Prüfung Flashcards
1
Q
Dissozoation von Wasser
A
- Wasser dissoziiert zu einem geringen Grad
- Bildung von OH- und H3O+ (Hydronium Ion)
- freie Protonen werden durch vorhandene H-Brücken sofort hydratisiert
- in reinem Wasser gleiche Konzentration an OH- und H3O+
2
Q
Was sagt der pKs Wert aus?
A
- Säurekonstante
- je kleiner der pKs Wert desto stärker die Säure
3
Q
Was ist das Lambert Beer Gesetz und wozu kann man es einsetzten?
A
- macht sich die Absorbtionsfähigkeit von Stoffen zu nützen
- Bildung des Qutionten aus einfallender und ausfallender Lichtintensität bei Bestrahlung einer Probe
- Rückschluss auf Konzentration eines Stoffes möglich
- bei bekannter Konzentration Ermittlung von ε möglich und Rückschluss auf Stoff
- Extinktionskurve typisch für jeweiligen Stoff / AS
4
Q
Tryptophan
A
5
Q
Histidin
A
6
Q
Rotationswinkel in AS Ketten
A
- Beschrieben durch Torsionswinkel phi und psi an den frei drehbare Bindungen des Rückrats
- phi für N - Ca Bindung
- psi für Ca - C Bindung
- -180° bis +180°
- Ramachandran - Diagram stellt mögliche Winkel dar
- 3/4 der möglichen Winkelkombinationen sterisch ungünstig (Seitengruppen / Carbonyl O)
7
Q
Alpha - Helix
A
- Haupttriebkraft für Bildung sind H - Brücken
- Selbststabilisierung
- Abstand eines Umlaufes d = 5,4 Å
- n = 3,6 As für einen Umgang
- Raumgewinn pro As = d/n = 1,5 Å = 0,15 nm
- H-Brücke von Asi und Asi+4
- Seitenketten zeigen nach außen
- kein Hohlraum (Van der Vaals Radien)
- links- und rechtsgängige (linke / rechte Hand)
- fast nur rechtsgängig, lang immer rechtsgängig
8
Q
Bereiche im Ramachandran Diagramm
A
12
Q
Wieso ist die Proteinfaltung als kooperativ bezeichnet?
A
- Kooperativ bedeutet dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
- WW der AS in Peptidkette beeinflussen sich derartig dass die AS Kette in Selbstorganisation Sekundär-, Tertiär-, und Quartärstrukturen annimmt
13
Q
Was bedeutet Kooperativität?
Welche Modelle gibt es?
A
- bei Proteinen mit mehreren Bindungstellen nimmt die Affinität zum Liganden zu je mehr Liganden binen
- ODER: Kooperativ bedeutet dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
- Es gibt das sequentielle und das konzentrierte Modell, beide Modelle können auch Kombiniert das verhalten erklären
14
Q
Was sind Orthologe?
A
- homologe Proteine die in verschiedenen Organismen vorkommen und gleiche Aufgaben erfüllen
15
Q
Was sind Paraloge?
A
- homologe Proteine die im selben Organismus vorkommen aber unterschiedliche Aufgaben erfüllen
16
Q
Was sind Homologe?
A
- Sind 2 Proteine wenn sie vom selben Vorläufer abstammen
18
Q
Was ist Allosterie?
A
- Regelung der Proteinfunktion durch ein anderes Molekül als Substrat / Ligand durch Bindung an anderer Stelle als aktivem Zentrum
19
Q
Was ist der Bohr - Effekt?
A
- ein sinkender pH Wert verringert die Affinität zu O2 was zu einer erhöhten O2 Abgabe im Gewebe führt
- bei Belastung entsteht mehr CO2, welches miitels Carboanhydrase zu Kohlensäure umgewandelt wird und dissoziiert, was eine Veringerung des pH Wertes zur Folge hat
- durch zusätzliches H+ werden ionische Bindungen im Molekül gebildet, was die T-Form stabilisiert
20
Q
Was ist ein Katalysator
A
- Katalysatoren sind Stoffe / Proteine, die die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen und damit die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen
21
Q
Welche Arten von Cofaktoren gibt es?
