3. Les acides aminés

Question 1

Nommer les fonctions biologiques des acides aminés et des protéines (8)

Answer 1

• Catalyse = bcp de prots sont des enzymes. Grande majorité des réactions chimiques sont catalysées par des enzymes. Il existe des milliers d’enzymes différents dans la cellule.
• Transport = de petites molécules ou d’ions (ex: hémoglobine)
• Stockage des nutriments
• Structure = prots responsables de la forme et rigidité des cellules, des tissus et des organes
• Mouvement = assemblages de protéines confèrent aux cellules la capacité de se mouvoir et aux muscles de se contracter
• Décodage de l’information génétique = processus de transcription et de traduction. Prots peuvent aussi activer ou inhiber expression des gènes.
• Régulation = certaines prots servent d’hormones ou de récepteurs hormonaux responsables du contrôle de différentes activités cellulaires.
• Défense ou agression = certaines prots défendent ou aident à l’attaque d’une proie

Question 2

Structure générale des acides aminés

Answer 2

• Groupement carboxyle (-COOH) et groupement amine primaire (-NH2)

Question 3

Acides aminés standards (20)

Answer 3

• Unités de base qui servent à la construction des protéines = acides aminés protéogéniques
• Sont tous des acides α-aminés (alpha) et le carbone alpha porte 4 substituants différents alors c’est un carbone asymétrique/molécule chirale
  (Selon la position du groupement on parlera de B bêta, y gamma, δ delta ou ε epsilon)
• Ont tous une fonction carboxyle et une fonction amine primaire SAUF proline (amine secondaire)
• Ont tous une activité optique SAUF glycine (pas chirale)
• Sont des acides faibles polyprotiques (ont tous au moins 2 pKa (7 des 20 en ont 3)
• Sont des ampholytes/amphotères = peuvent jouer rôle d’acide et de base
  Autres cas particuliers = isoleucine et thréonine possèdent 2 carbones chiraux (peuvent exister sous forme de 4 stéréoisomères)
  Isoleucine et leucine = isomères de structure

Question 4

Acides aminés non standards

Answer 4

Plus de 300!

Neurotransmetteurs, hormones ou intermédiaires métaboliques importants

Question 5

Les 2 façons de classer les acides aminés

Answer 5

• Selon la nature chimique de la chaîne R (7 classes) qui facilite mémorisation
• Selon la polarité de la chaîne R (4 groupes) qui est la plus utilisée et importante pour structure des protéines car polarité des chaînes latérales a une influence importante sur le repliement de la structure 3D des protéines ainsi que sur leur fonction

Question 6

Le point isoélectrique (pI)

Answer 6

Il correspond au pH auquel la totalité (100%) des molécules de l’acide aminé est sous forme de zwitterion (ion hybride/dipolaire) qui est une molécule avec charge positive et négative donc une charge nette nulle. (addition des pKa divisée par 2)

Question 7

Les 7 classes nature chimique

Answer 7

• Aliphatique
• Fonction a-iminoacide
• Cycle aromatique
• Soufrée
• Hydroxylée
• 2e fonction basique
• 2e fonction acide et leur dérivé amide

Question 8

Chaîne latérale aliphatique (5)

Answer 8

Chaîne avec que des atomes de carbone et d’hydrogène
- Glycine : chaîne lat aucun C (+ petit) (pas de carb chiral et c’est le seul dans les acides am protéogéniques)
- Alanine : chaîne lat 1 C
- Valine : chaîne lat 3 C
- Leucine et isoleucine : chaîne lat 4 C (isomères de structure)
Les 3 derniers sont des acides aminés branchés donc pas de chaîne lat linéaire.

Question 9

Fonction a-iminoacide (1)

Answer 9

• Proline!!

Anneau pyrrolidine, amine secondaire, rigidité

Question 10

Cycle aromatique (3)

Answer 10

• Phenylalanine
• Tyrosine
• Tryptophan (indole)
  Les acides aminés aromatiques absorbent les rayons UV. Cette propriété est souvent utilisée pour le dosage et la détection des protéines.

Question 11

Soufrée (2)

Answer 11

Présence d’un atome de soufre

• Méthionine
• Cystéine (thiol - lorsque les groupements thiol de 2 cystéines réagissent ensemble, il y a formation d’un pont disulfure)

Question 12

B-Hydroxylée (2)

Answer 12

• Port groupement hydroxyle sur carbone B
• Serine
• Threonine
  (Tyrosine = groupement hydroxyle mais lié au cycle aromatique)

Question 13

2e fonction basique (3)

Answer 13

Chaînes latérales peuvent accepter proton supplémentaires, rendant ces acides aminés basiques

• Histidine
• Lysine (diamino acide)
• Arginine (3 groupements amines supplémentaires formant ion guanidium donc le plus basique)

Question 14

2e fonction acide et leur dérivé amide (4)

Answer 14

Présence seconde fonction carboxyle à l’extrémité de leur chaîne latérale.
- Aspartate
- Glutamate
Si l’on modifie le second carboxyle par ajout d’un groupement amine on obtient:
- Asparagine
- Glutamine

Question 15

Les 4 groupes selon la polarité

Answer 15

• Non polaires
• Polaires, non chargés
• Polaires et chargés : Acides (group. acide chaîne lat)
• Polaires et chargés : Bases (group basique chaîne lat)

Question 16

Acides aminés non polaires (9)

Answer 16

Tous les acides aminés aliphatiques donc glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine.
ET
Proline, methionine, phenylalanine, tryptophan

Question 17

Acides aminés polaires non chargés (6)

Answer 17

Tyrosine, serine, threonine, cysteine, asparagine, glutamine

Question 18

Acides aminés polaires et chargés : Acides (2)

Answer 18

Aspartate et Glutamate

Question 19

Acides aminés polaires et chargés : Basiques (3)

Answer 19

Histidine, lysine et arginine

Question 20

De quoi dépend la solubilité d’un composé?

