Site actif Flashcards

1
Q

Vrai ou faux
Le site actif est une zone restreinte des enzymes

A

Vrai

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2
Q

Que désigne le terme site actif?

A

La partie de l’enzyme qui va réagir avec le substrat et le cofacteur s’il y en a un de même que les résidus directement impliqués dans la catalyse et la synthèse du produit

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3
Q

Vrai ou faux
Le site actif occupe généralement une grande partie de l’enzyme

A

Faux, petite fraction du volume total (1-5%)

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4
Q

Ou peut généralement être localisé le site actif?

A

-Dans une poche ou une crevasse à la surface
-À l’intérieur de la protéine
-À l’interface entre les sous-unité

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5
Q

Comment est souvent formé le site actif d’enzymes dont le substrat est très volumineux

A

dépression ou crevasse

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6
Q

Quel est l’objectif d’avoir le site actif enfoui dans la protéine?

A

d’isoler le site actif du solvant

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7
Q

Quelles sont les possibilités d’accès au site actif quand celui-ci est enfoui dans la protéine?

A

-diffusion
-conformation ouverte/fermée
-Tunnels reliant la surface et le centre de la protéine

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8
Q

Que sont les effecteurs allostériques?

A

molécules qui modulent l’activité d’une enzyme

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9
Q

Comment appelle-t-on l’inhibition d’une enzyme par une molécule se liant au site actif?

A

inhibition orthostérique

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10
Q

Nomme trois propriétés des sites actifs

A
  • Constituent un espace tridimensionnel
    -Forment des microenvironnements spécifiques
  • Les acides aminés du site actif sont maintenus selon un arrangement préçis les uns par rapport aux autres et par rapport à la molécule de substrat
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11
Q

Vrai ou faux
Les substrats sont fixés aux sites actifs à l’aide de liaisons covalentes

A

Faux, liaisons non covalentes

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12
Q

Qu’est ce que la complémentarité géométrique et électronique?

A

Géométrique : complémentarité du site actif et du substrat
Électronique : Certains a.a du site actif sont disposé afin d’interagir spécifiquement avec le substrat pour l’attirer

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13
Q

Vrai ou faux
Un petit changement dans la formule chimique du substrat peut abolir sa liaison

A

Vrai

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14
Q

Que représente Kd?

A

L’affinité enzyme-substrat

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15
Q

Vrai ou faux
On retrouve habituellement beaucoup d’eau dans le site actif d’une enzyme

A

Faux, habituellement exlue

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16
Q

Vrai ou faux
Les sites actifs sont généralement hydrophobe

A

Vrai

17
Q

Comment la faible constante diélectrique des sites actifs avantage la liaison enzyme-substrat?

A

augmente grandement la force des interactions électrostatique entre ceux-ci

18
Q

Vrai ou faux
Une faible constante diélectrique n’a pas d’influence sur les pKa des chaines latérales d’a.a

A

Faux

19
Q

Par quoi sont remplacées les interactions du substrat avec le solvant dans le site actif d’une enzyme?

A

Par les interactions spécifiques dans le site actid ce qui compense le cout énergétique d’exclusion des interactions avec le solvant

20
Q

En général les sites actifs des enzymes sont largement…

A

Préformé, donc complémentaire à la forme de leur substrat

21
Q

Que décrit le processus induced-fit?

A

Les enzymes subissent un certain changement de conformation lors de la liaison du substrat

22
Q

Vrai ou faux
En général un enzyme possèdent une section de réaction et une section de relachement

A

Faux, réaction et spécificité

23
Q

Pourquoi est utile des interactions entre des a.a et une protion du substrat qui n’est pas modifier au cours de la catalyse?

A

assurer une liaison stable au site actif

24
Q

Quel rôle, à part assurer la spécificité et la majorité des réaction enzymatique peut jouer l’enzyme?

A

Augmente la probabilité de collisions efficaces entre les substrats

25
Q

Quelles sont les deux caractéristiques importante de la catalyse enzymatique?

A
  1. Les enzymes augmentent grandement la vitesse des réactions chimiques
  2. Les enzymes agissent sur des molécules spécifiques pour produire des produit spécifiques