Chapitre 7 Flashcards
Les propriétés qui distinguent les enzymes des catalyseurs synthétiques
Enzyme :
-10e3 à 10e20 fois + vite car + efficace dans conditions compatible avec la vie
-hautement spécifique en utilisant un substrat précis (spécificité de substrat) et en le transformant en un ou des produits précis ( spécificité de réaction)
-les enzymes sont régulées
-couplage d’une réaction endo avec exo
L’importance des études de cinétique enzymatique
La cinétique enzymatique permet de prédire la vitesse d’une réaction. C’est important car:
1. Déterminer le nombre et l’ordre des étapes dans la réaction
2. Comprendre l’impact du stress physiologique et des agents pharmacologiques sur l’homéostasie (état stationnaire de la cellule, la concentration des métabolites demeurent constante)
3.Permet d’identifier les agents thérapeutique qui permettent d’inhiber de façon ciblée la vitesse d’une réaction
4. découverte des médicaments
Graphique associé aux courbes de vitesse en fonction de la concentration de substrat?
vi = K*S
Vitesse de la réaction = constante de vitesse * concentration des substrats
le graphique donne une droite
Différence entre les réactions non catalysée, catalysée par une enzyme
michaelienne et catalysée par une enzyme allostérique
Dépendamment du type de catalyseur, la courbe du graphique de la vitesse en fonction des produits va varier
Non catalysée : une droite
Catalysée par une enzyme michaelienne (enzyme classique) : hyperbole
Catalysée par une enzyme allostérique: Sigmoïde
La définition de la constante de Michaelis ou Km
Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale Km= concentration des substrats lorsque Vi= Vmax/2
km ↓ = ↑ affinité forte avec le substrat
La différence entre cofacteur, coenzyme, cosubstrat et groupement prosthétique
Certaines enzymes sont des protéines conjugués. La partie non-protéique est appelé Cofacteur . Le cofacteur change de nom selon sa nature:
Ions essentiels: molécules inorganiques
Coenzyme: molécule organique (molécule avec C, H, O, N, Cl)
Cosubstrat: coenzyme faiblement lié par des liaisons non-covalentes
Groupement prosthétique: coenzyme solidement fixé par liaisons covalentes
Les rôles des principaux cofacteurs
ATP : Transfert de groupement phosphoryle, pyrophosphoryle et groupement nucléotidyle
Biotine Transfert de groupement carboxyle
UDP-glucose Transfert de groupement glycosyle
Coenzyme A Transfert de groupement acyle
NAD+ et NADP+ , FMN et FAD et Coenzyme Q : Transfert d’électrons
Les effets des enzymes sur l’énergie libre d’activation
Comme moins d’énergie d’activation est nécessaire plus la vitesse de réaction sera rapide, lorsqu’on ajoute une enzyme (qui augmente la vitesse) l’énergie libre d’activation va diminuer
Les 6 classes d’enzymes et les types de réactions qu’elles catalysent
les diverses enzymes catalyse divers type de réactions:
Oxydoréductases: réactions d’oxydoréductions
Transférases: réactions dans lequel il y a un transfert d’un atome ou d’un groupe d’atome
Hydrolases: réaction d’hydrolyse ( bri d’un lien covalent + ajout molécule d’eau)
Lyases: réaction dans laquelle il y a formation ou bri d’une double liaison
Isomérases: réaction de réarrangement intramoléculaire
Ligases: réaction de formation de 2 liens covalents entre 2 molécules (utilise l’énergie de l’ATP)
Qu’est-ce que l’énergie libre d’activation?
L’énergie libre d’activation (barrière d’activation) = quantité d’énergie requise pour convertir 1 mole de substrat de son état initial (faible énergie) à son
état de transition
Les facteurs expliquant la spécificité des enzymes
Site actif (la cavité dans l’enzyme) conçu spécialement pour le substrat
1er : complémentarité de structure (le site est de la bonne dimension pour le substrat)
2e : caractère électrique (non polaire, polaire ou chargée)
Les avantages de la canalisation métabolique
1: augmenter les concentrations locales des substrat, des
intermédiaires métaboliques et des enzymes
2: Diminuer le temps de transit entre 2 enzymes d’un complexe multienzymatique ou 2 sites actifs d’une enzyme
multifonctionnelle
Qu’est-ce que la canalisation métabolique?
Le phénomène par lequel le produit d’une 1er réaction est transféré rapidement vers la 2e réaction dans laquelle il deviendra le substrat
Les principaux mécanismes de régulation des enzymes?
On veut réguler les enzymes pour ajuster la concentration des biomolécules selon les besoins de la cellule. Les façons pour le faire sont:
- Changer le nombre de molécules de l’enzyme
- Changer l’activité catalytique des enzymes déjà présente
Les rôles de l’insuline, du glucagon et de l’épinéphrine
Ce sont des hormones servant de signaux extracellulaire qui permettent de modifier l’activité catalytique des enzymes
Insuline: diminue le glucose lorsqu’il est trop élevé dans le sang
Glucagon : augmente le glucose lorsqu’il est trop bas dans le sang
Donc en gros leur rôle est de maintenir l’homéostasie du glucose (on souhaite une concentration stable)
Epinéphrine : Sera sécrété lorsqu’il y a activité musculaire ou un stress pour permettre d’avoir suffisamment de glucide
