Moodle Tests Flashcards
Warum nehmen Proteine eine so wichtige Rolle in der Biochemie ein?
Aufgrund ihrer Fähigkeit sich spontan zu komplexen dreidimensionalen Strukturen anzuordnen.
Was ist das Verhältnis von [A-]/[HA], wenn eine schwache Säure einen pH-Wert von einer Einheit über ihren pKa –Wert hat?
10:1
[A-]/[HA]
Wie lautet die Henderson-Hasselbach-Gleichung
Eine Reaktion weist unter speziellen Bedingungen einen Wert von ΔG < 0 aus. Was sagt das über diese Reaktion aus?
Die Produktbildung ist thermodynamisch bevorzugt.
Wie groß ist die Änderung der freien Enthalpie bei der Hydrolyse von ATP?
-30 kJ/mol oder-7 kcal/mol
Welche Beschreibung beschreibt den alpha-helikalen Bereich eines Polypeptides am Besten?
rechtsdrehend, 3,6 aa/Drehung
Welche Sekundärstruktur findet sich am wahrscheinlichsten im Transmembranabschnitt eines Proteins?
Eine Alpha-Helix, welche ausschließlich aus hydrophoben Resten besteht.
Was trägt am meisten zur thermodynamischen Stabilisierung des nativen Proteinzustandes bei?
Hydrophobe Interaktion
Was entscheidet über die native Proteinstruktur?
Die Primärstruktur (Aminosäurensequenz)
Beschreibung der Quartärstruktur eines Proteins
Verschiedene Proteine bilden einen Proteinkomplex durch kovalente und nicht-kovalente Interaktionen.
Aus welcher Information kann man im Allgemeinen die Funktion eines Proteins am Besten abschätzen?
DNA-Sequenz < Proteinsequenz < Proteinstruktur
Ein Protein hat einen pI-Wert von 9. Was trifft in einer Lösung mit pH = 7 zu?
Das Protein hat eine positive Nettoladung.
A und B wechselwirken mit einem Kd = 10^-8 M; A und C interagieren mit einem Kd = 10^-7 M. Was sagt dies über A, B und C aus?
Die Affinität zwischen A und B ist höher als die zwischen A und C.
2,3-Bisphosphoglycerat bindet bevorzugt an den ______ Zustand der Hämoglobin-Quartärstruktur und _____ diesen, was zu einer ________ der Affinität zu Sauerstoff führt.
T; stabilisiert; Absenkung
Welcher Reaktionstyp beschreibt am besten die durch Dehydrogenasen katalysierte Reaktion?
Oxidation-Reduktion
Welcher Reaktionstyp beschreibt am besten die Funktion einer Kinase?
Phosphorylierung
Welche Enzymklasse katalysiert die Spaltung einer Bindung durch die Addition eines Orthophosphats?
Phosphorylasen
Chymotrypsin
- Chymotrypsin ist eine Protease (Verdauungsenzym)
- Chymotrypsin katalysiert die Hydrolyse von Peptidbindungen an der C-terminalen Seite von größeren hydrophoben Aminosäuren
- Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet eine katalytische Triade aus einem Aspartat-, einen Histidin- und einen Serinrest
- Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet die Bildungen eines kovalenten Acyl-Enzyme-Intermediates
Welche Eigenschaft ist charakteristisch für einen kompetitiven Inhibitor einer Enzymreaktion?
In Gegenwart des Inhibitors erhöht sich der apparente KM-Wert
Welche Beschreibung beschreibt am besten das “P-loop”-Motiv, welches in einigen Proteinen gefunden wird?
Es interagiert mit Phosphatgruppen eines Protein-gebundenen Nukleotids
Die Bindung eines Liganden an das Protein X beeinflusst die Bindeeigenschaften einer anderen Bindestelle von X. Für welches Phänomen ist dies ein Beispiel?
Allosterische Regulierung
Wo erwartet man Proteine mit vielen Disulfidbrücken?
Im Extrazellulären Bereich
Was ist die chirale Form der Aminosäuren in Proteinen?
L-Aminosäuren
Welche modifizierte Aminosäure enthält Kollagen?
Hydroxyprolin
Was sind Schlüsseleigenschaften von Proteinen?
- eine große Auswahl von funktionellen Gruppen
- die Fähigkeit eine rigide oder flexible Struktur anzunehmen, die den notwendigen funktionellen Anforderungen entspricht
- die Fähigkeit mit anderen Proteinen zu interagieren
Welche geladene Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH-Wert von 7 und bei einem pH-Wert von 12?
pH-Wert von 7
- -NH3 +
- COO-
pH-Wert von 12
- COO-
Welche Aminosäuren haben eine reaktive aliphatische Hydroxylgruppe?
Serin und Threonin
Nenne drei bei neutralem pH-Wert positiv geladene Aminosäuren.
Lys, Arg und His
Was sind einige der Modifikationen an Proteinen?
- Spaltung von Protein
- Zusatz von Kohlenhydratgruppen
- Phosphorylierung besonderer Aminosäuren
Welche der folgenden Aminosäurereste ist im Zentrum von wasserlöslichen, globulären Proteinen zu erwarten?
Phenyalanin
Was ist der organische Teil der Hämgruppe im Hämoglobin?
Protoporphyrin
Was ist die chemische Verbindung in der Kohlendioxid im Blut transportiert wird?
Hydrogencarbonat
Welches oxidierte Hämoprotein kann kein Sauerstoff binden?
Metmyoglobin
Was ist die genetische Ursache für Sichelzellenanämie?
Aufgrund einer Punktmutation auf Chromosom 11 ist bei der Sichelzellenanämie an der Position sechs der β-Globin-Protein-Untereinheit des Hämoglobins die Aminosäure Glutaminsäure durch Valin ersetzt
In welchem Oxidationszustand liegt das Eisen im Myoglobin und Hämoglobin unter Normalbedingungen vor?