Answer 20

De sa polarité et de sa taille

Question 21

À quoi sert l’index d’hydropathie?

Answer 21

Vérifier le caractère hydrophile ou hydrophobe (chargé = ++ hydrophile, polaire = + hydrophile, non-polaire = hydrophobe). Plus la valeur est positive, plus la molécule est hydrophobe.

Question 22

Les autres acides aminés (3 groupes)

Answer 22

• Acides aminés absents des protéines = médiateurs chimiques : hormones, neurotransmetteurs + précurseurs ou intermédiaires métaboliques
• Acides aminés retrouvés dans les protéines = protéogéniques rares + après modifications post-traductionnelles
• Acides aminés de la série D

Question 23

Médiateurs chimiques (2 types) qui permettent communication entre différentes cellules de l’organisme

Answer 23

• Hormones : produites par glande (circulation sang) et agissent à distance
  EXEMPLES = éphédrine (en état de stress, fabriquée par glandes surrénales) et thyroxine T4/Triiodothyronine T3 pour métabolisme
• Neurotransmetteurs : produits par des neurones et agissent à courte distance
  EXEMPLES = GABA (contrôle moteur) et histamine (réactions allergiques)

Question 24

Exemples de précurseurs ou intermédiaires métaboliques

Answer 24

• Homocystéine et homosérine : métabolisme des acides aminés
• Citrulline et ornithine : cycle de l’urée (élimination des ions ammoniums
• S-adénosylméthionine (SAM) : rôle dans la méthylation

Question 25

Exemples de protéogéniques rares (incorporés directement dans la chaîne peptidique lors de la synthèse des protéines)

Answer 25

- Sélénocystéine (découverte dans prots sélénoprotéines) - Pyrrolysine (présente chez certaines archaebactéries méthanogènes, surtout dans enzymes participant à la production de méthane)

Question 26

Modifications post-traductionnelles

Answer 26

Certains acides aminés non-standards qui font leur apparition dans la chaîne polypeptidique suite à la modification chimique d'acides aminés standards qui sont déjà intégrés à la chaîne. Modifications possibles = phosphorylation, méthylation, acétylation, hydroxylation, carboxylation

Question 27

Acides aminés de la série D

Answer 27

Certaines bactéries/mycètes utilisent des acides aminés de la série D pour synthétiser des peptides présents dans leur paroi cellulaire qui induisent réponse immunitaire plus faible. Aussi présents dans antibiotiques comme actinomycine et gramicidine

Question 28

Pourquoi les acides aminés existent-ils sous différentes formes ioniques selon le pH du milieu?

Answer 28

Ils portent une fonction acide (groupement carboxyle COOH) et une fonction basique (groupement amine NH2). Ils peuvent donc se comporter à la fois comme un acide ou comme une base = MOLÉCULE AMPHOTÈRE

Question 29

Pourquoi les acides aminés sont tous des acides faibles polyprotiques (polyacides)?

Answer 29

Car ils possèdent tous au moins 2 groupements ionisables.

Question 30

Explication ionisation des acides aminés

Answer 30

- Dans un milieu fortement acide, les groupements carboxyle et amine de la molécule sont protonés (ils portent le maximum de protons possibles). La molécule a donc une charge nette positive. - À mesure que le pH augmente, il y a libération du proton du groupement carboxyle et la molécule devient neutre avec une charge nette égale à 0 = ZWITTERION/ION HYBRIDE (pK1) - À pH très basique, l'acide aminé libère le proton du groupement amine et la molécule est chargée négativement. (pK2) pKR = pKa associé au groupement ionisable de la chaîne latérale

Question 31

Au pH physiologique... charges?

Answer 31

Groupement carboxyle est négatif et groupement amine est positif donc charge nette est égale à 0. (acide aminé diprotique) **Cependant, charge nette des acides aminés triprotiques à pH physiologique dépend de l'état d'ionisation du groupement ionisable de sa chaîne latérale.

Question 32

Point isoélectrique = pH isoélectrique = pI (endroit ou la pente est la plus élevée)

Answer 32

pH ou l'acide aminé ne porte aucune charge nette (neutre) Lorsqu'il n'y a pas de chaîne latérale ionisable : seuls les groupements COOH et NH2 sont ionisables. Le pI est alors la moyenne des pKa. pI = pKa1 + pKa2/2 **Le pka correspond à l'endroit ou la pente est presque nulle. ** Le point isoélectrique d'un acide aminé ayant une chaîne latérale ionisable est égal à la moyenne des pka entourant la forme zwitterion de l'acide aminé. La courbe de titration dans ce cas comporte 3 paliers et 4 formes ioniques différentes.

Question 33

Délocalisation de la charge

Answer 33

Lorsqu'on est en présence d'un groupement portant une charge et une double liaison.