4- Enzimas Flashcards

1
Q

Que son las enzimas?

A

Son proteínas

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2
Q

Las enzimas hacen que la reacción se produzca?

A

No, modifican el camino de sustrato a producto

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3
Q

Donde se encuentran las enzimas?

A

Se encuentran dentro o fuera de la célula. Estan altamente organizadas y su localización esta relacionada con la función que cumplen

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4
Q

Cómo las enzimas actuan como catalizadores?

A

Aumentan la velocidad de la reacción sin modificar el equilibrio

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5
Q

Como las enzimas aumentan la velocidad de la reacción?

A

Disminuyendo la energía de activación

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6
Q

Que es la energía de activación?

A

Diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado de transición

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7
Q

Por qué disminuye la energía de activación?

A

Porque se le proporciona al sistema energía de fijación

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8
Q

Que es la energía de fijación?

A

Fuente principal de energía que se utiliza para disminuir la energía de activación. Proviene de interacciones débiles no covalentes entre el sustrato y la enzima en el estado de transición

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9
Q

Que es el sitio activo?

A

Es el lugar de la molécula que tiene actividad. Esta formado por unos pocos aminoácidos

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10
Q

Qué es una coenzima?

A

Es una molécula orgánica específica pequeña y termoestable

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11
Q

Que es el grupo prostetico?

A

Es cuando una coenzima se une covalentemente a la enzima

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12
Q

Como es la unión en el sitio activo?

A

Débiles

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13
Q

Que tipo de especificidad tienen las enzimas?

A

Amplia (peptidasas) o estricta (cataliza UNA reacción de un sustrato a un producto)

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14
Q

Que factores influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimaticas?

A
  • Tiempo
  • Concentración de sustrato
  • Concentración de la enzima
  • Temperatura
  • Ph
  • Fuerza ionica
  • Presencia de cofactores
  • Presencia de inhibidores
  • Presencia de moduladores negativos y positivos
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15
Q

Las reacciones no catalizadas enzimaticamente son espontáneas?

A

Si pero se realizan muy lentamente

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16
Q

Cuando una reacción ocurre más rápido?

A

Cuando hay mas sustrato

17
Q

Como son las reacciones catalizadas enzimaticamente?

A

Saturables, no pueden actuar al máximo de su velocidad

18
Q

Que inhibe la reacción?

A

La cantidad de producto, no vamos a formar mas si ya tenemos demasiado

19
Q

Que pasa cuando aumenta la temperatura?

A

Aumenta la velocidad de reacción

20
Q

Como es la ecuación de Michaellis-Menten?

A

La velocidad es igual a la velocidad máxima por la concentración de sustrato sobre la km más la concentración de sustrato

21
Q

Que ocurre si la el sustrato es mucho menor que la km?

A

No todos los sitios activos van a estar ocupados, relación lineal de los sustratos y los sitios activos ocupados

22
Q

Que ocurre cuando la concentración de sustrato es mucho mayor que la km?

A

La velocidad inicial es igual a la velocidad maxima, la enzima esta saturada

23
Q

Que ocurre si la concentración del sustrato es igual a la km?

A

La velocidad máxima queda reducida a la mitad

24
Q

Cuando la enzima es mas eficiente?

A

Cuando la km es mas baja porque quiere decir que necesito menos sustrato

25
Como es la ecuación de Linewaver-Burk?
1 sobre velocidad inicial es igual a km sobre velocidad máxima, por 1 sobre concentración de sutrato, mas 1 sobre velocidad máxima
26
Que nos permite ver la ecuacion de Linewaver-Burk?
Los distintos tipos de inhibición y regulación enzimatica
27
Cuál es la limitante en una ruta metabolica?
La reacción que funciona mas lento, la que tiene km mas alto
28
Como funcionan los inhibidores irreversibles?
Se unen a una enzima covalentemente (venenos)
29
Como funcionan los inhibidores reversibles?
Frenan las enzimas pero permiten que vuelva a su actividad
30
Inhibición competitiva
Sustancias que tienen una conformación similar al sustrato por lo que compiten con él por el sitio activo. La velocidad de la reacción es mas lenta, hay mas sustrato y mas sitios activos ocupados por el inhibidor.
31
En la inhibición competitiva se modifica la velocidad maxima?
No, pero aumenta la km. La enzima se comporta como si fuera menos eficiente
32
Inhibición no competitiva
El inhibidor se une a un sitio diferente. Por mas que se aumente el sustrato no se evita que se una el inhibidor por lo que nunca vamos a llegar a la velocidad máxima. Hay menos vmax pero igual km
33
Que son las enzimas alostericas?
Son enzimas con múltiples subunidades. Funcionan a través de la unión reversible no covalente de un metabolito regulador llamado modulador
34
Que es el homoaloterismo?
Cuando hay una concentración baja de sustrato es menor la velocidad. El modulador (es el sustrato) se va al sitio activo.
35
Qué es el heteroaterismo?
El modulador es diferente al sustrato, la enzima va a ser menos eficiente y no llega a la velocidad máxima. El modulador puede ser negativo (lo inhibe) o positivo (lo activa). Reversible.