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MMD1043 - ND > 5- Métabolisme des protéines et aa COPY COPY COPY > Flashcards

5- Métabolisme des protéines et aa COPY COPY COPY Flashcards

1
Q

Quelles sont les particularités des aa

A
  • Contrairement aux glucides et lipides:
  • Source d’énergie très secondaire
  • aa ne peuvent as être mis en réserve dans l’organisme.
  • Azote est le constituant chimique caractéristique des aa et protéines.
  • Ont un carbone central (carbone alpha), groupement carboxylique, groupement aminé, chaîne latérale variable (R).
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Q

Produit de dégradation ou désamination du groupement amine

A

Ammonium (NH4+) qui est extrêmement toxique

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3
Q

Liaison des protéines

A

Peptidique (entre carboxil et un amine)

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4
Q

Charges des aa

A

Charge (-) sur le carboxile, (+) sur l’amine au pH physiologique, donc neutres
DONC: zwitterions

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5
Q

De quoi dépendent les propriétés acido-basiques des aa

A
  • Groupements COOH et NH2
  • Présence ou non d’une chaine latérale avec fonction acidique ou basique
  • Environnement local (si liés en peptides ou protéines)
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6
Q

C’est quoi le pK

A

pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et 50% non-ionisée
COOH ↔ COO-
NH2 ↔ NH3+
aa ont plusieurs pK : groupe COOH, NH2 et pour la chaîne latérale si ionisable

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7
Q

C’est quoi le point isoélectrique

A
  • pH auquel charge nette de l’aa est 0
  • aa en ont un seul (même si dans l’acide aminé les différents groupes on différents pK)
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8
Q

Fonction de la glutamine et structure du Glutamate

A

Glutamine = Transporteur d’ammonium

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9
Q

quels sont les aa essentiels

A

Isoleucine
Leucine
Lysine
Méthionine
Phénylalanine
Thréonine
Tryptophane
Valine

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10
Q

Rôles des aa

A
  • Synthèse des protéines
  • Rôle énergétique (secondaire)
  • Précurseurs de molécules contenant de l’azote (C’est par les aa que l’azote est incorporé dans d’autres types de molécules)
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11
Q

Combien de aa et de quoi dépend la structure d’une protéine

A
  • centaines d’aa, mais les 20 élémentaires sont les seuls servant à la synthèse des protéines
  • Dépend de sa Séquence en aa (Structure primaire)
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12
Q

Structure secondaire, tertiaire, et quaternaire

A
  • Structure secondaire : les a.a. dans une chaîne peptidique peuvent interagir ensembles (ex: liens hydrogènes) et former des structures particulières (hélices a, feuillet b)
  • Structure tertiaire : conformation tridimensionnelle globale d’une protéine
  • Structure quaternaire : interaction entre plusieurs polypeptides (dimères, trimères, etc.)
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13
Q

Provenance des aa

A
  • Synthèse: à partir d’acides organiques et d’azote pour les aa non-essentiels
  • Alimentation: protéines ingérées sont digérées en aa
  • Catabolisme des protéines de l’organisme
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14
Q

C’est quoi le pool d’aa

A
  • Pas d’entreposage corporel d’aa
    Ce qui n’est pas utilisé pour la synthèse protéique est dégradé et éliminé par désamination/transamination puis décarboxylation
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15
Q

Quelle est la provenance des aa digérés

A

Alimentaire (100g/j):
- protéines végétales (protéines incomplètes)
- animales (complètes)
Autres (30 à 50 g/j):
- Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
- Protéines provenant des cellules muqueuses mortes

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16
Q

Comment se fait la digestion des protéines dans l’estomac

A

Débute dans l’estomac
- Acide gastrique sécrétée par cellules pariétales
- Pepsine sécrétée sous forme inactive par les cellules principales de l’estomac

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17
Q

Comment se fait la digestion des protéines dans le duodénum

A

Dans le duodénum:
- L’acidité gastrique est neutralisée par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques, ce qui fait perdre l’activité à la pepsine
- Autres protéases (ou enzymes protéolytique) sécrétées par pancréas prennent le relais à cause que le dudodénum n’est pas acide et donc, la pepsine n’est plus active: trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidases (toutes sécrétées sous forme inactive pour éviter l’auto-digestion)
- Les protéases pancréatiques ont un fragment qui doit être clivé pour que l’action des protéase débute (Voir les détails dans les prochaines flashcards)

