Module 2 Flashcards
Les différentes fonctions des protéines
Transport, catalyse, stockage nutriments, structure, mouvement, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression TOUT SAUF stockage de l’information génétique
Caractéristiques générales des 20 acides aminés standards
Groupement α-carboxyle et α-amine
Le carbone α est asymétrique (asymétriques= 4 substituants différents)
Quelle est la particularité de la proline ?
Elle possède un groupement amine secondaire ( N avec deux liens autres que H)
Quelle est la particularité de la glycine ?
Son carbone n’est PAS asymétrique. (carbone alpha est lié à 2 H et non 4 différents)
Caractéristiques des acides aminés aliphatiques et leur noms
Contiennent juste des atomes de C et H
sont toutes non-polaires
Glycine, Alanine, Valine, Leucine, isoleucine
Caractéristiques des iminoacides et leur noms
Non-polaire
Anneau pyrrolidine (pentagone)
Proline
Caractéristiques des acides aminés aromatiques et leur noms
Possèdent un cycle aromatique (un hexagone avec un lien ) phénylalanine (non-polaire) , la tyrosine (polaire) et tryptophane (non-polaire)
Caractéristiques des acides aminés b-hydroxylés et leur noms
Carbone beta est lié à un hydroxyle
sérine thréonine (polaires les 2)
Caractéristiques des acides aminés soufrés et leur noms
Présence de S
Methionine (non-polaire) Cysteine (polaire)
Caractéristiques des acides aminés dicarboxyliques et leur noms
ils portent un 2e groupement carboxyle
acide aspartique (Aspartate) et acide glutamique (glutamate)
Polaires et chargés
Caractéristiques des acides aminés dicarboxyliques et leur noms
ils portent un 2e groupement carboxyle
acide aspartique (Aspartate) et acide glutamique (glutamate)
Polaires et chargés
Caractéristiques des acides aminés groupement amide et leur noms
Aspargine Glutamine (polaires)
ont un groupement carboxyle qui s’est transformé en groupement amide par l’ajout d’un groupement amine
Caractéristiques des acides aminés portant une 2e fonction basique et leur noms
possèdent une 2e fonction amine ionisable Histidine, lysine et arginine (chargés et polaires)
Nomme moi les acides aminés non-polaire
Alanine, glycine, isoleucine, leucine, méthionine, phénylalanine, proline, tryptophane et valine
Quelles sont les molécules polaires ?
Aspargine, cystéine, glutamine, sérine, thréonine et tyrosine (TyrAsGluSéThréCys)
nomme moi les molécules polaires et chargés
Arginine, acide aspartique, acide glutamique, histidine, lysine
Les propriétés particulières du lien peptidique
Possède les caractéristiques partielles d’une double liaison , PAS de rotation autour de la liaison C – N. C’est une structure plane rigide.
Qu’est-ce qu’un lien peptidique?
C’est le lien qui se forme entre le groupement carboxyle d’un 1er acide aminé et le groupement amine d’un 2e acide aminé. (cela forme finalement un lien amide)
À quoi sert le diagramme de Ramachandran
les possibilités de rotation
Structure primaire d’une protéines?
ordre des acides aminés le long de la chaîne polypeptidique
Structure secondaire ?
interaction entre des acides aminés adjacents qui finissent par se replier localement en hélice α, feuillet β et coude β
Structure tertiaire?
agencement stable 3D (dans l’espace) de ces hélices et feuillets
Structure quaternaire?
arrangement des sous-unités dans une protéine multimérique (Plusieurs structures tertiaires ensemble)
Qu’est-ce qu’un domaine?
Dans la structure tertiaire lorsqu’on a plusieurs résidus on voit des segments de la chaîne polypeptidique qui se replient indépendamment les uns des autres. C’est donc une région d’une chaîne peptidique qui se replie de façon stable et indépendante du reste de la chaîne; une protéine peut posséder plusieurs domaines, chacun ayant une fonction distincte.
Liens qui stabilisent les niveaux ?
1 et 2 : liens hydrogènes entre les atomes du groupement peptidique
2 et 3 : des interactions non-covalentes et des ponts disulfure entre les chaînes latérales de résidus éloignés
3 et 4 : des interactions non-covalentes et des ponts disulfure (idem à 3) mais formé entre 2 chaînes polypeptidiques distinctes.