A
- anorganische Ionen wie
- Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+, Cu2+
- komplexe organische oder anorganische Moleküle
- Coenzyme
22
Q
Was ist der Übergangszustand?
A
- ist der kurze Moment einer Reaktion in dem Bindungsbruch, Bindungsbildung, Ladungsumverteilung soweit vorangesschritten sind, dass Rückgang zum Substrat und Fortschritt zum Produkt gleich wahrscheinlich sind
- findet an der Energiebarriere statt und wird durch Aufbringen der Aktivierungsenergie erreicht
23
Q
Wodurch wird die Aktivierungsenergie im Enzym-Substrat-Komplex herabgesetzt?
A
- Das Substrat geht mit dem Enzym im aktiven Zentrum mehrere nicht kovalente Wechselwirkungen ein. Dadurch wird Bindungsenergie frei und kann genutzt werden
- Substrat darf nicht zu 100 % passen, da es sonst zu stabil wäre die Aktivierungsenergie zur weiteren Reaktion zu groß wäre
- optimal wenn aktives Zentrum komplementär zum Übergangszustand, dadurch Bildung des Übergangszustandes begünstigt
25
Q
Wie lautet die Michaelis-Menten Gleichung?
A
26
Q
Was sind der km und der kkat Wert?
A
- km - Wert:
- Michaelis-Konstante
- gibt die Konzentration [S] an bei der die Anfangsgeschwindigkeit (V0) der Reaktion den halben maximalen Wert erreicht
- kkat - Wert:
- Turnover Number
- Anzahl umgesetzter Substratmoleküle pro Zeit
- wird als allgemeine Geschwindigkeitskonstante bei mehrstufigen Reaktionen benutzt
- ist äquivalent zum Geschwindigkeitsbestimmenden Reaktionsschritt oder zusammengesetzt bei komplizierteren Reaktionen mit mehreren geschwindigkeitbestimmenden Schritten
- Turnover Number
27
Q
Was versteht man unter der Ordnung einer Reaktion?
A
- Die Ordnung gibt in der Kinetik an von wievielen Konzentrationen von Stoffen die Reaktionsgeschwindigkeit abhängt
- Ordnung: Konzentrationsunabhängig
- Ordnung: Abhängig von der Konzentration eines Stoffes
- Ordnung: Abhängig von der Konzentration zweier Stoffe
- usw.
29
Q
Was ist die katalytische Effizienz?
A
- kkat / km
- beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit von freiem Enzym und Substrat zum Produkt
- wird zum Vergleich von Enzymen genutzt
- je größer desto besser
- Maximalwert ist Wert der Diffusionskontrollierten Begegnung von S und E (108 - 109 M-1 s-1)
- Ausnahme: Enzyme die ihr Substrat zur Ladung im aktiven Zentrum anziehen (Superoxid Dismutase)
30
Q
Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?
Wie stellt man sie experimentell fest?
1
A
A) Reversieble Hemmung - Kompetitiv
- bindet in Aktivem Zentrum, darf kein alternatives Substrat sein
- bei Erhöhung von [I] wird V Kurve flacher
- VMax bleibt gleich → KM erhöht sich
- Aufheben der Hemmung durch Erhöhung [S]
31
Q
Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?
Wie stellt man sie experimentell fest?
2
A
B) Reversible Hemmung - Unkompetitiv
- Bildung eines ESI Komplexes
- I bindet an ES Komplex und behindert die Reaktion
- bei E+S ⇔ ES ⇒ E+P wird ES aus dem Gleichgewicht herausgenommen, dadurch wird [ES] kleiner
- VMax wird kleiner und KM wird kleiner
- kann nicht durch Erhöhung [S] aufgehoben werden
32
Q
Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?
Wie stellt man sie experimentell fest?