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18
Q

Décrit la pepsine dans l’estomac

A
  • Sécrétée sous forme inactive: pepsinogène
  • Activé dans un mileu acide (pH < 5), est clivé et produit la pepsine active
  • La pepsine peut également cliver le pepsinogène
  • Dégrade 10/15% d’une protéine ingérée, dégradation partielle pour former de gros polypeptides
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19
Q

Que sont les enzymes protéolytiques

A
  • Pour éviter l’autodigestion, protéases pancréatiques comportent un petit fragment d’aa qui bloque site actif de l’enzyme
  • Fragment doit être clivé pour que l’action des protéases débute
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20
Q

Quels sont les précurseurs de quels enzymes protéolytiques?
- Trypsine
- Chymotrypsine
- Élastase
- Carboxipeptidase

A

Trypsinogène: trypsine
Chymotrypsinogène: chymotrypsine
Proélastase: élastase
Procaboxypeptidase: carboxypeptidase

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21
Q

Activation et action de la trypsine

A
  • Trypsinogène clivé par entérokinase (Entérokinase sécrétée par la muqueuse intestinale)
  • Autres enzymes sont activées par la trypsine
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22
Q

Les fragments de protéine sont-ils digérés par une seule protéase?
Quelles sont les actions des enzymes de digestion des protéines?

A
  • Les fragments de protéines qui entrent dans l’intestin sont donc digérés par plusieurs protéases.
  • Trypsine et chymotrypsine clivent les fragments de protéines en petits peptides.
  • Ses petits peptides sont alors clivés par les Carboxypeptidase.
  • Élastase clive les fibres d’élastine.
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23
Q

Comment se termine la digestion dans la muqueuse intestinale

A
  • La digestion des protéines est complétée par l’action des enzymes de la muqueuse intestinale: Dipeptidase, Aminopeptidase, Carboxypeptidase
  • Au final, les protéines sont dégradées en tripeptides, dipeptides et acides aminés libres
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24
Q

Comment se fait l’absorption des aa, dipeptides et tripeptides

A
  • Via plusieurs différents transporteurs actifs.
  • Le Transport est couplé au sodium.
  • Di et tripeptides absorbés sont dégradés en aa libres dans les cellules épithéliales avant d’entrer dans la circulation sanguine.
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25
Q

Comment se fait l’absorption de protéines entières et cela est observé pour quel tranche d’âge

A
  • Très rare
  • Captées par endocytose et relachées dans la circulation par exocytose
  • Observé chez le nouveau-né:
    immaturité de la muqueuse intestinale et de l’estomac
    Pourrait être une cause des allergies alimentaires précoces et souvent réversibles
    Permettrait aussi de transmettre les anticorps de la mère
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26
Q

Décrit l’Azote atmosphérique ainsi que le rôle des microorganisme dans le cycle de l’azote

A

Azote atmosphérique:
- 78% de l’air
- Chimiquement inerte
- Inutilisable par la plupart des êtres vivants

Microorganismes :
- Transformation de N2 en ammoniac (NH3)
- Nitrification en nitrites (NO2) et nitrates (NO3)

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27
Q

Décrit le cycle de l’azote

A
  • Plantes absorbent l’ammoniac (NH3) et nitrates (NO3) du sol et les incorpore dans leurs aa et autres constituants azotés.
  • Animaux se nourrissent de végétaux.
  • Végétaux et animaux meurent, se putréfient et leurs composés azotés, sous action bactérienne, sont transféré à nouveau en ammoniac.
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28
Q

C’est quoi la balance azotée

A

Équilibre entre ingestion (protéines alimentaires) et élimination ou excrétion (urée) de l’azote

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29
Q

Quel est la principale source d’azote, la proportion d’azote dans les protéines alimentaires, le contenu d’azote dans les composés non-protéiques et la composition de l’azote urinaire

A
  • Les protéines sont la principale source d’azote, puisque les aa aminés sont la porte d’entrée de l’azote
  • La proportion d’azote dans les protéines alimentaires est de 10 à 16%
  • Le contenu en azote de composés non protéiques est presque négligeable
  • Environ 80% de l’azote urinaire est sous forme d’urée.
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30
Q

