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BIOCEL II > traducción I > Flashcards

traducción I Flashcards

1
Q

Regulación de la expresión génica por un estímulo externo

A

ligando

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Q

La protrusión que se observa en el receptor por la unión del ligando muestra

A

el cambio conformacional de este receptor

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3
Q

De igual forma, la proteína azul gana afinidad por

A

el receptor y así sucesivamente (la proteína está activa y activa a otras, etc)

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4
Q

La señalización es parte de las estructuras de las proteínas

A

(no es un agregado postraduccional), por lo que cuando hace un cambio conformacional esta señalización queda expuesta y puede interactúa con otras proteínas como importina

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5
Q

La proteína verde incidió sobre un factor de transcripción

A

por lo cual comienza a trascribir este gen y cambia su conformación para unirse al gen

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6
Q
  • La célula modifica la expresión de sus genes ante
A

estímulos externos en ella

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7
Q

se sintetizan nuevas proteínas que va a implicar

A

una función determinada que la célula tiene que cumplir

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8
Q
  • Las proteínas que activan o reprimen la expresión de los genes
A

se sintetiza en el citoplasma, pero ejercen su función en el núcleo

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9
Q

RNAm. Señales de inicio de transcripción

A

Promotores, enhancer y factores de transcripción

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10
Q

Promotor basal

A

caja TATA

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11
Q

Enhancer unen otros factores de transcripción

A

estos últimos se unen al promotor basal

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12
Q

Enhancer son

A

potenciadores

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13
Q

Hay otras secuencias que son

A

silenciadoras

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14
Q

Tanto enhancer como silenciadores serán genes que inciden sobre

A

el promotor basal, estos realizan su efecto a través de la proteína factor de transcripción y de esta forma puede llegar el cambio desde le gen hasta el promotor basal

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15
Q

Los factores de transcripción son comunes para

A

todos los genes que codifican proteína (TFIIH)

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16
Q

Si se inactiva TBP

A

entonces se para todos los genes que codifican con TBP

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17
Q

Los potenciadores o silenciadores son muy específicos

A

se unen a factores específicos de transcripción y se ubican más lejanos al promotor basal

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18
Q

Transcripción

A

actividad del promotor basal y del enhancer

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19
Q

Todas las células tienen los mismos enhancer e inhibidores, sin embargo

A

hay diferencia es su expresión por la presencia o ausencia de determinadas proteínas que desencadenan un cambio en la transcripción