3
A
C) Reversibel - Nicht Kompetitiv
- I bindet außen an Enzym und verändert dadurch aktives Zentrum
- kann als EI und als ESI binden
- [E] wird kleiner, da E aus Reaktion herausgenommen wird
- kann durch Erhöhung [S] nicht kompensiert werden
- VMax wird kleiner, KM bleibt gleich
34
Q
Welche Zweisubstrat-Reaktionen gibt es?
A
A) Bildung eines ternären Komplexes
- zufällige sequentielle Verdrängung
- Substrate binden und dissoziieren in zufälliger Reihenfolge
- geordnete sequentielle Verdrängung
- Substrate binden und dissoziieren in festgelegter Reihenfolge
B) Doppelte Verdrängung (Ping Pong)
- Substrate reagieren ohne Anwesenheit eines anderen Substrates
- S1 wird in P1 umgewandelt, Atome oder funktionelle Gruppen von S1 können im Enzym verbleiben und dann mit S2 zu P2 reagieren
35
Q
Skizziere die hydrolytische Spaltung einer Peptidbindung
Welche Enzyme katalysieren diese Reaktion?
A
Proteasen
36
Q
Wie katalysiert Chymotrypsin die Spaltung der Peptidbindung?
Reaktion Skizzieren!
A
- Hydrophober AS-Ketten Rest nähert sich hydrophober Tasche und bringt zu spaltende Peptidbindung in aktives Zentrum
- Ser gibt Proton an His ab und kann Carbonylgruppe der Peptidbindung angreifen, das negativ geladene Zwischenprodukt wird durch die Oxyanionische Tasche stabilisiert
- Protoniertes His und zurückklappen der negativen Ladung führt zu Spaltung der Bindung und Abgang der Aminogruppe
- Hinzukommendes Wasser wird durch His Deprotoniert und greift Carbonylgruppe an; wieder wird Zwischenprodukt in Oxyanionischer Tasche stabilisiert
- Deprotoniertes Ser erhält Proton von protonierte His
- es wird ein tetrahedrisches Zwischenprodukt gebildet
37
Q
Welche Reaktion katalysiert die Carboanhydrase?
Mit Skizze
A
38
Q
Welches Metall befindet sich im aktiven Zentrum der Carboanhydrase und wie wirkt es bei der Katalyse?
A
- Zink durch 3 His Reste koordiniert
- an 4. Koordinationsstelle H2O
- Zn2+ generiert Hydroxid, welches C von CO2 angreift
- entstehende negative Ladung am O wird durch Zn2+ stabilisiert
- durch Reaktion mit weiterem H2O Abspaltung des Hydrogencarbonations
39
Q
Welche Reaktionen können nicht mit der Michaelis-Menten Gleichung beschreiben lassen?
A
- Allosterisch regulierte Enzyme
- bei Bildung eines ES2 Komplexes kann die Bindung des 2. Substrates aktivierend oder hemmend wirken
- und Reaktionen höherer Ordnung
- Betrachtung dann nur unter der Annahme dass alle Substratkonzentrationen bis auf eine konstant sind
44
Q
Welche allgemeinen katalytischen Strategien stezen Enzyme ein?
A
-
Kovalente Katalyse
- Ausbildung einer kovalenten Bindung im aktiven Zentrum
- meist nukleophile kovalente Katalyse
- Bsp: Chymotrypsin
-
Allg. Säure - Base Katalyse
- Enzym funktioniert als Protonendonor oder -aktzeptor
- BSP: Chymotrypsin / Carboanhydrase
-
Katalyse durch Annäherung
- Enzym erleichtert Reaktion, indem es zwei Substrate in der richtigen Orientierung einander näher bringt
-
Metallionenkatalyse
- Metallionen können als Elektronendonoren oder -aktzeptoren, als Lewissäure oder Bereitssteller von Hydroxidionen wirken
45
Q
Wie ist das aktive Zentrum von Chymotrypsin aufgebaut?
Wo spaltet Chymotripsin die Bindung?