Fe3+
Kohlendioxid reagiert mit den terminalen Aminogruppen von Hämoglobin und bildet Carbamatgruppen, welche welche Ladung hat?
negative Ladung
R2N–COOH
Wie heißt die prothetischen Gruppe, mit welcher Myoglobin Sauerstoff bindet
Eine Hämgruppe: Fe Protoporphyrin IX
Kohlendioxid bildet Carbamatgruppen in Proteinen durch Reaktionen mit…
N-terminalen Aminogruppen
Was ist das Protein X und welches das Protein Y?
Protein X ist fetales Hämoglobin: Es hat eine viel höhere Sauerstoffaffinität als adultes Hämoglobin, um den Sauerstoff aus dem mütterlichen Blut aufzunehmen.
Protein Y ist normales, adultes Hämoglobin
Können alle bekannten allosterischen Proteine mit dem konzentrierten oder sequenziellen Modell erklärt werden?
Nö
Was ist zu erwarten, wenn ein Lys-Rest durch einen Ser-Rest in der BPG-Bindungsstelle des Hämoglogin substituiert ist?
BPG würde weniger fest binden, weil eine positive Ladung verloren geht.
Wie werden Enzyme ohne ihren zugehörigen Kofaktor genannt?
Apoenzym
Wie wird ein fest gebundener Kofaktor noch genannt?
Prostetische Gruppe
Darstellungsart, die bei Enzymreaktionen mit 2 Substraten hilfreich ist
Cleland, Chemiker der den Unterschied zwischen den sequentiellen Verdrängungen und dem PingPong Mechanismus aufgestellt hat
Wenn ein Enzym durch Iodoacetamid inaktiviert wird, kann man davon ausgehen, dass dieses Enzym einen xxx-Rest besitzt, der wichtig für die katalytische Aktivität ist.
Cystein
Iodacetamid dient als Alkylierungsmittel für Cysteinreste in Peptidsequenzierung.
Wie wird die lineare Auftragung von 1/ V0 versus 1/S genannt?
Doppelt reziproke Darstellung von Lineweaver-Burk
Worin besteht die allgemeine Strategie einer Katalyse?
Der Übergangszustand wird katalyisiert
Welche Schlüsse kann man über einen Inhibitor ziehen, wenn Vmax in Gegenwart und Abwesenheit des Inhibitors NICHT gleich ist?
Der Inhibitor besitzt eine Struktur, die dem Substrat nicht sehr ähnelt.
Beispiele für Cofaktoren
- Zn+2, Mg+2, und Ni+2.
- Biotin (auch als Vitamin H oder Vitamin B7 bezeichnet
- Thiaminpyrophosphat (ist ein Phosphatester des Thiamins (Vitamin B1))
- Pyridoxalphosphat ( einer der wichtigsten Cofaktoren im tierischen Körper, an viele Reaktion der As beteiligt)
- Coenzym A (zur „Aktivierung“ von Alkansäuren und deren Derivaten)
Die Formel K’eq = 10-ΔG°’/1.36 beschreibt die Beziehung zwischen:
Der Gleichgewichtskonstanten und der Freien Energie unter Standardbedingungen
Die Freie Gibbs-Energie der Aktivierung entspricht…
…der Differenz zwischen Substrat und Übergangszustand
Wenn die Substratkonzentration deutlich größer als KM ist, dann nähert sich die katalytische Rate…
Vmax
Wenn das kcat / KM Verhältnis seine obere Grenze erreicht, so bezeichnet man das als…
Kinetische Perfektion
Welche Reaktion wird durch Proteasen katalysiert?
Die Hydrolyse
Welcher Prozess überführt Chymotrypsinogen in die aktive Form Chymotrypsin?
Peptidbindungsspaltung
Welche Technik erlaubt es schnelle Enzymreaktion zu beobachten?
Stopped-Flow-Methode
Welche Modifizierung schützt die DNA eines Wirtes vor dem Verdau durch dessen eigene Restriktionsenzyme (erkennen bestimmte Sequenzen und schneiden dort den DNA-Strang)?
Methylierung
Welche Technik hilft dabei die Struktur-Funktions-Beziehungen von Enzymen zu untersuchen?
Ortsgerichtete Mutagenese
—> vermutete relevante Funktionen zerstören, verändern, um so ihre Relevanz und Funktion zu prüfen
Palindromische DNA-Sequenzen besitzen eine solche Symmetrieachse
Palindrom: DNA-Abschnitt, der in jedem der beiden Stränge in jeweils entgegengesetzte Richtung orientiert die gleiche Basensequenz enthält
—> Zweifache Rotationsachse
Was muss ein Proteaseninhibitor sein, um effektiv zu sein?
Er muss spezifisch für das Enzym sein
Der katalytische Mechanismus der Adenylatkinase, in welchem die Substrate zueinander orientiert werden um den Übergangszustand zu stabilisieren, bezeichnet man als…
Katalyse durch Annäherung
Wie heißt das Intermediat, welches bei dem Mechanismus von Chymotrypsin gebildet wird?
tetrahedrales Intermediat
Was für ein Rest ist in Proteasen wie Papain?
Cystein, er wird durch eine H-Brücke zu einem Histinrest aktiviert
Ein charakteristisches Merkmal von NMP-Kinasen ist eine Gly-X-X-X-X-Gly-Lys Sequenz, die als …
bezeichnet wird
P-Loop
Wo spaltet Chymotrypsin Peptidbindungen?
auf der C-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten
Was haben Trypsin, Subtilisin und Carboxypeptidase II aus Weizenkleie gemeinsam?
Alle besitzen eine katalytische Triade im aktiven Zentrum
Carboanhydrasen sind notwendig, weil…
- die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid zwar sehr schnell, aber nicht schnell genug für die meisten biochemischen Prozesse ist
- die Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid an andere biochemische Prozesse gekoppelt ist
Wozu führt die Bindung eines Zinkion an Wasser?
Verringerung des pKa des Wasser und zur Bildung eines am Zink gebundenen Hydroxidions
Wie nennt man mehrere Formen homologer Enzyme innerhalb eines Organismus?
