VL 3 Proteine Flashcards
- Welche Eigenschaften hat die Peptidbindung?
- Welche Resonanzstruktur kann die Peptidbindung annehmen?
- Eigenschaften:
- hat partiellen Doppelbindungscharakter
- -> daher nicht frei drehbar und planare Anordnung von Ca-C-N-Ca (sp2 hybridisiert)
- –> Abstände zwischen den Atomen weder EB noch DB - Resonanzstruktur:
- cis- und trans-Anordnung möglich (1:1000)
- Ausnahme bei Prolin (1:3), das Enzym Prolylisomerase sorgt für das richtige Verhältnis
Rotationswinkel in Aminsoäurenketten
- Beschrieben durch Torsionswinkel phi und psi an den frei drehbare Bindungen des Rückrats
- phi für N - Ca Bindung (Φ)
- psi für Ca - C Bindung (Ψ)
- -180° bis +180°
- Ramachandran - Diagram stellt mögliche Winkel dar
- 3/4 der möglichen Winkelkombinationen sterisch ungünstig (Seitengruppen / Carbonyl O)
Bereiche im Ramachandran Diagramm
a-Helix
- Haupttriebkraft für Bildung sind H - Brücken
- Selbststabilisierung
- Abstand eines Umlaufes d = 5,4 Å
- n = 3,6 As für einen Umgang
- Raumgewinn pro As = d/n = 1,5 Å = 0,15 nm (Wichtig für Rechnungen!)
- H-Brücke von Asi und Asi+4
- Seitenketten zeigen nach außen
- kein Hohlraum (Van der Vaals Radien)
- links- und rechtsgängige (linke / rechte Hand)
- fast nur rechtsgängig, lang immer rechtsgängig
ß-Faltblatt
Formen: parallel, anti-patrallel oder gemischtes Faltblatt
- Ausbildung von H-Brücken benchbarter beta-Stränge
- können viele As auseinander liegen
- Unterschied zu a-Helix: ß-Faltblätter müssen sich zusammen lagern für die Stabilität, a-Helices kann auch alleine stehen
- kürzeste Verbindung von 2 Strängen: ß-Schleife
- 4 AS meist aus Cystein & Prolin
- gibt auch Loops -> mehrere AS lang
Was ist die Tertiärstruktur?
Was sind Domänen?
Tertiärstruktur:
- eine As Kette aus mehreren a-Helixes und / oder b-Faltblättern
- kann Domänen ausbilden
- unabhängige Faltungseinheit
- kann sich selbständig ohne andere Teile des Proteins falten
- Protein aus mehreren Domänen trotzdem 1 As-Kette
Was ist die Quartärstruktur?
Verschiedene Proteine bilden einen Proteinkomplex durch kovalente und nicht-kovalente Interaktionen.
Welche Rolle spielen Disulfidbrücken bei der Faltung?
- Disulfidbrücken stabilisieren die Tertiärstruktur
- bilden sich zwischen weit entfernten Cys in As Kette
Wieso wird die Proteinfaltung als kooperativ bezeichnet?
- Kooperativ bedeutet, dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
- Wechselwirkungen der Aminosäuren in Peptidkette beeinflussen sich derartig dass die AS Kette in Selbstorganisation Sekundär-, Tertiär-, und Quartärstrukturen annimmt
- –> essentiell für die zeitliche Betrachtung, da Protein ansonsten viel zu lange für die Faltung benötigen
- Nukleations-Kondensations-Modell: Beibehaltung teilweiser korrekter Zwischenprodukte
Welches faserartige Protein findet man in Wolle und Haaren?
Keratin
Was ist jede dritte Aminosäure in Kollagen?
Was ist Kollagen?
- Glycin
- –> Glycin als die kleinste Aminosäure passt ideal in die Tripelhelix mit ihren sehr engen Windunge
- Kollagen ist ein Strukturprotein, welches hauptsächlich im Bindegewebe vorkommt
- besteht aus Tripelhelices
Was ist das faserartige Protein in Haut Knochen und Knorpel?
Kollagen
Welche Masse hat ein Protein mit 200 AS?
22.000 Da
110 Da/As*200As=22.000Da
Wo findet man ß-Kehren?
An der Oberfläche von Proteinen, da sie an der Interaktion mit anderen Protein und Molekülen beteilt ist und auch das Faltblatt mit anderen ß-Faltblätter verbindet.
Was passiert bei der Dialyse?
- Proteine werden durch eine semipermeable Membran von kleinen Ionen und Molekülen getrennt
Welche Größen sind bei der SDS proportional zueinander?
- log des Molekulargewichtes zu Laufweite
Was sind Homologe?
- Sind 2 Proteine wenn sie vom selben Vorläufer abstammen
Was sind Orthologe?
