Übung 4 Flashcards
Was sind nicht proteinogene Aminosäuren?
- Gaba (wichtiger Neurotransmitter)
- L-Dopa (Parkinson-Medikament)
Welche Aminosäuren können phosphoryliert werden?
Die AS, die eine OH-Gruppe besitzen
Welche AS können Disulfidbrücken ausbilden?
Cystein (semiessentielle AS»vom Körper selbst synthetisiert)
Welche räumlichen Strukturen findet man häufig in Proteinen?
Benzolring: - alpha-Helix
- beta- Faltblatt
Durch welche Bindungen bzw. Wechselwirkungen wird die räumliche Struktur gebildet? (bei Proteinen)
Durch Wasserstoffbrückenbindungen
Zu welcher Substanzgruppe gehören Enzyme?
Proteine
Welche Funktion haben Enzyme bei biochemischen Reaktionen?
Katalysatorfunktion (in Skript: “…biologische Katalysatoren… .”
Nennen Sie Unterschiede zu chemischen Katalysatoren! (ausgehend von den biologischen Katalysatoren)
- Enzyme sind schneller
- biologische Kat. sind spezifisch
- “An-/Aus- Schaltbar”-» Regulation
- mildere Reaktionsbedingungen
Was sind posttranslationale Modifikationen?
PTM: Veränderungen von Proteinen die nach der Translation stattfinden. die meisten werden durch organismus oder die Zellen selbst durchgeführt
Nennen Sie drei Beispiele für posttranslationale Modifikationen
- phosphorylierung OH-Gruppe
- Glykolysierung
- Disulfidbrücken
Wie wird die Substratbindungsstelle des Enzyms bezeichnet?
Aktives/Katalytisches Zentrum
Welche Hypothesen gibt es bezüglich der Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat?
- > Schlüssel-Schloss-Hypothese
- > Induced-fit-Hypothese
Was versteht man unter Feedback-Hemmung?
Das endprodukt reguliert die Produktion und hemmt erstes Enzym im Prozess
Welche chemischen Gruppen werden häufig bei der kovalenten Modifikation von Enzymen übertragen?
Phosphor/Phosphat
Was ist mit proteolytischer Aktivierung gemeint und bei welchen Enzymen ist sie zu finden?
- Proteinspaltung
- > selbstaktivierung bsp. Trypsin
- > selbstspaltung zu aktivem Enzym