Isoenzyme
Wie nennt man Enzyme, die durch proteolytische Spaltung aktiviert werden?
Zymogene
Wie nennt man einen Regulator eines allosterischen Enzyms, der kein Substrat ist?
heterotrop
Welche Enzyme katalysieren die Entfernung von Phosphaten eines Proteins?
Proteinphosphatasen
Für die Blutgerinnungskaskade erforderliches Vitamin?
Vitamin K
Was sind verschiedene Formen von homologen Enzymen innerhalb eines Organismus, die die gleiche Reaktion mit unterschiedlichen kinetischen Eigenschaften katalysieren?
Isoenzyme
p-Hydroxymercuribenzoat reagiert mit welchen essentiellen Resten in der ATCase?
Cystein-Resten
Wie werden die Auswirkungen von Substraten auf allosterische Enzyme bezeichnet?
homotrope Wirkung
Proteinkinase A wird durch die Bindung von was an bestimmten Stellen auf der regulatorischen Untereinheit aktiviert?
c-AMP
Was ist ein Zymogen?
eine inaktive Vorstufe eines Enzyms, das durch eine proteolytische Spaltung aktiviert wird
Veränderungen in der ATCase-Konformation wurden durch Kristallisation des Enzyms in Gegenwart von PALA (N-(Phosphonacetyl)-L-aspartat) detektiert. Was ist PALA?
Ein bi-Substratanalogon, das einem katalytischen Zwischenprodukt gleicht.
Beispiele für kovalente Modifikationen:
- Phosphorylierung und Dephosphorylierung
- Acetylierung
- Ubiquitinierung
Wie wird die Trypsinaktivität ausgeschaltet?
durch Bindung eines Inhibitor-Proteins
Beispiele für ein Zymogen?
- Pepsinogen (die inaktive Vorstufe des Verdauungsenzyms Pepsin)
- Procarboxypeptidase (Carboxypeptidasen sind Enzyme, die hydrolytische Spaltungen von Peptidbindungen vom C-terminalen Ende aus katalysieren)
Wie wird Chymotrypsinogen aktiviert?
Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Trypsin
Der gemeinsame Aktivator der Bauchspeicheldrüsen-Zymogene ist
Trypsin
Blutgerinnungs-Kaskaden werden gesteuert durch
Zymogen-Aktivierung
Zusätzlich zu den Phospholipiden und Glykopipiden ist dies der wichtigste Typ von Membranlipiden.
Cholesterin
Welche Substanz inhibiert die Prostaglandin-H2-Synthase-1 durch Blockierung des Kanals durch den das Substrat, Arachidonsäure, zum aktiven Zentrum gelangt?
Acetylsalicylsäure (Aspirin)
Welche Methode wird verwendet, um die Wahrscheinlichkeit zu berechnen, mit der ein Protein in einer Membran zu finden ist?
Hydropathie
Was ist der Prozess durch welchen sich Lipide und Proteine in der Lipiddoppelschicht bewegen?
laterale Diffusion
Welche Membrankomponenten enthalten Kohlenhydrate?
Glykolipide
Was ist der Trivialname der Hexedecansäure?
Palmitinsäure
Worüber sind die Fettsäuren in Phosphoglyceriden an das Glyercin-Molekül gebunden?
Esther
Welche Membranproteine sind hauptsächlich durch elektrostatische und Wasserstoffbrücken-Wechselwirkungen mit den Kopfgruppen der Lipide gebunden?
Periphere
Welche Aussagen treffen auf dieses Molekül zu?
- Es ist eine Komponente biologischer Membranen.
- Es ist amphipathisch.
- Es ist ein Sphingolipid.
- Es ist Phosphatidylcholin.
Das Ausmaß der Membranfluidität hängt ab von …
dem Anteil an ungesättigten Fettsäuren.
Hydrophobe Moleküle können kovalent an Proteine assoziiert werden, um eine Membrananbindung zu erreichen. Typen dieser Gruppen beinhalten:
- Palmitoylgruppen, die an Cysteine binden
- Glykolipidstrukturen, an den C-Terminus geknüpft.
- Farnesylgruppen, die an Cysteinreste gebunden sind.
Das seltene Vorkommen von Protein oder Lipid „flip-flops“ in der Membranen erhält die
Membranasymetrie
Was hat die Bezeichnung 18:2 für Fettsäuren für eine Bedeutung?
In diesen Fettsäuren gibt es 18 Kohlenstoffatome und zwei Doppelbindungen
Was sind die zwei Systeme zur Benennung der Position von Doppelbindungen? Geben Sie Beispiele.
- System eins bezieht sich auf die Doppelbindung relativ zum letzten, oder omega (ω), Kohlenstoff. ( Ein Beispiel wäre die ω-3 Fettsäure).
- Das andere System nutzt zur Benennung der Position der Doppelbindung ihre Entfernung vom Kohlenstoff am Carboxylende und bezeichnet auch, ob die Bindung in cis oder trans Anordnung vorliegt. ( Ein Beispiel wäre cis-Δ9)
Wie ist eine Doppelschicht aus Lipiden mitmehrfach ungesättigten C16 Fettsäuren, flüssiger als eine aus mehrfach ungesättigten C18 Fettsäuren oder eine aus gesättigten C16-Fettsäuren?
- ungesättigt = Doppelbindungen
- -> dadurch ist die Wechselwirkung zwischen den Lipiden unterbrochen und nicht mehr so stark, wodurch die Membran flüssiger wird
- lange Fettsäuren sind “fester” als kurze, da sie mehr Wechselwirkungen ausbilden können, eine kurze ist eher “rutschig”
Wie sind Micellen aufgebaut?
- Mizellen sind räumliche Gebilde, in denen Alkylschwänze im Inneren liegen und die hydrophilen Kopfgruppen nach außen zeigen.