- homologe Proteine die in verschiedenen Organismen vorkommen und gleiche Aufgaben erfüllen
Was sind Paraloge?
- homologe Proteine die im selben Organismus vorkommen aber unterschiedliche Aufgaben erfüllen
Welche AS sind am meisten konserviert?
- Cystein
- Tryptophan
Was ist konvergente Evolution
- wenn 2 Evolutionswege zu einem Protein mit ähnlicher Funktion führen
Was ist die Primär-und Sekundärstruktur?
- Primärstruktur: Aminosäurensequenz
- Sekundärstruktur: regelmäßige lokale Strukturelemente, die sich aus der Aminosäurensequenz zusammen setzen
- a- Helix
- ß- Faltblatt
- ß- Schleife
Wie sind Myoglobin und Hämoglobin aufgebaut?
Myoglobin
- Monomer mit Häm-Kofaktor mit Eisen(II)-Zentruk
Hämoglobin
- Tetramer aus je 2 a-/ß-Dimeren
- jeweils eine Hämgruppe mit Eisen(II)
Was bedeutet Kooperativität?
Welche Modelle gibt es?
- bei Proteinen mit mehreren Bindungstellen nimmt die Affinität zum Liganden zu je mehr Liganden binden
- ODER: Kooperativ bedeutet dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
- Es gibt das sequentielle und das konzentrierte Modell, beide Modelle können auch kombiniert das Verhalten erklären
Welche Formen können die Hämoglobin Unterheinheiten annehmen?
- R-Form (Relaxed) und T-Form (tense)
- R-Form hat hohe Affinität zu O2
- T-From hat geringe Affinität zu O2
Welchen Einfluss hat 2,3 Bisphosphglycerat im Prozess der Bindung an Hämoglobin?
- reduziert die Affinität des Hämoglobins für Sauerstoff
- –> bei geringen pO2 steigt die Konzentration an BPG im Blut, wodurch die O2 Freisetzung im Gewebe erhöht wird
- Bindet an die T-Form, nur hier gibt es eine Bindungsasche im Zentrum des Hämoglobin
- senkt dort die Affinität zu O2
Wodurch unterscheiden sich adultes und fetales Hämoglobin?
- Aufbau fetales Hämoglobin = 2 alpha 2 gamma Unterheinheiten
- geringere Affinität für 2,3-Bisphosphoglycerat
- höhere O2 Affinität für O2
Was ist Allosterie?
- Regelung der Proteinfunktion durch ein anderes Molekül als Substrat / Ligand durch Bindung an eine anderer Stelle als dem aktivem Zentrum
- 2,3-Bisphosphatglycerat verursacht einen allosterischen Effekt: Abnahme der Affinität zum Sauerstoff
- –> BPG stabilisiert die T-Form (welche eine geringe Sauerstoffaffinität hat)
Was ist der Bohr - Effekt?
- ein sinkender pH Wert verringert die Affinität zu O2 was zu einer erhöhten O2 Abgabe im Gewebe führt
- bei Belastung entsteht mehr CO2, welches mittels Carboanhydrase zu Kohlensäure umgewandelt wird und dissoziiert, was eine Veringerung des pH Wertes zur Folge hat
- durch zusätzliches H+ werden ionische Bindungen im Molekül gebildet, was die T-Form stabilisiert
Wie funktioniert die O2-Bindung an Myoglobin und Hämoglobin?
- An dem Eisen-Zentrum ist ein Histidinrest gebunden, welcher den Sauerstoff stabilisiert
- Sobald O2 an dem Eisen bindet, werden dessen Orbital aufgespalten, und die Elektronen “rutschen” in die drei energieärmeren Orbitale
- Die äußeren Orbitale sind nun nicht mehr besetzt und der Durchmesser des Eisenatoms wird kleiner
- Eisen rutscht nun in die Ebene ein
Eigenschaften von Oligomeren
- sie stabilisieren sich gegenseitig
- ermöglichen kooperatives Verhalten
- häufig symetrisch oder punktsymetrisch
Wie unterscheidet sich die Sauerstoffbindung beim Myoglobin im Vergleich zum Hämoglobin?
- Myoglobin bindet den Sauerstoff nicht positiv kooperativ, sondern unabhängig von der Konzentration des Sauerstoffs
Unterschied konzentiertes und sequenzielles Modell?
- Konzentriertes Modell (MWC-Modell)
- UE im Protein sind bezüglicher ihrer Funktion identisch
- UE kann in nur zwei Konformationen vorkommen
- UE gehen gemeinsam von einer Konformation über in die andere
- Sequenzielles Modelll
- UE kann getrennt von einander die Konformation wechsel
- einzelner Wechsel macht nachfolgende Bindungen wahrscheinlicher