A
- katalytische Triade aus Asp, His, Ser
- Oxyanionische zur Stabilisierung von Zwischenprodukten
- benachbart hydrophobe Tasche für Selektivität
- Spaltung auf C - terminalen Seite von Phenylalanin oder Tryptophanresten
50
Q
Wie kann die Aktivität von Enzymen reguliert werden?
A
- Allosterische Regulation
* Interaktion zwischen regulatorischen und aktiven Zentren, sowie innerhalb aktiver Zentren (Kooperativität) - Verschiedene Enzymformen
* Isozyme treten in verschiedenen Gewebeformen auf katalysieren aber die gleiche Reaktion - Reversible kovalente Modifikation
* Veränderung der katalytischen Aktivität / Funktion durch kovalente Modifikation (häufig Phosphorylierung) - Proteolytische Aktivierung
* Bildung inaktiver Vorformen (Zymogene oder Proenzyme), die dann durch Proteolyse aktiviert - Regulation durch vorhandene Enzymmenge
* Enzyme werden nur in gewisser Menge synthetisiert oder abgebaut
51
Q
Welche Auswirkungen haben Phosphorylierungen?
A
- es werden 2 negative Ladungen hinzugefügt
- Veränderung der Elektrostatik, damit andere WW zwischen Proteinen und Liganden
- eine Phosphorylgruppe kann 3 H-Brücken ausbilden
- Phosphorylierung hat große freie Enthalpie
- die Hälfte der -50 kj/mol ist im Phosphorylierten Protein enthalten und kann für Konformationsänderungen genutzt werden
- Zeitraum zw. Phosphorylierung und Dephosphorylierung ist variabel (1s - 1h)
- dient als Verstärkersignal
- eine durch Phosphorylierung aktivierte Kinase kann weite Phosphorylierungen durchführen
- Verwendung von ATP als Phosphorylgruppendonor koppelt den Stoffwechsel an den Energiestoffwechsel
52
Q
Welche Enzymgruppen gibt es?
A
- Oxidoreduktasen - Redoxreaktionen
- Transferasen - Übertragung funktioneller Gruppen
- Hydrolasen - Hydrolytische Spaltung
- Lyasen - nicht hydrolytische Addition oder Eliminierung von Molekülgruppen
- Isomerasen - Intramolekulare Umwandlung
- Ligasen - kovalente Verknüpfung mittels energiereicher Cofaktoren (ATP)
53
Q
Was bedeutet homotrop?
A
- Das Substrate Auswirkung auf allosterische Enzyme haben
54
Q
Wozu dient eine Eichkurve?
A
- durch das Lambert-Beer’sche Gesetzt kann man über die Extinktion bei einer bestimmten Wellenlänge Rückschluss auf die Konzentration eines Stoffes ziehen, sofern der molare Extinktionskoeffizient bekannt ist
- ist dieser nicht belannt, kann er mittels mehrerer Proben bekannter Konzentration ermittelt werden
55
Q
Wie stellt man einen Puffer her?
A
- schwache Säure und Base benötigt
- deren Konzentration muss bestimmt werden
- mittels pH Wert gleichung kann das Verhältnis berechnet werden
- dann in Gleichung Vges = VA + VB einsetzten
- → 10ml = 2VA + VA
58
Q
Wie funktioniert die Größenausschlusschromatographie?
(Gelfiltration)
A
- Säule mit stationärer Phase aus Gel mit bestimmter Porengröße
- Pufferstrom fließt durch Gel
- Proteingemisch wird dazugegeben
- kleine Proteine welche ungefähr der Porengröße entsprechen fließen langsamer durch das Gel, da sie in die Proen rutschen
- größere Proteine passen nicht in die Poren und strömen durch das Gel
59
Q
Wie funktioniert der Bradfort Test
A
- Farbstoff G250 wird zu Protein gegeben, dieser binded an basische Seitenketten, dadurch Verschiebung des Extinktionsmaximus
- gebundene G250 Moleküle und damit Extinktion sind propotional zur Konzentration des Stoffes
- bei bekanntem Extinktionskoeffizienten direkter Rückschluss auf Konzentration möglich
- ansonsten erstellen einer Eichkurve mittels bekannter Konzentrationen
60
Q
Wie funktioniert die Ammoniumsulfat Fällung?
