ORGANELOS Y TRAFICO VESICULAR Flashcards

1
Q

características generales del retículo endoplasmático

A
  • Estructura de membrana que forma repliegues interconectados
  • interviene en síntesis proteica
  • se fusiona con membrana nuclear
  • se comunica con el sistema de Golgi x un movimiento vesicular activo
  • diferencia entre REL y el RER: RER tiene polirribosomas
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2
Q

que son los microsomas y en que se diferencian los microsomas del REL y del RER

A
  • son artefactos de técnica (productos de la manipulación)
  • en la homogeneización de una célula, los RE se desorganizan pasando a ser vesículas con o sin ribosomas en su MB (depende si son lisos o rugosos) denominándose microsomas
  • microsomas lisos tienen menor densidad –> dejan de sedimentar
  • microsomas rugosos son + densos –> sedimentan
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3
Q

que pasa si a un microsoma rugoso se trata con proteasa

A
  • no existe hidrolisis porque la proteína está en el lumen de la vesícula
  • si previamente se desintegra con un detergente la membrana de la vesícula, la proteasa hidrolizará a las proteínas
  • esto prueba que las prots del RER están en el lumen
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4
Q

f(x)´s del REL

A
  • Síntesis de fosfolípidos, triglicéridos y colesterol
  • síntesis y ensamblaje de lipoproteínas enzimas oxidasas de función mixta
  • oxidación de xenobióticos (estructuras extrañas al organismo) x el citocromo p450 y sus diferentes isoenzimas
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5
Q

características de la síntesis de fosfolípidos en el REL

A
  • ocurre exclusivamente en la cara citoplasmática de la membrana del REL
  • citosol –> el 2 acil-CoA se encuentran con el glicerol trifosfato, formando la estructura básica del fosfolípido
  • cara citoplasmática de la membrana del REL —> termina de formarse el fosfolípido x adición de otros componentes
  • después puede atravesar la membrana e ir hacia el lumen del REL
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6
Q

cuales son las modalidades de intercambio de fosfolípidos y mediante que mecanismos ocurren

A
  • hay intercambio de fosfolípidos entre las distintas membranas
  • hay protes intercambiadoras de fosfolípidos –> transportan fosfolípidos a otras membranas
  • también hay intercambio de fosfolípidos dentro de una misma membrana x translocadores (flipasas) frente a la asimetría de esta
  • se forman fosfolípidos en la membrana citosólica del REL –> flipasa moviliza inespecíficamente algunos hacia la otra cara, produciendo un crecimiento parejo pero asimétrico en ambas mitades de la bicapa
  • en la MP las flipasas catalizan la traslocación específica de la monocapa citosólica –> crecimiento simétrico de la membrana completa
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7
Q

cuales son las principales f(x)´s del RER

A
  • síntesis de prots
  • Transporte vesicular
  • Glicosilación de proteínas (formación glicoproteínas) residentes en RER o transportadas a Golgi, lisosomas, membrana celular, o secreción fuera de la célula
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8
Q

cuales son los tipos de translocación de prots al RER

A
  • Co-traduccional:
    • Al mismo tiempo que la proteína se está traduciendo, se trasloca, es decir, ingresando a la membrana interna del RE
  • la secuencia señal no entra
  • Post-traduccional:
    • prot ya sintetizada tiene señal de destino “superficie de membrana del RER”, insertándose allí
    • Cuando llega la secuencia señal se corta de la proteína x una peptidasa —-> puede quedar inserta en la membrana del RE o ser liberada de la proteína dentro del lumen del RE
    • para prots que se sintetizan en citoplasma (ej: mitocondria)
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9
Q

que función tiene la SRP y las chaperonas

A
  • prot de reconocimiento de señal (SRP):
    • ribonucleoproteína (RNA + 6 péptidos )
    • f(x): detener la traducción al unirse a una prote, reconocer la secuencia de señalización de destino y guiar al polisoma al unirse a un receptor de superficie del RER
    • prote ingresa al RER denaturada y las chaperonas le otorgan su forma correcta
  • Chaperona BIP:
    • en el lumen del RE
    • se une a la proteína que ingresó y le da forma
  • Chaperona disulfuro isomerasa (PDI):
    • Reestablece/reordena los ptes disulfuro mal estructurados de la proteína en el lumen del RE
    • les da una conformación correcta
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10
Q

