6. Les enzymes Flashcards
Les systèmes vivants utilisent les enzymes pour ? et ? les réactions chimiques.
Presque toutes les enzymes sont des ? (sauf pour certains ARNs)
Dans les protéines conjuguées, lorsque portion non protéique est absente (forme inactive) on parle de ?
lorsque portion non protéique est présente (forme active) on parle de ?
Portion non protéique se nomme ?
Lorsque celle-ci est une molécule inorganique =
Lorsque celle-ci est une molécule organique =
accélérer et contrôler protéines apoenzyme holoenzyme (Une apoenzyme et une holoenzyme réfèrent aux différentes formes d’une protéine conjuguée. On utilise le terme apoenzyme pour désigner la protéine seule, non liée à un cofacteur ou une coenzyme. C’est la forme inactive. La même protéine, mais cette fois liée à son cofacteur, est appelée holoenzyme. C’est la forme active de la protéine.) cofacteur ions essentiels coenzyme
Les ? sont des coenzymes faiblement fixés à l’apoenzyme par des liaisons non covalentes.
Les ? sont des coenzymes solidement fixées à l’enzyme par des liaisons covalentes.
cosubstrats
groupements prosthétiques
En général, les coenzymes et leurs précurseurs doivent être obtenus par ?, ce sont les ?. La plupart doivent être transformées par des ? afin de correspondre aux ?.
l’alimentation
vitamines
enzymes
coenzymes
Les enzymes augmentent ? et par conséquent, influent sur ? MAIS PAS sur ?
Pour qu’une réaction non spontanée soit possible, elle doit être combinée à une réaction spontanée. L’énergie libérée par l’une sera utilisée par l’autre. On parle alors de ?
la vitesse de la réaction
la cinétique
la spontanéité
réactions couplées
Les 3 propriétés qui distinguent les enzymes des catalyseurs synthétiques :
- PLUS GRANDE VITESSE DE RÉACTION! Réactions catalysées par enzymes sont 10 exposant 3 à 10 exposant 20 fois plus rapides que mêmes réactions non catalysées. Les enzymes sont plus efficaces que les catalyseurs synthétiques et ceci dans des conditions (concentration, température et pH) compatibles avec la vie.
- TRÈS SPÉCIFIQUES! Les enzymes sont hautement spécifiques. DOUBLE SPÉCIFICITÉ car spécificité de substrat et spécificité de réaction (produits précis)
- PEUVENT ÊTRE RÉGULÉES! Plusieurs enzymes sont régulées. Elles ont la capacité de réagir aux besoins métaboliques momentanés de la cellule en ajustant leur activité catalytique.
Une réaction chimique non catalysée se produit lorsque 2 molécules de réactif (ou substrat) entrant en ? possèdent la quantité minimale ?, appelée ?. Aussi appelée ?, elle correspond à la qté d’énergie requise pour convertir 1 mole de substrat de son ? (faible énergie) à son ?
Seulement une fraction des molécules de substrat dispose de ? pour atteindre ?, connu sous le nom d’? qui est extrêmement ?
Dans cet état, l’électron, l’atome ou groupe d’atomes en cours de transfert est partagé à égalité entre ? et ?
collision d'énergie libre requise énergie libre d'activation barrière d'activation état initial état de transition
de l'énergie nécessaire l'état de réactivité état de transition instable le donneur et l'accepteur
Une enzyme augmente la vitesse d’une réaction en diminuant ?. Elle y parvient en assurant une augmentation locale de ? et en positionnant ? de manière favorable.
Plusieurs enzymes lient plus d’un ? à la fois, mais dans ce module, juste réactions simples avec 1 seul
la barrière d’activation
la concentration des réactifs
le(s) substrat(s)
substrat
Les 3 types d’inhibiteur enzymatique =
Compétitif
Non compétitif
Incompétitif ou anticompétitif
Les 6 classes d’enzymes selon le type de réaction catalysée :
- OXYDORÉDUCTASES = enzymes catalysant réactions d’oxydoréduction (processus de transfert d’un électron entre un donneur (agent réducteur) et un accepteur d’électron (agent oxydant). Agent réducteur devient oxydé et agent oxydant devient réduit. Oxydation = perte électron, perte hydrogène, gain oxygène. Réduction = gain électron, gain hydrogène, perte oxygène.
- TRANSFÉRASES = enzymes catalysant réactions de transfert d’un atome ou groupe d’atomes. Présence coenzyme généralement requise
- HYDROLASES = enzymes catalysant réactions d’hydrolyse donc bris lien covalent par ajout molécule d’eau
- LYASES = enzymes catalysant formation double liaison associée élimination atome/groupe OU bris double liaison par addition atome/groupe
- ISOMÉRASES = enzymes catalysant réarrangements intramoléculaires
- LIGASES = enzymes catalysant formation liens covalents entre 2 molécules en utilisant énergie produite par hydrolyse de l’ATP
La taille d’une enzyme est habituellement bcp plus ? que celle de son substrat.
