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BIOCEL II > vía exocítica I > Flashcards

vía exocítica I Flashcards

1
Q
  • Síntesis y algunos mecanismos de procesamiento de proteínas en
A

RER

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2
Q

en el RER también hay controles del tipo

A
  • Control de calidad y mecanismo de respuesta a proteínas mal plegadas
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3
Q

RE mantiene una gran variedad de sitios de contacto con

A

otros organelos

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4
Q
  • Se necesitará algo que permita y estabilice los contactos
A

una proteína de anclaje o complejos proteicos de anclaje

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5
Q
  • El RE tiene que sensar lo que está sucediendo en otros organelos
A

para lo que se requiere al menos un tipo de sensor. Este sensor podría detectar algo en la membrana del organelo contactado, como los lípidos, o el interior del organelo a través de iones o el estado redox

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6
Q
  • El contacto debería ser capaz de montar una respuesta en caso de
A

que algo esté funcionando mal

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7
Q
  • Se necesita un sistema de retransmisión de señal para reclutar factores apropiados para contactar sitios, en caso extremo
A

la maquinaria autofágica será reclutada para eliminar un organelo dañado o parte del mismo

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8
Q

Vemos la llegada de un ligando a la membrana, lo cual genera una cascada de

A

reacciones citoplasmáticas que ocurren ordenadas gracias al RE

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9
Q

Hay complejos de anclaje en la membrana del RE

A

Por ejemplo, hay complejos de anclaje específicos para organelos, ya sea peroxisomas, mitocondrias, etc

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10
Q

Para la formación del autofagosoma para realizar la autofagia

A

también se necesitan las proteínas de anclaje, que son exclusivas para las distintas estructuras

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11
Q

Es un sistema muy dinámico y complejo

A

con variedad de sensores en sus cisternas

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12
Q

Gotas de lípidos también se unen por

A

proteínas de anclaje

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13
Q

El transporte de lípidos entre la membrana plasmática y el RE también se encuentran uniones

A

canales de calcio, señalización lipídica entre RE y otros compartimentos

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14
Q

Cuando la mitocondria hace fisión, también se necesita

A

al RE

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15
Q

En la fagocitosis

A

actúan una serie de complejos junto con el RE

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16
Q

Toda la cadena metabólica que funciona en la mitocondria

A

también hay una unión de canales entre esta mitocondria con el RE a través de canales de calcio

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17
Q

Transportadores de calcio que son importantes para el funcionamiento de la mitocondria. Además, el calcio puede ser activado por otro complejo de proteínas que están formando un

A

andamio para que puedan inhibir o activar el transporte de calcio (regulación positiva-negativa)

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18
Q

Sistema debe encontrarse permanentemente en condiciones

A

fisiológicas

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19
Q

Si hay una disfunción en la mitocondria que afecte el transporte de calcio, ya que bajan las concentraciones de calcio, y al producirse esta baja se genera un

A

desacoplamiento de la mitocondria con el RE, lo cual lleva a una reducción del ATP y un aumento del azúcar lactato, lo cual puede llevar a la muerte celular

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20
Q

Una reducción en la actividad metabólica genera resistencia a la insulina

A

hipertrofia cardiaca. Una proliferación aumentada puede llevar a la esteroesclarosis o hipertensión de la arteria pulmonar

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21
Q

Si hay un mal funcionamiento de la proteína que lleve a una baja de calcio

A

entonces no hay una conexión efectiva con el RE

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22
Q

si no hay una conexión efectiva con el RE

A

causa que no llega suficiente ATP para las actividades metabólicas normales y puede desencadenar apoptosis. O también se puede aumentar el lactato por la deficiencia de ATP

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23
Q

Se pueden generar 42 enfermedades en la deficiencia de la relación del RE con otros organelos

A

lo cual puede llevar a muerte celular, padecimientos graves en los pacientes e incluso la muerte

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24
Q

Organelos de la vía exocitica

A

Lisosomas, exocitosis, reparación, etc. se realiza un transporte de una enorme diversidad de elementos

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25
Q

La cantidad de organelos depende del

A

tipo celular, y por ende, depende de la función de la célula-órgano

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26
Q

Se observa la red de RE que se distribuye en

A

toda la célula

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27
Q

En las células polarizadas encontramos que

A

el núcleo y el RE se encuentra más concentrado en la región basal de la célula

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28
Q

Encontramos diversidad de cisternas (sacos 3D) y en su superficie externa encontramos

