Modul 3 improved Flashcards
Katabolism
- Nedbrytande process
- Frisätter energi
- Finns aerob och anerob
Anabolism
- Uppbyggande process
- Förbrukar energi
Kolhydrater
Hydrater av kol
Gemensamt ord för:
- Stärkelse
- Kostfibrer
- Sockerarter
Glykolys
Sker i cytosolen efter kolhydrater brutits ned till monosackarider
- Glukos delas i två pyruvatmolekyler och ATP + NADH
- Finns inte syre bildas laktat av pyruvatet
Syfte:
- Få ut energi
- Bryta ned kolhydrater
Citronsyracykeln
Acetyl-coa bildar NADH + FADH2 + CO2 + ATP i mitokondrien
Andningskedjan/elektrontransportkedjan
NADH och FADH2 + O2 bildar:
- ATP + koldioxid
- H2O
- NAD+
- FAD
I mitokondrien
Fetter
Består av triglycerider (fettsyror och glycerol)
Lipolys
- Sker i gallan
- Fett -> fria fettsyror och glycerol
Betaoxidationen
Fettsyrornas nedbrytning, sker i mitokondrien
- 2 kolatomer i taget spjälkas från fettsyran, o FAD, H2O o NAD+ blir:
- > FADH2, NADH och Acetyl-CoA
Acetyl-coa går sedan vidare till citronsyracykeln o slutprodukterna därifrån går till andningskedjan
Glukoneogenes
- Bildande av glukos när glykogenlagret i levern är slut
- Pyruvat -> glukos
- Sker i cytosolen i levern
Protein
Flera aminosyror/polypeptider
Transaminering
- Amingrupp klipps bort och går till ureacykeln
- Ketosyra blir kvar och går in i citronsyracykeln
- Sker i cytosolen
Ureacykeln
NH4+ byggs in i urea -> utsöndras via urinen
- Sker i mitokondrien och cytoplasma
Fettsyntes
Sker i cytosol i levercellerna vid energiöverskott
Acetyl-coa + NADPH -> fettsyra
Glykogensyntes
Bildning av glykogen (glukospolymer) vid överskott av energi
- Sker i cytosol
Glykogenolys
Nedbrytning av glykogen och sker i cytosolen
- Vi bryter ned lagret i muskeln och levern när vi behöver mer socker
Kroppen kan bara bryta ned alfa-bindningar
exempel på beta-glykosbindning, som kroppen därmed inte kan bryta ned
Cellobiose
Kan kroppen bryta ned maltos?
Ja det är en alfa-glykosbindning och enzymer i mage och tarm kan därför bryta ned den
Kolhydraters funktioner
- Energikälla för att bilda ATP
- Sitter på ytan av vissa proteiner för att ex identifiera kroppsegna celler
- Lagra energi i form av glykogen
Lipider
Alla ämnen lösliga i organiska lösningsmedel
Fettsyra
Karboxylsyror med 3 eller fler kol
Enkelomättad fettsyra
Endast en dubbelbindning i fettsyran
Fleromättad fettsyra
Fler än en dubbelbindning i fettsyran
Mättade fettsyror
Ingen dubbelbindning
Triglycerider
- Estrar av fettsyror eller glycerol
- Opolära och hydrofoba
- Lagras i fettceller som energilager eller stötdämpning
Fosfolipider
- Har en polär ände och en opolär
- Bygger upp cellmembran
Steroider
- Olika ämnen som är derivat av kolesterol
- Kännetecknas av 4 sammankopplade väteringar
Membraners uppbyggnad
Består av fosfolipider med de hydrofoba ändarna vända inåt
- I fettlagret i membranet ligger kolesterol med sin polära ände utåt och opolära inåt vilket ökar fluiditeten i membranet
Baspar i DNA
Adenin – Tymin
Guanin – Cytosin
Baspar i RNA
Adenin – Uracil
Guanin – cytosin
Purin
Heterocyklisk aromatisk förening med två ringar ihopförenade
Exempel på puriner är:
- adenin
- Guanin
Pyrimidin
Aromatisk heterocyklisk organisk förening med en ring
Exempel på pyrimidiner
- Tymin
- Cytosin
- Uracil
Nukleosid
Kvävebas + ribos
Nukleotid
Nukleosid + fosfor
Amfolyter
