Proteínas Flashcards
Proteínas
Macromoleculas de alto peso molecular en la materia viva. C, H, O, N (a veces P, S, y menos Fe, Mg, Cu, I)
De q están formadas las proteínas
Aminoácidos (Aa)
Que son las enzimas?
Grupo mas numeroso e importante de proteinas
Dependiendo del nº de aminoácidos
Péptidos (pocos): Oligopéptidos (2-50)y Polipéptidos (50-100)
Proteínas (>100): Holoproteínas, heteroproteínas
Importancia de las proteínas
- +50% del peso en seco de un organismo
- Diversidad funcional
- Especifica cada ser vivo o especie
Aminoácido
Monomero de proteinas. Formado por un carbono central (alfa) + Gr Carboxilo + Gr amino + H + Radical R (C pde ser asimetrico dependiendo de R)
Aminoácidos proteinogénicos
Hay 20, de los cuales 8 (9 o 10 en bebés) son esenciales (el organismo no los sintetiza solo)
Propiedades de los aminoácidos 6
- Sólidos
- cristalinos
- incoloros
- solubles en H2O
- act óptica (esteroisomeria)
- comportamiento anfótero
Comportamiento anfótero aminoácidos
En un medio ácido (pH bajo) actúan como base (captan H+)
Medio básico (pH alto) actúan como ácido (ceden H+)
Según la polaridad del radical, los aminoácidos son
- Ácidos (-)
- Básicos (+)
- Neutro polar (con gr -OH, -SH… Pde liberar H)
- Neutro apolar (cadenas hidrocarbonadas)
Importancia del radical en los aminoacidos
DIferencia los 20 tipos
act óptica (esteroisomeria) aminoacidos
Al tener C alfa (asimetrico) presenta act.optica, excepto la glicina.
Formas D Y L: Solo existe la L en la naturaleza (levogiro, -)
Aminoacidos en disolucion
- Se encuentran ionizados, son hibridos (o iones dipolares)
G.carboxilo gana proton, G. amino pierde proton - Son amortiguadores o tampones de pH
Enlace PEPTIDICO
Une a los aminoacidos. Enlace covalente entre el g.carboxilo de un aminoacido y el g.amino de otro, con desprendimiento de 1 molecula de H2O.
Enlace PEPTIDICO: Características
- Atomos del enl. estan en el mismo plano
- Plano y rigido, fuerte
- Caracter parcial de doble enlace (no gira por el enlace
- Hidrolizable. (se separan los aminoacidos)
- Extremo g.carboxilico: C-TERMINAL, y el del g.amino libre: N-TERMINAL.
Enlace PEPTIDICO: Características: Caracter de doble enlace
El enl. presenta una rigidez que le hace actuar como un 2 enl. Por ello pierden la capacidad de rotar, se situan en el mismo plano. (en trans)
Oligopeptidos importantes 6
- Insulina: 51 Aa, x celulas B. Anabolismo glucosa
- Glucagon: 51 Aa, metabolismo glucogeno liberando glucosa
- Oxitocina (confianza) y vasopresina (regula P. Sanguínea): Se liberan a la circulacion
- B-Endorfinas: En ejercicio fisico.
- Tirocidina y Granicidina (antibióticos)
4 estructuras protéicas
Primaria, Secundaria, Terciaria, Cuaternaria
Estructura primaria
La secuencia de los Aa lineal en orden. Determinada por ADN. Diferenciados por naturaleza, número y orden. Ayudan a determinar la función de la proteína. Estabilidad x enl. peptidico
Estructura secundaria
Disposición en el espacio de la proteína. Organizada según electronegatividad del N y O. Los radicales están al exterior de la estructura.
Estabilidad entre la union de O y H
Estructura secundaria: Alfa-hélice
Plegamiento en espiral de la cadena (3,6 Aa por vuelta) en sentido dextrógiro. Estables gracias a la formación de puentes de H. Está en la epidermis
Estructura secundaria: lámina beta/plegada
Lámina plegada en zigzag al acoplar 1 o varias cadenas, unidas por puentes de H. Los radicales debajo de la estructura
Estructura secundaria: hélice de colágeno
3 cadenas de Aa, la prolina, glicina y hidroxiprolina enrolladas en una helice extendida. Forma microfibrillas.
Estructura terciaria
Disposicion es.secundaria en el espacio (tridimensional). De ella depende la funcion de la proteina. Cadena polipeptidica que se pliega en el espacio. Se estabiliza x fuerzas de atraccion entre los radicales.