A
- Ammoniumsulfat dehydratisiert Proteine
- Hydrathülle der Proteine geht aus Ammoniumsulfat
- Protein fällt aus (Hydrophober Effekt, nicht mehr in Lösung)
61
Q
Wie sind Glycerophospholipide aufgebaut und welche Eigenschaften haben sie?
A
- Glycerin mit 2 Fettsäuren und 1 Phosphat mit Alkohol (Phosphodiester)
- amphiphil (FS hydophob, Phosphodiester hydrophil)
- je nach dem welcher Alkohol bindet andere Eigenschaften
62
Q
Wie sind Sphingolipide aufgebaut?
A
- besteht aus Aminoalkohol Sphingosin, Fettsäure und einem Rest (H / Zucker)
65
Q
Welche Eigenschaften besitzen biologische Membranen?
A
- Ausbildung von Doppelschichten durch amphiphile Membranlipide
- hydrophobe Seitenketten aggregieren spontan
- selbstheilend
- Verhältnis Lipid:Protein 1:4 bis 4:1
- elektrisch polarisiert (negatives Potential der Zelle -60mV)
- permeabel für:
- Gas (N2, O2, CO2)
- hydrophobe Teilchen (Steroide, Benzol)
- kleine polare Teilchen (Wasser, Harnstoff)
- nicht permeabel für:
- Ionen (H+, Na+, Cl-)(Solvatisiert)
- polare, große oder geladene Teilchen (Proteine, AS)
66
Q
Wie katalysieren P-Typ ATPasen den Transport über die Membran?
A
- Ca2+ ATPase, Na+, K+ ATPase
- Zwei Konformationen E1 und E2 möglich
- Durch Bindung von Substrat kann ATP Binden
- Durch Phosphorylierung von E1 an Aspartat wird dieser instabil und ändert Konformation in E2
- dadurch wird Substrat auf anderer Seite entlassen
- Hydrolyse von Beta - Phosphorylaspartat führt zur Konformationsänderung nach E1
67
Q
Wie wirken ABC Transporter?
A
- 2 Domänen - ATP-bindende Kasetten & membrandurchspannende Domäne
- Substrat bindet in Hohlraum der offenen Transporterfrom
- dadurch erhöht sich die Affinität für ATP in der ATP-bindenden Kassette
- ATP bindet, was Wechselwirkung der ATP-bindenden Domänen erhöht und zur Konformationsänderung führt
- dadruch Konformationsänderung der Membrandurchspannenden Domäne und Entlassen des Substrates
- nach Hydrolyse von ATP und Entlassung von ADP + P erneuter Zyklus
69
Q
Wie wird die Spezifität von Ionenkanälen bewirkt?
Wie kann der Kaliumkanal zwischen K+ und Na+ unterscheiden?
A
- K+ liegen außerhalb des Kanals hydratisiert vor
- Kaliumkanal hat Ø 0,3 nm
- um in den Kanal zu gelangen muss K+ seine Hydrathülle abstreifen
- Kanalinneres wird von mehreren alphahelices gebildet, deren Petidcarbonylgruppen zeigen zur Kanalinnenseite
- Abfolge der AS in Helices ist Selektivitätsfilter
- im Kanal wird K+ von Peptidcarbonylgruppen koordiniert (Resolvatisierung)
- Durch die Resolvatisierung im Kanal wird mehr Energie frei als bei der Dehydratisierung aufgewendet wird
- daher energetisch günstig
- für Na+ stehen die Peptidcarbonylgruppen ungünstiger, sodass bei Resolvatisierung deutlich weniger Energie frei wird als bei der Dehydratisierung, dadurch energetisch ungünstig in den Kanal einzutreten
70
Q
Was sind Micellen?
A
- Assimilierung von amphiphilen Molekülen in polaren Lösungsmitteln
- geladene Fettsäuren insbesondere
- keine Lipiddoppelschicht, keine wässrige Phase im Inneren
71
Q
Was sind Liposome?
