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endocitosis Flashcards

1
Q

tipos de endosomas

A

destinación o temprano, endosoma de reciclaje y endosoma tardío

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Q

Lo que se integra a la célula a través de la endocitosis puede hacerlo a través de

A

de diferentes caminos, el cual es controlado

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3
Q

En la fagocitosis

A

grandes moléculas e incluso seres vivos como bacterias ingresan a la célula

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4
Q

En todas se generan vesículas que en su interior poseen

A

moléculas endocitadas

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5
Q

Fagocitosis

A

forma especial de endocitosis

Macrófagos, fagocitando glóbulos rojos

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6
Q

Alterados, mostrando pseudopodos como

A

las extensiones de la membrana plasmática y citosol adyacente que engloban lo que se fagocita

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7
Q

Macrófago está proyectado su

A

membrana y el citosol hacia el exterior de la célula

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8
Q

Bajo la membrana plasmática está el

A

citoesqueleto de actina ayudando a realizar la fagocitosis

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9
Q

La membrana debe tener ciertas características en esta región

A

como la que se ve en celeste y corresponde a lípidos importantes dentro de esta región

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10
Q

Cuando se engloba completamente la membrana, hay una modificación por

A

la activación de una enzima que permite que se vuelva a fosforilar, y así la membrana cambia sus características

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11
Q

Cada vez que la célula reconoce un cuerpo extraño

A

este está cubierto por distintos anticuerpos

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12
Q

En la imagen central, observamos la bacteria con anticuerpos. En el macrófago hay receptores que reconocen

A

estos anticuerpos, lo que le permite englobar completamente a la molécula

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13
Q

Por la acción de lisosomas se degrada la

A

vesícula

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14
Q

La región de la membrana de la fagocitosis es muy distinta a

A

la de la pinocitosis

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15
Q

Hay estructuras de clatrina que permiten estrangular la membrana de la vesícula para

A

que pueda ser endocitada

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16
Q

En la primera imagen vemos una invaginación cubierta con la clatrina

A

Dentro de la célula queda como un enrejado

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17
Q

En el interior del citoplasma vemos el endosoma temprano

A

Una vez que la célula ingresa a la célula, pierde la cubierta y se fusiona con este endosoma

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18
Q

Los lisosomas degradan

A

los restos de la vesícula

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19
Q

Los lisosomas vienen de la ruta exocítica donde se han sintetizado las

A

enzimas lisosomales que irán a fusionarse con esta vesícula

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20
Q

glicoproteína dentro de las cuales hay

A

2-3 familias

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21
Q

Observamos que el azúcar es una manosa

A

en su carbono 6 se fosforila. Esta fosforilación ocurre en el cis-golgi

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22
Q

Residuo de manosa-6-fosfato, las enzimas lisosomales son glicoproteínas

A

requieren la marca con fosfato

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23
Q

Hay 2 enzimas que participan en

A

la fosforilación

El azúcar es transferido por nucleótidos

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24
Q

El azúcar queda unido al residuo de gamanusa y, posteriormente, como el azúcar ya no es necesario

A

requiere de una enzima que lo degrade y lo libere para quedar como manosa 6 fosfato