Localisation des résidus dans une protéine selon leur polarité
non polaires : intérieur de la protéine
chargés: en surface de la protéine
résidus polaires non chargés : surface de la protéine, quelquefois à l’intérieur
Définition d’une sous-unité
Chaque chaîne d’une protéine multimérique est appelée sous-unité
Qu’est-ce qu’une protéine multimérique ?
Plusieurs chaîne polypeptidiques associés ensemble.
Nomenclature des protéines multimériques
α (1er) β (2e) et γ (3e) : nombre de chaînes distinctes
indice (petit 1 ou 2…) nombre de copies de sous-unités
Les avantages des protéines multimériques
La synthèse de plusieurs chaînes plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule chaîne plus longue.
Plus stables que les sous-unités dissociées, (structure quaternaire prolonge la vie de la protéine)
Différentes protéines possédant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités. La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités favorise l’évolution.
Les interactions entre les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines
Les méthodes de classification des protéines ?
Selon la fonction , sa forme et sa solubilité et selon sa composition
Classification selon la fonction
Transport, catalyse, stockage nutriments, structure, mouvement, décodage de l’information génétique, régulation, défense ou agression (tout sauf le stockage de l’information génétique)
Classification selon la forme et la solubilité
Protéines fibreuses, globulaires ou membranaires
Protéines fibreuses:
Ce sont des agrégats ordonnés de molécules contenant un seul type de structure secondaire, insoluble dans l’eau, grande résistance mécanique donc souvent ce sont des protéines structurales.
Protéines globulaires:
Les plus communes, soluble dans l’eau, grande diversité de rôle, structure sphéroïdale.
protéines membranaires
forte teneur en résidus hydrophobes, elles s’insèrent dans la partie hydrophobe de la membrane.
Classification des acines aminés selon leur composition
protéine simple ou conjuguée, Apoprotéine vs holoprotéine
Définition d’une protéine simple
protéine dont la forme active ne contient que des résidus d’acides aminés
Définiton d’une protéine conjuguée
besoin d’être liée à un groupement non protéique pour son activité. (donc lié avec autre chose qu’une protéine)
Définition dune apoprotéine
Dans la protéine conjuguée, il y a la partie apoprotéine qui est le groupement protéique
Définition d’une holoprotéine
Partie dans une protéine conjuguée qui est le groupement non protéique
Adjectif qualifiant la structure 3D des protéines et pourquoi ?
dynamique! C’est-à-dire que comme les protéines sont liées par des liaisons non-covalentes (donc faibles) elles peuvent se briser et se reformer très rapidement. Elle peut prendre différente conformation
Les hélices α, qu’est-ce?
Entre 4 et 40 résidus, la plus abondante, les liaisons hydrogènes avec l’azote et l’oxygène stabilise la structure.
La proline et glycine sont plutôt rares dans les hélices
Les feuillets β, qu’est-ce ?
feuillet= plusieurs brins associés entre eux avec des liens h (entre carbonyle et amine d’un autre)
Un brin =un petit bout de la chaîne polypeptidique qui est en forme de zigzag. en moyenne 6 résidus
Un coude β, qu’est-ce ?
Union entre deux feuillets β antiparallèles (qui vont pas dans le même sens)
À quoi sert le diagramme de Ramachandran
Le diagramme de Ramachandran représente les combinaisons d’angle pour les liens C-Cα et N-Cα dans les protéines
La présence d’un groupement hydroxyle rend une molécule polaire? neutre? non-polaire?
Polaire
Vrai ou faux? Presque tous les groupements peptidiques sont en configuration trans
Vrai! La configuration trans diminue l’encombrement stérique entre les chaines latérales
Quelle est la différence entre un acide α-aminé et un acide β-aminé
Les acides α-aminés portent leur groupement amine sur le carbone α, tandis que le groupement amine d’un acide β-aminé est lié au carbone β.
Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude β et pourquoi?
La proline et la glycine. Leurs structures particulières (la très courte chaîne latérale de la glycine et l’anneau pyrrolidine de la proline) provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique
Comment la polarité ou la charge d’un résidu d’acide aminé influence-t-elle sa position dans la structure 3D d’une protéine?
La position d’un résidu dans la structure 3D dépend des interactions possibles avec le solvant. Les acides aminés chargés ou polaires se retrouvent principalement à la surface de la protéine (exposés au solvant), tandis que les acides aminés hydrophobes se retrouvent majoritairement à l’intérieur de la protéine (hors du contact du solvant)
