Proteínas Flashcards

1
Q

Proteínas

A

Macromoleculas de alto peso molecular en la materia viva. C, H, O, N (a veces P, S, y menos Fe, Mg, Cu, I)

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Q

De q están formadas las proteínas

A

Aminoácidos (Aa)

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3
Q

Que son las enzimas?

A

Grupo mas numeroso e importante de proteinas

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4
Q

Dependiendo del nº de aminoácidos

A

Péptidos (pocos): Oligopéptidos (2-50)y Polipéptidos (50-100)
Proteínas (>100): Holoproteínas, heteroproteínas

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5
Q

Importancia de las proteínas

A
  • +50% del peso en seco de un organismo
  • Diversidad funcional
  • Especifica cada ser vivo o especie
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6
Q

Aminoácido

A

Monomero de proteinas. Formado por un carbono central (alfa) + Gr Carboxilo + Gr amino + H + Radical R (C pde ser asimetrico dependiendo de R)

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7
Q

Aminoácidos proteinogénicos

A

Hay 20, de los cuales 8 (9 o 10 en bebés) son esenciales (el organismo no los sintetiza solo)

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8
Q

Propiedades de los aminoácidos 6

A
  • Sólidos
  • cristalinos
  • incoloros
  • solubles en H2O
  • act óptica (esteroisomeria)
  • comportamiento anfótero
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9
Q

Comportamiento anfótero aminoácidos

A

En un medio ácido (pH bajo) actúan como base (captan H+)
Medio básico (pH alto) actúan como ácido (ceden H+)

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10
Q

Según la polaridad del radical, los aminoácidos son

A
  • Ácidos (-)
  • Básicos (+)
  • Neutro polar (con gr -OH, -SH… Pde liberar H)
  • Neutro apolar (cadenas hidrocarbonadas)
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11
Q

Importancia del radical en los aminoacidos

A

DIferencia los 20 tipos

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12
Q

act óptica (esteroisomeria) aminoacidos

A

Al tener C alfa (asimetrico) presenta act.optica, excepto la glicina.
Formas D Y L: Solo existe la L en la naturaleza (levogiro, -)

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13
Q

Aminoacidos en disolucion

A
  • Se encuentran ionizados, son hibridos (o iones dipolares)
    G.carboxilo gana proton, G. amino pierde proton
  • Son amortiguadores o tampones de pH
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14
Q

Enlace PEPTIDICO

A

Une a los aminoacidos. Enlace covalente entre el g.carboxilo de un aminoacido y el g.amino de otro, con desprendimiento de 1 molecula de H2O.

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15
Q

Enlace PEPTIDICO: Características

A
  • Atomos del enl. estan en el mismo plano
  • Plano y rigido, fuerte
  • Caracter parcial de doble enlace (no gira por el enlace
  • Hidrolizable. (se separan los aminoacidos)
  • Extremo g.carboxilico: C-TERMINAL, y el del g.amino libre: N-TERMINAL.
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16
Q

Enlace PEPTIDICO: Características: Caracter de doble enlace

A

El enl. presenta una rigidez que le hace actuar como un 2 enl. Por ello pierden la capacidad de rotar, se situan en el mismo plano. (en trans)

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17
Q

Oligopeptidos importantes 6

A
  • Insulina: 51 Aa, x celulas B. Anabolismo glucosa
  • Glucagon: 51 Aa, metabolismo glucogeno liberando glucosa
  • Oxitocina (confianza) y vasopresina (regula P. Sanguínea): Se liberan a la circulacion
  • B-Endorfinas: En ejercicio fisico.
  • Tirocidina y Granicidina (antibióticos)
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18
Q

4 estructuras protéicas

A

Primaria, Secundaria, Terciaria, Cuaternaria

19
Q

Estructura primaria

A

La secuencia de los Aa lineal en orden. Determinada por ADN. Diferenciados por naturaleza, número y orden. Ayudan a determinar la función de la proteína. Estabilidad x enl. peptidico

20
Q

Estructura secundaria

A

Disposición en el espacio de la proteína. Organizada según electronegatividad del N y O. Los radicales están al exterior de la estructura.
Estabilidad entre la union de O y H