Conformation enzyme comporte une cavité particulière qui contient ? qui a un double rôle : ? et ?
La structure tridimensionnelle du site actif est ? à celle du substrat. Ainsi, la spécificité d’une enzyme pour son substrat résulte de ? par ? entre site actif et substrat.
Elle dépend de la ? et du ? du site actif versus celui du substrat.
grande
site actif
fixation substrat et catalyse réaction
complémentaire
la reconnaissance moléculaire
structure
forme et du caractère électrique (non polaire, polaire ou chargé)
Modèle clé/serrure =
Ce dernier ne prend pas en compte…
Modèle de l’ajustement induit =
substrat est clé, enzyme est serrure, site actif est trou de la serrure
Souplesse structurale
interactions non covalentes entre substrat et enzyme induisent un changement 3D de la structure du site actif. Processus de reconnaissance dynamique ou l’enzyme et le substrat adaptent mutuellement leurs formes respectives pour mieux s’ajuster l’un à l’autre.
Les inhibiteurs enzymatiques sont des molécules ayant la capacité de ? en empêchant la formation ? ou en bloquant la ? menant à ?
La plupart des inhibiteurs se lient à l’enzyme par le biais d’interactions ?, on parle alors ?
(Existe aussi inhibition irréversible avec interactions ?)
diminuer l’activité catalytique d’une enzyme
du complexe enzyme-substrat
non covalentes
d’inhibition réversible
covalentes
La réaction enzymatique est spécifique, donc il n’y a pas de ? résultant d’une réaction secondaire. Le produit formé est presque ?.
Ce qui résulte formation produit =
Elle entraîne donc la ? du complexe enzyme-produit. Possible car interactions enzyme-produit sont ?. L’enzyme retourne alors à ?
sous-produit
100% pur
perte de complémentarité
dissociation
non covalentes
sa conformation initiale
L’inhibiteur compétitif a le même site de liaison que ?. C’est donc un ?
Il se lie à ? (au ? et ? l’accès au véritable substrat)
Effets = ?
Inhibition compétitive non classique = ?
le substrat
analogue structural du substrat
l’enzyme seulement (au site actif et bloque l’accès)
Augmentation Km (affinité E pour S change) et Vmax inchangée
se lie à un autre site sur l’enzyme mais la liaison déforme le site actif donc pas de formation complexe ES
Inhibiteur incompétitif ou anticompétitif se lie ?
Effets =
SEULEMENT complexe ES
Diminution proportionnelle Km et Vmax
La vitesse d’une réaction enzymatique dépend de 3 facteurs :
- Concentration substrat et cofacteur/coenzyme s’il y a lieu
- Concentration de l’enzyme
- Activité catalytique de l’enzyme
Affinité enzyme à son substrat = ?
capacité à le lier
Inhibiteur non compétitif se lie ?
Il peut se lier à la fois ? ou ?
Effets = ?
ailleurs que sur le site actif
à l’enzyme seule ou complexe ES
Km inchangée et diminution Vmax (complexe ESI est inactif alors diminution concentration enzyme active)
On a souvent recours à des inhibiteurs pour mieux comprendre ?
Les inhibiteurs enzymatiques ont la capacité de ? ou ? des processus métaboliques essentiels au maintien de la vie
le mode d’action des enzymes
modifier ou bloquer
L’effet coopératif est un ?, c’est-à-dire que la liaison d’un substrat a un effet sur la liaison d’une molécule du même substrat, mais sur une ?.
phénomène homotrope
sous-unité adjacente
La ? dépend des vitesses à laquelle elle est synthétisée et dégradée. Le contrôle de ? se fait à une vitesse beaucoup plus rapide. Dans un organisme, celle-ci est modulée par différents mécanismes comme ? ou les ?.
concentration d’une enzyme
l’activité de l’enzyme
l’allostérie ou les modifications covalentes
Les enzymes agissent en abaissant barrière d’activation de la réaction. Expliquez comment leur liaison au substrat permet cette diminution.
Dans le modèle de l’ajustement induit, la liaison du substrat à l’enzyme induit un
changement de conformation qui rapproche le substrat de l’état de transition. De
plus, cet état est stabilisé par la liaison à l’enzyme. Le substrat se retrouve dans une
orientation favorisant les contacts efficaces entre les molécules impliquées.
Finalement, l’enzyme permet une augmentation locale de la concentration des réactifs, ce qui augmente la vitesse de la réaction.
L’activité de plusieurs enzymes est sous ?. Elle permet ? la plus ? aux conditions locales.
La structure 3D d’une protéine allostérique est modifiée par la présence de molécules appelées ? ou ?, qui se lient de façon ? à l’enzyme.