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25
El azúcar queda con una señal que
tiene que ser reconocido
26
Si bien los péptidos simples que forman a la enzima, hay regiones específicas que
reconocen a las enzimas
27
En el retículo transgolgi hay una marca de una proteína
que es receptor para la manosa-6-fosfato, y solo la reconoce cuando la manosa está fosforilada
28
Se forma la vesícula con catrina, luego está cubierta se elimina, quedando así como una vesícula
prelisosomal, que lleva unida en su interior al receptor con la enzima lisosomal
29
Finalmente está se fusiona en el compartimiento del lisosoma
donde posteriormente realizará la degradación
30
El prelisosoma tiene pH acido, ante lo cual se disocia el receptor
el cual es reciclado y vuelve en forma de vesícula al Golgi
31
Con la enzima liberada, se activa una fosfatasa que está libre
hidroliza el fosfato, el lisosoma ya está funcional
32
En el endosoma tardío llegan las vesículas prelisosomales que vienen desde el Golgi.
Acá se agregan las enzimas de los lisosomas
33
En la biogénesis del lisosoma puede haber modificaciones
mutaciones, cambio en la transcripción, traducción de genes, etc.
34
Fierro unido a una proteína que se denomina
transferrina
35
El pH del MEC es
7
36
El receptor tiene gran afinidad por
la transferrina
37
Cuando ocurre la endocitosis
se libera la cubierta de caetrina
38
En los endosomas tempranos se fusionan
luego en los endosomas tardíos tiene pH más ácido, lo cual causa que se pierda el fierro
39
Ahora el receptor de transferrina se une a la apotransferina, la cual se separa en una vesícula y finalmente se devuelve el receptor a la membrana
ya que la apotransferrina no es afín con el receptor en pH 7. Todo este proceso ocurre solo por el cambio de pH
40
El pH en los lisosomas y endosomas es regulado por proteínas que corresponden a bomba de protones
en contra de la gradiente de concentración. De esta forma el sistema se mantiene en homeostasis Las vesículas que se reciclan no son exocitosis
41
Adaptadores que tienen importancia en el reconocimiento del receptor en la parte citosólica con
la clatrina. Se requiere de este adaptador, sino la clatrina no se unirá Luego se necesita una GTPasa que forma el cuello que se estrangula
42
El colesterol no circula libre
sino que circula dentro de unas partículas que están formadas por una monocapa de color rojo, que es una monocapa de fosfolípidos (no son membranas)
43
Colesterol transita por partículas de
LDL
44
Por la parte extracelular, vemos la LDL
que interactúa con la invaginación cubierta por clatrina
45
Al quedar como vesícula libre se fusiona con el endosoma temprano
donde se unen moléculas y transita hacia el endosoma tardío para finalmente llegar al lisosoma
46
Una vez la partícula es completamente degradada en el lisosoma
el colesterol es liberado
47
Luego de liberada de la cubierta de clatrina, la vesícula se fusiona con el endosoma, se libera el receptor de la partícula, y ahora
el receptor se recicla a través de la membrana plasmática
48
Los receptores andan por toda la membrana, pero
no son reclutados
49
Las proteínas que se secretan a un medio extracelular, como las enzimas digestivas, las hormonas polipeptídicas y los anticuerpos
tienen un recambio metabólico bastante rápido, mientras que las proteínas que desempeñan un papel predominantemente estructural, como el colágeno del tejido conjuntivo, son metabólicamente mucho más estables
50
Las enzimas que catalizan pasos limitantes de la velocidad de las rutas metabólicas tienen también una corta vida media
De hecho, para muchas enzimas, la velocidad de degradación tiene también una corta vida media
51
De hecho, para muchas enzimas, la velocidad de degradación constituye un factor de regulación importante en el control de las concentraciones enzimáticas intracelulares
En cambio, las proteínas que no constituyen puntos de control metabólico tienen un recambio relativamente lento
52
Las proteínas tienen vidas medias
muy variables
53
La vida media (t1/2) varía de
minutos a meses dependiendo del tipo de proteína
54
T1/2 de muchas enzimas varia con
las condiciones metabólicas de la célula
55
cambios de las proteínas
Vida media de proteínas | Las proteínas sufren un recambio continuo
56
Vida media corta
Minutos-horas: algunas proteínas regulatorias y mal plegadas Vida media larga: días-semanas: la gran mayoría de las proteínas Proteínas estructurales: meses-años: colágeno
57