A
- Assimilierung von amphiphilen Molekülen in polaren Lösungsmitteln
- bilden Lipiddoppelschichten aus, die wässrige Phase (Phase des polaren Lösungsmittels) einschließt
*
73
Q
Wie ist die Struktur von Beta-Phosphorylaspartat?
A
83
Q
Wie ATP für den Energiemetabolismus verwendet wird und wie es aufgebaut ist?
A
- ATP wird genutzt um thermodynamisch ungünstige Reaktionen günstig zu machen
- Kopplung der Hydrolyse von ATP an Stoffwechselreaktionen
- Kopplung von n ATP Molekülen verschiebt gleichgewicht einer ungekoppelten reaktion um 108n
- ATP ist kein Energiespeicher
- Zentrale Speicher sind Konzentrationsgradienten
84
Q
Wie ist NAD(P)H aufgebaut und wo befindet sich die reaktive Stelle?
Welche Aufgabe hat NAD(P)H?
A
- Carrier für Brennstoffoxidation und reduktive Biosynthese
- NAD+ für anabole Reaktionen
- NADP+ für katabole Reaktionen
85
Q
Wie ist FAD aufgebaut und wo befindet sich die reaktive Stelle?
A
86
Q
Wie ist Coenzym A aufgebaut und wo befindet sich die reaktive Stelle?
A
88
Q
Wie kann man die Energieladung der Zelle beschreiben?
A
- Anabole und katabole Stoffwechselwege werden durch den Energieladung der Zelle reguliert
- bei viel ATP und ADP eher anabol
- bei viel AMP (keine Enegrie) eher katabol
- Energieladung der Zellen liegt zwischen 0,8 und 0,95
100
Q
Ablauf der Glykolyse
A
Stoffe:
- Glucose
- Hexokinase
- Glucose-6-phosphat
- Glucose-6-phosphat Isomerase
- Fructose-6-phosphat
- Phosphofructokinase
- Fructose-1,6-bisphosphat
- Aldolase
- Dihydroxyacetonphosphat + Glycerinaldehyd-3-phosphat
- Triosephosphatisomerase
- Glycerinaldehy-3-phosphat Dehydrogenase
- 1,3-Bisphospoglycerat
- Phosphoglyceratkinase
- 3-Phosphoglycerat
- Phosphoglyceratmutase
- 2-Phosphoglycerat
- Enolase
- Phosphoenolpyruvat
- Pyruvatkinase
- Pyruvat
102
Q
Welche Umwandlungen sind im Anschluss an die Glykolyse unter anoxischen Bedingungen möglich und notwendig?
- Variante
A
- alkoholische Gärung
- Umwandlung zu Ethanol
103
Q
Welche Umwandlungen sind im Anschluss an die Glykolyse unter anoxischen Bedingungen möglich und notwendig?
- Variante
A
- Milchsäuregärung
- Umwandlung zu Lactat
106
Q
Wie verläuft die Gluconeogenese?
Welche Schritte unterscheiden sich von der Glykolyse?
A
- Biosynthese von Glucose aus Molekülen, die nicht zu den Kohlenhydraten zählen
- Rot sind andere Schritte
- Pyruvat → Oxalacetat
- (Pyruvat Caboxylase)
- Oxalacetat → Phosphoenolpyruvat
- (Phosphoenolpyruvat Carboxylase)
- Fructose-1,6-bisphosphat → Fructose-6-Phosphat
- (Fructose-1,6-bisphosphatase)
- Glucose-6-Phosphat → Glucose
- (Glucose-6-Phosphatase)
- Pyruvat → Oxalacetat
107
Q
Wozu dient der Cofaktor Biotin bei der Pyruvat-Carboxylase?
A
- Um eine Carboxylierung durchzuführen muss CO2 (in Form von Hydrogencarbonat) reaktiv gemacht werden (aktiviert werden)
109
Q
Wie wirken Substratzyklen?
