transport Flashcards
glucose
Il s’agit d’un transport spécifique, en effet le site de fixation appartenant au transporteur doit avoir une conformation complémentaire de la molécule à transporter.
Ainsi le D- glucose est transporté alors que le L- glucose (image en miroir du D- glucose) ne l’est pas.
Le transporteur se comporte vis-à-vis de la molécule à transporter de la même façon qu’une enzyme vis-à-vis de son substrat. En effet, la vitesse de transport (le nombre de molécules transportées par unité de temps) augmente rapidement avant d’atteindre un plateau (la vitesse est maximale V max). Ceci traduit un phénomène de saturation (tous les transporteurs sont occupés).
III. Le transport actif
C’est un transport qui s’effectue contre le gradient de concentration et donc contre une barrière énergétique, et de ce fait il doit être couplé à une réaction énergétique exergonique qui utilise généralement l’ATP.
On distingue deux groupes selon la source d’énergie.
1. Le transport actif par une ATPase
C’est le cas des pompes ioniques : Na+/ K+- ATPase
H+- ATPase
Ca2+- ATPase; K+- ATPase
Modèle moléculaire
Le transporteur oscille entre deux conformations dans lesquelles le site de fixation du glucose est alternativement accessible au milieu extracellulaire (pong) puis au milieu intracellulaire (ping). C’est le cycle association- désassociation du glucose qui est responsable du changement conformationnel.
Exemple de la pompe Na+ / K+
La concentration du Na+ est 10 à 20x plus élevée à l’extérieur de la cellule dans la plupart des cellules animales et c’est l’inverse pour le K+.
Le transfert de ses deux ions se fait continuellement par une ATPase membranaire, à la fois transporteur et enzyme.
L’ATPase
L’ATPase est un tétramère α2 β2. La grosse sous-unité possède un site de fixation et d’hydrolyse de l’ATP situé sur la face cytosolique.
L’hydrolyse de l’ATP, et donc le transport ne peut s’effectuer qu’en présence des deux ions.
Le transport du Na+
Le transport du Na+ est étroitement couplé à celui du K+. Le transporteur lui-même possède cette activité catalytique.
Pour chaque molécule d’ATP, 3 Na+ sont pompés vers l’extérieur contre 2 K+ vers l’intérieur.
Cette pompe peut être bloquée par l’ouabaïne qui entre en compétition pour le site K+.
Mécanisme biochimique et moléculaire
Se fait selon le modèle et les étapes suivants :
- Phosphorylation de l’enzyme ( le phosphate provient de l’hydrolyse de l’ATP) en présence de Mg2+ et de 3 Na+ qui se fixent sur des sites récepteurs accessibles sur la face cytosolique de l’enzyme.
- Changement de conformation de l’enzyme ramenant les sites en question du côté extracellulaire ce qui s’accompagne de la libération des 3 Na+.
- 2 K+ se fixent alors sur leurs sites qui sont devenus accessibles sur la face extracellulaire.
Mécanisme biochimique et moléculaire
- La déphosphorylation de l’enzyme entraîne son changement de conformation qui ramène les sites des K+ sur la face cytosolique; le largage des K+ dans le cytosol permet à l’enzyme de reprendre sa conformation initiale.
La sous-unité α possède du côté extracellulaire un site de fixation d’un inhibiteur spécifique, l’ouabaïne, utilisée dans les traitements cardiovasculaires.
