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Bioch > Myoglobine/ Hb > Flashcards

Myoglobine/ Hb Flashcards

1
Q

myoglobine

A

prot globulaire monomérique composée de 153 aa
8 hélices alpha amphipatiques (A-H)
surface polaire + intérieur aa non chargés SAUF 2 histidines: His E7 et His F8
myoglobine contient un hème

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2
Q

hémoglobine

A

protéine globulaire tétramérique possédant axe de symétrie: interactions coopératives entre les s/u et Hb soumise à une régulation allostérique

s/u ayant structures secondaires et tertiaires très proches de la myoglobine

synthèse de la Hb varie au cours du dev embryonnaire

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3
Q

alpha globuline

A

chez embryon pendant lapse de temps très court: chaine zeta

stade foetale chaine alpha synthétisée par foie
âge adulte chaine alpha par moelle osseuse

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4
Q

beta globuline

A

5-6 premières semaines de gestation: chaîne epsilon synthétisée

durant vie fœtale jusqu’à la naissance chaine Ggamma et Agamma (Glycine et Alanine)

après naissance chaîne beta
existe un pseudogène (psi beta) non fonctionnel bc a subit mutations

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5
Q

Hb exprimées durant vie extra utérine

A

adulte: HbA: alpha2beta2 (97%)

adulte mineure: HbA2: alpha2delta2 (2%)

fœtale: HbF: alpha2gamma2 (1%)

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6
Q

rôle myoglobine

A

stocker O2

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7
Q

rôle Hb

A

transport 4 molécules d’O2 vers tissus et CO2 et H+ vers poumons

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8
Q

hème

A

= groupement prosthétique
constitué de 4 noyaux pyrroles reliés entre eux par ponts méthylène et coordonnés par Fe2+

Fe2+ présente 2 valences inoccupées et est presque dans le plan du noyau tétrapyrrole:
1 valence établit ln avec His F8
1 valence lie O2 ou reste libre
histidine E7 n’établit aucune ln avec hème mais lui fait face

noyau tétrapyrrole constitué d’une alternance de simples et doubles ln constituant un réseau électronique insaturé capable d’absorber photons

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9
Q

O2 dans le sang existe sous 2 formes:

A
  • dissoutes = forme minoritaire permettant les échanges gazeux
  • combinée à l’Hb = forme majoritaire
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10
Q

apomyoglobine fixation du CO

A

CO a une affinité 25000 fois plus forte que l’O2 pour l’hème mais O2 se fixe préférentiellement car:

  • His E7 empêche la ln du CO selon son angle de prédilection
  • excès O2 dans l’atmosphère empêche fixation CO
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11
Q

courbe de dissociation de l’O2 myoglobine

A

représente une hyperbole car elle ne possède qu’une seule constante de fixation pour O2
myoglobine possède une très forte fixation pour O2 par rapport à Hb

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12
Q

courbe de dissociation de l’O2 Hb

A

représente une sigmoïde caractéristique des propriétés allostériques de l’Hb
phénomène de coopérativité: libération d’une molécule de O2 accélère la libération de l’O2 suivant

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13
Q

courbe de dissociation de l’O2

A

saturation (concentration en O2 combiné) en fonction de pO2 (concentration en O2 dissout)

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14
Q

Hb = prot tétramérique

A
  • 4 sites fonctionnels
  • sites de régulations qui fixent H+, CO2, 2,3 BPG
  • axe de symétrie: 2 confo T et R
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15
Q

affinité de Hb pour O2 régulée par effecteurs

A
  • homotropes: libération d’une molécule de O2 accélère la libération de la suivante
  • hétérotropes: fixation de H+, CO2, 2,3 BPG augmente l’efficacité de transport (T)
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16
Q

forme T

A

tendue
faible affinité pour O2
déoxyhémoglobine
Fe2+ hors le plan de l’hème

17
Q

forme R

A

relâchée
forte affinité pour O2
Oxyhémoglobine
Fe+ dans le plan de l’hème

18
Q

forme T à R

A

rupture ln ioniques et hydrogène

diminution H+, CO2, 2,3BPG

19
Q

effet bohr: H+

A

beta His 146 deprotonée au niveau des poumons
protonée dans les tissus

beta1 His 146 (+) —— (-) beta1 Asp 94
beta1 His 146 (-) —— (+) alpha1 Lys 40

si H+ est fixé sur Hb, O2 est libéré et inversement

phpI His (poumons): (-) interaction w/ Lys favorise R
fixation O2 relargage H+
20
Q

effet bohr: CO2

A

CO2 se fixe sur ext N ter de L’Hb générant des carbamates (Hb-NH-COO-) et des H+

carbamates modifient (+) de l’Hb en (-) modifiant types de ln faibles

carbamates stabilisent forme T (déoxyhémoglobine)

21
Q

2,3 BPG

A

composé anionique qui se fixe dans une cavité présente uniquement dans la confo T

stabilise la forme T en interagissant avec (+) des aa His 143 chaînes beta 1 et 2

existe un seul site de fixation présent par Hb

synthèse par org lors de la glycolyse et est accrue lors des séjours en altitude

22
Q

monoxyde de carbone CO

A

fixation d’une molécule de CO sur Hb favorise R et déplace courbe vers gauche

sous forme car carboxyhémoglobine les autres hèmes fixent l’O2 avec une très grande affinité

tissus ø oxygénés
contre intoxication au CO sujet placé dans caisson hyperbare avec pression en O2 de 100%

23
Q

courbe sigmoïde de saturation de l’Hb décalée vers gauche

A
  • baisse de concentration des effecteurs hétérotropes
  • présence de HbCO
  • affinité pour O accrue
24
Q

courbe sigmoïde de saturation de l’Hb décalée vers droite

A
  • hausse concentration effecteurs hétérotropes
  • hausse de température
  • affinité O est diminuée
25
Q

Hb fœtale

A

HbF pas constitué de chaîne beta
possède affinité pour O2 + grande que Hb adulte
sang fœtale possède pression partielle en O2 très basse: +ieurs stratégies
- nmbr important GR
- GR plus grands
- rythme cardiaque élevé

26
Q

Drépanocytose

A

mutation acide glutamique chaine beta en valine (HbS)
hydrophobicité chaine beta: agrégation Hb
pathologie autosomique récessive

GR devient falciforme =
durée de vie des GR de 20j
ischémie
crises vaso-occlusives

aggravée par
altitude, ralentissement circulation sanguine

hétérozygotes HbA/HbS résistent mieux au paludisme car durée de vie raccourcie des GR permet pas au virus de se développer

27
Q

Méthémoglobinémie

A

présence de Fe3+ dans l’hème (Hb oxydée: HbM)
hème a perdu la 6ème valence et sa capacité à fixer l’O2

hypoxie tissulaire 
anxiété 
céphalées 
dyspnée
sang chocolat

causes:
diminution act méthémoglobine réductase
mutation His F8 en tyrosine (stabilise fixation Fe3+)
utilisation med comme dérivés nitrés, vit K, sulfonamides, dérivés réactifs de l’O

28
Q

alpha-thalassémie

A

provoquée par mutation d’au moins 1 copie des gènes codant les chaînes alpha sur les 4 présentes dans le génome

hausse synthèse de 2 types d’Hb non fonctionnelles: Hb de Bart’s et HbH

29
Q

beta-thalassémie

A

provoquée par la mutation du seul gène codant les chaînes beta

hausse synthèse Hb de Bart’s
hausse synthèse d’HbF (apparition maladie à la naissance)

traitements: transfusion sanguine régulière ou transplantation médullaire

Bioch (12 decks)

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