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Biochimie structurale 1ere partie > 5. Structure 3D, repliement et classification des protéines > Flashcards

5. Structure 3D, repliement et classification des protéines Flashcards

1
Q

Les protéines jouent des rôles variés dans la cellule et leurs fonctions sont déterminées principalement par

A

leurs structures tridimensionnelles (3D)

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Q

Pour changer la CONFIGURATION d’une protéine, ? doit être brisée puis reformée autrement.

A

une liaison covalente

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3
Q

Lorsqu’il y a CONFORMATION, ? n’est brisé.

Il peut y avoir ? autour d’un lien covalent simple.

A

aucun lien covalent

rotation

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4
Q

On parlera de ? pour désigner la conformation 3D spécifique qu’adopte une protéine dans des conditions physiologiques. Il s’agit de la forme ayant ?

A

conformation native

une activité biologique

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5
Q

Nommer les 4 niveaux de structure d’une protéine

Celles qui forment structure 3D?

A

Structure primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire

Secondaire, tertiaire, quaternaire

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6
Q

La structure primaire correspond à ? de la chaîne polypeptidique spécifiée par ?. (Intervention unique des liens covalents de type liens peptidiques)

A

la séquence en acides aminés

l’information génétique (ADN/génome)

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7
Q

La ? correspond à l’arrangement spatial (3D) des acides aminés adjacents d’un segment de la chaîne polypeptidique. Plusieurs dans une chaîne polypeptidique. Elles sont stabilisées par ? entre les atomes du squelette peptidique (entre group a-carbonyle et a-amine de résidus adjacents).
Exemples de structures secondaires : ?

A

structure secondaire
les liens H
Hélices a, feuillets B, boucles, coudes

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8
Q

La structure tertiaire décrit ? de tous les atomes formant une chaîne polypeptidique. Stabilisée par ? et ? entre les chaînes latérales de résidus éloignés dans la structure primaire. Cette structure comprend les ? et ?.

A

l’arrangement 3D
les interactions non covalentes (liaisons H, interactions hydrophobes, liaisons ioniques, forces de Van der Waals) et des ponts disulfures
motifs et domaines

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9
Q

Les protéines constituées d’au moins ? possèdent une structure quaternaire. Ce niveau de structure décrit ? et ? des sous-unités dans l’espace. Comme structure tertiaire, principalement inter non covalentes (4) et covalentes (ponts disulfures + ?) qui stabilisent structure quaternaire.
La structure quaternaire d’une protéine monomérique est ?

A

2 chaînes polypeptidiques (protéines multimériques)
l’association et l’arrangement spatial
bases de Schiff
une structure tertiaire

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10
Q

Quelles sont les 2 façons de déterminer la structure 3D d’une protéine?

A

Cristallographie à rayons X ou spectroscopie par RMN

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11
Q

Principe cristallographie à rayons X

A

Protéine cristallisée diffracte rayons X selon sa forme et le patron obtenu est analysé pour obtenir structure 3D

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12
Q

Principe spectroscopie par RMN

A

Étude structure protéine en solution (avantage : permet d’obtenir la structure si cristallisation pas possible ou difficile)
Étude changements de conformation (dynamique)
Plus puissante pour petites protéines que grosses

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13
Q

Les ? ne sont pas des entités statiques (souplesse très importante pour la fonction)

A

protéines

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14
Q

Dans la structure secondaire, l’arrangement spatial des acides aminés adjacents dépend de la ? des liens peptidiques et de la ? des chaînes latérales.

A

la géométrie

nature

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15
Q

Que comprend le groupement peptidique?

C’est un plan ? (conséquence résonnance)

A

les 2 atomes directement impliqués dans le lien peptidique (C et N) et leurs 4 substituants
PAS les chaînes latérales
Rigide

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16
Q

De quoi parle-t-on par squelette peptidique?

A

séquence répétée N-C alpha-Co

3 liens covalents = Ca - Co (psi), Co - N, N - Ca (phi)

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17
Q

En principe, une rotation peut s’effectuer autour ? et cette rotation est définie par ?

