endocitosis Flashcards

1
Q

tipos de endosomas

A

destinación o temprano, endosoma de reciclaje y endosoma tardío

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2
Q

Lo que se integra a la célula a través de la endocitosis puede hacerlo a través de

A

de diferentes caminos, el cual es controlado

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3
Q

En la fagocitosis

A

grandes moléculas e incluso seres vivos como bacterias ingresan a la célula

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4
Q

En todas se generan vesículas que en su interior poseen

A

moléculas endocitadas

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5
Q

Fagocitosis

A

forma especial de endocitosis

Macrófagos, fagocitando glóbulos rojos

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6
Q

Alterados, mostrando pseudopodos como

A

las extensiones de la membrana plasmática y citosol adyacente que engloban lo que se fagocita

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7
Q

Macrófago está proyectado su

A

membrana y el citosol hacia el exterior de la célula

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8
Q

Bajo la membrana plasmática está el

A

citoesqueleto de actina ayudando a realizar la fagocitosis

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9
Q

La membrana debe tener ciertas características en esta región

A

como la que se ve en celeste y corresponde a lípidos importantes dentro de esta región

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10
Q

Cuando se engloba completamente la membrana, hay una modificación por

A

la activación de una enzima que permite que se vuelva a fosforilar, y así la membrana cambia sus características

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11
Q

Cada vez que la célula reconoce un cuerpo extraño

A

este está cubierto por distintos anticuerpos

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12
Q

En la imagen central, observamos la bacteria con anticuerpos. En el macrófago hay receptores que reconocen

A

estos anticuerpos, lo que le permite englobar completamente a la molécula

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13
Q

Por la acción de lisosomas se degrada la

A

vesícula

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14
Q

La región de la membrana de la fagocitosis es muy distinta a

A

la de la pinocitosis

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15
Q

Hay estructuras de clatrina que permiten estrangular la membrana de la vesícula para

A

que pueda ser endocitada

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16
Q

En la primera imagen vemos una invaginación cubierta con la clatrina

A

Dentro de la célula queda como un enrejado

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17
Q

En el interior del citoplasma vemos el endosoma temprano

A

Una vez que la célula ingresa a la célula, pierde la cubierta y se fusiona con este endosoma

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18
Q

Los lisosomas degradan

A

los restos de la vesícula

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19
Q

Los lisosomas vienen de la ruta exocítica donde se han sintetizado las

A

enzimas lisosomales que irán a fusionarse con esta vesícula

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20
Q

glicoproteína dentro de las cuales hay

A

2-3 familias

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21
Q

Observamos que el azúcar es una manosa

A

en su carbono 6 se fosforila. Esta fosforilación ocurre en el cis-golgi

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22
Q

Residuo de manosa-6-fosfato, las enzimas lisosomales son glicoproteínas

A

requieren la marca con fosfato

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23
Q

Hay 2 enzimas que participan en

A

la fosforilación

El azúcar es transferido por nucleótidos

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24
Q

El azúcar queda unido al residuo de gamanusa y, posteriormente, como el azúcar ya no es necesario

A

requiere de una enzima que lo degrade y lo libere para quedar como manosa 6 fosfato

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25
Q

El azúcar queda con una señal que

A

tiene que ser reconocido

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26
Q

Si bien los péptidos simples que forman a la enzima, hay regiones específicas que

A

reconocen a las enzimas

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27
Q

En el retículo transgolgi hay una marca de una proteína

A

que es receptor para la manosa-6-fosfato, y solo la reconoce cuando la manosa está fosforilada

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28
Q

Se forma la vesícula con catrina, luego está cubierta se elimina, quedando así como una vesícula

A

prelisosomal, que lleva unida en su interior al receptor con la enzima lisosomal

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29
Q

Finalmente está se fusiona en el compartimiento del lisosoma

A

donde posteriormente realizará la degradación

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30
Q

El prelisosoma tiene pH acido, ante lo cual se disocia el receptor

A

el cual es reciclado y vuelve en forma de vesícula al Golgi

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31
Q

Con la enzima liberada, se activa una fosfatasa que está libre

A

hidroliza el fosfato, el lisosoma ya está funcional

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32
Q

En el endosoma tardío llegan las vesículas prelisosomales que vienen desde el Golgi.