A

ribosomas asociados a la membrana del RE, los veremos solo cuando hay síntesis de proteína

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29
Q

Retículo endoplasmático liso

A

REL son acúmulos cortos que se encuentran anastomosados
Productora de hormonas esteroidales
Conexión física RER y REL

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30
Q

Las membranas tienen distintos tipos de

A

proteínas y lípidos, lo cual puede inducir curvaturas que observamos en el RE

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31
Q

Todas las proteínas de Golgi

A

membrana, lumen del Golgi, proteínas de membrana plasmática, del propio RER, etc

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32
Q

Radioautografía: Pulso y Caza

A
  1. Las células se incuban en presencia de aa3-H (aminoácido reactivo)
  2. Se lava y se elimina el radioactivo
  3. Incubar aa-sin radioactividad
  4. A diferentes tiempos (CAZA) tomar muestras y procesarlas para técnicas de radiautografía
33
Q

donde hubo síntesis de proteína se encontrará el aminoácido incluido en la proteína con marca radioactiva

A

esto se cubre con una emulsión radiográfica, una gelatina que tiene cristales de halogenuro de plata. Estos cristales son impactados por la radiación, y al ser impactados forman una imagen latente

34
Q

cómo se sintetizan las proteínas

A

Hay síntesis de polirribosomas asociados al citoesqueleto (¿cómo se diferencias a los del RE?)

35
Q

El mRNA se asocia a múltiples ribosomas

A

sistema altamente eficiente

36
Q

Membrana como vesículas, se disgrega la célula (fraccionamiento subcelular)

A

se forma un gradiente de sacarosa y se aplican fuerzas de centrifugación

37
Q

el polirribosoma asociado al microsoma, se detectó que las proteínas tenían

A

menor peso molecular

38
Q

Las proteínas marcadas asociadas a polirribosomas libres resultaron que teína mayor peso

A

uno de los tubos de proteína sintetizada en polirribosomas libres no apareció, debido a que fue degradada por una proteasa, al encontrarse libre no tenía protección

39
Q

la proteína de polirribosomas libres tiene más

A

aminoácidos, mientras que los asociados a microsomas no

40
Q

Las proteínas asociadas a microsomas no se degradaron por proteasas

A

ya que estaban protegidas por otra estructura. Tienen un peso molecular menor, ya que la cola de péptido es degradada

41
Q

Las secuencias terminales de las proteínas fueron estudiadas y se identificó una secuencia señal

A

Se encontraron secuencias de aminoácidos hidrofóbicos. A esta secuencia se le denominó Secuencia señal

42
Q

una partícula que es una ribonucleoproteína

A

la cual es la partícula que reconoce la señal

43
Q

P54

A

actividad GTPasica, es capaz de unir GTP. Las otras proteínas buscan translocar el péptido al interior del microsoma

44
Q

Para que la proteína SRP-GDP se active necesita

A

la proteína GEF para cambiar el GDP por GTP

45
Q

dónde reconoce SRP el sistema en síntesis

A

Se utiliza solo un ribosoma

46
Q

Translocon forma

A

un canal y atraviesa completamente la membrana

47
Q

GTPasa receptor de

A

SRP

48
Q

Translocón es una proteína que forma un canal que atraviesa

A

completamente la membrana. Por otro lado, también encontramos otra GTPasa que es el receptor de SRP

49
Q

El traslocón se reconoce con la subunidad mayor del ribosoma

A

cuando esto ocurre, en SRP se separa con su receptor y se hidroliza a GDP, dejando el receptor inactivo

50
Q

Una vez liberado el SRP, se reanuda la síntesis y la proteína se

A

transloca hacia el lumen de RE

La síntesis parte en el citoplasma y se finaliza en el RE

51
Q

una vez en el lumen la proteína adopta su conformación

A

3D

52
Q

Así se anclan las proteínas integrales. Observamos que la proteína tiene una secuencia interna, que en este caso no fue cortada, sino que fue una señal que

A

cambió como secuencia de anclaje. Las cargas positivas y negativas son las que en parte orientan si la proteína va a permanecer con el extremo amino hacia el interior o hacia el exterior

53
Q

La proteína queda anclada a la membrana por el tallo GPI

A

no por la secuencia que se encuentra contenida dentro de la proteína

54
Q

Dentro de los cambios que puede sufrir la proteína, estas requieren

A

adquirir para su funcionamiento, una estructura nativa (estructura activa/funcional)