Formule de la balance azotée et combien de kilo de protéine détruisons et reconstruisons par jour

A

~ 1⁄2 kilo de protéines par jour

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31
Q

Quand on observe une balance positive et négative d’azote et quelle est la balance azotée normale

A
32
Q

Voie de biosynthèse des aa non essentiel, comment l’azote est incorporé dans les aa non-essentiels et comment varie la complexité des voies de synthèses

A
  • L’humain synthétise 12 aa (ie. non-essentiel)
  • À partir d’intermédiaire de la glycolyse, cycle de Krebs ou de la voie des pentoses et à partir des aa essentiels
  • Azote incorporé par amination (glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase) ou transamination (transaminases)
  • La complexité des voies de synthèses varie selon la structure des chaînes latérales
33
Q

Biosynthèse de glutamate et glutamine

A
  • À partir d’alpha-cétoglutarate (intermédiaire du cycle de Krebs) on ajoute successivement 2 azotes
  • Glutamate déshydrogénase donne glutamate, puis glutamine synthétase donne glutamine
34
Q

Autre voie de synthèse de glutamate

A

Transamination (via la transaminase) de l’alpha-cétoglutarate

35
Q

C’est quoi la transamination

A
  • Échange d’azote entre un aa et un acide alpha-cétonique catalysée par transaminases
  • ALT (alanine transaminase) pyruvate → alanine
  • AST (aspartate transaminase) oxaloacétate → aspartate
36
Q

quels sont 4 enzymes clés à retenir pour la biosynthèse des acides aminés (AMINATION ET TRANSAMINATION)

A
37
Q

Comment obtient-on de l’alanine et de l’aspartate

A

Alanine: Glutamate donne son azote a du pyruvate ce qui donne de l’alanine (Le glutamate sans azote devient a-cétoglutarate)

Aspartate: Glutamate donne son azote a du oxaloacétate ce qui donne de l’Aspartate (Le glutamate sans azote devient a-cétoglutarate)

38
Q

aa sont précurseurs de quelles molécules importantes

A
  • Neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine)
  • Hormones thyroïdiennes
  • Hème
  • Histidine (permet de synthétise de l’histamine)
39
Q

Synthèse de GABA à partir de?

A

Synthèse de GABA à partir du glutamate

40
Q

Synthèse de sérotonine à partir de

A

Synthèse de sérotonine à partir du tryptophane

41
Q

Synthèse des catécholamines et de la dopamine à partir de

A

Synthèse des catécholamines et de la dopamine à partir de la tyrosine

42
Q

Comment se fait la synthèse des hormones thyroïdiennes

A
  • À partir des tyrosines dans la thyroglobuline (spécifique à la thyroïde)
  • Les tyrosines de la thyroglobuline peuvent être iodés : ajout de 1 ou 2 iodes à la chaine latérale, formation de monoiodotyrosine ou diiosotyronine
  • Iodotyrosines (T1 ET T2) formés peuvent réagir ensemble pour former T3 et T4 par l’action de la thyroperoxydase (TPO)
43
Q

Synthèse de l’hème à partir de

A

Synthèse de l’hème à partir de la glycine

44
Q

Réactions intervenant dans le catabolisme (dégradation ou casser) des aa

A

Les acides aminés inutilisés ne sont pas entreposés dans l’organisme
- Transamination: produit du glutamate
- Désamination: oxydative ou non, produit ammonium TOXIQUE
- Dégradation du squelette carbonée

45
Q

Quand sont catabolisés les aa

A
  • Dégradation des protéines
  • Apport en aa excède le besoin
  • Jeûne
46
Q

Molécules générées par catabolisme des aa dans le foie

A
  • Urée
  • Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques) :
  • utilisés pour faire énergie
    -transformés en acide gras et triglycérides,
  • utilisés pour synthèse du glucose (néoglucogenèse) ou de corps cétoniques (cétogenèse)*
47
Q

Que peut faire le glutamate après sa transamination (sa formation à partir alpha-cetoglutarate)

A
  • Être désaminé →libération de l’ammonium (NH4+)
  • Être converti en glutamine (glutamine synthétase - amination ). La glutamine joue un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie
48
Q

C’est quoi la désamination

A
  • Libération d’ammonium à partir d’un aa
  • Oxydative ou non
49
Q

Désamination oxydative produit quoi et quelles enzymes lui sont propres?

