Proteine Flashcards
Legame peptidico
Legame covalente che si forma tra aa per ELIMINAZIONE di una molecola d’ACQUA da αCOOH di un aa e αNH₂ di un altro aa
Caratteristiche del legame peptidico
E’ un LEGAME PLANARE (dipeptide: 6 atomi giacciono sullo stesso piano Cα, CO, NH, Cα).
Ha PARZIALE carattere di DOPPIO LEGAME grazie alla STRUTTURA DI RISONANZA: N⁺ e O⁻ (dovuta all’elettronegatività dell’O che permette la formazione di un dipolo). Questo IMPEDISCE la ROTAZIONE intorno al legame C-N
Rotazione e angoli
E’ permessa intorno ai legami N-Cα e Cα-C. Si formano DUE ANGOLI DIEDRI φ (phi) e ψ (psi): spazio compreso tra due semipiani aventi per origine la stessa retta (spigolo). Possono avere valori compresi tra -180° e +180° ma molti valori sono proibiti a causa dell’ingombro sterico
Struttura delle proteine
Ci sono 4 livelli: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria
Struttura primaria
Definita dalla SEQUENZA DI AA. Direzionalità: da sx (NH₂) a dx (COOH). E’ resa STABILE da LEGAMI COVALENTI. La sequenza degli aa è definita dal DNA e determina la sua natura e funzione biologica nonché la CONFORMAZIONE NATIVA e la STRUTTURA TERZIARIA
Struttura secondaria
E’ definita da un RIAVVICINAMENTO LOCALE ossia da un’interazione tra aa adiacenti tramite la formazione di LEGAMI H tra il gruppo CO e il gruppo NH dei LEGAMI PEPTIDICI.
Configurazione ad α-ELICA o β-FOGLIETTO
α-elica
Destrogira e ha 3.6 residui per giro (passo: 5.4Å per giro).
Il gruppo CO di un residuo forma un legame H con il gruppo NH ogni 3.6 aa che stabilizza l’α-elica.
Le CATENE LATERALI sporgono FUORI dall’asse dell’elica a intervalli di 100° e quelle separate da 3-4 residui si raggruppano sullo STESSO LATO
β-foglietto
Legami H tra catene polipeptidiche vicine (gruppi CO e NH di entrambi i filamenti).
PARALLELI: filamenti stessa direzione, legami H angolari (meno stabile)
ANTIPARALLELI: filamenti direzioni opposte, legami H lineari, più stabile
Queste strutture sono collegate da ANSE tra N e C terminale che sono più estese nei foglietti antiparalleli. Queste anse (β-turn) formano una struttura a ponte H che coinvolge 4 residui e stabilizzano la proteina.
Le CATENE LATERALI si estendono in modo ALTERNATO ai LATI OPPOSTI del foglietto
Struttura terziaria
Descrive il RIPIEGAMENTO della STRUTTURA SECONDARIA e rappresenta la CONFORMAZIONE TRIDIMENSIONALE della proteina.
E’ stabilizzata da LEGAMI COVALENTI (ponti disolfuro) e LEGAMI NON COVALENTI (legami H, legami ionici e interazioni idrofobiche).
Indispensabile per l’ATTIVITA’ BIOLOGICA della proteina
Due gruppi di proteine
FIBROSE: insolubili in acqua
GLOBULARI: solubili in acqua
Proteine fibrose
Origine ANIMALE, catene polipeptidiche disposte in FOGLIETTI (un tipo di struttura secondaria), struttura terziaria semplice.
FUNZIONE STRUTTURALE (resistenza, forza e protezione esterna).
3 categorie: CHERATINE, COLLAGENI, SETE
Cheratina
Componente degli STRATI EPIDERMICI ESTERNI CORNEI e delle APPENDICI.
αCHERATINE nei MAMMIFERI (tessuto-specifiche)
βCHERATINE nei rettili e uccelli
αCheratine
Forma una struttura COILED-COIL: 2 molecole di αcheratina con una struttura ad α-elica destrorsa si avvolgono l’una attorno all’altra in senso sinistrorso.
Questa struttura dipende dalla STRUTTURA PRIMARIA: N e C-terminale in forma GLOBULARE, segmento centrale di 300 aa in una SEQUENZA di 7 AA (1 e 4 non polari, stesso lato dell’elica).
αCheratina ricca di Cys che formano PONTI DISOLFURO con eliche adiacenti che possono essere RIDOTTI (tessuti cheratinosi allungati e stirati).
In base al contenuto di ZOLFO:
αCheratine MORBIDE: S BASSO (cute, callosità: FLESSIBILI)
αCheratine DURE: S ALTO (peli, capelli, corna, unghie: MENO FLESSIBILI)
βCheratine
Struttura a β-FOGLIETTO nella conformazione nativa
Collageno
Componente di TESSUTI CONNETTIVI (ossa, denti, cartilagine, tendini, matrice fibrosa della pelle, parete di vasi sanguigni nei vertebrati e animali pluricellulari).
Costituito da 3 eliche sinistrorse che si avvolgono l’una sull’altra formando una struttura SUPER ELICOIDALE DESTRORSA (TROPOCOLLAGENO).
Ogni elica è costituita da ripetizioni di un tripeptide formato da: glicina, prolina, idrossiprolina o idrossilsina.
Tropocollageno STABILIZZATO da LEGAMI H tra i gruppi NH di Gly e i gruppi CO di aa di altre catene e dalle REPULSIONI STERICHE degli anelli della Pro che sporgono all’esterno.
Fibre: costituite da triple eliche allineate in modo sfalsato e unite da legami crociati
Fibroina
MANCA di AA SOLFORATI. Struttura LINEARE A ZIG-ZAG che conferisce MAGGIORE RIGIDITA’ E MINORE ELASTICITA’.
Resistente agli acidi e agli alcoli: permette trattamento della seta
Seta
Costituita da FIBROINA prodotta da insetti e ragni. Ricca di Gly e Ala con struttura a β-FOGLIETTO ANTIPARALLELO STABILIZZATO da LEGAMI H e INTERAZIONI DI VAN DER WAALS
Proteine globulari
Catene polipeptidiche RIPIEGATE a formare una sfera. PIU’ tipi di STRUTTURA SECONDARIA, varie FUNZIONI: TRASPORTO, RECETTORI, ENZIMI.
Soluzione acquosa: catene laterali idrofobiche all’interno, gruppi idrofilici in superficie
Ambiente idrofobico: catene laterali idrofiliche all’interno, gruppi idrofobici in superficie
Mioglobina
Emoproteina del muscolo scheletrico e cardiaco. Funge da RISERVA e TRASPORTATORE DI OSSIGENO.
Proteine monomerica di 153 aa costituita da 8 α-eliche.
Struttura compatta: solo 4 molecole di ossigeno all’interno
Domini
Unità STRUTTURALI e FUNZIONALI di una proteina. Costituiti da combinazioni di strutture secondarie.
Unità indipendenti molto stabili
Struttura quaternaria
Una catena polipeptidica: proteina monomerica
Più catene polipeptidiche: proteine oligomeriche. La loro ASSOCIAZIONE si definisce STRUTTURA QUATERNARIA. STABILIZZATE da LEGAMI COVALENTI e NON COVALENTI