que es la glicosilación de una proteína y para que sirve

A
  • mayoría de prots que ingresan al RE son glicosiladas x la unión de un oligosacárido –> oligosacárido glicosilante
  • está formado x 14 monosacáridos que se unen en bloque a la prote
  • se unen específicamente al NH2 de los residuos de asparragina (un AA poco frecuente) –> unión tipo N
  • Todas las prots tienen el mismo residuo glicosilante formado x monosacáridos de glucosa, manosa y N-acetilglucosamina
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11
Q

como ocurre específicamente la glicosilación

A
  • dolicol:
    • lípido derivado del colesterol presente en la membrana del RER
    • en el citosol se une a 7 monosacáridos –> atraviesan al lumen del RE x un FILP-FLOP, para unirse a los otros 7 monosacáridos
    • formando los 14 del residuo glicosilante.
  • cuando entra una asparragina de una prot al lumen del RER, un sistema enzimático separa el dolicol y un residuo glicosilante
  • se le traspasa el residuo glicosilante a la prot para formar glicoproteína
  • mientras + asparraginas hay en una proteína + residuos glicosilados hay en ella
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12
Q

que pasa con las prots mal plegadas en el RE

A
  • cuando hay un error en la conformación de la prot en el lumen del RER
  • chaperona la reconoce, la saca al citoplasma y se le corta el residuo glicosilante
  • prot se ubicuitiniza y es llevada al proteosoma para su degradación
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13
Q

características del ap de golgi y sus f(x)´s

A
  • Organelo formado x cisternas aplanadas no conectadas entre sí, sin comunicación
  • único movimiento posible entre ellas es vesicular, en el cual ocurre el procesamiento del residuo glicosilante
  • 3 porciones:
    • Golgi cis –> + cerca al RE
    • Golgi medio
    • Golgi trans –> + cerca a la MP y es donde se define el destino de la vesícula mediante el accionar de muchas enzimas
  • Puede pasar que se cambien los 14 monosacáridos del residuo glicosilante, que se pierdan algunos y se concentren en manosa (señal de destino: lisosoma), entre otras
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14
Q

que enzimas no sufren glicosilación (excepciones)

A

insulina y glucagón

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15
Q

¿Cómo sabe la vesícula su destino?

A
  • En Golgi trans se determina destino de la prot en la vesícula –> x características del residuo glicosilante que recibió en el RER
  • en la superficie de la vesícula hay prots que actúan como receptores:
    • v-SNARE –> reconocen x complementariedad a otras proteínas presentes en el compartimento aceptor –> t-SNARE
  • ej: apareamiento de SNAREs en el terminal axónico neuronal:
    • sinaptobrevina (v-SNARE) en la membrana de la vesícula sináptica se asocia con la sintaxina (t-SNARE) presente en la membrana del terminal axónico
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16
Q

como es el tráfico vesicular del RE al ap de golgi y viceversa y que ocurre en caso de un movimiento vesicular erróneo

A
  • Del RE se libera una vesícula que viaja x citoplasma hasta el Golgi cis, medio y finalmente al Golgi trans; o viceversa
  • Puede pasar que una vesícula propia del RER salga x vesículas erróneamente –> prot se devuelve x vesícula también porque las prots del RER tienen una señal KDEL (secuencia de rescate) que al ser reconocida indica que la proteína debería estar en dicho organelo
17
Q

cuales son los posibles destinos de una vesícula desde el trans Golgi

A
  • 3 destinos:
  • Vía hacia el lisosoma: Enzimas degradativas van hacia el lisosoma.
  • Vía de secreción constitutiva: vesícula se fusiona con MP para liberar contenido al extracelular de manera no regulada
  • Vía de secreción regulada: Una señal (ejm: hormona) indica que la vesícula se fusiona con la membrana de forma específica.
18
Q

donde ocurre el procesamiento de los oligosacáridos de los residuos glicosilantes

