4- Enzimas Flashcards

1
Q

Que son las enzimas?

A

Son proteínas

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2
Q

Las enzimas hacen que la reacción se produzca?

A

No, modifican el camino de sustrato a producto

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3
Q

Donde se encuentran las enzimas?

A

Se encuentran dentro o fuera de la célula. Estan altamente organizadas y su localización esta relacionada con la función que cumplen

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4
Q

Cómo las enzimas actuan como catalizadores?

A

Aumentan la velocidad de la reacción sin modificar el equilibrio

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5
Q

Como las enzimas aumentan la velocidad de la reacción?

A

Disminuyendo la energía de activación

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6
Q

Que es la energía de activación?

A

Diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado de transición

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7
Q

Por qué disminuye la energía de activación?

A

Porque se le proporciona al sistema energía de fijación

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8
Q

Que es la energía de fijación?

A

Fuente principal de energía que se utiliza para disminuir la energía de activación. Proviene de interacciones débiles no covalentes entre el sustrato y la enzima en el estado de transición

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9
Q

Que es el sitio activo?

A

Es el lugar de la molécula que tiene actividad. Esta formado por unos pocos aminoácidos

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10
Q

Qué es una coenzima?

A

Es una molécula orgánica específica pequeña y termoestable

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11
Q

Que es el grupo prostetico?

A

Es cuando una coenzima se une covalentemente a la enzima

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12
Q

Como es la unión en el sitio activo?

A

Débiles

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13
Q

Que tipo de especificidad tienen las enzimas?

A

Amplia (peptidasas) o estricta (cataliza UNA reacción de un sustrato a un producto)

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14
Q

Que factores influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimaticas?

A
  • Tiempo
  • Concentración de sustrato
  • Concentración de la enzima
  • Temperatura
  • Ph
  • Fuerza ionica
  • Presencia de cofactores
  • Presencia de inhibidores
  • Presencia de moduladores negativos y positivos
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15
Q

Las reacciones no catalizadas enzimaticamente son espontáneas?

A

Si pero se realizan muy lentamente

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16
Q

Cuando una reacción ocurre más rápido?

A

Cuando hay mas sustrato

17
Q

Como son las reacciones catalizadas enzimaticamente?

A

Saturables, no pueden actuar al máximo de su velocidad

18
Q

Que inhibe la reacción?

A

La cantidad de producto, no vamos a formar mas si ya tenemos demasiado

19
Q

Que pasa cuando aumenta la temperatura?

A

Aumenta la velocidad de reacción

20
Q

Como es la ecuación de Michaellis-Menten?

A

La velocidad es igual a la velocidad máxima por la concentración de sustrato sobre la km más la concentración de sustrato

21
Q

Que ocurre si la el sustrato es mucho menor que la km?

A

No todos los sitios activos van a estar ocupados, relación lineal de los sustratos y los sitios activos ocupados

22
Q

Que ocurre cuando la concentración de sustrato es mucho mayor que la km?

A

La velocidad inicial es igual a la velocidad maxima, la enzima esta saturada

23
Q

Que ocurre si la concentración del sustrato es igual a la km?

A

La velocidad máxima queda reducida a la mitad

24
Q

Cuando la enzima es mas eficiente?

A

Cuando la km es mas baja porque quiere decir que necesito menos sustrato

25
Q

Como es la ecuación de Linewaver-Burk?

A

1 sobre velocidad inicial es igual a km sobre velocidad máxima, por 1 sobre concentración de sutrato, mas 1 sobre velocidad máxima

26
Q

Que nos permite ver la ecuacion de Linewaver-Burk?

A

Los distintos tipos de inhibición y regulación enzimatica

27
Q

Cuál es la limitante en una ruta metabolica?

A

La reacción que funciona mas lento, la que tiene km mas alto

28
Q

Como funcionan los inhibidores irreversibles?

A

Se unen a una enzima covalentemente (venenos)

29
Q

Como funcionan los inhibidores reversibles?

A

Frenan las enzimas pero permiten que vuelva a su actividad

30
Q

Inhibición competitiva

A

Sustancias que tienen una conformación similar al sustrato por lo que compiten con él por el sitio activo. La velocidad de la reacción es mas lenta, hay mas sustrato y mas sitios activos ocupados por el inhibidor.

31
Q

En la inhibición competitiva se modifica la velocidad maxima?

A

No, pero aumenta la km. La enzima se comporta como si fuera menos eficiente

32
Q

Inhibición no competitiva

A

El inhibidor se une a un sitio diferente. Por mas que se aumente el sustrato no se evita que se una el inhibidor por lo que nunca vamos a llegar a la velocidad máxima. Hay menos vmax pero igual km

33
Q

Que son las enzimas alostericas?

A

Son enzimas con múltiples subunidades. Funcionan a través de la unión reversible no covalente de un metabolito regulador llamado modulador

34
Q

Que es el homoaloterismo?

A

Cuando hay una concentración baja de sustrato es menor la velocidad. El modulador (es el sustrato) se va al sitio activo.

35
Q

Qué es el heteroaterismo?

A

El modulador es diferente al sustrato, la enzima va a ser menos eficiente y no llega a la velocidad máxima. El modulador puede ser negativo (lo inhibe) o positivo (lo activa). Reversible.