21
Q

Estructura secundaria: Alfa-hélice

A

Plegamiento en espiral de la cadena (3,6 Aa por vuelta) en sentido dextrógiro. Estables gracias a la formación de puentes de H. Está en la epidermis

22
Q

Estructura secundaria: lámina beta/plegada

A

Lámina plegada en zigzag al acoplar 1 o varias cadenas, unidas por puentes de H. Los radicales debajo de la estructura

23
Q

Estructura secundaria: hélice de colágeno

A

3 cadenas de Aa, la prolina, glicina y hidroxiprolina enrolladas en una helice extendida. Forma microfibrillas.

24
Q

Estructura terciaria

A

Disposicion es.secundaria en el espacio (tridimensional). De ella depende la funcion de la proteina. Cadena polipeptidica que se pliega en el espacio. Se estabiliza x fuerzas de atraccion entre los radicales.

25
Q

Estructura terciaria: Enlaces/fuerzas q actuan 5

A

puente disulfuro, puentes de H, interacciones salinas, fuerzas de van der waals, interacciones iónicas

26
Q

Estructura terciaria: tipos

A
  • E.fibrillar: no plegamiento, son alargados. Insolubles, f estructural. (ej: colageno)
  • E. globular: Mucho plegamiento, estructura esferoidal, solubles, f.biocatalizadora.
27
Q

Estructura cuaternaria

A

Asociar 2 o + estructuras terciarias (subunidades). Se unen con los mismos enlaces de la terciaria (entre los R).

28
Q

Dominios

A

Secuencia de Aa que se pliegan de la misma manera, por lo que ese conjunto tiene una función específica

29
Q

Holoproteínas

A

Globulares (albúminas) Fibrosas (colágenos)

30
Q

Heteroproteínas 5

A

Glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas (pigmentos, clorofila), nucleoproteínas, fosfoproteínas

31
Q

Propiedades de las proteínas

A

Especificidad, Desnaturalización, Solubilidad, Amortiguador

32
Q

Propiedades de las proteínas: Especificidad

A

La síntesis de proteínas está determinada por la dotación genética (ADN) de un individuo (dogma de la biología molecular). Las diferencias entre cadenas son más grandes cuanto más alejadas estén dos especies
- De funcion
- de secuencia

33
Q

Propiedades de las proteínas: Desnaturalización

A

Pérdida total o parcial de niveles estructurales superiores al primario (anula act biológica). Puede ser reversible (pierde terciaria) o irreversible (pierde secundaria)

34
Q

Qué puede provocar una desnaturalización 5

A

Variaciones de presión, aumento de temperatura, radiaciones iónicas, variaciones del pH, cambio de concentración

35
Q

Propiedades de las proteínas: Solubilidad

A

Solubles en H2O y no en dis. Orgánicos. Se debe que al ionizarse los radicales forman puentes de H con el agua. Estructura terciaria fibrilar: Insoluble. Globular: Soluble

36
Q

De que depende la solubilidad de una proteína 5

A

Tamaño, aminoácidos dentro, puentes de H e interacciones iónicas, pH y temperatura

37
Q

Propiedades de las proteínas: Amortiguadoras

A

Por el comportamiento anfótero de los aminoácidos que la forman

38
Q

Funciones de las proteínas 9

A

Enzimática (polimerasa ADN), Estructural (colágeno), Hormonal (adrenalina), Defensiva (inmoglobulina), Transporte (hemoglobina), Homeostática (albúmina), Contráctil (actina y miosina), Reserva (Caseína), Anticongelante

39
Q

de que depende la actividad de la proteina

A

del nivel 3 o 4

40
Q

que pasa con Radical polar y apolar

A

Los R polares se rodean de agua​
y los R apolares quedan en el interior ​(soludibilidad)

41
Q

pq el pelo es rizado o liso

A

El pelo rizado o liso depende de la estructura de la queratina (proteina) y sus modifica estos enlaces, permitiendo cambios temporales o permanentes en la forma del cabello.

42
Q

Punto isoelectrico aminoacidos

A

Dibujar (si en base y acido tmb mejor :))

43
Q

Dibujo enl. peptidico