A
  • se inicia en el RE y termina en el golgi
19
Q

características generales de los lisosomas

A
  • Organelo digestivo sin ADN
  • tiene estructuras internas que incluso pueden ser mitocondrias
  • tiene pH ácido (5) obtenido x bomba de protones (ingresan H+), permitiendo el funcionamiento de hidrolasas ácidas
  • la diferencia de pH es clave –> frente a una ruptura del lisosoma, las enzimas no degraden los componentes del citoplasma, debido a que en pH neutro no funcionan
20
Q

que son las hidrolasas y como llegan a los lisosomas

A
  • son prots que salen del RER en vesículas hacia el lisosoma porque en su residuo glicosilante tenían al menos 1 manosa fosforilada
  • orden de los hechos sería:
    • prot sale del RER en vesícula → la manosa-6- P es reconocida x un receptor en el trans Golgi → receptor se asocia con la molécula → se forma la vesícula cubierta x clatrinas→ vesícula se transforma en endosoma tardío → se forma el lisosoma
21
Q

cuales son las 3 rutas para que los lisosomas degraden prots

A
  • Autofagia:
    • Proceso realizado x células longevas (neuronas, células musculares, entre otras)
    • Formación de membrana alrededor de una estructura celular, conformado un autofagosoma y luego un lisosoma
  • Fagocitosis:
    • consta de la invaginación de la membrana formando un fagosoma que será degradado en el lisosoma como único destino
  • Endocitosis:
    • Proceso realizado x todas las células
    • consta de una invaginación de membrana dirigida x clatrinas
    • se forma un endosoma temprano (topológicamente equivalente al medio extracelular) –> adquiere bomba de protones para transformarse en endosoma tardío, luego recibe enzimas proteolíticas del Golgi, y cuando las tiene todas, se transforma en un lisosoma. Este proceso ocurre en los Rafts de la membrana.
22
Q

cuales son los caminos que tiene un endosoma temprano

A
  • endosomas tempranos pueden servir como reservorio de proteínas (receptores) y permitir su reciclaje
  • hay 2 posibilidades:
    • que se reciclen las moléculas que se encuentran en el endosoma temprano
    • que se transforme en tardío y luego en lisosoma para su degradación
  • Endocitosis ocurre en los rafts, endosomas tempranos se pueden reciclar y volver a ser parte de la MP (en vez de formar tardío)
23
Q

que son los cuerpos multivesiculares

A
  • Los cuerpos multivesiculares, a través de proteínas motoras, realizan el transporte entre endosomas tempranos y tardíos
24
Q