A
  • Produit NADH, H+, acide a-cétonique + NH4+
  • Enzymes qui fait la désamination oxydative: oxydase des aa et glutamate déshydrogénase
  • Est Voie de désamination majoritaire
50
Q

Que fait le Glutamate déshydrogénase

A

Enzyme catalysant la désamination du glutamate (et sa synthèse aussi)

51
Q

Caractéristique du glutamate déshydrogénase de la désamination oxydative

A
  • Le taux de désamination oxydative du glutamate est très élevé
  • Le glutamate est très abondant
  • Sa désamination oxydative permet d’éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins, ou d’urée dans le foie.
52
Q

De quoi dépend l’activité de la glutamate déshydrogénase hépathique

A
  • Dépend du niveau d’énergie de la cellule
  • ATP élévée = alpha-cétoglutarate convertit en glutamate
  • ATP faible = glutamate convertit en alpha-cétoglutarate
53
Q

Désamination non oxydative produit pas quoi et ses exceptions

A
  • La désamination non-oxydative ne produit pas du NADH + H+
  • Exceptions: asparagine et glutamine
54
Q

Par quel enzyme l’amination et la désamination non-oxydative de la glutamine est possible

A
55
Q

Quelle est la première étape du catabolisme de la glutamine

A

La désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase

56
Q

La désamination des acides aminés mène à la formation de NH4+ et d’acides alpha-cétoniques, qui peuvent par la suite :

A
  1. Être « ré-aminés » pour former des acides aminés
  2. Être oxydés dans le cycle de Krebs → production d’énergie
  3. Être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
  4. Être décarboxylés (dégradés)
57
Q

Catégories d’aa ainsi que le nombre aa par catégories

A
  1. Acides aminés glucogéniques (14 donc majorité)
    À partir d’oxaloacétate
  2. Acides aminés cétogéniques (juste 2)
    À partir de l’acétyl-CoA
  3. Glucogéniques / cétogéniques (4)
58
Q

Que sont les aa glucogéniques

A
  • La plupart des acides aminés sont glucogéniques
  • Directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs
  • Alanine est le + important acide aminé glucogénique (alanine + a-cétoglutarate → pyruvate + glutamate (transamination par l’ALT))
  • Néoglucogénèse à partir de l’alanine dépasse celui de tous les autres aa (cycle de l’alanine-glucose)
59
Q

Que sont les aa cétogéniques

A
  • Directement transformés en acétoacétate ou acétyl-CoA.
  • Participation des aa à la cétogénèse (formation de corps cétoniques) et à la lipogénèse (formation de lipides) est très modeste
60
Q

Décrit le cycle alanine-glucose

A
  1. La glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate.
  2. Les muscles dégradent des protéines.
  3. Le pyruvate est transformé en alanine par transamination (ALT) dans les muscles.
  4. L’alanine se dirige au foie.
  5. Permet de régénérer du glucose par néoglucogenèse au foie
61
Q

Pourquoi niveau de NH4 circulant peu élevé quels sont mécanismes de controle et qu’est ce qui augmente le taux de NH4

A

La désamination des acides aminés produit du NH4+ (très toxique) et il sera converti en urée parce que l’urée est 100 000 fois moins toxique que le NH4+

Ces trois mécanismes contrôlent le niveau de NH4:
- Cycle de la glutamine
- Cycle alanine-glucose
- Cycle de l’urée

  • La dégradation de l’urée par les bactéries intestinales augmente le niveau NH4
62
Q

Quel est le rôle de la glutamine et son cycle de la glutamine

A
  • Glutamine : Joue un rôle majeur dans le transport du NH4 vers le foie(examen)
  • Dans les tissus périphériques (incluant cerveau et muscles), la glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine:
    Ceci permet le transport du NH4+ sous une forme non toxique et transport vers le foie (principalement) ou les reins
  • Dans le foie, la glutaminase transamine la glutamine en glutamate, libérant le NH4 servant à la synthèse de l’urée (qui représente 80% de l’azote urinaire)
  • Dans le rein, la Glutamine peut également être transaminé en glutamate par l’action de la glutaminase, libérant NH4 et sera directement éliminé dans urine (qui représente 20% de l’azote urinaire)
63
Q