A

Acá se agregan las enzimas de los lisosomas

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33
Q

En la biogénesis del lisosoma puede haber modificaciones

A

mutaciones, cambio en la transcripción, traducción de genes, etc.

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34
Q

Fierro unido a una proteína que se denomina

A

transferrina

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35
Q

El pH del MEC es

A

7

36
Q

El receptor tiene gran afinidad por

A

la transferrina

37
Q

Cuando ocurre la endocitosis

A

se libera la cubierta de caetrina

38
Q

En los endosomas tempranos se fusionan

A

luego en los endosomas tardíos tiene pH más ácido, lo cual causa que se pierda el fierro

39
Q

Ahora el receptor de transferrina se une a la apotransferina, la cual se separa en una vesícula y finalmente se devuelve el receptor a la membrana

A

ya que la apotransferrina no es afín con el receptor en pH 7. Todo este proceso ocurre solo por el cambio de pH

40
Q

El pH en los lisosomas y endosomas es regulado por proteínas que corresponden a bomba de protones

A

en contra de la gradiente de concentración. De esta forma el sistema se mantiene en homeostasis
Las vesículas que se reciclan no son exocitosis

41
Q

Adaptadores que tienen importancia en el reconocimiento del receptor en la parte citosólica con

A

la clatrina. Se requiere de este adaptador, sino la clatrina no se unirá
Luego se necesita una GTPasa que forma el cuello que se estrangula

42
Q

El colesterol no circula libre

A

sino que circula dentro de unas partículas que están formadas por una monocapa de color rojo, que es una monocapa de fosfolípidos (no son membranas)

43
Q

Colesterol transita por partículas de

A

LDL

44
Q

Por la parte extracelular, vemos la LDL

A

que interactúa con la invaginación cubierta por clatrina

45
Q

Al quedar como vesícula libre se fusiona con el endosoma temprano

A

donde se unen moléculas y transita hacia el endosoma tardío para finalmente llegar al lisosoma

46
Q

Una vez la partícula es completamente degradada en el lisosoma

A

el colesterol es liberado

47
Q

Luego de liberada de la cubierta de clatrina, la vesícula se fusiona con el endosoma, se libera el receptor de la partícula, y ahora

A

el receptor se recicla a través de la membrana plasmática

48
Q

Los receptores andan por toda la membrana, pero

A

no son reclutados

49
Q

Las proteínas que se secretan a un medio extracelular, como las enzimas digestivas, las hormonas polipeptídicas y los anticuerpos

A

tienen un recambio metabólico bastante rápido, mientras que las proteínas que desempeñan un papel predominantemente estructural, como el colágeno del tejido conjuntivo, son metabólicamente mucho más estables

50
Q

Las enzimas que catalizan pasos limitantes de la velocidad de las rutas metabólicas tienen también una corta vida media

A

De hecho, para muchas enzimas, la velocidad de degradación tiene también una corta vida media

51
Q

De hecho, para muchas enzimas, la velocidad de degradación constituye un factor de regulación importante en el control de las concentraciones enzimáticas intracelulares

A

En cambio, las proteínas que no constituyen puntos de control metabólico tienen un recambio relativamente lento

52
Q

Las proteínas tienen vidas medias

A

muy variables

53
Q

La vida media (t1/2) varía de

A

minutos a meses dependiendo del tipo de proteína

54
Q

T1/2 de muchas enzimas varia con

A

las condiciones metabólicas de la célula

55
Q

cambios de las proteínas

A

Vida media de proteínas

Las proteínas sufren un recambio continuo

56
Q

Vida media corta

A

Minutos-horas: algunas proteínas regulatorias y mal plegadas
Vida media larga: días-semanas: la gran mayoría de las proteínas
Proteínas estructurales: meses-años: colágeno

57
Q

Las células en estrés, las proteínas podrían no contar con su conformación nativa a nivel del RE, y salir a través del traslocón hacia el citosol

A

recibir una marca que es la ubiquitina, y aun organelo llamado protosoma que tiene una gran cantidad de enzimas de la misma naturaleza que degradan proteínas

58
Q

En condiciones de estrés celular, todos los metabolitos que han sido degradado

A

esos aminoácidos van a formar parte de un pool para participar en la síntesis de proteínas

