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Ue 2 Biologie Cellulaire > Trafic pt.IV > Flashcards

Trafic pt.IV Flashcards

1
Q

Qui reconnaît la SRP?

A

L’endodomaine du récepteur SRP

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Q

A quoi sert le peptide signal?

A
  • Dirige la protéine vers le RE

- Signal d’initiation de transfert/translocation (SIT) par fixation à un AA du translocon

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Q

Comment la traduction reprend-elle?

A

Translocon activé par la liaison du ribosome, son centre s’ouvre et se remplit d’eau, s’aligne avec le trou du ribosome et la prot est transloquée (pas de fuite de molécules)

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4
Q

Comment est le translocon lorsqu’il est inactif?

A

Fermé par une hélice alpha

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5
Q

Qu’est-ce qui permet les changements de conformation des prots du système de translocation?

A

Cycles et fixation et d’hydrolyse du GTP (Grâce à GTP transférases/GEF, GTP ases)

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6
Q

La translocation co-trasductionnelle nécessite-t-elle l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP?

A

NON

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7
Q

Les deux populations de ribosomes que crée la translocation co-traductionnelle?

A
  • Ribosomes libres dans le cytosol

- Ribosomes liés au RE le temps de la translocation

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8
Q

D’où proviennent les deux populations de ribosomes?

A
  • Dérivent d’un pool commun de SU ribosomales

- Structurellement et fonctionnellement parfaitement identiques

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9
Q

Comment la translcation des prots luminales du RE et-elle initiée?

A

Peptide signal se fixe dans le translocon en formant une boucle avec extrémité N-terminale du côté cytosolique

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10
Q

Qui clive le peptide signal?

A

La signal peptidase

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11
Q

Quand le peptide signal est-il clivé?

A

Quand la prot a été synthétisée sur env 150 AA

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12
Q

Comment la protéine et le peptide signal sont-ils libérés du translocon?

A
  • peptide signal diffuse latéralement
  • Prot finit d’être traduite et est libérée dans le lumen
  • Translocon inactivé
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13
Q

Quels sont les 3 types de protéines à une traversée?

A

I: SIT (=peptide signal) clivable, C-terminale cytosolique, N- term Luminale
II: SIT non clivable, C-term luminale, N-term cytosolique
III: SIT non clivable , C-term cytosolique, N-term luminale

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14
Q

Quelle est la topologie d’une protéine de type 1 si elle est adressée à la MP?

A

N-ter extraç

C-ter cytosolique

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15
Q

Qu’est-ce qui indique au translocon que le reste de la protéine de type 1 va rester dans le lumen, c’est bon faut plus transloquer?

A

Une séquence de 15-20 AA hydrophobes: le signal d’arrêt de transfert/translocation/SAT

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16
Q

Aspect la N-ter d’une protéine de type 2? Et de type 3, d’ailleurs

A

Constituée d’AA plutôt hydrophiles

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17
Q

Qu’est-ce que le signal interne de début de transfert pour les protéines 2?

A

Signal d’adressage au RE/SIT (position interne): vingtaine d’AA hydrophobes, reconnu par la SRP, non clivable

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18
Q

De quoi dépend le sens d’intégration de la protéine de type 2 dans le translocon?

A

De la charge des AA proches du SIT:
+ pour ceux précédant le SIT: N-terminal cytosolique
- pour ceux suivant le SIT

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19
Q

Quelle est la topologie d’une protéine de type 2 si elle est adressée à la MP?

A

C-ter extraç

N-ter cytosolique

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20
Q

Quelle est la topologie d’une protéine de type 3 si elle est adressée à la MP?

A

N-ter extraç

C-ter cytosolique

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21
Q

Caractéristiques du SIT des protéines de type 3?

A
  • Reconnu par la SRP

- Non clivable

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22
Q

De quoi dépend le sens d’intégration de la protéine de type 3 dans le translocon?

A

De la charge des AA proches du SIT:
+ pour ceux SUIVANT le SIT
- pour ceux PRECEDANT le SIT N-terminal dans le lumen

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23
Q

Qu’est-ce qu’une protéine polytopique?

A

une protéine membranaire à plusieurs traversées

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24
Q

Où restent les AA positifs?

A

Cytosol

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25
Q

Comment le translocon sait-il quels bouts de la protéine polytopique doivent être intra-luminaux?

A

Chaque séquence d’une vingtaine d’AA hydrophobes signifie que la protva traverser la membrane: Un sert de SIT, le suivant de SAT

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26
Q

Que permet le profil d’hydropathie?