De quoi d’autre peut être issu du NH4 (EXAMEN)

A

Azote issu de la flore intestinale, soit de l’activité bactérienne dans intestin (dégradation de l’urée et des aa)

64
Q

Cycle de l’urée, son rôle, combien de réactions et néccéssite combien d’ATP

A
  • Voie métabolique exclusive au foie
  • Rôle: Convertit azote (NH4+) provenant du catabolisme des aa en urée pour excrétion urinaire
  • Un cycle de 5 réactions (2 réactions mitochondriales et 3 réactions cytosoliques)
  • Nécessite 4 ATP
    1. NH4+ tissulaire, transporté par la glutamine et l’alanine
    − Cycle de la glutamine et cycle de l’alanine-glucose
    2. Aspartate
    − Formé dans le foie par transamination de l’oxaloacétate (par AST)
    3. CO2 produit dans le cycle de Krebs
65
Q

Réaction 1 du cycle de l’urée, où et quoi

A
  • Mitochondries
  • CO2+NH4+2ATP = carbamyl phosphate
66
Q

Réaction 2 du cycle de l’urée, où et quoi

A
  • Mitochondries
  • Ornithine + carbamyl phosphate=citrulline
67
Q

Réaction 3 du cycle de l’urée, où et quoi

A
  • Cytosolique
  • Citrulline+aspartate+2ATP = arginino succinate
68
Q

Réaction 4 du cycle de l’urée, où et quoi

A
  • Cytosolique
  • Arginino succinate = fumarate +arginine
69
Q

Réaction 5 du cycle de l’urée, où et quoi

A
  • Cytosolique
  • Arginine+H2O = ornithine+urée
70
Q

C’est quoi le fumarate

A
  • Produit dans réaction 4
  • Convertit en malate par la fumarase cytosolique
  • Malate ensuite transformé en oxaloacétate par la malate déshydrogénase
  • Oxaloacétate peut être transaminé via AST pour former l’aspartate qui peut alimenter cycle de l’urée
71
Q

Catabolisme des acides aminés - résumé

A
  • La désamination des acides aminés produit du NH4+ (molécule très toxique)
  • L’alanine et la glutamine sont libérées par de nombreux tissus et servent de transporteurs de NH4+ vers le foie (80 %).
  • Une partie de la glutamine est transportée vers les reins où le NH4+ sera éliminé directement dans l’urine (20 %).
  • Les ions NH4+ d’origine intestinale (flore bactérienne) sont absorbés dans par la veine porte et transportés vers le foie.
  • Au foie, les ions NH4+ sont utilisés (avec du CO2) pour la synthèse du carbamyl-phosphate, qui fournit le premier azote pour la biosynthèse de l’urée.
  • Le deuxième azote pour la biosynthèse de l’urée est fourni par l’aspartate
  • L’aspartate provient de la transamination de l’oxaloacétate, qui peut lui-même être généré à partir du fumarate provenant du cycle de l’urée
72
Q

C’est quoi la PEM, touche quelle population

A
  • Malnutrition protéino-énergétique est un déficit nutritionnel causé par apport inadéquat de calories et/ou protéines
  • La malnutrition protéino-énergétique est un problème touchant particulièrement les pays en voie de développement.
  • 5 millions d’enfants décèdent de PEM à chaque année
  • Causes dans pays industrialisés: anorexie/boulimie, alcoolisme, sans-abris, personnes dépendantes et maltraités (enfants, vieux), syndrome de malabsorption sévère, patients hospitalisés avec besoin augmentés en protéines (sepsis, trauma, autre)
73
Q

Kwashiorkor

A
  • Apport calorique suffisant, mais pas en protéine
  • Poids à 60 à 80% du poids prédit pour la taille
  • Oedème causé par hypo-albuminémie peut masquer perte musculaire
74
Q

Marasme

A
  • Apport calorique et protéique insuffisant
75
Q

Poids - de 60% et oedème

A

marasme-kwashiorkor

76
Q

Poids -60% du poids prédit pour la taille et sans œdème

A

marasme

MMD1043 - ND (40 decks)

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