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20
Q

En los enhancer se unen

A

distintas proteínas

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21
Q

Las proteínas estimulan

A

distintos genes

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22
Q

Las proteínas que se unen al gen se denominan

A

factores de transcripción–>potenciadores o silenciadores

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23
Q

Factores de transcripción

A

unión al promotor basal y que afecta su actividad

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24
Q

Enhancer/potenciador

A

factores de trascripción que pueden aumentar el reclutamiento de Pol II

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25
factores de transcripción también pueden incentivar la desfosforilación
de la cola de Pol II, estas proteínas ayudan a llamar factores que cambian la conformación de la Pol II y genera una pausa en la transcripción
26
Pueden incorporarse proteínas que bloquean la
unión de los factores de transcripción basales (inhibidor)
27
Como los potenciadores pueden estar físicamente cerca del
promotor basal, esto tiene que ver con el plegamiento de la proteína
28
Se generan acumulación de bucles que permite la relación cercana entre
el promotor basal y el enhancer
29
La cromatina tiene que estar más descompactada para
la unión de los complejos de transcripción
30
Estos bucles pueden estar
descondensados o muy compactos
31
Recordar proteínas lámina se asocia a
la cromatina
32
Recordar proteínas lámina se asocia a
la cromatina
33
Hay TADs asociados a la periferia del nucleolo
donde hay cromatina muy compactada por lo que no estará expresando
34
Los TADs que estén asociados a proteínas láminas (la cual atrae a la maquinaria enzimática que produce la modificación postraduccional a las histonas
modificaciones que permiten que las colas de la histona se asocien en sí), por esto, la cromatina que se ve en la periferia se encuentra bastante compacta y por ende, menos activa transcripcionalmente
35
Los TADs pueden modificar su compactación (es dinámico)
Cuando hay mutación en las proteínas lámina, se genera la progeria En esta enfermedad hay un cambio radical en la expresión de genes
36
Procesamiento de mRNAs
- Aplicación de capuchón (cap) en extremo 5’
37
capuchón es un nucleótido derivado de
guanina y se agrega al primer nucleótido del RNA
38
este capuchon es incorporada por
distintas enzimas (no Pol II). Se genera un enlace 5’—5’, esta modificación protege y estabiliza al RNA y es importante para la maquinaria de traducción
39
Señales splicing
- Remoción de intrones
40
Remoción de algunas secuencias en el DNA
Esto ocurre varias veces y funciona por señales nucleotídicas que se encuentran en el RNA
41
Las secuencias que se mantienen en el RNA
se denominan exones e intrones se eliminan de la secuencia (se ha encontrado que los intrones se asocian a regulación)
42
Alteraciones del Splicing
Mutaciones que cambian un sitio de reconocimiento del spliceosoma pueden generar proteínas no funcionales y esto puede ser la base molecular de enfermedades
43
- Poliadenilación
(cola Poli A) en extremo 3’
44
Si hay una secuencia específica que este complejo proteico cortará el RNA
mientras que una polimerasa incluirá una poli A (esto ocurre 250-300 veces)
45
El RNA queda con una cola de A
esta cola no es traducida
46
Vemos acá que la polimerasa está por hacer una pausa, ante esto
el XRN2 elimina la secuencia restante de RNA y así genera una inestabilidad de la polimerasa II y genera el desprendimiento del complejo y el RNA
47
El corte se produce por una enzima que se encuentra en el complejo proteico
eso lo hace al detectar la Poli A
48
En el extremo 3’ del RNA hay un
capuchón
49
luego del Procesamiento de mRNAs
El RNAm sale unido a varias proteínas
50
Regulación de la vida medial del mRNA | Vida media
Degradación por RNAsas precio decap, deadenilación o acción endonucleasa
51
Nivel postrascripcional
- Splicing alternativo - polyA alternativo - vida media del RNA
52
el splicing puede ser intertranscripcional y ocurre a nivel
nuclear
53
Traducción
Ribosomas tienen subunidad mayor y menor | Los tríos de nucleótidos que codifican para una proteína se denomina codones y estos se leen en el ribosoma
54
Debía haber una molécula que uniera el aminoácido con el codon particular
Adaptador: tRNA
55
tRNA son moléculas
cortas, trascritos por pol III y tiene estructura terciaria | El extremo 3’ y el anticodón
56
Los anticodones interactúan con los codones del
RNAm | Se pueden organizar en una T invertida como estructura 3°
57
Los tRNA también son procesados
a estos siempre se les agrega el triplete CCA
58
tRNA + aminoácido = aminoacil tRNA
enzima que modifica al tRNA en 3’, esta enzima cataliza un enlace covalente entre un aminoácido
59
un tRNA con un anticodón específico
, por esto mismo hay una gran familia de aminoacil tRNA
60
hay interacciones intermoleculares entre la enzima y el
tRNA
61
La enzima que une aminoácido necesita ATP
queda con AMP, y ahí se une el aminoácido, por lo que la enzima transfiere AMP al aminoácido y ahí puede unirse al tRNA (lo activa)
62
La síntesis de proteínas requiere
ATP por esta razón
63
Los tRNA tiene un
anticodón en particular
64
Los tRNA con distintos anticodones se unen con
distintos aminoácidos, de esta forma se cumple la función de adaptador
65
La especificidad de las enzimas tanto para un aminoácido como para un tRNA da las
bases del código genético
66
¿cuántos sitios tiene un ribosoma?
3 sitios
67
En P y A se formará un
enlace covalente que unirá a los aminoácidos (enlace peptídico) Así se libera el primer aminoácido
68
peptidil tRNA se forma por
el desprendimiento del aminoácido anterior
69
El tRNA que es liberado se puede
reutilizar, siendo cargado nuevamente con un aminoácido
70
Peptidil transferasa es una actividad catalítica que
se da en la subunidad mayor (primera actividad catalítica no gatillada por proteína, sino que por tRNA)

BIOCEL II (11 decks)

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