59
Q

Es importante el proceso de síntesis y degradación de la proteína

A

según el estado en el que se encuentra la célula

60
Q

Proteasas intracelulares

A
  • Calpaínas (proteasas activadas por Ca+2)
  • Proteosoma 26s (proteasas de múltiples subunidades dependientes ATP)
  • Caspasas (proteasas responsables de apoptosis)
61
Q
  • Catepsinas (lisosomas)
A

rol en autofagia como mecanismo degradación

62
Q

Los aminoácidos son fundamentales para determinar

A

la vida media corta en proteínas

63
Q

tipos de aminoácidos

A

estabilizantes y desestabilizantes

64
Q

Para su destino final, las proteínas cuentan con marcas desde

A

su síntesis

65
Q

Las vías proteasomal y lisosomal son los principales mecanismos proteolíticos de la célula. El proteosoma es una gran proteasa multicatalítica citoplasmática que degrada proteínas poliubiquitinadas para generar pequeños péptidos

A

El lisosoma es un organelo ácido rodeado de membrana que contiene enzimas hidrolíticas y que está implicado en procesos de degradación de proteínas y partículas exógenas, así como proteínas y organelos intracelulares

66
Q

La vía que degrada proteínas

A

asociadas al lisosoma se denomina autofagia

67
Q

Las proteínas a degradar son

A

son poliubicuitinizadas

68
Q

La ubicuitina es una proteína de 76 AA, termoestable, presente en todas las células y muy abundante

A

En algunos casos, histonas, se encuentra unida a proteínas en número de 1 o de pocas unidades

69
Q

Proteínas similares a ubicuitina están implicadas en

A

procesos de regulación

70
Q

La ubicuitina sobre las proteínas a degradar

A

es unida covalentemente en una estructura ramificada, reconocida por el proteosoma

71
Q

Enzima E1 es iniciadora y esta le transfiere ubiquitina a E2, y es la ubiquitina de E2 la que le va a transferir a E3, y E3

A

pasará la ubiquitina al péptido

72
Q

La proteína ubiquitinada es la que irá al proteosoma a iniciar la degradación, pero le sirvió a la ubiquitina solo ser reconocida por el proteosoma

A

ya que finalmente la ubiquitina se pierde y la proteína ingresará al interior del proteosoma para terminar de degradarse

73
Q

Vía ERAD que actúa en respuesta de

A

proteínas mal plegadas

74
Q

Proteosoma

A

Es un complejo de proteínas, tiene 2 gorritos que van a reconocer a la proteína ubiquinada y hará que ingrese al proteosoma

75
Q

El proteosoma estará conformado por

A

2 anillos alfa y 2 anillos beta que todas estas son enzimas

76
Q

Este proteosoma tiene un núcleo central para

A

la degradación de proteínas

77
Q

La actividad proteosomal puede afectar a

A

la vida de los seres vivos

78
Q

La actividad proteosomal aumentada puede generar

A

entre varias cosas, que no se envejezca

79
Q

El otro mecanismo de degradación de proteínas es

A

la autofagia

80
Q

La autofagia y la UPS son

A

los principales procesos de reciclaje intracelular

81
Q

Mientras que la autofagia degrada las proteínas de larga duración, los agregados de proteínas y los organelos completos

A

por ejemplo, las mitocondrias), el UPS participa en la degradación de las proteínas de corta duración

82
Q

Las proteínas y los organelos que necesitan degradarse están marcados por

A

ubiquitina

83
Q

Las cadenas de ubiquitina pueden ser reconocidas por adaptadores, como p62, que media la

A

unión del componente a degradar con el porteosoma (UPS) o con la proteína LC3II (autofagia)

84
Q

La autofagia comienza con la formación del fagoporo que encierra el material a reciclar y madura en el autofagosoma

A

El autolisosoma se forma luego mediante la fusión con el lisosoma, y las hidrolasas son responsables de la degradación del contenido

85
Q

Proteína con dominio que es reconocido por

A

la chaperona

86
Q

La proteína verde LC3 es importante, ya que debe llegar hasta adquirir grupos lípidos (fosfatidiletanamida) para asociarse a la membrana tanto por la parte

A

interna como externa y finalmente llegar a englobar todos estos componentes para finalmente fusionarse con el lisosoma

87
Q

Autofagia es regulada metabólicamente

A

una de estas formas es una quinasa (mTor) que se mantiene en todos los seres vivos