A
- kleine Veränderungen einzelner Reaktionen können den Nettofluss erheblich verändern
- Bsp: Änderung der einzelnen Reaktionen um 20% ergibt Netoflussänderung um 380%
110
Q
Wie wechselwirken die Glykolyse und die Gluconeogenese über den Cori-Zyklus?
A
- in aktiven Muskeln entseht Lactat als Produkt der Glykolyse
- Lactat wird über das Blut in die Leber transportiert und dort zu Glucose umgewandelt
- Sinn ist eine Verlagerung der Stoffwechsellast von den aktiven Muskeln in die Leber
111
Q
Welche Produkte erzeigt der Pentosephosphatweg und in welchem Zusammenhang stehen sie mit Glykolyse und Gluconeogenese?
A
- Glycerinaldehyd-3-phosphat und Fructose-6-Phosphat können als Produkte sowohl in die Glykolyse als auch in die Gluconeogenese eingehen
- Weitere Produkte:
- NADPH
- Ribose-5-Phosphat (Nucleotidsynthese)
112
Q
Wie ist Glykogen aufgebaut und gelagert?
Was sind die Vorteile gegenüber Triaglycerinen?
A
- Glucose die alpa-1,4-glykosidisch verknüpft sind
- mit Verzweigungen alpa-1,6-glykosidisch
- Enden sind nicht reduzierend
- Ausgangsponkz mittig: Glykogenin
- schnelle Freisetzung
- Blut Glucose Konzentration kann konstant gehalten werden
- Funktioniert unter anaeroben Bedingungen
114
Q
Wie wird der Glykogenmetabolismus reguliert
A
- reziproke Regulation
- nur Abbau oder Aufbau
- in Leber Regulation durch Glucosekonzentration
127
Q
Wie läuft der Citratzyklus ab?
A
Stoffe:
- Oxalacetat + Acetyl-CoA
- Citratsynthase
- Citrat
- Aconitase
- cis-Aconitat
- Aconitase
- Isocitrat
- Isocitrat-Dehydrogenase
- alpha-Ketoglutarat
- alpha-Ketoglutarat-Dehydrogenase Komplex
- Succinyl-Coa
- Succinyl-CoA Synthetase
- Succinat
- Succinat-Dehydrogenase
- Fumarat
- Fumarase
- Malat
- Malat-Dehydrogenase
- Oxalacetat
- Citratsynthase
130
Q
Wie verläuft die Decarboxylierung in der Pyruvat Dehydrogenase? (Mechanismus)
A
- Deprotonierung TPP (Deprotonierung acides C-Atom)
- nukleophiler Angriff (Addition) und Abspaltung CO2
131
Q
Wie verläuft die Oxidationsreaktion in der Pyruvat-Dehydrogenase? (Mechanismus)
A
- Hydroxyethylgruppe wird auf Lipoamid übertragen
- Lipoamid wird reduziert, Hydroxyetylgruppe oxidiert
140
Q
Wie kann man die Energie berechnen, die bei einer Redox Reaktion frei wird bzw. gebraucht wird?
A
- ΔG0’ = - n * F * ΔE0’
- F = 96458 J mol-1 V-1 (Faraday Konstante)
- n = Anzahl übertragener Elektronen
- ΔE0 = Redoxpotentialdifferenz der Reaktion
- Redoxpotentiale beziehen sich auf Reduktion, bei Oxidation Vorzeichen umkehren
141
Q
Wie sind Standardredoxpotentiale definiert?
Wie können Redoxäquivalente übertragen werden?
A
- Redoxpotential ist Maß für Elektronenaffinität
- Bezugsgröße ist das Potential der Wasserstoffelektrode
- Redoxpotential ist immer realtiv zu diesem Wert zu sehen
- Redoxpotentiale wurden experimentell gemessen und für viele Reaktion in Tabellen dargestellt
- direkt als Elektron
- als Wasserstoffatome
- als Hydridion (H-)
- Reaktion mit O2
142
Q
Wie ist Ubichinon aufgebaut und welche Funktion hat es?
A
- Ubichnon = Coenzym Q
144
Q
Was passiert im Komplex I?