A

d’une liaison simple

un angle de torsion

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18
Q

En présence d’une ?, il y a formation d’un hybride de résonnance. La résonnance restreint ? autour du lien peptidique et lui confère les caractéristiques partielles des liaisons doubles : ?
Rotation possible seulement pour liens ? (phi) et ? (psi)

A

liaison peptidique
la rotation
C-N plus court que C-N standard mais plus long que C=N
C=O plus long que C=O standard, plus court que C-O
Ca-N et Ca-Co

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19
Q

Le groupement peptidique est restreint à 2 conformations : ? ou ?

A

Cis ou trans
Cis = les 2 C alpha sont plus rapprochés et occupent angles adjacents du plan
Trans = les 2 C alpha sont aux extrémités opposées du plan

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20
Q

Entre cis et trans, quelle conformation est moins favorable?

A

Cis, car les chaînes latérales des 2 résidus sont plus rapprochées, ce qui augmente l’encombrement stérique entre les chaînes lat

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21
Q

Une fois le lien peptidique formé, une conformation trans ne peut être convertie en une conformation cis parce qu’il ne peut pas avoir de rotation autour du lien peptidique. Pour changer de conformation, l’action d’une enzyme appelée ? est nécessaire.

A

isomérase
Elle provoque une déstabilisation transitoire de l’hybride de résonnance, permettant ainsi la rotation temporaire autour du lien peptidique.

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22
Q

? est la structure secondaire la plus connue et la plus abondante dans les protéines.
Caractéristiques

A

L’hélice alpha
o Les liens H sont approximativement parallèles au grand axe de l’hélice et stabilisent la structure.
• Le pas de l’hélice (pitch) est de 0,54 nm.
• La distance parcourue par l’hélice à chaque résidu (rise) est de 0,15 nm.
• Un tour d’hélice (ou tour de spire) correspond à 3,6 résidus.
• Les chaînes latérales sont perpendiculaires à l’axe de l’hélice et se dirigent vers l’extérieur de celle-ci.
Le C = O d’un résidu n forme une liaison hydrogène avec le N - H d’un résidu n + 4.
***LIENS H ENTRE LES RÉSIDUS VOISINS

23
Q

Différence entre hélice alpha droite et hélice alpha gauche

A

Lorsqu’on visualise un ruban :
Hélice alpha droite = va vers droite, rentre vers l’intérieur et monte
Hélice alpha gauche = va vers gauche, rentre vers l’intérieur et monte

24
Q

Les hélices alpha dans les protéines sont presque toujours des hélices ?. Trop de possibilités de ? déstabilisent les hélices, tout comme les répulsions électromagnétiques entre chaînes lat même charge de même que pour ? entre les chaînes lat de taille importante ou ramifiée.

A

droites
rotation
l’encombrement stérique

25
Q

? est le résidu le moins commun dans les hélices.

A

La proline
Son amine secondaire n’a pas de N-H dispo pour liaisons hydrogène donc présence proline amène souvent interruption de la structure en hélice alpha.

26
Q

Les hélices sont souvent ?, c’est-à-dire qu’on retrouve les résidus hydrophobes d’un côté de l’hélice et les résidus hydrophiles de l’autre côté.

A

amphipathiques

27
Q

Le ? est une autre structure secondaire rencontrée fréquemment dans les protéines. L’élément constitutif d’un feuillet est une portion de la chaîne polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag appelée ?.

A

feuillet B
brin B
**Feuillets B font partie structure secondaire lorsque les brins associés proviennent de régions adjacentes d’une même chaîne. Cependant, les 2 brins d’un feuillet B peuvent provenir de régions éloignées d’une même chaîne (structure tertiaire) ou encore de 2 chaînes différentes (structure quaternaire).

28
Q

Un brin B contient en moyenne ? résidus, mais ça va de 2 à 22.
Sa ? n’est pas stable à cause de l’absence ? entre les résidus.
Les brins voisins s’associent entre eux en formant des ?, ce qui augmente leur ?.

A 
6
conformation
d'interactions non covalentes 
liens H
stabilité
29
Q

Quels sont les 2 principaux types de feuillets B?

A
  • Feuillets B parallèles (brins orientés dans le même sens)

- Feuillets B antiparallèles (brins orientés dans le sens inverse et liens H perpendiculaires aux brins B)

30
Q

Les feuillets ? sont plus stables que les feuillets ? parce que ses liens H sont plus linéaires. Plus un lien H est linéaire, plus il est ?.

