Introduction Flashcards

1
Q

Quelles sont le différences entre les catalyseurs biologiques et les catalyseurs chimiques?

A
  1. Taux d’accélération est beaucoup plus grand
  2. Les enzymes opèrent dans des conditions douces
  3. Spécificité bcp plus grande vis-à-vis leurs substrats et leurs produits
  4. Souvent réguler par des substances autres que leurs substrats/produits
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2
Q

Qu’est ce que l’enzymoloogie?

A

enzymologie est la branche de la biochimie qui étudie les enzymes, leurs cinétiques, leurs structures et leurs fonctions

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3
Q

Quelles sont les principales approches pour comprendre le foncionnement des enzymes?

A
  • Cinétique enzymatique
  • Méthodes structurales
  • méthodes issues de la bio mol
  • modélisation moléculaire
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4
Q

Quand débute l’étude systématique des enzymes?
Quelle expérience?

A

18 et 19 siècle
Sucs gastriques digèrent la viandes et les os
- digestion dans l’estomac des animaux

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5
Q

Quelles sont les prmières enzymes découverte? Par qui?

A
  • Diastase (amylase) par Payen et Persoz
    Papsine par Schwann
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6
Q

Donne en ordre les grands évennements du développement de l’enzymologie

A
  • Fisher propose le modèle clé et serrure
  • Brown suggère le complexe enzyme-substrat est un intermédiaire réactionnel
  • Victor henri publie l’équation fondamentale décrivant l’activité enzymatique
  • Équation michaelis menten mesure de vitesse initiales
  • Concept d’équilibre dynamique
  • Summer cristallise la première enzyme
  • Cirstallisation de la pepsine (Northrop)
  • Pauling propose la théorie de l’état de transitioon
  • Sanger détermine la séquence primaire de l’insuline
  • Kendrew détermine la structure 3D de la myoglobine
  • Perutz détermine la structure de l’hémoglobine
  • Koshland propose le modèle induced-fit
  • porposition du terme allostérie
  • Cleland propose une théorie pour les systèmes impliquant plus d’un substrat ou un produit
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7
Q

Pourquoi est-il toujours pertinent s’étudier l’enzymologie?

A
  1. Émettre et tester des hypothèses afin d’expliquer la logique chimique dériière tout processus impliquant un catalyseur
  2. Pour relever les grands défis en biologie
  3. Comme formation des plus rigoureuses à l’interface de la biologie et de la chimie
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8
Q

Décrire la nomenclature usuelle

A
  • ajout du suffixe ase à leur substrat
  • type de réaction ajouté au nome du substrat
    ex: glucose isomérase
    Par Émile duclaux en 1883
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9
Q

Décrire la nomenclature formelle

A
  • Le nom de l’enzyme comprend le type de composé sur lequel l’enzyme agit ainsi que le type de réaction effectuée
  • chaque enzyme a aussi un numéro
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10
Q

Quelles sont les sept classes de la nomenclature formelle?

A

EC1 - oxydoréductase
EC2 - Transférases
EC3 - Hydrolases
EC4 - Lyases
EC5 - Isomérases
EC6 - Ligases
EC7 - Translocases

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11
Q

Combien de sous-classes comprennent les oxydoréductases?

A

23

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12
Q

Combien de sous-classes comprennent les transférases?

A

10

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13
Q

Combien de sous classes comprennent les hydrolases? Que font les hydrolases?

A

Utilisent l’eau pour couper un lien covalent
13

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14
Q

Que font les lyases? Cmb de sous-classes?

A

rupture d’un lien + formation double lien
7

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15
Q

Cmb de sous classes comprennent les isomérases?

A

5

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16
Q

Quel est le rôle d’une translocase?

A

Transfère des ions ou des molécules de part et d’autre d’une membrane ou catalyse leur séparation de la membrane

17
Q

Quelles sont les problèmes de la notation EC?

A
  • Plusieurs numéros EC sont associés à plus d’une réaction dans les banques de données
  • Plusieurs enzymes ont des réactions secondaires et des spécificité de substrats différentes qui ne sont pas pris en compte par la notation EC
  • Numéros EC ne tiennent pas compte des mécanismes et réactions intermédiaires
  • Besoin de mieux décrire l’activité des enzymes pour faciliter l’annotation des gènes et rendre l’information disponible dans les bases de données de facon efficace