Ceux qui augmentent l’activité de l’enzyme sont des ?, effet allostérique ?, et ceux qui la diminuent sont des ?, effet allostérique ?
régulation allostérique l'adaptation rapide effecteurs allostériques/modulateurs allostériques non covalente activateurs, positif inhibiteurs, négatif
Généralement, les enzymes allostériques ont une structure ? contenant un nombre ? de sous-unités, chacune pouvant fixer ?. En plus du site actif, les sous-unités possèdent également des ? auxquels se lient des effecteurs.
quaternaire
pair
une molécule de substrat
sites allostériques
Certaines modifications covalentes peuvent moduler ?. Elle peuvent être ? si protéine peut subir action d’une enzyme de conversion qui enlève une modification.
Cette forme de régulation est plus rapide que ? mais plus ? que la régulation allostérique.
La modification covalente réversible la plus fréquente = ?
Modifications covalentes irréversibles = certaines enzymes sont produites et conservées sous une forme inactive appelée ? ou ?. Ceux-ci sont activés par la ? d’un de leurs ? (?)
l’activité des enzymes
réversibles
le contrôle de la synthèse et de la dégradation d’une protéine
lente
Phosphorylation/déphosphorylation
proenzyme ou zygomène
coupure
liens covalents
activation protéolytique
Au premier rang des mécanismes régulateurs, ? permet de réguler l’activité d’une protéine par la ?. Cela confère à une enzyme une grande ? aux variations de concentration de ? et ?.
l’allostérie
modification de sa structure 3D
sensibilité
substrat et d’effecteur
L’effet allostérique est un ?, car c’est la liaison de ? qui a un effet sur la fixation du substrat. Le changement de conformation provoqué par l’interaction enzyme-effecteur peut ? () ou ? () la réaction.
phénomène hétérotrope
l’effecteur allostérique
activer (effet allostérique positif, activateur)
inhiber (effet allostérique négatif, inhibiteur)
Les enzymes allostériques se distinguent par la forme ? de leur courbe, parce que la fixation d’un substrat sur une sous-unité modifie ? des autres sous-unités pour ce même substrat. Si celle-ci augmente = ?
Si celle-ci diminue = ?
sigmoidale
l’affinité
effet coopératif positif
effet coopératif négatif
Le changement d’une conformation à l’autre d’une enzyme allostérique est appelé ?. La structure 3D de chaque sous-unité d’une enzyme allostérique oscille naturellement entre 2 conformations : ? et ?
La présence d’un activateur allostérique stabilise ? et force ainsi l’équilibre de ? vers ?.
Un inhibiteur allostérique stabilise ? et pousse l’équilibre de ? vers ?.
transition allostérique
conformation T (état inactif à faible affinité pour substrat)
conformation R (état actif à forte affinité pour substrat)
la forme R
T vers R
la forme T
R vers T
Les 2 modèles proposés pour expliquer la transition entre conformations R et T des protéines allostériques = ? et ?
Modèle concerté : changement conformation d’une sous-unité (T vers R ou R vers T) entraîne nécessairement le changement de toutes les autres sous-unités simultanément. Toutes les sous-unités d’une enzyme allostérique doivent avoir la même conformation.
Modèle séquentiel : les sous-unités de la protéine n’ont pas nécessairement la même conformation. La conversion d’une sous-unité ne se propage pas automatiquement aux autres sous-unités, mais il y a légère altération de la structure qui les rend plus réceptives au substrat.
Bien que l’hémoglobine ne soit pas une enzyme, c’est une ?
protéine allostérique
Dans la cellule, la transformation d’un substrat A en un produit final F se fait en plusieurs étapes, chacune catalysée par une enzyme distincte. La formation du produit final passe donc généralement par la formations de divers produits appelés ?.
Le terme ? est utilisé pour décrire l’action de l’ensemble des enzymes menant à la formation du produit final.
intermédiaires métaboliques
sentier métabolique
Différence entre intermédiaires métaboliques et état de transition?
Un intermédiaire métabolique est assez stable pour être détecté, car sa durée de vie est beaucoup plus longue que l’état de transition.
Comme les enzymes d’un même sentier métabolique travaillent de concert, ces enzymes sont souvent liées physiquement les unes aux autres dans un même ?.
Une même enzyme catalyse parfois 2 réactions successives dans un même sentier, ce qu’on appelle ?. Ce type possède généralement plus d’?
complexe multienzymatique
enzyme multifonctionnelle
un domaine
Dans un sentier métabolique, ? est un processus par lequel le produit d’une réaction enzymatique est ? directement au site actif suivant d’une enzyme multifonctionnelle ou d’un complexe multienzymatique sans être libéré sous forme libre dans le solvant. Ceci augmente ? en diminuant le temps de transit entre 2 ? et en augmentant ? locale de substrat.
la canalisation métabolique transféré la vitesse de la réaction sites actifs la concentration
Pourquoi est-il important pour la cellule de réguler l’activité catalytique de ses enzymes? (3)
- Conserver son énergie
- Pas gaspiller ressources
- Répondre aux changements environnement