Las células en estrés, las proteínas podrían no contar con su conformación nativa a nivel del RE, y salir a través del traslocón hacia el citosol
recibir una marca que es la ubiquitina, y aun organelo llamado protosoma que tiene una gran cantidad de enzimas de la misma naturaleza que degradan proteínas
58
En condiciones de estrés celular, todos los metabolitos que han sido degradado
esos aminoácidos van a formar parte de un pool para participar en la síntesis de proteínas
59
Es importante el proceso de síntesis y degradación de la proteína
según el estado en el que se encuentra la célula
60
Proteasas intracelulares
- Calpaínas (proteasas activadas por Ca+2) - Proteosoma 26s (proteasas de múltiples subunidades dependientes ATP) - Caspasas (proteasas responsables de apoptosis)
61
- Catepsinas (lisosomas)
rol en autofagia como mecanismo degradación
62
Los aminoácidos son fundamentales para determinar
la vida media corta en proteínas
63
tipos de aminoácidos
estabilizantes y desestabilizantes
64
Para su destino final, las proteínas cuentan con marcas desde
su síntesis
65
Las vías proteasomal y lisosomal son los principales mecanismos proteolíticos de la célula. El proteosoma es una gran proteasa multicatalítica citoplasmática que degrada proteínas poliubiquitinadas para generar pequeños péptidos
El lisosoma es un organelo ácido rodeado de membrana que contiene enzimas hidrolíticas y que está implicado en procesos de degradación de proteínas y partículas exógenas, así como proteínas y organelos intracelulares
66
La vía que degrada proteínas
asociadas al lisosoma se denomina autofagia
67
Las proteínas a degradar son
son poliubicuitinizadas
68
La ubicuitina es una proteína de 76 AA, termoestable, presente en todas las células y muy abundante
En algunos casos, histonas, se encuentra unida a proteínas en número de 1 o de pocas unidades
69
Proteínas similares a ubicuitina están implicadas en
procesos de regulación
70
La ubicuitina sobre las proteínas a degradar
es unida covalentemente en una estructura ramificada, reconocida por el proteosoma
71
Enzima E1 es iniciadora y esta le transfiere ubiquitina a E2, y es la ubiquitina de E2 la que le va a transferir a E3, y E3
pasará la ubiquitina al péptido
72
La proteína ubiquitinada es la que irá al proteosoma a iniciar la degradación, pero le sirvió a la ubiquitina solo ser reconocida por el proteosoma
ya que finalmente la ubiquitina se pierde y la proteína ingresará al interior del proteosoma para terminar de degradarse
73
Vía ERAD que actúa en respuesta de
proteínas mal plegadas
74
Proteosoma
Es un complejo de proteínas, tiene 2 gorritos que van a reconocer a la proteína ubiquinada y hará que ingrese al proteosoma
75
El proteosoma estará conformado por
2 anillos alfa y 2 anillos beta que todas estas son enzimas
76
Este proteosoma tiene un núcleo central para
la degradación de proteínas
77
La actividad proteosomal puede afectar a
la vida de los seres vivos
78
La actividad proteosomal aumentada puede generar
entre varias cosas, que no se envejezca
79
El otro mecanismo de degradación de proteínas es
la autofagia
80
La autofagia y la UPS son
los principales procesos de reciclaje intracelular
81
Mientras que la autofagia degrada las proteínas de larga duración, los agregados de proteínas y los organelos completos
por ejemplo, las mitocondrias), el UPS participa en la degradación de las proteínas de corta duración
82
Las proteínas y los organelos que necesitan degradarse están marcados por
ubiquitina
83
Las cadenas de ubiquitina pueden ser reconocidas por adaptadores, como p62, que media la
unión del componente a degradar con el porteosoma (UPS) o con la proteína LC3II (autofagia)
84
La autofagia comienza con la formación del fagoporo que encierra el material a reciclar y madura en el autofagosoma
El autolisosoma se forma luego mediante la fusión con el lisosoma, y las hidrolasas son responsables de la degradación del contenido
85
Proteína con dominio que es reconocido por
la chaperona
86
La proteína verde LC3 es importante, ya que debe llegar hasta adquirir grupos lípidos (fosfatidiletanamida) para asociarse a la membrana tanto por la parte
interna como externa y finalmente llegar a englobar todos estos componentes para finalmente fusionarse con el lisosoma
87
Autofagia es regulada metabólicamente
una de estas formas es una quinasa (mTor) que se mantiene en todos los seres vivos

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