A
- NADH-Q-Oxidureduktase
- NADH bindet an Komplex I und gibt Proton mit 2 Elektronen an Flavinmononucletid (FMN) ab wodurch es zu FMNH2 reduziert wird
- Die Elektronen werden im weiteren über die Fe-S Zentren zum Coenzym Q transportiert, welches daraufhin 2 Protonen aus der Matrix aufnimmt und reduziert wird (QH2)
- Durch den Elektronentransport werden 4 H+ aus der Matrix in den Intermembranraum gepumpt
- anschließend verlässt QH2 den Komplex I ins Membraninnere
- ein Elektronenpaae = 4 H+ gepumt
147
Q
Was ist der Q Zyklus?
A
- QH2 hat 2 Elektronen, die auf Cytochrom c übertragen werden welches nur ein Elektron aufnehmen kann
- QH2 bindet, gibt 2 H+, ein Elektron an Cyt c und ein Elektron an ein weitere Q in einer zweiten Bindungsstelle ab
- Bildung Semichinonanionradikal
- nächstes QH2 bindet und gibt 2 H+, sowie 1 Elektron an weiteres Cyt c und ein Elektron an das Radikal ab, welches 2 Protonen aus der Matrix aufnimmt und so zu QH2 reduziert wird
148
Q
Was passiert im Komplex 4?
A
- Cytochrom-c-Oxidase
- Katalyse des Transport der Elektronen von reduzierten Cyt c auf molekularen Sauerstoff (daher aerob)
- und Pumpen von 4 Protonen je 4 Cyt c
- behinhaltet 2 Cu Zentren und 2 Häm Gruppen
- 2 Cyt c reduzieren CuB Zentrum und Häm a3 sodass O2 binden kann
- 2 weitere Cyt c liefern 2 Elektronen wodurch 2 H+ addiert werden können (CuB2+-OH & Fe3+-OH)
- danach werden 2 weitere H+ addiert und Wasser wird entlassen
- 4 Protonen gepumpt, 4 aus der Matrix entfernt durch Bildung Wasser
149
Q
Wieso sind die unterschiedlichen Cofaktoren der Oxidativen Phosphorylierung wichtig für den Elektronenfluss?
A
- die verschiedenen Cofaktoren haben unterschiedliche Mittelpunktsredoxpotentiale
- dadurch stark genug um Elektronen aufzunehmen aber nicht zu stark um sie wieder abzugeben
151
Q
Wie ist die F1F0 ATP Synthase aufgebaut?
A
- Alpha UE haben gleich Konformation
- alle Beta UE haben unterschiedliche Konformationen
152
Q
Wie rotiert der Rotor der ATP-Synthase?
A
- c Untereinheit sind Helices mit protonierten Aspartat
- a Untereinheit mit 2 Halbkanälen
- unprotonierter ASP wird durch ARG stabilisiert, dadurch Aufbau mechanischer Spannung
- Proton dringt in Intermembranhalbkanal und bindet an ASP, keine elektrostatische Stabilisierung und Entspannung, dadurch Rotationsbewegung
- benachbarte c Untereinheit kommt in Bereich des ARG im Stator, gebundes Proton löst sich und diffundiert durch Matrixhalbkanal weg
- negativ geladene ASP geht elektrostatische WW zu ARG ein und mechanische Spannung wird aufgebaut
- Ausgangsposition wieder hergestellt
155
Q
Welche Rolle spielt der Protonengradient bei der Erzeugung von ATP?
A
- Energie des Protonengradienten wird genutzt um ATP nach der Reaktion von ADP + Pi → ATP wieder aus der ATPase zu lösen
165
Q
Nach welchem Muster verläuft der Fettsäurestoffwechsel?
A
- Herstellung aktivierter Acylgruppe
- Oxidation
- Hydratisierung
- Oxidation
- Spaltung
166
Q
Wie verläuft die aktivierung der FS?
A
168
Q
Welche Reaktionen laufen in der beta-Oxidation ab?
A