A

En mesurant l’hydrophilie/pathie des AA, on estime le nombre de domaines transmembranaires

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27
Q

Structure de la rhodopsine?

A
  • 7 domaines TM
  • SIT interne non clivable, précédé d’une séquence (-)
  • N-ter luminale
  • 3 boucles cytosoliques
  • 3 boucles luminales
  • C-ter cytosolique
  • Glycosylée: groupements osidiques du côté luminal
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28
Q

La N-glycolysation des protéines est-il un phénomène rare?

A

Non: >50% des protéines eucaryotes sont des glycoprotéines

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29
Q

La N-glycolysation existe-t-elle chez tous les types d’êtrs vivants?

A

Non: spécifique des eucaryotes

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30
Q

Où la protéine est-elle glycosylée?

A

TOUJOURS dans son exodomaine (feuillet eu du RE)

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31
Q

Quand se fait la glycolysation?

A

En même temps que la traduction et que la translocation

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32
Q

Les différentes fonctions de la glycosylation d’une protéine?

A
  • Aide au repliement prot
  • Transport et adressage glycoprots
  • Protection physique de la ç
  • Reconnaissance cellulaire (ex: groupes sanguins)
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33
Q

Qu’est-ce que l’oligosaccharyl-transférase?

A
  • Enzyme TM
  • Proche du translocon
  • Site actif dans l’exodomaine
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34
Q

Comment l’oligosaccharyl-transférase opère-t-elle la N-glycolysation des prots?

A

Déplace le précurseur oligosaccharidique sur une asparagine de la chaîne de la prot en corissance

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35
Q

Quel est le signal de glycolysation?

A

Séquence Asn-X-Sér/Thr

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36
Q

Caractéristiques de l’oligosaccharide de base?

A
  • Commun à toutes les N-glycoprots
  • Mannoses +++
  • Triantenné
  • Farbiqué + lié à un lipide memb: le dolichol, lié par des liaisons phosphates qui vont servir d’énergie pour le transfert de l’oligosaccharide de base sur l’asparagine de la prot
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37
Q

Comment l’oligosaccharide de base sera-t-il modifié lors de la glycolysation?

A

2 glucoses seront hydrolysés, la prot aura donc un oligosaccharide avec 1 seul glucose terminal

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38
Q

Structure de la triantenne de l’oligosaccharide de base?

A
  • Un coeur fait de 2 N-acétyl-glucosamines + 3 mannoses, puis 3 antennes:
  • 1ère = 2 mannoses et 3 glucoses
  • 2 suivantes = 2 mannoses
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39
Q

Que sont la calnexine et la calréticuline?

A
  • Prots nécessitant du Ca pour fonctionner

- Prots de type lectine = reconnaissent des résidus sucrés

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40
Q

Différence entre la calnexine et la calréticuline?

A 
Calnexine = TM
Calréticuline = luminale
41
Q

Rôle de la calnexine et calréticuline?

A

Reconnaissent le glucose terminal de l’oligosaccharide des prots mal conformées: les séquestrent dans le lumen du RE le temps qu’elles acquièrent une conformation correcte

42
Q

Que fait la glucosidase?

A

Coupe le dernier glucose: si la prot est mal repliée elle est libérée, sinon elle va être reconnue par une glycosyl-transférase

43
Q

Que fait la glycosyl-transférase?

A

Reconnaît la prot mal conformée et transfère un glucose terminal de l’oligosaccharide, ce qui va permettre à la calnexine/calréticuline de reconnaître la prot

44
Q

Que signifie PDI?

A

Protéine disulfure isomérase

45
Q

Que fait la PDI?

A

Positionne correctement les ponts disulfure du côté luminal (dans leur exodomaine)

46
Q

Quand et où les ponts disulfure des protéines se forment-ils?

A

Lors de la translocation des protéiens, dès que 2 cystéines sont proches l’une de l’autre, UNIQUEMENT du côté luminal. Peuvent être intra ou inter chaînes

47
Q

Que signifie BIP?

A

Binding Protein

48
Q

A quoi sert la BIP?

A

Protéine chaperonne (Hsp70) se lie aux zones hydrophobes des prots mal conformées et les retient pour leur laisserr le temps de bien se mettre en utilisant l’énergie de l’ATP

49
Q

Quel est le mécanisme général de translocation des prots du RE?

A

La translocation co-traductionnelle

50
Q

Que se passe-t-il lors d’une translocation post-traductionnelle?

