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Bio5 - Biochemie > VL 3 Proteine > Flashcards

VL 3 Proteine Flashcards

1
Q
  1. Welche Eigenschaften hat die Peptidbindung?
  2. Welche Resonanzstruktur kann die Peptidbindung annehmen?
A
  1. Eigenschaften:
    - hat partiellen Doppelbindungscharakter
    - -> daher nicht frei drehbar und planare Anordnung von Ca-C-N-Ca (sp2 hybridisiert)
    - –> Abstände zwischen den Atomen weder EB noch DB
  2. Resonanzstruktur:
  • cis- und trans-Anordnung möglich (1:1000)
  • Ausnahme bei Prolin (1:3), das Enzym Prolylisomerase sorgt für das richtige Verhältnis
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2
Q

Rotationswinkel in Aminsoäurenketten

A
  • Beschrieben durch Torsionswinkel phi und psi an den frei drehbare Bindungen des Rückrats
    • phi für N - Ca Bindung (Φ)
    • psi für Ca - C Bindung (Ψ)
  • -180° bis +180°
  • Ramachandran - Diagram stellt mögliche Winkel dar
    • 3/4 der möglichen Winkelkombinationen sterisch ungünstig (Seitengruppen / Carbonyl O)
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3
Q

Bereiche im Ramachandran Diagramm

A
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4
Q

a-Helix

A
  • Haupttriebkraft für Bildung sind H - Brücken
    • Selbststabilisierung
  • Abstand eines Umlaufes d = 5,4 Å
  • n = 3,6 As für einen Umgang
  • Raumgewinn pro As = d/n = 1,5 Å = 0,15 nm (Wichtig für Rechnungen!)
  • H-Brücke von Asi und Asi+4
  • Seitenketten zeigen nach außen
  • kein Hohlraum (Van der Vaals Radien)
  • links- und rechtsgängige (linke / rechte Hand)
    • fast nur rechtsgängig, lang immer rechtsgängig
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5
Q

ß-Faltblatt

A

Formen: parallel, anti-patrallel oder gemischtes Faltblatt

  • Ausbildung von H-Brücken benchbarter beta-Stränge
    • können viele As auseinander liegen
    • Unterschied zu a-Helix: ß-Faltblätter müssen sich zusammen lagern für die Stabilität, a-Helices kann auch alleine stehen
  • kürzeste Verbindung von 2 Strängen: ß-Schleife
    • 4 AS meist aus Cystein & Prolin
    • gibt auch Loops -> mehrere AS lang
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6
Q

Was ist die Tertiärstruktur?

Was sind Domänen?

A

Tertiärstruktur:

  • eine As Kette aus mehreren a-Helixes und / oder b-Faltblättern
  • kann Domänen ausbilden
    • unabhängige Faltungseinheit
    • kann sich selbständig ohne andere Teile des Proteins falten
    • Protein aus mehreren Domänen trotzdem 1 As-Kette
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7
Q

Was ist die Quartärstruktur?

A

Verschiedene Proteine bilden einen Proteinkomplex durch kovalente und nicht-kovalente Interaktionen.

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8
Q

Welche Rolle spielen Disulfidbrücken bei der Faltung?

A
  • Disulfidbrücken stabilisieren die Tertiärstruktur
  • bilden sich zwischen weit entfernten Cys in As Kette
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9
Q

Wieso wird die Proteinfaltung als kooperativ bezeichnet?

A
  • Kooperativ bedeutet, dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
  • Wechselwirkungen der Aminosäuren in Peptidkette beeinflussen sich derartig dass die AS Kette in Selbstorganisation Sekundär-, Tertiär-, und Quartärstrukturen annimmt
  • –> essentiell für die zeitliche Betrachtung, da Protein ansonsten viel zu lange für die Faltung benötigen
  • Nukleations-Kondensations-Modell: Beibehaltung teilweiser korrekter Zwischenprodukte
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10
Q

Welches faserartige Protein findet man in Wolle und Haaren?

A

Keratin

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11
Q

Was ist jede dritte Aminosäure in Kollagen?

Was ist Kollagen?

A
  • Glycin
  • –> Glycin als die kleinste Aminosäure passt ideal in die Tripelhelix mit ihren sehr engen Windunge
  • Kollagen ist ein Strukturprotein, welches hauptsächlich im Bindegewebe vorkommt
  • besteht aus Tripelhelices
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12
Q

Was ist das faserartige Protein in Haut Knochen und Knorpel?

A

Kollagen

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13
Q

Welche Masse hat ein Protein mit 200 AS?

A

22.000 Da

110 Da/As*200As=22.000Da

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14
Q

Wo findet man ß-Kehren?

A

An der Oberfläche von Proteinen, da sie an der Interaktion mit anderen Protein und Molekülen beteilt ist und auch das Faltblatt mit anderen ß-Faltblätter verbindet.

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15
Q

Was passiert bei der Dialyse?

A
  • Proteine werden durch eine semipermeable Membran von kleinen Ionen und Molekülen getrennt
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16
Q

Welche Größen sind bei der SDS proportional zueinander?

A
  • log des Molekulargewichtes zu Laufweite
17
Q

Was sind Homologe?