que son las caveolas y cual es su gracia

A
  • son invaginaciones permanentes sustentadas por las caveolinas
  • le dan forma en la MP
  • en las células que lo tienen, los receptores de endocitosis se agrupan en ellas
25
cuales son los compartimentos endosómicos de una célula epitelial
- hay 2 compartimentos endosómicos distintos --> se forman vesículas endocíticas apicales y basolaterales - cuando se forma el endosoma tardío las prots apicales se juntan con las basolaterales, ya que no existen discriminación en este sentido
26
cuales son los destinos de las prots endocitadas
- Reciclaje: Proteína se endocita, pasa a endosoma temprano de almacenamiento y luego se libera cuando se necesita - Transcitosis: * Prot en endosoma temprano pasa de un dominio de la célula al otro, literal “transita” por la célula * Ejm: Anticuerpos de la madre pasan x transcitosis desde el lumen del intestino hasta la sangre del lactante, por lo que no se destruyen en estómago ni intestino maternos * virus circulan en sangre, se endocitan en la célula respiratoria y x transcitosis pasan desde el dominio basolateral al apical, pudiendo ingresar al lumen del árbol respiratorio y así poder ser expulsados al hablar como efecto infeccioso - Degradación: Proteína se endocita en una vesícula, endosoma temprano, endosoma tardío y degradación lisosomal
27
que ocurre con la endocitosis en el metabolismo de colesterol
- LDL (apoproteína B-100) son reconocidas x receptores en las células de la periferia (extrahepáticas), permitiendo su endocitosis - en situación fisiológica el receptor de LDL reconoce a la APO B-100 y las adaptinas permiten que las clatrinas comiencen a darle forma a la vesícula para su endocitosis - en estado patológico el receptor defectuoso puede que se asocie a la LDL, pero no permite formar la vesícula de endocitosis ya que no se asocia a la adaptina
28
que ocurre con la endocitosis en el reciclaje de transferrina y de su receptor la transferrina
- la transferrina toma Fe y lo transporta al interior de la célula unida al receptor - En endosoma tardío se produce liberación del Fe - la apotransferrina, unida a su receptor, es reciclada a la superficie celular, donde se produce la liberación de la apotransferrina
29
como es la movilización de los GLUT atrapados en endosomas
- los GLUT no están siempre disponibles en la membrana apical del enterocito - están almacenados en endosomas tempranos - al ser estimulados x la insulina se genera la movilización de transportadores GLUT almacenados en endosomas tempranos de almacenamiento - Cuando insulina es reconocida x su receptor catalítico, se transduce una señal que permite la movilización de las vesículas, que insertan GLUT en la membrana para el ingreso de la glucosa - siempre hay una pequeña cantidad GLUT, ya que siempre hay un pequeña cantidad de vesículas que se están fusionando, haya o no haya hormona
30
como se comportan los lisosomas durante un ayuno prolongado
- En ayuno prolongado los lisosomas degradan prots citosólicas no fundamentales (descartables) mediante cierto tipo de n-terminal para conseguir energía
31
que puede ocasionar una deficiencia enzimática lisosomal y ejemplos de enfermedades
- deficiencia enzimática lisosomal x alguna alteración/ausencia de hidrolasa y/o activadores y/o transportadores de las enzimas, genera que los productos no sean metabolizados y se almacenen - ejemplos: * enfermedad de Hurler * enfermedad de Fabry * enfermedad Niemann-Pyck
32
características generales de los peroxisomas y que enzimas tienen
- Organelos muy abundantes en células con metabolismo energético muy activo - tienen membrana única - no tienen DNA - tienen tres enzimas: * catalasa (H202 lo saca a la célula como H20) * urato oxidasa (degradación ácido úrico) * d-aminoxidasa (degradación D-aminoácidos) --> Los aminoácidos que usamos como fte de proteínas son L, los d son destruidos x los peroxisomas (d-aminoxidasa)
33
funciones de los peroxisomas
- síntesis de los plasmalógenos y lípidos de la mielina - participan en la síntesis de sales biliares en el hígado - Realizan metabolización de fenoles, del formaldehido y del etanol - beta oxidación de ácidos grasos de cadena larga (20-36 C) --> especialmente en tejido nervioso, transforman ácidos grasos de 20-36C en acetil CoA + ácidos grasos de 16-18C que se betaoxidarán nuevamente en la mitocondria.
34
cuales son las enfermedades peroxisomales
- Síndrome de Zellweger (Síndrome cerebro-hepato-renal): * Falta de peroxinas produce peroxisomas vacíos, ya que no hay ingreso de proteínas * faltan las chaperonas (peroxinas) que genera peroxisomas vacíos - Adrenoleucodistrofia: * Falta de enzimas que hacen betaoxidación de ácidos grasos de cadena larga * ácidos grasos se acumulan en células nerviosas y el plasma, afectando al sistema nervioso - Enfermedad de Refsun: Tipo de adrenoleucodistrofia menos severa. - Condrodisplasia rizomática punctata
35
cuales son los 3 tipos de vesículas
- depende del tipo de prote que lo revista - Vesículas revestidas de COP I --> hacen transporte desde el Golgi al re, desde el trans Golgi a vesículas de secreción constitutiva, y desde endosomas tempranos a endosomas tardíos - Vesículas revestidas de COP II --> hacen transporte desde el RE al Golgi. - Vesículas revestidas de clatrinas: * transporte desde el Golgi (trans Golgi) a endosomas tardíos y desde la membrana plasmática a endosomas tempranos * Las clatrinas forman estructura trimérica (3 clatrinas unidas por proteínas accesorias) --> trisquelion, en conjunto con otros forman una malla que rodea a la vesícula * En el ensamblaje de la vesícula la adaptina permite la interacción entre la clatrina y el receptor que tiene la prot a exportar * dinamina corta el origen de la vesícula para su liberación, y una vez formada la vesícula las proteínas accesorias se liberan