A

Prot 100% synthétisée dans le cytosol, sa N-term va s’insérer dans le même translocon que pour une co-trad, peptide signal clivé, BIP attirent la prot dans le lumen puis s’en vont une fois la prot transloquée

51
Q

Quels sont les deux domaines des BIP?

A
  • Domaine de liaison à la prot

- Domaine de liaison à l’ATP dont l’hydrolyse va permettre d’attirer la prot dans le RE et de la transloquer

52
Q

Les protéines atteingent-elles toutes leur conformation correcte?

A

Non, 80% n’y arrivent pas

53
Q

Devenir des prots mal conformées?

A

Exportées du RE vers le cytosol (=rétro-transloquées) pour être dégradées par le protéasome

54
Q

Que font les chaperonnes pour l’élimination des prots mal conformées?

A

Reconnaissent les mal conformées et les déplient complètement pour qu’elles-puissent re-traverser le translocon

55
Q

Comment se passe la rétro-translocation?

A

Translocon fonctionne dans le sens inverse, a besoin d’ATP

56
Q

L’élimination de l’oligosaccharyde: où et comment?

A

Dans le cytosol, par une N-glycanase

57
Q

Comment la protéine mal conformée est-elle adressée au protéasome?

A

Poly-ubiquitinylation par les enzymes de conjuguaison

58
Q

Qu’est-ce que la mucoviscidose?

A

Mladie génétique mortelle due à un défaut génétique du canal chlore CFTR

59
Q

Que se passe-t-il lors de la mucoviscidose?

A

Mutation delta508 induit un changement de conformation du canal, qui diminue juste un peu l’activité du canal, mais assez pour qu’il soit dégradé par le contrôle de qualité

60
Q

Comment soigne-t-on la mucoviscidose?

A

On contourne le contrôle de qualité par des prots chaperonnes synthétiques qui forcent le canal à passer le contrôle de qualité

61
Q

Qu’est-ce qui déclenche la réponse UPR?

A

Quand l’accumulation des prots mal conformées atteint un certain seuil (délétère, peut engorger le système de dégradation)

62
Q

Quelles sont les 3 stratégies de réponse UPR?

A

1) Diminution trancription/traduction
2) Augmentation transcription/traduction prots chaperonnes
3) Augmentation transcription/traduction de tous les composants de la machinerie moléculaire permettant la rétro-translocation et la dégradation des prots mal conformées

63
Q

De quel manteau les vésicules de transport du RE vers le Golgi sont-elles recouvertes?

A

COP II

64
Q

Qu’est-ce qui permet au manteau COP II de reconnaître les vésicules à destination du Golgi et provenant du RE?

A

L’endodomaine des prots TM qui quittent le RE porte une séquence phénylalanine-phénylalanine (séquence de reconnaissance du manteau)

65
Q

Qui prend en charge les prots luminales devant quitter le RE?

A

Des récepteurs TM portant le signal Phe-Phe

66
Q

En + des protéines, qu’est-ce que la vésicule peut emporter?

A

Des molécules luminales ou membranaires qui ne portent pas de signal de tri, s’échappant en flux continu par défaut

67
Q

Qu’est-ce que la Sar1?

A

Petite GTPase du recrutement du manteau, change de conformation selon qu’elle soit liée au GTP ou au GDP

68
Q

Caractéristiques de la Sar 1 liée au GDP?

A
  • Hélice alpha hydrophobe enfouie dans sa structure

- Inactive + soluble

69
Q

Caractéristiques de la Sar 1 liée au GTP?

A
  • Hélice alpha hydrophobe démasquée
  • Hélice s’intègre dans le feuillet P cytosolique du RE
  • Active: peut recruter des SU COP II
70
Q

Qui permet l’échange du GDP contre de la GTP?

A

Le facteur d’échange DEF spé de Sar1 (prot TM); permet l’échange car [GTP]>[GDP] dans le cytosol

71
Q

Que permet l’hydrolyse du GTP de la Sar1?

A

La dissociation de Sar1-GDP de la membrane de la vésicule, qui va très vite perdre son manteau

72
Q

Qu’est-ce que l’ERGIC?

A

Compartiment formé par la fusion entre elles des vésicules provenant du RE: compartiment intermédiaire en tre le Golgi et le RE

73
Q

De quel phénomène résulte l’ERGIC?

A

De la fusion homolytique des vésicules issues du RE (=fusion des vésicules venant du même compartiment)

74
Q

Comment se déroule la fusion des vésicules donnant l’ERGIC?

