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BIOCEL II > traducción I > Flashcards

traducción I Flashcards

1
Q

Regulación de la expresión génica por un estímulo externo

A

ligando

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Q

La protrusión que se observa en el receptor por la unión del ligando muestra

A

el cambio conformacional de este receptor

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3
Q

De igual forma, la proteína azul gana afinidad por

A

el receptor y así sucesivamente (la proteína está activa y activa a otras, etc)

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4
Q

La señalización es parte de las estructuras de las proteínas

A

(no es un agregado postraduccional), por lo que cuando hace un cambio conformacional esta señalización queda expuesta y puede interactúa con otras proteínas como importina

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5
Q

La proteína verde incidió sobre un factor de transcripción

A

por lo cual comienza a trascribir este gen y cambia su conformación para unirse al gen

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6
Q
  • La célula modifica la expresión de sus genes ante
A

estímulos externos en ella

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7
Q

se sintetizan nuevas proteínas que va a implicar

A

una función determinada que la célula tiene que cumplir

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8
Q
  • Las proteínas que activan o reprimen la expresión de los genes
A

se sintetiza en el citoplasma, pero ejercen su función en el núcleo

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9
Q

RNAm. Señales de inicio de transcripción

A

Promotores, enhancer y factores de transcripción

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10
Q

Promotor basal

A

caja TATA

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11
Q

Enhancer unen otros factores de transcripción

A

estos últimos se unen al promotor basal

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12
Q

Enhancer son

A

potenciadores

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13
Q

Hay otras secuencias que son

A

silenciadoras

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14
Q

Tanto enhancer como silenciadores serán genes que inciden sobre

A

el promotor basal, estos realizan su efecto a través de la proteína factor de transcripción y de esta forma puede llegar el cambio desde le gen hasta el promotor basal

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15
Q

Los factores de transcripción son comunes para

A

todos los genes que codifican proteína (TFIIH)

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16
Q

Si se inactiva TBP

A

entonces se para todos los genes que codifican con TBP

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17
Q

Los potenciadores o silenciadores son muy específicos

A

se unen a factores específicos de transcripción y se ubican más lejanos al promotor basal

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18
Q

Transcripción

A

actividad del promotor basal y del enhancer

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19
Q

Todas las células tienen los mismos enhancer e inhibidores, sin embargo

A

hay diferencia es su expresión por la presencia o ausencia de determinadas proteínas que desencadenan un cambio en la transcripción

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20
Q

En los enhancer se unen

A

distintas proteínas

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21
Q

Las proteínas estimulan

A

distintos genes

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22
Q

Las proteínas que se unen al gen se denominan

A

factores de transcripción–>potenciadores o silenciadores

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23
Q

Factores de transcripción

A

unión al promotor basal y que afecta su actividad

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24
Q

Enhancer/potenciador

A

factores de trascripción que pueden aumentar el reclutamiento de Pol II

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25
Q

factores de transcripción también pueden incentivar la desfosforilación

A

de la cola de Pol II, estas proteínas ayudan a llamar factores que cambian la conformación de la Pol II y genera una pausa en la transcripción

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26
Q

Pueden incorporarse proteínas que bloquean la

A

unión de los factores de transcripción basales (inhibidor)

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27
Q

Como los potenciadores pueden estar físicamente cerca del

A

promotor basal, esto tiene que ver con el plegamiento de la proteína

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28
Q

Se generan acumulación de bucles que permite la relación cercana entre

A

el promotor basal y el enhancer

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29
Q

La cromatina tiene que estar más descompactada para

A

la unión de los complejos de transcripción

30
Q

Estos bucles pueden estar

A

descondensados o muy compactos

31
Q

Recordar proteínas lámina se asocia a

A

la cromatina

32
Q

Recordar proteínas lámina se asocia a

A

la cromatina

33
Q

Hay TADs asociados a la periferia del nucleolo

A

donde hay cromatina muy compactada por lo que no estará expresando

34
Q

Los TADs que estén asociados a proteínas láminas (la cual atrae a la maquinaria enzimática que produce la modificación postraduccional a las histonas

A

modificaciones que permiten que las colas de la histona se asocien en sí), por esto, la cromatina que se ve en la periferia se encuentra bastante compacta y por ende, menos activa transcripcionalmente

35
Q

Los TADs pueden modificar su compactación (es dinámico)

A

Cuando hay mutación en las proteínas lámina, se genera la progeria
En esta enfermedad hay un cambio radical en la expresión de genes