A

antiparallèles
parallèles
fort

31
Q

Dans les protéines globulaires, environ 50 % des résidus d’acides aminés sont organisés sous forme d’hélices alpha ou de feuillets β réunis entre eux par ? qui changent brusquement de ?. Ces changements de direction sont rendus possibles grâce à la présence de structures appelées ?.

A

des segments irréguliers
direction
boucles

32
Q

Les boucles qui contiennent peu de résidus (5 ou moins) sont appelées ? ou ?.
Quel type est le plus courant? Il fait souvent lien entre 2 brins d’un feuillet B ?
? est souvent présente car favorise virage abrupt sans problème d’encombrement stérique
? favorise aussi changement de direction de la chaîne polypeptidique en introduisant lien peptidique dans conformation cis
Pourquoi ces 2 acides aminés sont-ils plus fréquemment rencontrés dans un coude B?

A 
coudes ou tours
B
antiparallèle
La glycine
La proline
Leurs structures particulières (la très petite chaîne latérale de la glycine et l’anneau pyrrolidine de la proline) provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique.
33
Q

C’est ? de toutes les structures ? entre elles qui façonne la structure 3D finale de la protéine.
La structure tertiaire est beaucoup plus conservée que ?

A

l’agencement
secondaires
la séquence

34
Q

La localisation des résidus dans la structure tertiaire dépend fortement de leur ?

A

polarité

35
Q

Certains arrangements de structures secondaires sont plus fréquents que d’autres : on les qualifie de ? ou ?

A

motifs ou structures supersecondaires

36
Q

Les ? sont des segments de la chaîne polypeptidique qui se replient indépendamment les uns des autres.
Chacun a une fonction spécifique et les protéines avec plusieurs ont la ? des propriétés de ceux-ci. Un domaine peut contenir plusieurs ?. Ces derniers sont des combinaison reconnaissable de structures secondaires.

A

domaines
somme
motifs

37
Q

La structure tertiaire est stabilisée par différents types d’? de même que par des liens covalents comme les ?. Ces interactions se forment principalement entre les atomes des chaînes latérales d’une même chaîne polypeptidique (?). Les résidus liés entre eux peuvent être très éloignés dans la structure primaire.

A

interactions non covalentes
ponts disulfures
liaisons intracaténaires

38
Q

La structure quaternaire d’une protéine réfère à l’association de ? pour former une ?
Bien souvent il faudra que toutes les sous-unités soient présentes pour que la protéine soit fonctionnelle.

A

2 ou plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités)

protéine multimérique

39
Q

Dans le cas d’une protéine ?, la structure quaternaire correspond à la structure ? puisque la protéine n’est constituée d’une seule chaîne.
La structure quaternaire est stabilisée par les mêmes types d’interaction que la structure tertiaire, sauf que ces interactions sont formées entre ? = ?.

A

monomérique
tertiaire
2 chaînes polypeptidiques distinctes = liaisons intercaténaires

40
Q

Liaisons intracaténaires VS liaisons intercaténaires

A

Liaisons entre 2 groupements fonctionnels d’une même chaîne peptidique ou encore d’un même brin d’ADN
Liaison entre 2 chaînes peptidiques ou encore 2 brins d’ADN

41
Q

La fabrication de protéines sous la forme ? est avantageuse pour la cellule. Nommer des avantages:

A

multimérique
 La synthèse de plusieurs chaînes plus courtes est plus efficace que la synthèse
d’une seule chaîne plus longue.
 Les protéines multimériques sont habituellement plus stables que les sous-unités dissociées.
 Différentes protéines possédant des fonctions similaires peuvent partager les
mêmes sous-unités. La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités
favorise l’évolution.
 Les interactions entre les sous-unités facilitent la régulation.
 Les protéines multimériques permettent la canalisation métabolique.

42
Q

La dénaturation d’une protéine réfère à la perte de ? suite aux bris des ?. Étant donné la relation directe entre ? et ?, son activité biologique sera aussi affectée.