55
Q

En el RE hay proteínas chaperonas que ayudan a

A

obtener la estructura activa

56
Q

Proteína chaperona es capaz de modificar puentes de disulfuro presentes en

A

una proteína

57
Q

Cuando la proteína está siendo sintetizada a nivel del RE, y posteriormente procesada, se sintetiza como

A

preproproteína (tiene una secuencia señal, que ya no está en este caso)

58
Q

Parte de la secuencia de la insulina se realiza por otras proteasas

A

la cual se incorpora una vez la insulina se encuentra en la vesícula

59
Q

El resto del aparataje de la insulina se sintetiza en

A

el RE

60
Q

los procesamientos hacia una proteína madura se denomina

A

proteína nativa

61
Q

Si las proteínas llegan a perder su conformación nativa

A

la proteína queda mal plegada o desplegada, y esa proteína va a generar a la célula problemas metabólicos importantes

62
Q

Hay otras proteínas chaperonas como la calexina y la calreticulina que hacen un control de calidad

A

al ir reconociendo azúcares que son reconocidos para ayudar al plegamiento de la proteína

63
Q

Observamos la proteína plegándose y que es reconocida por los azúcares

A

Va a pasar por este ciclo control hasta que adopte completamente su estructura nativa. Si por distintas razones no llega a adoptar la estructura, es eliminada del RER

64
Q

Si en el RER comienza a aumentar la cantidad de proteínas mal plegadas,

A

en ese momento el retículo entra en estrés del retículo

65
Q

Es necesario mantener un equilibrio para no llegar a activar los mecanismos de

A

apoptosis

66
Q

Estas 3 vías son activadas para formar factores de transmisión para que vayan al núcleo, y ahí activen a los promotores de los genes que vana sintetizar a un mensajero para que

A

se pueda activar el número de enzimas, y se pueda rescatar la célula de la muerte celular

67
Q

La respuesta a proteínas mal plegadas (UPR)

A

Es una respuesta celular por condiciones que altera la función del RE (estrés del RE) restableciendo la homeostasis de este organelo

68
Q

la ribonucleada que se activa en respuesta a proteínas mal plegadas, y puede hacer el

A

splicing no convencional de un precursor inmaduro que está en el citosol. El precursor está no spliciado (mensajero) y luego ocurre el splicing por la ribonucleasa

69
Q

Ahora que el mensajero fue no spliciado, se sintetiza la proteína en el citosol y va posteriormente

A

al núcleo para producir la síntesis como factor de activación, activando la síntesis de chaperonas

70
Q

La ribonucleasa también puede actuar degradando el exceso de ribosomas que tienen su RNA

A

al degradar, baja la exigencia de la síntesis de RNA y proteínas dentro del RE

71
Q

para comenzar la síntesis de proteínas se necesita de un factor de iniciación que es eIF 2 alfa, y cuando se encuentra fosforilado

A

la traducción se inhibe, y de esta forma se disminuye la síntesis de proteína.

72
Q

También se encuentra ATF4 que lleva a la síntesis de

A

otras proteínas chaperonas

73
Q

En el ATF-6 que se encuentra en el retículo, cuando sufre la activación por el estrés, a través de vesículas llega hasta el Golgi

A

en el Golgi es procesado por 2 proteasas

74
Q

El fragmento que se genera es un factor de transmisión que es ATF-6f

A

que también activan chaperonas a nivel del núcleo

75
Q

Si el mal plegamiento persiste, a través de la membrana del RE hay otro sistema que se activa

A

que es el sistema de degradación asociada al retículo, y que las proteínas mal plegadas son liberadas a través del translocón hacia la via ERAD

76
Q

Proteína mal plegada sale y recibe una marca llamada ubiquitina, la cual es reconocida por

A

el proteosoma, el cual tiene muchas proteasas, las cuales actúan degradando

77
Q

Observamos proteínas con capuchones que se unen cuando

A

el sistema está inactivo (es decir, en equilibrio), y cuando está en estrés, el sistema se activa

78
Q

El RER cuando está estresado, tiene una gran producción de especies reactivas del oxígeno, que son formas en que se está asociado el oxígeno

A

son muy reactivas y producen daños a nivel de la membrana, oxidando las membranas, y activando sistemas de acoplamiento entre el canal de calcio (azul), con la mitocondria
Esto también puede provocar inflamación

BIOCEL II (11 decks)

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