- Doppelschichten haben zwei Lipidschichten, in welchen die Kopfgruppen jeweils nach außen zeigen und die Alkylreste im Inneren in zwei Reihen angeordnet sind
Zeichnen Sie ein typisches Phospholipid und kennzeichnen Sie die unterschiedlichen Bindungen.
Wie werden Lipiddoppelschichten gebildet? Was ist die Triebkraft?
- Bimolekulare Schichten aus Lipiden bilden sich spontan durch Selbstassemblierung. Hydrophobe Wechselwirkungen sind dabei die Triebkraft.
- Van-der-Waals Wechselwirkungen zwischen den Kohlenwasserstoffketten favorisieren eine dichte Packung der Alkylschwänze.
- Die polaren Kopfgruppen ziehen sich gegenseitig durch elektrostatische Wechselwirkungen und Wasserstoffbrücken an.
Wieso bilden die meisten Phosholipide Schichten statt Micellen aus?
Die zwei Alkylreste der Phospholipide macht es sterisch ungünstig Micellen zu bilden.
Was sind Liposomen? Welche kommerziellen Anwendungen haben Sie?
Liposomen sind räumliche Anordnung aus Lipiddoppelschichten, die einen größeren wässrigen Bereich einschließen.
Sie sind sehr nützliche Modelle für Zellen. Sie können auch genutzt werden, um Moleküle, wie zum Beispiel Medikamente zu transportieren und werden häufig in Kosmetika verwendet.
Zeichnen Sie eine Lipiddoppelschicht, an die sowohl integrale als auch periphere Membranproteine gebunden sind.
Was ist die Funktion der Prostaglandin-H2-Synthase-1? Wie erleichtert ihre Assoziation an die Membran ihre Funktion?
- Prostaglandin-H2-Synthase-1 wandelt Arachidonsäure in Prostaglandin-H2 um
- Das Protein steckt in der Membran, mit einem hydrophoben Kanal, der zur Hälfte in der Lipiddoppelschicht steckt
- Die Arachidonsäure ist ein Produkt der Hydrolyse von Membranlipiden und wandert in den Proteinkanal durch die Lipiddoppelschicht
- –> Sie vermeidet so erfolgreich die Wechselwirkung mit der wässrigen Umgebung.
Bakterien müssen unter vielen verschiedenen Bedingungen überleben. Wie adaptieren Sie ihre Membranen?
- Bakterien können die Fluidität ihrer Membranen regulieren, wodurch sie Temperaturänderungen leichter überleben können
- Sie variieren dazu die Zahl der Doppelbindungen in den Fettsäureresten, wie auch die Länge der Fettsäuren
Zeichnen Sie die Struktur von Sphingomyelin und markieren Sie die wichtigsten Bindungen in dieser Struktur.
Moleküle dieser Art können ohne Transporter durch Membranen diffundieren
Lipophil
Steroide aus Pflanzenextrakt die zur Behandlung von Herzfehlern verwendet werden
Digitalis
Der spezifische Transport einer Spezies entlang des Konzentrationsgradienten wird als…
Passiver Transport bezeichnet
Bei welchen ATPasen wird eine Phosphorylgruppe von ATP zu einem spezifischen Aspartatrest transferiert?
P-Typ ATPasen
Was inhibieren Herz-wirksame Steroide wie Digitoxigenin?
Na+-K+-ATPasen
Was transportiert die Lactosepermease zusammen mit der Lactose in die Zelle?
Protonen
Wie wird die Veränderung in der Konformation eines Transport auch genannt?
Umstülpung
Wieso sind Tetrodotoxin, gewonnen aus dem Kugelfisch, so gefährlich für den Menschen?
Das Toxin bindet spezifisch an Na+-Kanäle, die besonders in Neuronen auch auftreten. Dadurch werden Nerven- und Muskelerregung behindert oder unterbunden.
Was ist ein Beispiel für einen Liganden-gesteuerten Kanal?
Acetylcholinrezeptor
Was macht die Ca2+ ATPase des sarkoplasmatischen Retikulums?
Diese P-Typ ATPase hält eine Ca2+ Konzentration von ca. 0.1 mM im Cytosol und 1.5 mM im sarcoplasmatischen Retikulum aufrecht
Worauf beruht die Multidrug Resistance in Tumorzellen?
- der Wirkung einer Membranpumpe, die kleine Moleküle aus der Zelle schafft.
- der Entwicklung weiterer Resistenzen, nachdem anfänglich nur eine Wirkstoffresistenz ausgeprägt war.
Zu welcher Überfamilie gehören alle ABC-Transporter?
Sie sind alle der P-Loop NTPase-Superfamilie zugehörig.
Was sind die Gemeinsamkeiten von Natrium-, Kalium- und Calciumkanälen?
Sie besitzen homologe Domänen im membrandurchspannenden Bereich.
Wie differenziert der Kaliumkanal zwischen Kalium- und Natrium-Ionen ?
Die Dehydratisierung der Kaliumionen wird energetisch durch die Interaktion mit Sauerstoffatomen im selektiven Filter kompensiert, was für Natriumionen nicht möglich ist.
Welche Hinweise gaben Aufschluss über den Mechanismus der Kanalinaktivierung?
- Trypsin-Verdau auf der cytoplasmatischen Seite führte dazu, dass der Kanal geöffnet blieb.
- Splice-Varianten besitzen unterschiedliche Inaktivierungskinetiken.
- Die Inaktivierung kann durch die Zugabe fehlender Peptide aufgehoben werden.
Was ist „einfache Diffusion“? Nennen Sie ein Beispiel!
Bei der einfachen Diffusion passieren Moleküle eine Membran entlang ihres Konzentrationsgradienten. Dabei können nur lipophile Moleküle einfach durch die Membran diffundieren. Beispiele hierfür sind Steroidhormone, wie z.B. Vitamin A.
Wie beeinflusst Energie die Funktion von Na+-K+ ATPasen?