36
Q

Procesamiento de mRNAs

A
  • Aplicación de capuchón (cap) en extremo 5’
37
Q

capuchón es un nucleótido derivado de

A

guanina y se agrega al primer nucleótido del RNA

38
Q

este capuchon es incorporada por

A

distintas enzimas (no Pol II). Se genera un enlace 5’—5’, esta modificación protege y estabiliza al RNA y es importante para la maquinaria de traducción

39
Q

Señales splicing

A
  • Remoción de intrones
40
Q

Remoción de algunas secuencias en el DNA

A

Esto ocurre varias veces y funciona por señales nucleotídicas que se encuentran en el RNA

41
Q

Las secuencias que se mantienen en el RNA

A

se denominan exones e intrones se eliminan de la secuencia (se ha encontrado que los intrones se asocian a regulación)

42
Q

Alteraciones del Splicing

A

Mutaciones que cambian un sitio de reconocimiento del spliceosoma pueden generar proteínas no funcionales y esto puede ser la base molecular de enfermedades

43
Q
  • Poliadenilación
A

(cola Poli A) en extremo 3’

44
Q

Si hay una secuencia específica que este complejo proteico cortará el RNA

A

mientras que una polimerasa incluirá una poli A (esto ocurre 250-300 veces)

45
Q

El RNA queda con una cola de A

A

esta cola no es traducida

46
Q

Vemos acá que la polimerasa está por hacer una pausa, ante esto

A

el XRN2 elimina la secuencia restante de RNA y así genera una inestabilidad de la polimerasa II y genera el desprendimiento del complejo y el RNA

47
Q

El corte se produce por una enzima que se encuentra en el complejo proteico

A

eso lo hace al detectar la Poli A

48
Q

En el extremo 3’ del RNA hay un

A

capuchón

49
Q

luego del Procesamiento de mRNAs

A

El RNAm sale unido a varias proteínas

50
Q

Regulación de la vida medial del mRNA

Vida media

A

Degradación por RNAsas precio decap, deadenilación o acción endonucleasa

51
Q

Nivel postrascripcional

A
  • Splicing alternativo
  • polyA alternativo
  • vida media del RNA
52
Q

el splicing puede ser intertranscripcional y ocurre a nivel

A

nuclear

53
Q

Traducción

A

Ribosomas tienen subunidad mayor y menor

Los tríos de nucleótidos que codifican para una proteína se denomina codones y estos se leen en el ribosoma

54
Q

Debía haber una molécula que uniera el aminoácido con el codon particular

A

Adaptador: tRNA

55
Q

tRNA son moléculas

A

cortas, trascritos por pol III y tiene estructura terciaria

El extremo 3’ y el anticodón

56
Q

Los anticodones interactúan con los codones del

A

RNAm

Se pueden organizar en una T invertida como estructura 3°

57
Q

Los tRNA también son procesados

A

a estos siempre se les agrega el triplete CCA

58
Q

tRNA + aminoácido = aminoacil tRNA

A

enzima que modifica al tRNA en 3’, esta enzima cataliza un enlace covalente entre un aminoácido

59
Q

un tRNA con un anticodón específico

A

, por esto mismo hay una gran familia de aminoacil tRNA

60
Q

hay interacciones intermoleculares entre la enzima y el

A

tRNA

61
Q

La enzima que une aminoácido necesita ATP

A

queda con AMP, y ahí se une el aminoácido, por lo que la enzima transfiere AMP al aminoácido y ahí puede unirse al tRNA (lo activa)

62
Q

La síntesis de proteínas requiere

A

ATP por esta razón

63
Q

Los tRNA tiene un

A

anticodón en particular

64
Q

Los tRNA con distintos anticodones se unen con

A

distintos aminoácidos, de esta forma se cumple la función de adaptador

65
Q

La especificidad de las enzimas tanto para un aminoácido como para un tRNA da las

A

bases del código genético

66
Q

¿cuántos sitios tiene un ribosoma?

A

3 sitios

67
Q

En P y A se formará un

A

enlace covalente que unirá a los aminoácidos (enlace peptídico)
Así se libera el primer aminoácido

68
Q

peptidil tRNA se forma por

A

el desprendimiento del aminoácido anterior

69
Q

El tRNA que es liberado se puede

A

reutilizar, siendo cargado nuevamente con un aminoácido

70
Q

Peptidil transferasa es una actividad catalítica que

A

se da en la subunidad mayor (primera actividad catalítica no gatillada por proteína, sino que por tRNA)

BIOCEL II (11 decks)

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