AA, peptides et prot Flashcards
prot
polymères > 20 aa
Hb, Actine et Myosine, Ac, Enzymes…
masse molaire aa
110g/mol = 110 Da
masse molaire d’une prot = 110 x nmbr aa
Calpha
asymétrique
optiquement actif
centre de chiralité (isomères D et L sont énantiomères)
aa dans nature
+ de 300 aa ≠
aa constitutifs de prot = aa L
aa libres peuvent avoir fnct biologique
zone tampon
zone qui correspond à une faible variation de pH malgré ajout de OH-
∑ tampon
acide faible et sa base conjuguée résistant au changement de pH
acide acétique
CH3COOH/ CH3COO-
titrage histidine
pK1 = 1,82 pKr = 6 pK2 = 9,17 PI = 7,6 \+2 → -1
% ionisation du noyau imidazole de l’histidine à pH =7
91% de forme neutre N
9% de forme chargée +, NH+
propriétés ln peptidique
polaire, rigide, plane
angles ln peptidique
omega: trans (180º) ou cis (0º) → au centre ln
trans always (sauf proline)
phi/psi: valeurs compatibles avec absence d’encombrement stérique → rotation entre les 2 plans séparés par un Calpha
valeurs phi/psi
diagramme de Ramachandran montre valeurs autorisées
hélice alpha: phi = -57º et psi = -47º
Alanine
-CH3 peu encombrant compo du collagène très abondant dans le muscle précurseur du glucose interchangeable avec pyruvate lors de réaction de transamination
phénylalanine
le plus hydrophobes des aa aromatiques
précurseur de la tyrosine (+ OH)
pathologie accumulation phenylalanine: phénylcétonurie
dérivés tyrosine
cathécolamines
hormones thyroïdiennes
mélanine
dérivés tryptophane
niacine aka Vit B3
sérotonine
cystéine ou cystine
cystéine: dans conditions red, dans espaces intracell
cystine: dans conditions oxydantes, dans espaces extracell ou lorsque pH > pKr de la cystéine
dérivés arginine
oxyde nitrique aka monoxyde d’azote NO
ornithine