ATP liefert die nötige Energie für diese Pumpen. Sie halten die richtige zelluläre Konzentration von Natrium und Kalium aufrecht, pumpen Natrium aus und Kalium in die Zelle. Ohne ATP würden diese Pumpen nicht funktionieren.
Beschreiben Sie Aufbau und Funktion der Ca2+ ATPase des sarkoplasmatischen Retikulums!
Aufbau: Dieses Protein besitzt eine integrale Membrandomäne und einen cytosolischen Kopf mit 3 separaten Domänen.
Funktion: Eine dieser Kopfdomänen ist für die ATP-Bindung zuständig, eine übernimmt die Phosphatgruppe und die andere scheint als Aktuator zu fungieren. Die membrandurchspannende Domäne ist für die Calciumbindung zuständig.
Beschrieben Sie den vorgeschlagenen Mechanismus für den Lactosepermease-Symporter!
- Der Zyklus beginnt damit, dass beide Hälften mit der Öffnung in Richtung Bindetasche orientiert sind, welche aus der Zelle zeigt. Ein Proton von ausserhalb der Zelle bindet an einen Glu-Rest der Permease.
- Die protonierte Permease bindet Laktose von außerhalb der Zelle.
- Die Struktur ändert sich, sodass die Bindetasche in die Zelle zeigt.
- Die Permease entlässt Lactose in die Zelle.
- Die Permease gibt das Proton in die Zelle ab.
- Die Permeasekonformation kehrt in den Grundzustand zurück, worauf der Zyklus abgeschlossen ist.
Beschreiben Sie die Struktur des Acetylcholinrezeptors
- Der Acetylcholinrezeptor ist ein Tetramer, das aus 5 Untereinheiten besteht: 2 identische und 3 verwandte Peptidketten (2α,β,Χ,δ).
- Die Ähnlichkeit zwischen den Untereinheiten lässt auf Genduplikation und Divergenz schließen. Ligandenbindung scheint eine Konformationsänderung herbeizuführen, wobei durch eine Rotationsbewegung der Kanal geöffnet wird.
- Die Pore ist mit polaren Resten besetzt, große hydrophobe Aminosäuren schließen den geschlossenen Kanal ab.
Wieso ist eine Vorhersage der Struktur eines Kanalproteins schwierig, obwohl bekannt ist, welche Aminosäuren sich vermutlich in der Membran befinden?
Es ist unwahrscheinlich, dass eine einzelne membranbindende Domäne einen Kanal bilden kann, der groß genug für die Passage von Molekülen ist. Die meisten Proteinkanäle bestehen aus mehreren Untereinheiten, die zusammen eine Einheit bilden. Während das Innere des Kanals polar ist, ist die Außenseite, die im Kontakt mit den Lipiden steht, hydrophob. Anhand der Aminosäuresequenz ist es schwierig vorherzusagen, welche Untereinheiten eine Einheit bilden.
Was versteht man unter dem Begriff „ball-and-chain“ Modell?
Unter dem „ball-and-chain“ Modell versteht man die Inaktivierung einer Pore durch Verschluss. Bei diesem Modell bildet eine Gruppe an Aminosäuren einen Ball („ball“), der über eine flexible Peptidkette („chain“) mit dem restlichen Protein verbunden ist. Nachdem der Kanal sich öffnet bewegt sich der Ball an eine Stelle, die den Kanal blockiert, was zu einer schnellen Inaktivierung führt.
Beschreibe wie spannungsgesteuerte Kanäle funktionieren!
Spannungsgesteuerte Kanäle bestehen aus den Segmenten S1-S6. Die Pore wird durch S5 und S6 gebildet, wohingegen S1-S4, die spannungssensitiven Helices („voltage-sensing paddles“) den Kanal schließen. Diese Helices befinden sich in der „unteren“ Position unter dem geschlossenen Kanal. Eine Depolarisation der Membran zieht die Helices durch die Membran, wodurch der Kanal geöffnet wird.
Was ist das Vitamin aus dem der Elektronenträger NADH gemacht wird?
Niacin
Diese Substanz ist der Elektronendonor der meisten reduktiven Biosynthesen.
NADPH
Diese Verbindung dient als Acyl-Gruppenträger im Metabolismus
Acetyl-CoA
Diese kleinen organischen Verbindungen werden in der Nahrung höherer Organismen benötigt und sind Bestandteile von Coenzymen
Vitamin
Vom welchem Vitamin leitet sich der Elektronenträger FAD ab?
Vitamin Riboflavin
Durch welche Bindung ist die Acetylgruppe mit dem Coenzym A verbunden?
Thioesther
Welche Reaktionen bilden neue Bindungen unter Nutzung der freien Energie der ATP-Spaltung?
Ligations-Reaktion
Die Hauptgründe für die Organismen Energie brauchen, sind:
- Synthese von Biomolekülen
- Durchführung mechanischer Arbeit
Elektronenträger, die einen Teil von ATP enthalten:
- NAD+
- Riboflavin
Welche der aktivierten Träger beinhaltet eine Adenosinphosphat-Einheit?
- NADH
- FADH2
- Coenzym A
Wie viel ATP wird täglich von einem typischen Menschen verbraucht? Wie viel wird regeneriert?
- Ein Mensch nutzt ca. 80 kg ATP pro Tag. Es ist aber nur ca. 100 g ATP in den Zellen verfügbar, d.h. ATP wird häufig und schnell genutzt und regeneriert.
- ATP wird regeneriert aus ADP und Phosphat, dabei wird die Energie aus katabolischen Prozessen genutzt.
Was ist die oxidative Phosphorylierung?
Der Prozess durch den ATP durch Phosphorylierung von ADP und Nutzung der Energie eines Protonengradienten gebildet wird, der durch den Transfer von Elektronen über reduzierte Kofaktoren auf Sauerstoff entsteht.
Was ist ein aktivierter Träger? Nennen Sie zwei Beispiele.
- Aktivierte Träger sind Moleküle, die als Träger definierter Gruppen, Atome, Elektronen oder Protonen dienen.