A

la conformation native
interactions non covalentes
structure 3D
la fonction d’une protéine

43
Q

Une protéine se dénature lorsque des ? perturbent les interactions non covalentes qui maintiennent les structures secondaires, tertiaire(s) et quaternaire de la protéine. Exemples :

  • *Dénaturation ne touche pas aux liens covalents donc structure primaire reste inchangée.
  • *Présence de ponts disulfures rend les protéines moins susceptibles à la dénaturation.
  • *Peut être irréversible
A
  • Chaleur (altère interactions non covalentes)
  • Changement de pH (changement de charge)
  • Agents chaotropiques (perturbent les liaisons faibles en augmentant la solubilité des groupements non polaires)
  • Détergents (altèrent interactions hydrophobes en formant des micelles qui augmentent solubilité résidus hydrophobes)
  • B-mercaptoéthanol : bris des ponts disulfures
44
Q

Quels sont les 2 principaux agents chaotropiques utilisés en lab?

A

Urée et sels de guanidine

45
Q

Certaines protéines peuvent retrouver leur conformation native après avoir été dénaturée. On parle alors de ?

A

renaturation
*Ce phénomène démontre que toute l’information nécessaire au repliement correct de la protéine est inscrite dans sa séquence (structure primaire).

46
Q

Le repliement d’une protéine est un phénomène de coopérativité, car formation d’une partie de la structure aide à la formation de la structure restante.
Toutes l’information nécessaire au repliement est contenue dans la ? du polypeptide.
Les protéines se replient de manière à former la structure la plus ? possible, c’est-à-dire celle contenant le minimum ?. Ainsi, le repliement est un processus thermodynamiquement ?, car il y a ? (delta G négatif).

A 
structure primaire
stable
d'énergie libre
favorable
diminution de l'énergie libre
47
Q

On représente les changements d’énergie libre lors du repliement par ?

A

un entonnoir

48
Q

Les ? sont le facteur le plus important pour le repliement des protéines. (Exclusion des résidus hydrophobes sert de force motrice au repliement… Regroupement de ceux-ci au centre protéine afin de réduire la surface accessible au solvant)
Les ?, les ? et les ? contribuent au repliement et à la stabilité des protéines.

A

interactions hydrophobes
liens H
liaisons ioniques
forces de Van der Waals

49
Q

Classe de protéines qui joue un rôle important dans le repliement des protéines = ?
Caractéristiques

A

Chaperonnes
• Faciliter le repliement de grosses protéines en empêchant la formation d’intermédiaires incorrectement repliés.
• Aider les protéines dénaturées à se renaturer.
• Entraîner la dégradation de la chaîne polypeptidique si elle ne peut se replier correctement.

50
Q

Agrégation et coalescence des résidus non polaires = ? (permet formation poches hydrophobes)
Intermédiaire lors du repliement des protéines, n’a pas encore atteint conformation native mais n’est pas dénaturée = ?

A 
effondrement hydrophobe
Globule fondu (Molten globule)
**Intermédiaires surtout observés pour les protéines de plus de 100 résidus. Petites se replient souvent sans former d'intermédiaire.
51
Q

À quel niveau de structure contribue ces énoncés :

  • Feuillet B
  • Liaisons hydrogène
  • Liaisons disulfure
A
  1. Feuillet B
    i. Structure secondaire, mais parfois tertiaire (lorsque les brins β ne sont pas adjacents dans la structure primaire) et même quaternaire (lorsque les brins β ne proviennent pas de la même chaîne)
  2. Liaisons hydrogène
    i. Structure secondaire
  3. Entre les atomes du squelette peptidique
    ii. Structure tertiaire
  4. Entre les chaînes latérales polaires d’une même chaîne polypeptidique
    iii. Structure quaternaire
  5. Entre les chaînes latérales polaires de 2 sous-unités de la protéine
  6. Liaisons disulfure
    i. Structure tertiaire ou quaternaire
  7. Entre les résidus cystéine d’une même chaîne polypeptidique
  8. Entre les résidus cystéine de 2 sous-unités de la protéine
52
Q

Comment la polarité ou la charge d’un résidu d’acide aminé influence-t-elle sa position dans la structure 3D d’une protéine?

A

La position d’un résidu dans la structure 3D dépend des interactions possibles avec le solvant. Les acides aminés chargés ou polaires se retrouvent principalement à la surface de la protéine (exposés au solvant), tandis que les acides aminés hydrophobes se retrouvent majoritairement à l’intérieur de la protéine, hors du contact du solvant.

53
Q

Quel est le nom des doubles liaisons covalentes impliquées dans le maintien de la structure du collagène?

A

Bases de Schiff/ponts lysine

Biochimie structurale 1ere partie (12 decks)

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