A
  • Sind 2 Proteine wenn sie vom selben Vorläufer abstammen
18
Q

Was sind Orthologe?

A
  • homologe Proteine die in verschiedenen Organismen vorkommen und gleiche Aufgaben erfüllen
19
Q

Was sind Paraloge?

A
  • homologe Proteine die im selben Organismus vorkommen aber unterschiedliche Aufgaben erfüllen
20
Q

Welche AS sind am meisten konserviert?

A
  • Cystein
  • Tryptophan
21
Q

Was ist konvergente Evolution

A
  • wenn 2 Evolutionswege zu einem Protein mit ähnlicher Funktion führen
22
Q

Was ist die Primär-und Sekundärstruktur?

A
  1. Primärstruktur: Aminosäurensequenz
  2. Sekundärstruktur: regelmäßige lokale Strukturelemente, die sich aus der Aminosäurensequenz zusammen setzen
    - a- Helix
    - ß- Faltblatt
    - ß- Schleife
23
Q

Wie sind Myoglobin und Hämoglobin aufgebaut?

A

Myoglobin

  • Monomer mit Häm-Kofaktor mit Eisen(II)-Zentruk

Hämoglobin

  • Tetramer aus je 2 a-/ß-Dimeren
  • jeweils eine Hämgruppe mit Eisen(II)
24
Q

Was bedeutet Kooperativität?

Welche Modelle gibt es?

A
  • bei Proteinen mit mehreren Bindungstellen nimmt die Affinität zum Liganden zu je mehr Liganden binden
  • ODER: Kooperativ bedeutet dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
  • Es gibt das sequentielle und das konzentrierte Modell, beide Modelle können auch kombiniert das Verhalten erklären
25
Q

Welche Formen können die Hämoglobin Unterheinheiten annehmen?

A
  • R-Form (Relaxed) und T-Form (tense)
  • R-Form hat hohe Affinität zu O2
  • T-From hat geringe Affinität zu O2
26
Q

Welchen Einfluss hat 2,3 Bisphosphglycerat im Prozess der Bindung an Hämoglobin?

A
  • reduziert die Affinität des Hämoglobins für Sauerstoff
  • –> bei geringen pO2 steigt die Konzentration an BPG im Blut, wodurch die O2 Freisetzung im Gewebe erhöht wird
  • Bindet an die T-Form, nur hier gibt es eine Bindungsasche im Zentrum des Hämoglobin
  • senkt dort die Affinität zu O2
27
Q

Wodurch unterscheiden sich adultes und fetales Hämoglobin?

A
  • Aufbau fetales Hämoglobin = 2 alpha 2 gamma Unterheinheiten
  • geringere Affinität für 2,3-Bisphosphoglycerat
  • höhere O2 Affinität für O2
28
Q

Was ist Allosterie?

A
  • Regelung der Proteinfunktion durch ein anderes Molekül als Substrat / Ligand durch Bindung an eine anderer Stelle als dem aktivem Zentrum
  • 2,3-Bisphosphatglycerat verursacht einen allosterischen Effekt: Abnahme der Affinität zum Sauerstoff
  • –> BPG stabilisiert die T-Form (welche eine geringe Sauerstoffaffinität hat)
29
Q

Was ist der Bohr - Effekt?

A
  • ein sinkender pH Wert verringert die Affinität zu O2 was zu einer erhöhten O2 Abgabe im Gewebe führt
  • bei Belastung entsteht mehr CO2, welches mittels Carboanhydrase zu Kohlensäure umgewandelt wird und dissoziiert, was eine Veringerung des pH Wertes zur Folge hat
  • durch zusätzliches H+ werden ionische Bindungen im Molekül gebildet, was die T-Form stabilisiert
30
Q

Wie funktioniert die O2-Bindung an Myoglobin und Hämoglobin?

A
  1. An dem Eisen-Zentrum ist ein Histidinrest gebunden, welcher den Sauerstoff stabilisiert
  2. Sobald O2 an dem Eisen bindet, werden dessen Orbital aufgespalten, und die Elektronen “rutschen” in die drei energieärmeren Orbitale
  3. Die äußeren Orbitale sind nun nicht mehr besetzt und der Durchmesser des Eisenatoms wird kleiner
  4. Eisen rutscht nun in die Ebene ein
31
Q

Eigenschaften von Oligomeren

A
  • sie stabilisieren sich gegenseitig
  • ermöglichen kooperatives Verhalten
  • häufig symetrisch oder punktsymetrisch
32
Q

Wie unterscheidet sich die Sauerstoffbindung beim Myoglobin im Vergleich zum Hämoglobin?

A
  • Myoglobin bindet den Sauerstoff nicht positiv kooperativ, sondern unabhängig von der Konzentration des Sauerstoffs
33
Q

Unterschied konzentiertes und sequenzielles Modell?

A
  1. Konzentriertes Modell (MWC-Modell)
  • UE im Protein sind bezüglicher ihrer Funktion identisch
  • UE kann in nur zwei Konformationen vorkommen
  • UE gehen gemeinsam von einer Konformation über in die andere
  1. Sequenzielles Modelll
  • UE kann getrennt von einander die Konformation wechsel
  • einzelner Wechsel macht nachfolgende Bindungen wahrscheinlicher

Bio5 - Biochemie (14 decks)

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