- Ein Beispiel wäre ATP, welches als aktivierter Träger von Phosphorylgruppen dient.
- Flavin-Derivate und Nicotinamid-Derivate sind Beispiele aktivierter Träger von Elektronen.
Vergleiche ATP mit Acetyl-CoA
- Beides sind aktivierte Träger: Acetyl-CoA trägt Acetylgruppen, die ein hohes Acetyl- Gruppenübertragungspotenzial haben. ATP trägt Phosphatgruppen mit hohem Phosphorylgruppenübertragungspotential.
- Beide Moleküle treten in zahlreichen Stoffwechselwegen auf.
Nenne fünf aktivierte Carrier des Stoffwechsels, sowie die Vitamine, die als Vorstufen dieser Träger dienen
- NADH und NADPH —> Niacin
- FADH2 —> Riboflavin
- Acetyl-coenzym A —> Pantothenat
- Biotin —-> Biotin
- Tetrahydrofolat —-> Folsäure
Welche der chemischen Reaktionen des Metabolismus wird meistens verwendet um Nahrungsmittelmoleküle zu zerkleinern?
Hydrolysen werden meistens verwendet, um große Moleküle in kleinere Komponenten zu zerlegen.
Wenn viele Verbindungen sowohl in anabolen wie katabolen Stoffwechselwegen auftreten, wie kann dann der Stoffwechsel kontrolliert werden?
Die Enzyme und ihre Aktivitäten können durch die Energieladung der Zelle kontrolliert werden. Die Biosynthesen und katabolischen Wege unterscheiden sich voneinander und können in unterschiedlichen Zellkompartimenten lokalisiert sein. Daher können zwei gegenläufige Prozesse unabhängig voneinander kontrolliert werden.
Welche der Aussagen charakterisiert den Unterschied von NADH und NADPH am besten?
NADH wird primär zur ATP-Gewinnung verwendet, wohingegen NADPH hauptsächlich für Biosynthesen verwendet wird.
Biotin dient in der Zelle als Carrier für welches Molekül?
Carboxylgruppe
Welches Molekül dient als primärer direkter Donor von aktivierten Methylgruppen in biosynthetischen Pfadwegen?
S-Adenosylmethionin
Welcher Carrier in der Elektronentransportkette ist ein Protein (im Gegensatz zu einem kleinen Molekül)?
Cytochrom-c
Welche organischen Produkte werden im Citratzyklus bei der Oxidation von einer Acetylgruppe zu zwei Molekülen Kohlenstoffdioxid gebildet?
3 NADH + 1 FADH2 + 1 GTP
Welcher Reaktionen des Citratzyklus ist mit einer Phosphorylierungsreaktion auf Substratebene verbunden?
Succinyl-CoA → Succinat + CoA
Welche organischen Produkte werden im Pentosephosphatweg durch die Oxidation von einem Molekül Glucose-6-phosphat zu Ribose-5-phosphat und Kohlenstoffdioxid gebildet?
2 NADPH
Warum können Zellen den Abbau von Glukose zu Pyruvat, ohne die weitere Umsetzung von Pyruvat durch Fermentation oder Atmung, nicht zur Energiegewinnung nutzen?
Der Elektronenakzeptor, der während der Glykolyse reduziert wird, muss regeneriert werden.
Welches ist die aktive Form von Glucose, die als Substrat während der Glykogensynthese von der Glykogensynthase katalysiert wird?
UDP-Glukose
In welchen Stoff wird das Kohlenstoffgerüst von Fettsäuren während der β-Oxidation umgewandelt?
Acetylgruppen
Welche Beschreibung beschreibt die komplette Reihe von katalysierten Reaktionen, durch die ein Molekül Acyl-CoA um eine Zwei-Kohlenstoff-Einheit während des Fettsäureabbaus verkürzt wird?
Oxidation; Hydratation; Oxidation; Thiolyse
- In Tieren _____ das Karbon-Rückgrat der Glukose metabolisch umgewandelt und stöchiometrisch für die Synthese von Fettsäuren verwendet werden.
- – > Kann/ kann nicht - in Tieren ____ das Karbon-Rückgrat von Fettsäuren metabolisch umgewandelt und stöchiometrisch für die Synthese von Glukose verwendet werden.
- –> Kann/ kann nicht
- kann
- kann nicht
Was beschreibt am besten die biochemische Rolle von Carnitin im Fettsäure-Metabolismus?
Es agiert als Carrier von Fettsäuren über die innere mitochondrielle Membran.
Was wird als Coenzym von der Aminotransferase verwendet?
Pyridoxalphosphat
Transaminierungsreaktionen beinhalten die Umwandelung von alpha-Ketoglutarat zu (oder von) welchem Molekül?
Glutamat
Welche Aminosäure gibt direkt Aminogruppen in den Harnstoff-Zyklus ab, welche dann in Harnstoff eingebaut und durch Harnstoff beseitigt werden?
Aspartat
Welche zwei Aminosäuren dienen als primäre Stickstoffdonoren für die Biosynthese der anderen Aminosäuren?
Glutamat und Glutamin
Welches Produkt ist ein Resultat der Phospholipase C – Katalysereaktion?
Inositol-1,4,5-trisphosphate
Die Aktivität welches Enzymes wird durch die Phosphorylierung einer cAMP-abhängigen Proteinkinase erniedrigt?
Glykogensynthase
Diese Stoffklasse hat die Summenformel (CH2O)n.
Monosaccharide
Diese sind Stereoisomere, die sich Spiegelbilder zueinander verhalten.En
Enantiomer
Dies ist eine Lösung zum Nachweis von reduzierenden und nicht-reduzierenden Zuckern.
Fehling’s
Dies ist ein Beispiel von einem Glykosaminoglykan.
Heparin
Was sind die Enzyme, die Oligosaccharide synthetisieren?.
Glycosyltransferasen
Molekül, an welches die meisten Zucker vor ihrer Umsetzung binden.
