Proteínas Flashcards

1
Q

en qué grupo se encuentran las proteínas

A

grupo de biomoléculas (también se encuentran ácidos nucleicos, lípidos y azúcares)

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2
Q

¿qué hibridación tiene?

A

tetraédrica

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3
Q

su esqueleto es

A

carbonado

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4
Q

El entorno de las proteínas es fundamentalmente

A

acuoso

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5
Q

El agua es una molécula polar, es decir

A

tiene cargas (estructura angular)

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6
Q

Dipolo del agua

A

oxígeno parcial negativo e hidrógenos positivos

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7
Q

El agua es líquida solo porque

A

forma una red entre ellas (a la presión y temperatura del planeta, debería ser gaseosa), y es en esta red en la que se incorporarán las biomoléculas

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8
Q

Los aminoácidos también tienen zonas con distintas cargas, ante lo cual

A

el agua se atrae a su carga opuesta correspondiente

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9
Q

¿los aminoácidos tienen zonas hidrofóbicas?

A

si

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10
Q

qué efecto tiene el agua sobre la proteína

A

la ordena y le da su estructura 3D típica

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11
Q

La región hidrofílica de la proteína se relaciona con

A

el agua

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12
Q

Los aminoácidos están constituidos por

A

el carbono alfa unido a 4 compuestos distintos

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13
Q

lo más importante del aminoácido es

A

el grupo carboxilo, amino e hidrógeno que son comunes a todos los aminoácidos

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14
Q

Si todos los sustituyentes son distintos, el carbono es

A

asimétrico, lo que le permite tener isómeros

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15
Q

Todas las proteínas están formadas por

A

“l” aminoácidos
La selección natural escogió al isómero l
La estereoquímica de las proteínas es fundamental por su disposición 3D

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16
Q

cuántos aminoácidos canónicos hay?

A

20

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17
Q

10 aminoácidos son hidrofóbicos, ya que

A

su radical es hidrofóbico

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18
Q

qué le da la característica química al aminoácido

A

su radical

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19
Q

5 aminoácidos son hidrofílicos por

A

sus radicales (radicales polares)

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20
Q

Dentro de los aminoácidos polares hay

A

2 grupos
Básicos: tienen un grupo amino portonable adicional (3)
Ácidos: en su radical tienen un ácido carboxílico adicional (2)

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21
Q
  • Prolina es el único que forma
A

un enlace con el carbono unido al alfa con el grupo amino (tiene estabilidad particular)

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22
Q
  • La cysteina es
A

muy reactivo por el grupo SH y forma puentes de disulfuro

23
Q
  • La serina, tirosina y treorina tienen
A

un OH muy reactivo y son en las que ocurren la fosforilación, muy importante para la modificación postraduccionales

24
Q
  • Las quinasas son
A

enzimas que agregan fosfatos

25
Q

Enlace peptídico

A

Las proteínas tienen sobre 100 aminoácidos por lo general

Las proteínas se generan por la formación de enlaces peptídicos

26
Q

El enlace peptídico se forma por la unión del

A

grupo carboxilo y el grupo amino. Hay una reacción de condensación por la formación de agua y resulta en el enlace peptídico formando así el grupo amida

27
Q

La estructura de la proteína también va a estar dada por las propiedades químicas de

A

los radicales vecinos (entre hidrofílicos se atraen, un hidrofílico y un hidrofóbico se repelen)

28
Q

Las proteínas tienen resonancia, es decir

A

un enlace puede cambiar por el salto de electrones, lo cual forma planos flexibles

29
Q
  • Doble enlace puede rotar en 360°
A

pero cuando cambia a enlace simple no puede rotar, pero tampoco es rígido

30
Q

La forma helicoidal es la más estable

A

gracias a los planos de las proteínas y sus rotaciones, se forma un cilindro imaginario que se representa como helicoidal

31
Q

La proteína tiende a plegarse en el espacio cuando

A

tiene una determinada cantidad de aminoácidos hacia arriba

32
Q

Cuando 2 moléculas grandes se juntan

A

tienden a separarse (termodinámicamente estable)

33
Q

Estructura terciaria

A

Plegamiento estabilizado

34
Q

los dominios que se crean en la estructura terciaria son

A

se generan espacios donde caben grupos importantes para sus funciones, como la hemoglobina (cuaternaria, pero se une a la terciaria)
Esta es la causalidad más cercana a la funcionalidad de la proteína

35
Q

Grupos prostéticos que se unen a la cadena y aportan a

A

su funcionalidad

36
Q

Estructura cuaternaria

A

Se conforma con más de una proteína

37
Q

Muchas de las propiedades de las moléculas se dan por

A

su interacción. Cuando las moléculas interaccionan entre ellas, pueden formar una nueva propiedad, pero no por separado.

38
Q

La interacción de los distintos dominios puede generar espacios para

A

la incorporación de una nueva molécula que le da nuevas propiedades a la molécula. Ej: enzimas, al unirse 4 dominios se forma el sitio activo de la enzima

39
Q

Modificaciones postraduccionales

A

La protólisis específica está dada por proteasas que corta partes específicas de la cadena

40
Q

la glicosilación es

A

la incorporación de grupos distintos a la proteína, como carbohidratos

41
Q

La fosforilación es

A

la incorporación de fosfatos en dominios específicos

42
Q

Luego de los cambios de la proteína, es

A

despachada hacia distintos destinos

43
Q

Si la proteína es deficiente

A

será detectada y eliminada, por lo que su estructura será detectada a lo largo de toda la ruta

44
Q

Las proteínas muere, pero

A

no pueden dejar que se degrade naturalmente, ya que puede generar desechos tóxicos

45
Q

Los protosomas degradan

A

las proteínas

46
Q

Cambios conformacionales

A

Son las posibilidades de plegarse de la proteína, la proteína es dependiente de su entorno

47
Q

quienes deciden como se pliega la proteína

A

Tanto sus aminoácidos como su entorno

48
Q

Los aminoácidos apolares los dejará en el centro, protegidos del agua, esto estará determinado por

A

la interacción entre sus distintos dominios y el agua

49
Q

Si la proteína cambia de medio

A

, su conformación también cambiará, y al cambiar esta conformación, sus interaccionas también de modificarán

50
Q

La proteína se puede desnaturalizar y

A

renaturalizar

51
Q

Si se rompen los enlaces de disulfuro, entonces la proteína

A

no se renaturalizará como la original

52
Q

Interacción proteína-proteína

A

Estas proteínas se activan con ATP y caminan sobre los microtúbulos

53
Q

Interacción proteína-lípido

A

Algunos lípidos interaccionan con la membrana y forman vesículas

54
Q

Interacción proteína-ác nucleico

A

Las proteínas pueden curvar el DNA, lo cual repercute en la expresión del gen