A

vSNARE et tSNARE se mélangent, les 2 vésicules fusionnent, les SNARE sont démêlées par la NSF, puis les SNARE vont se lier avec d’autres vésicules

75
Q

Quelle est la structure de l’ERGIC?

A

Agrégat tubulo-vésiculaire

76
Q

Comment se déplace l’ERGIC?

A

Rapidement, grâce aux MT avec des prots motrices type kinésines

77
Q

Avec qui se fusionne l’ERGIC?

A

Le réseau cis-golgien

78
Q

Comment peut-on observer l’ERGIC?

A

Au MET

79
Q

Que permettent les vésicules de retour au RE?

A

Assurent un trafic rétrograde qui permet la recapture des protéines résidentes du RE

80
Q

Quel manteau recouvre les vésicules de retour au RE?

A

COP I (rapidement perdu)

81
Q

Qui se charge du recrutement du manteau COP I?

A

Une petite GTPase : Arf 1

82
Q

Quelles sont les 2 formes de l’Arf 1?

A
  • Liée au GDP: inactive et cytosolique
  • Liée au GTP: Active, démasque une chaîne d’AG qui permet son ancrage dans le feuillet P de l’ERGIC/du Golgi/des endosomes précoces
83
Q

Quel est le signal du retour au RE pour les prots TM?

A

Séquence consensu lysine-lysine suivie de 2 AA, portée par l’endodomaine. Interagit directement avec les prots de la COP I

84
Q

Quel est le signal du retour au RE pour les prots luminales?

A

Signal KDEL: reconnu par un récepteur KDEL portant dans son endodomaine la séquence Lys-Lys

85
Q

Quel est le site de N-glycosylation des prots?

A

Le RE

86
Q

Que va faire le golgi pour les prots N-gmycosylées?

A

Les remodeler (Coeur de l’oligosaccharide non affecté)

87
Q

Quelles étapes de la glycolysation se déroulent dans le lumen du RE?

A
  • 1ères étapes de contrôle de qualité: hydrolyse des résidus glucose par des glucosidases
  • Elimination d’un résidu mannose par une mannosidase dès que la glycoprot est conforme dans l’espace
88
Q

Caractéristique du remodelage des gycoprots dans le golgi?

A

Voie de remodelage hautement ordonnée et régulée: chaque étape dépend du bon déroulement de l’étape précédente

89
Q

Que se passe-t-il dans le cis-Golgi pour le remodelage des glycoprots?

A

Elimination de 3 mannoses par une mannosidase

90
Q

Les 3 modifications de la glycoprot se déroulant dans le golgi médian?

A
  • Transfert d’une N-acétylglucosamine par une N-acétylgluscosamine transférase
  • Elimination de 2 résidus mannose supplémentaires par une mannosidase
  • Ajout d’une N-acétylglucosamine supplémentaire par une 2ème N-acétylgluscosamine transférase
91
Q

Quel est le seul ose chargé négativement?

A

L’acide neuramique

92
Q

Où se déroule l’O-glycosylation des prots?

A

Côté luminal de l’appareil de Golgi

93
Q

En quoi sonsiste l’O-glycolysation?

A
  • Transfert d’oses sur des résidus hydroxyles d’AA

- Concerne la synthèse des protéoglycannes de la MEC

94
Q

De quoi la matrice golgienne est-elle formée?

A

Prots d’échaffaudage organisées pour maintenir l’architecture des dictyosomes

95
Q

Qu’est-ce qui permet la fragmentation du Golgi lors de la mitose, et son réassemblage à la fin?

A

Phosphorylation de prots d’échaffaudage les désorganise => fragmentation
Déphosphorylation => Réorganisation

96
Q

Quels sont les deux modèles mis en place pour expliquer le transport des glycoprots?

A
  • Transport vésiculaire
  • Transport sacculaire
    (non exclusifs)
97
Q

Caractéristiques du modèle du transport vésiculaire?

A
  • Statique: glycoprots transportées d’une saccule à l’autre par des vésicules recouvertes de COP I
  • Rapide
  • MET
98
Q

Quelle est la nature du trafic du modèle du transport vésiculaire?

A

Centrifuge vers l’avant (=antérograde)

  • enzymes golgiennes stables dans les saccules
  • compensé par un trafic centripète rétrograde
99
Q

Caractéristiques du modèle de maturation sacculaire?

A
  • Modèle dynamique: chaque saccule devient la saccule suivante
    • Lent
  • Déplacement strictement antérograde
  • Transport de retour par des vésicules couvertes de COP I
  • Concerne les glycoprots volumineuses comme le collagène

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