UDP
Was ist ein Stereoisomer, das kein Spiegelbild ist?
Distereoisomer
Was ist ein Beispiel für eine Galaktose, verknüpft durch eine β-1,4 glykosidische Bindung.
Lactose
In N-verknüpften Glykoproteinen bindet der Kohlenhydratteil an welchen Rest des Proteins?
An einen Asparaginrest
Wenn der Kohlenhydratteil an ein Serin- oder Threoninrest eines Glykoproteins bindet, spricht man von welchem Glykoprotein?
O-gebundenen
Was erkennen Grippeviren auf der Membranoberfläche einer Zelle?
Sialinsäure-Reste des Glykoproteins
Die einfachsten Kohlenhydrate sind ….
- Dihydroxyacetone und
- D- und L-Glyceraldehyde.
Fruktose kann auch in seiner zyklischen Form vorliegen und zwar als
Pyranose und Furanose
Die Speicherform von Glucose in Pflanzen:
- Amylose
- Amylopektin
An welche Aminosäurereste sind die Zucker in Glykoproteinen normalerweise geknüpft?
Serin, Threonin und Asparagin
Wo werden Glykoproteine normalerweise gefunden?
- in Membranen
- und sie werden als extrazelluläre Proteine abgesondert
Wo in der Zelle werden Proteine glykolisiert?
- endoplasmatisches Retikulum
- Golgi-Komplex
Zeichne alle Fischer-Projektionen der Triosen
Was ist der Unterschied zwischen einem Enantiomer und einem Diastereomer?
- Ein Enantiomer ist ein Stereoisomer, welches ein perfektes (nicht überlagerbares oder identisches) Spiegelbild bildet. Ein chirales Molekül besitzt ein perfektes Spiegelbild.
- Komplexere Kohlenhydrate mit der gleichen chemischen Formel und multiplen chiralen Zentren zeigen Variationen in der Struktur der asymmetrischen Kohlenstoffe.
- Es existieren zusätzliche Stereoisomere. Solche, die keine Spiegelbilder darstellen, nennt man Diastereomere.
Wie wird die D- oder L-Konfiguration bestimmt?
Die D- oder L-Konfiguration wird an Hand des asymmetrischen Kohlenstoffs, der sich am weitesten von der Keton-oder Aldehydgruppe befindet
D —-> rechts
L —-> links
Mal die vier verschiedenen Formen in denen Glucose in der Haworth-Struktur vorliegen kann und benenne sie.
Vergleichen Sie die Strukturen von Amylopektin und Amylose.
- Beides sind Homopolymere der Glucose.
- Amylose besteht aus unverzweigten α-1,4 verknüpften Glucosemolekülen.
- Amylopektin besitzt eine verzweigte Struktur und enthält sowohl α-1,4- als auch α-1,6-Verknüpfungen. Die α-1,6-Zweige treten ungefähr alle 30 Glucosereste auf.
Was sind die chemischen und strukturellen Unterschiede zwischen Zellulose und Glykogen?
- Beides sind Homopolymere von Glucose.
- Glykogen ist ein verzweigtes Polymer und enthält α-1,4-Verknüpfungen mit β-1,6-Verzweigungen alle 10 Reste.
- Zellulose ist ein lineares Polymer, das β-1,4-Verknüpfungen enthält. Durch die β-Verknüpfungen kann Zellulose lange gerade Ketten bilden. Zwischen den einzelnen Ketten können H-Brücken ausgebildet und Fibrillen gebildet werden.
Beschreiben Sie einige der Funktionen von Glykosaminoglykan und Proteoglykan.
- Schmierstoffe, Antikoagulationsstoffe und strukturelle Bausteine.
- Stoffwechselwegen, wo sie die Zellvermehrung anregen und die Zellanheftung an die extrazelluläre Matrix unterstützen.
Wie trägt eine genetische Mutation zu Unterschieden in einigen menschlichen Blutgruppen bei?
Die Blutgruppe wird von spezifischen Glykosyltransferasen, die den finalen Zucker an die Glykoproteine der roten Blutkörperchen hinzufügen, bestimmt. Drei verschiedene Arten von Glykosyltransferasen können vererbt werden. Jedes Individuum erhält eine Art von jedem Elternteil. Zwei unterschiedliche Formen ergeben die Blutgruppen A und B. Eine Mutation in der dritten Art resultiert in einem verkürzten und inaktiven Produkt.
Was sind die Vorteile von verschieden Blutgruppen innerhalb einer Art?
- Variationen schützen, da Unterschiede entscheidend für den Schutz vor Krankheiten und Infektionen sein können.
- Ein Mikroorganismus, der Vorteile gegenüber einem Wirt durch Nachahmung und/oder Benutzung von spezifischen Antigenen hat, wird kaum in einem Wirt, der sich in den Antigenen unterscheidet, überleben.
Warum ist es im Vergleich zu Aminosäuresequenzen schwieriger die Struktur von Oligosacchariden zu bestimmen?
- Aminosäuren sind durch Peptidbindungen verbunden und die Seitenketten variieren in Größe, Ladung und chemischen Eigenschaften.
- Im Gegensatz dazu können Zucker verzweigt sein und α− oder β−Verknüpfungen haben, die die Bestimmung der Bauteile erschweren.
- Des weiteren haben viele Zucker gleiche oder ähnliche chemische Formeln und ähnliche chemische Eigenschaften, was die spezifische Identifizierung und Verknüpfung erschwert.
Der katalytische Mechanismus der Isomerisierung einer Ketose in eine Aldose verläuft über was für ein Intermediat?
Endiol
Wie wird die gemeinsame strukturelle Domäne von NAD+-bindenden Dehydrogenasen auch genannt?
Rossmann-Faltung, nach dem Wissenschaftler der sie entdeckte
In der alkoholischen Gärung benötigt die Decarboxylierung von Pyruvat ein Coenzym, welches Vitamin?
