sous-unités a et faisceaux de ? pour sous-unités B (donc constituée surtout d’hélices a, elle contient ? sous-unités et ? groupements hème
Ce sont des ?, donc des protéines conjuguées dont la forme active contient un groupement ?
globulaires
transporter l’oxygène + muscles et tissus + sang
monomère + 8 hélices a
hétérotétramère
7 hélices a et 8 hélices a
4 (2 a et 2 B)
4 (1 par sous-unité)
hémoprotéines
hème
L’hème est un groupement relativement complexe formé d’une molécule de ? contenant un atome de ? lié au centre. C’est ce dernier qui sert de ? de l’oxygène.
protoporphyrine IX
fer
site de fixation
Caractéristiques hémoglobine
Protéine multimérique (hétérotétramère), allostérique, globulaire
Transport de l’oxygène dans le sang
Liaison à 4 groupements hème (prot conjuguée) car 4 sous-unités (2 alpha et 2 beta)
Affinité pour l’oxygène modulable (possibilité de régulation)
Caractéristiques myoglobine
Protéine monomérique (monomère), globulaire
Transport oxygène dans muscles et tissus
Liaison à 1 groupement hème (prot conjuguée)
**Oxymyoglobine et désoxymyoglobine
