VL 11 posttranslationale Prozesse

Question 1

Welche Arten von Proteinmodifikationen gibt es?

Answer 1

• Acylierungen(Acetylierungen,Formylierungen etc.)
• > 80% aller eukaryotischen cytosolischen Proteine sind am N-Terminus acetyliert
• Phosphorylierungen
• > beeinflusst Aktivität und Struktur von Proteinen
• Glykosylierungen
• > im ER,Golgi
• > Glykoproteine häufig an Oberfläche von Zellen

Prenylierungen,Fettsäureverknüpfungen
->Membrananker

Question 2

Welche Aminosäuren werden bei Kollagen post-translational modifiziert? Welche Funktion?Was wird benötigt?

Answer 2

-hydroxylierte Proline= Wasserstoffbrücken zwischen den Kollageenproteinen einer Fibrille

hydroxylierte Lysine= Quervernetzung der FIbrillen

-es wird Vitamin C benötigt->Ascorbat vermittelte Oxidation von Prolin und Lysin

Question 3

Beispiel für eine Proteinreifung über Endopeptidasen

Answer 3

• Reifung Insulin im Pankreas
• prä-Pro-Insulin mit Signalsequenz am Pankreas
• > Endopeptidase emtfernt Signalsequenz
• Proinsulin mit Chain A,C,B
• > Endopeptidase entfernt A und B-Chain verbindende C-CHain
• > Insulin A und B-Chain über Disulfid-Brücken zusammengehalten

Question 4

Weg eines zu sekretierenden Proteins?

Answer 4

• Ribosomen am ER
• > ER
• > Vesikel zu Golgi->Cis zu Trans
• > Vesikel zu Zellemembran

Question 5

Signalpeptid

Answer 5

• Abfolge von Aminosäuren eines Proteins

- entscheidet über Bestimmungsort und Transportweg eines Proteins

Question 6

Wer erkennt das Signalpeptid

Answer 6

• das signal-recognition particle (SRP)
• besitzt Signalsequenz-Bindestelle
• und SRP-receptor Bindestelle mit GTPase
• naszierendes Signalpeptid wird vom SRP erkannt und zum ER geleitet

Question 7

Wie wird ein Peptid ins ER gebracht?

Answer 7

• Ribosom translatiert Signalpeptid, dass vom SRP erkannt wird
• SRP bindet an SIgnalsequenz mit signal-Bindestelle und sorgt mit einer anderen Domäne für eine Verzögerung der Translation
• > SRP bindet an SRP-Rezeptor in ER-Membran an Transklokationspore
• nach Kontakt Ribosom Translokationspore-> SRP hydrolysiert GTP->GDP und fällt ab
• Ribosom synthetisiert in Translokon
• SIgnalpeptidase entfernt Signalpeptid

Question 8

Wie wird kontinuierlicher Transport niedermolekularer Substanzen durch das Translokon verhindert

Answer 8

• Pore mit Verengung in der Mitte

- hydrophoberer Aminosäurenring an Verengungsstelle

Question 9

Wann werden Proteine gefalten und wer macht das?

Answer 9

• nach Translokation neu synthetisieter Peptide ins ER-Lumen

- Chaperone(z.B. Hitzeschockproteine

Question 10

Wie werden Membranproteine inseriert?

Answer 10

-haben stop-transfer Sequenzen, die zu hydrophob sind um ins ER-Lumen zu gelangen
-Ribosom dissoziert von Translokon(pore) und führt Translation im Cytoplasma zuende
-Signal-Peptidase entfernt Siganlsequenz
=>Protein mit einer Transmembrandomäne an Stop-signalsequenz

Question 11

Wie entstehen Proteine mit mehreren Transmembrandomänen?

Answer 11

-mehrere stop-transfer und Signal-Sequenzen

-

Question 12

Warum werden Proteine glykosyliert?

Answer 12

-hilfreich für Proteinfaltung
-Schutz gegen Proteasen
-wichtig für Signalfunktionen von Proteinen(Rezeptorproteine)
-

Question 13

Wie werden Glykoproteine gebildet

Answer 13

1. Assemblierung Vorläufer Oligosaccharids an Dolicholresten im ER
2. Transfer auf neu synthetisiertes Protein
3. Modifikation des Zuckers

Question 14

Wie sieht ein Signalpeptid für die Sortierung in das ER aus?

Answer 14

• meist N-terminal

- 5-10 hydrophobe Ainosäuren

Question 15

Wie funktioniert der Transport von Proteinen in Mitochondrien?

Answer 15

• posttranslational
• Rezeptor erkennt ampiphatische Helix-> erlaubt Import durch Doppelmembran im entfalteten Zustand über TOMs und TIMs
• Enfaltung und Faltung durch mitochondriales und cytosolisches HSP70 unter ATP Verbrauch

Question 16

Wie werden Proteine im ER gefalten?

Answer 16

• durch Chaperone

- BiP(HSP70 und HSP40)