Thiamin oder B1
Was ist ein potenter allosterischer Aktivator der Phosphofructokinase in der Leber ist welches aus Fructose-6-phosphat durch PFK2 hergestellt wird?
Fructose-2,6-phosphat
Welches sind Gründe, dass Glucose der gemeinsame Stoffwechseltreibstoff ist, der von allen lebenden Organismen benutzt wird?
- Es besitzt eine stabile Ringstruktur und es ist unwahrscheinlich, dass es Proteine glykosyliert.
- Es wurde als eines der ersten Monosaccharide gefunden, die unter präbiotischen Bedingungen entstanden sind.
Welches ist eine gemeinsame mechanistische Eigenschaft von Kinasen?
Bindung des Substrats induziert die Schließung eines Spalts.
Was ist die Funktion eines Thioester-Intermediats, so wie es aus GAP gebildet wird?
Der Thioester erlaubt die Kopplung der Zwei-Schritt-Reaktion, sodass die zweite Reaktion, die energetisch ungünstige Phosphorylierung, ablaufen kann.
Welches ist der zusätzliche Metabolit, der in der Umsetzung von 3-Phosphoglycerat zu 2-Phosphoglycerat entsteht?
2,3-Bisphosphoglycerat
Fructose kann die Glykolyse über zwei verschiedene Punkte, abhängig vom Gewebe, betreten. Wie wird Fructose im Fettgewebe metabolisiert?
Fructose wird zu Fructose-6-Phosphat umgesetzt.
Wie werden glykolytische Enzyme reguliert?
- transkriptionelle Kontrolle
- reversible Phosphorylierung
- allosterische Kontrolle
Was sind die primären Rohmaterialen für die Gluconeogenese?
Lactat und Alanin
Wie viele energiereiche Phosphatbindungen werden in der Gluconeogenese verwendet?
6
Warum müssen Muskeln ATP unter aeroben und anaeroben Bedingungen herstellen?
- Muskeln funktionieren zunächst aerob. Wenn jedoch Schübe von Energie benötigt werden, reicht die Sauerstoffversorgung nicht aus, um die Nachfrage zu bedienen.
- Um genügend ATP für die Energienachfrage in Zuständen extremer Belastung liefern zu können, muss der Muskel auch unter anaeroben Bedingungen ATP liefern können.
Geben Sie die Reaktionen an durch die Glycerin (engl. glycerol), welches aus Fetten stammt, zu Pyruvat metabolisiert oder zur Synthese von Glucose verwendet werden kann.
Nachdem Glycerin in DHAP (Dihydroxyacetonphosphat) umgesetzt wurde, wird es zu GAP isomerisiert, welches dann entweder die Glykolyse zum Pyruvat weiter durchschreiten kann oder über die Gluconeogense zur Glucose umgesetzt werden kann.
Wie kann die Glykolyse unter anaeroben Bedingungen aufrechterhalten werden?
Pyruvat kann entweder zu Lactat oder Ethanol reduziert werden. Diese Reaktion wird von der Oxidation von NADH begleitet um NAD+ zu regenerieren.
Welche beiden Funktionen haben Substratzyklen?
- Die Substratzyklen regulieren den glykolytischen Fluss durch Verstärkung metabolischer Signale
- und sie produzieren Körperwärme durch die Hydrolyse von ATP.
Wie werden Gluconeogenese und Glykolyse reziprok reguliert?
Glykolyse inhibiert:
- ATP, Alanin, Citrat und Protonen
Glykolyse aktiviert:
- F-2,6-BP, AMP und F-1,6-BP
Gluconeogenese inhibieren:
- F-2,6-BP, AMP und ADP
Gluconeogenese aktiviert:
- Citrat und Acetyl-CoA
Dies ist der Prozess bei dem durch Addition von Orthophosphat eine Bindung gespalten wird.
Phosphorolyse
Dieses Enzym katalysiert die Phosphorylierung der Glykogen-Phosphorylase
Phosphorylase-Kinase
Welches Coenzym benötigt die Phosphorylase für ihre Aktivität?
Pyridoxalphosphat
Was ist das Intermediat welches bei der Umsetzung von G1P zu G6P von der Glucosephosphat-Mutase gebildet wird?
G1,6P
Die Glykogen-Synthase wird in den aktiven Zustand überführt durch die Aktivität welches Enzyms?
Protein-Phosphatase 1
Wie viele Moleküle ATP produziert die vollständige Oxidation eines Glucoserestes des Glykogens?
31 Moleküle ATP
Das/die bedeutendste/n Depot(s) von Glykogen ist/sind …
- die Leber
- das Fettgewebe
Welches Molekül muss vom aktiven Zentrum der Glykogen-Phosphorylase fern gehalten werden?
Wassert
Wie wird die Phosphorylase b in die Phosphorylase a umgewandelt?
Durch die Addition von Phosphat an einen Serin-Rest
Was ist das Schicksal von Glucose-1-phosphat, welches von Glykogen abgeleitet wird?
- umgewandelt in Glucose-6-phosphat und für die Glykolyse verwendet;
- umgewandelt in Glucose-6-phosphat und im Pentosephosphat-Weg verarbeitet, um NADPH und Pentosen zu produzieren; und
- umgewandelt in Glucose-6-phosphat, das zu Glucose hydrolysiert und ins Blut entlassen wird.
Warum ist die Bildung von Glucose-1-phosphat energetisch günstig, obwohl der ΔG°′-Wert sehr gering ist?
Es ist günstig, da das Verhältnis von [Pi] zu Glucose-1-phosphat größer als 100:1 ist.
Warum muss die Kontrolle des Glykogens in Muskeln und in der Leber unterschiedlich erklärt werden?
In den Muskeln wird Glucose nur für den eigenen Gebrauch erhalten, wohingegen die Leber die Glucose-Homöostase des gesamten Organismus aufrechterhalten muss.
Nenne die Reaktion, die durch die UDP-Glucose-Pyrophosphorylase katalysiert wird.
Glucose-1-phosphat + UTP → UDP-Glucose + PPi
