COMPARTIMENTALIZACION INTRACELULAR Flashcards

1
Q

que significa que un compartimento sea topológicamente equivalente a otro

A
  • que pertenecen al mismo compartimento y/o que están conectados entre sí
  • ej: citoplasma y núcleo, lumen retículo endoplasmático (RE) y el Golgi, RE y extracelular, lisosomas y extracelular, y vesículas de secreción y extracelular
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2
Q

que le debe ocurrir a la proteína antes de ser transportada

A
  • para pasar a través de poros o mediante transportadores, las proteínas deben primero denaturarse y posteriormente renaturarse
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3
Q

que son las HSP o chaperonas y que hacen

A
  • proteínas que denaturan y renaturan
  • son proteínas ubicuas (presentes en muchos tipos de células)
  • su síntesis también se puede inducir en condiciones patológicas
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4
Q

mediante qué mecanismo saben las proteínas donde dirigirse después de ser sintetizadas en el citoplasma

A
  • requieren señales de clasificación

- puede tener una única señal de clasificación o una región de clasificación que se forma cuando la proteína se pliega

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5
Q

que implica que dos proteínas tengan señales de clasificación similares o que no tengan

A
  • si no tienen se quedan en el citoplasma

- si tienen señales similares van al mismo lugar

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6
Q

cuales son los 3 sistemas de transporte intracelular y sus características generales

A
  • transporte regulado a través de poros (citosol-núcleo)
  • transporte transmembrana –> se fundamenta en atravesar las membranas de los organelos, usa translocadores proteicos
  • transporte vesicular –> desde compartimento donante hasta compartimento aceptor, x vesícula que viaja x citoplasma
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7
Q

características del transporte x poros de citosol-núcleo

A
  • desde el citoplasma al núcleo o viceversa
  • x poros nucleares estructuralmente definidos y formados por nucleoporinas
  • El ARN se puede mover desde el núcleo al citoplasma y enzimas (polimerasas) o proteínas (histonas) desde el citoplasma al núcleo
  • es altamente selectivo
  • sólo las moléculas + chicas que el poro pueden pasar x este, pero las con un diámetro mayor necesitan un transporte activo con gasto energético (GTP) para poder atravesarlo, realizado por una GTPasa monomérica (proteína G) identificada como RAN.
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8
Q

como es el transporte de una proteína hacia dentro de la mitocondria

A
  • es x transporte transmembrana
  • necesita una aproximación de ambas MB a la vez, para que se realice un proceso activo (consumo de ATP).
  • la proteína inserta espontáneamente su secuencia señal en la MB mitocondrial, y solo si hay disponibilidad de ATP y altas T°, la prote entra a la mitocondria
  • la secuencia señal se une al TOM, y x complejo TOM-TIM se acercan ambas MB
  • dentro de la mitocondria la secuencia señal se degrada y se convierte en un AA
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9
Q

cómo debe entrar la proteína a la mitocondria y mediante que proteína lo logra

A
  • la proteína debe estar denaturada

- se necesita una HSP70 extra e intra mitocondrial, una que la denature y otra dentro que la renature

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10
Q

en qué parte específica de la MB está la TOM, TIM y OXA

A
  • TOM: MB externa mitocondrial
  • TIM: principalmente en la MB interna pero también un poco en la MB externa mitocondrial
  • OXA: transporta desde la matriz al espacio intermembrana, insertándose también en la MB interna mitocondrial.
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11
Q

para qué sirve el OXA

A
  • si una proteína se debe quedar inserta en la MB interna de la mitocondria actúa el OXA
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12
Q

características del transporte vesicular y ejemplos

A
  • desde un compartimento donante a un compartimento aceptor
  • a través de vesícula que viaja por el citoplasma
  • la vesícula se funde con el compartimento aceptor que debe ser topológicamente equivalente.
  • ej: del Golgi a:
    • RE (y viceversa)
    • lisosomas
    • superficie celular
    • vesículas de secreción
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13
Q

que es la gemación y fusión

A
  • Gemación: formación de vesícula desde el compartimento donante
  • Fusión: fusión de la vesícula con el compartimento receptor
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14
Q

cuales son las 2 vías de degradación de proteínas

A
  • vía proteasoma (basurero celular) –> destruye proteínas de vida media corta y/o estructuralmente alteradas
  • vía lisosómica –> destruyen proteínas de vida media larga y que no forzosamente están estructuralmente alteradas, principalmente de origen extracelular.
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15
Q

cuales son las instancias de arreglo de una proteína en caso de que se detecte una falla

A
  • si es arreglable, se arregla y se recupera la proteína x adhesión de las chaperonas HSP 70 y la HSP 60
  • existe una 2da instancia x la chaperonina HSP 60, un complejo proteico + grande que realiza el plegamiento correcto de las proteínas.
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16
Q

cuales son los 3 posibles caminos de una proteína recién sintetizada

A
  • Plegamiento correcto sin ayuda
  • Plegamiento correcto x acción de las chaperonas (arreglables)
  • Proteínas inarreglables –> ubicuitinización
17
Q

cual es el proceso de degradación en caso de que una proteína no sea arreglable

A
  • se marcan con ubicuitinas (red flag)
  • se habla de multiubicuitinización porque se necesitan 4 ubicuitinas
  • se degrada la proteína en el proteosoma, antes de que entre la proteína se liberan las ubicuitinas
  • si no se eliminan las proteínas alteradas se genera patología
18
Q

cómo funciona el proteosoma y que produce

A
  • tiene un núcleo central (20s) y 2 extremos (19S) que actúan como “tapas”.
  • No degrada totalmente las proteínas a AA, sino que forma péptidos de diferente tamaño que pueden incorporarse a la MB plasmática
  • los péptidos que se unen a la MB forman señales de destrucción celular (apoptosis) cuando se acumulan anormalmente
19
Q

que son los priones

A
  • son proteínas alteradas que cambian su estructura de α-hélix a β-plegada para poder sobrevivir
  • causa enfermedades neurodegenerativas (alzheimer)
  • También existen priones que bloquean al proteosoma, produciendo una acumulación de proteínas dañadas.
20
Q

qué es y para qué sirve el bortezomib

A
  • es un inhibidor del proteasoma como posible agente anticarcinogénico
  • es un péptido que se une al proteasoma e inhibe la degradación de proteínas proapoptóticas, lo que aumenta la muerte de las células cancerígenas por apoptosis inducida