rer Flashcards
II. Translocation des protéines au niveau du RER
1. La translocation en général
Le début de la traduction se déroule toujours dans la cytosol quelque soit la destinée de la protéine.
Dans le cas des protéines destinées au RER..
Dans le cas des protéines destinées au RER… le polypeptide en élongation possède, au niveau de son N –terminal, un peptide signal hydrophobe d’environ 25 aa.
▪ Le peptide signal est reconnu par une particule cytosolique la SRP (signal recognition particle) composée d’un ARN 7L et de 6 polypeptides à laquelle il se lie.
▪ En plus du domaine qui se lie au peptide signal et un autre au ribosome, la SRP possède un troisième domaine qui se lie à un récepteur de la membrane du RE.
Dans le cas des protéines destinées au RER.. suite
▪ Une fois la SRP se lie au peptide signal et au ribosome, la traduction s’interrompt.
Cela est suivi par l’attachement du complexe ainsi formé au RE par l’intermédiaire d’un récepteur du ribosome associé à un translocon (canal protéique, qui serait en fait un double canal.
▪ Cela est suivi par l’ouverture du canal qui était jusqu’alors obstrué par une protéine chaperon, la BiP (binding protein). Elle est également indispensable au repliement de la protéine néosynthétisée.
▪ Une fois le canal ouvert, la traduction reprend et la SRP est recyclée.
- Les principales modalités de translocation
(Voir schémas II)
▪ Protéine soluble ou luminale.
▪ Protéine une fois transmembranaire (P1TM) dont NH2 est du côté luminal.
▪ P1TM dont COOH est du côté luminal.
▪ P2TM dont NH2 et COOH sont du côté cytosolique.
▪ La majorité des protéines qui transitent par le RER
▪ La majorité des protéines qui transitent par le RER sont N-glycosylées sur unrésidu asparagine (Asn)
Les oligosaccharides liés aux résidus Asn des protéines ont un caractère commun. Ils possèdent tous une région centrale ou cœur.
**D’autre part, pour que l’Asn puisse être
reconnue par la N-glycosyltransférase (l’enzyme qui accroche l’oligosaccharide sur la protéine), elle doit faire partie de la séquence Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr.
Après le transfert
Après le transfert de l’oligosaccharide du lipide (le dolichol) vers la protéine, seul le noyau sera épargné, pour de nombreuses protéines, par les modifications (élagage de
certains sucres et addition de certains autres) qui auront lieu par la suite. Ces modifications commencent dans le RER et se poursuivent dans l’AG.
La N- glycosylation nécessite également
▪ Un acide gras particulier synthétisé dans le cytosol, le dolichol.
Le dolichol joue un rôle d’intermédiaire dans les N-glycosylations des protéines. Avant son accrochage à la protéine l’oligosaccharide est lié au dolichol par une liaison pyrophosphate, riche en énergie.
▪ Des sucres couplés à des nucléotides
▪ Des sucres couplés à des nucléotides : UDP-acétylglucosamine, GDP-mannose,
UDP-glucose…
▪ Des enzymes intégrées à la membrane du RE
La N-glycosylation peut être visualisées par autoradiographie après incubation du tissu en présence d’un sucre marqué (par ex. le glucose 14C).