Kan vara både en syra och en bas. När de protolyseras bildas zwitterjon
Aminosyror binder till varandra med
Polypeptidbindningar
Opolära aminosyror
Vänds från vatten och kan bilda hydrofoba bindningar
Polära aminosyror
Vänds mot vatten och kan bilda vätebindningar
Aromatiska aminosyror
- Opolära, kan bilda hydrofoba bindningar
- Dock kan tyrosine pga sin OH grupp bilda vätebindning
Positivt laddade aminosyror
Blir bas i vatten och plockar upp en proton
Negativt laddade aminosyror
Blir syra i vattenlösning och avger en proton
peptidbindning
Kovalent bindning mellan två aminosyror
- Kvävet drar i elektronerna så molekylerna inte kan rotera runt peptidbindningen
- Det är en kondensationsreaktion så vatten avges
Primärstruktur
Ordningsföljden aminosyror är bundna till varandra
- Läser av N -> c terminal
Sekundärstruktur
Uppstår mellan karboxylgruppens dubbelbundna syre och vätet bundet till kvävet
Det är främst vätebindningar och exempel på dess former är:
- Alfa-helix
- Kollagen-helix
- Beta-flak
- Beta-sväng
Tertiärstruktur
Övergripande struktur hos ett domän, eller om det är ett litet protein så hela proteinet.
Ett protein eller en del av protein som veckar sig starkt och oberoende av resten av polypeptidkedjan.
Kvartenärstruktur
Separata polypeptidkedjor som binder till varandra med svaga interaktioner
- består av flera subenheter
Alfa-helix
Vätebindning mellan karboxylgruppens dubbelbunda syre och amingruppens väte
- Höger vriden helix och sidokedjorna pekar utår
Kollagenhelix
- Vänstervriden helix av tre polypeptidkedjor
- Var tredje sidokedja pekar inåt
- Kan inte vara aminosyror me för lång kedja
Helyxbrytare exempel
- Glycin har ingen sidokedja vilket gör alfa-helix flexibel
- Prolin binder i fel vinkel vilket gör att helixen får böj
Beta-flak
Polypeptidkedjorna kan:
- Ligga paralellt
- antiparallelt
De är bundna med vätebindningar
Beta-sväng
Sekundärstruktur tar slut och byter riktning pga en helixbrytare
Posttranslatoriska protein och peptidmodifieringar
Görs på peptidkedjan efter translation från mRNA till en polypeptidkedja
Klyvning
Nedbrytning av polypeptidkedjor till mindre polypeptider eller aminosyror.
Oftas att:
Klyva bort en aminosyrarest för att protein ska återfå funktionell form
Hydroxylering
En hydroxylgrupp adderas till ett protein för att en ska bli hydrofil
Gamma-karboxylering
Två karboxylsyragrupper läggs tills på gammakolet i glutaminsyror så att kalcium kan bindas och är på så sätt viktig för blodets koagulation
Fett modifiering
Lägger till lipid till ett protein
Fibrösa proteiner
Uppgift att skydda, stadga och ge form
- Keratin
- Kollagen
Globulära proteiner
- Klotformiga
- Vattenlösliga
Konjugerade proteiner
Proteiner som innehåller delar som inte är polypeptider
Exempel på konjugerade protein
- Glykoprotein, kolhydratrest bunden till aminosyraskedja
- Glykerade protein, glukos bundit till färdiga protein
- Hemprotein, hemgrupp tex hemoglobin
- Metalloprotein, metalljon bunden
Kollagen,vilken sak är vanligast?
Var tredje aminosyra är glycin och är ofta följt av prolin (kan oxå vara hydroxyprolyn eller hydroxylysin)
Varför är C vitamin viktig för kollagen?
Viktigt för att de ska bli funktionellt-
- Aminosyran prolin hydroxyleras
- Möjliggör vätebindningar mellan kollagentrippelhelixar så att ett starkt kollagen erhålls