les protéines 2 Flashcards
l’hélice ∂ ?
- élévation de 1,5 A° entre 2 aa
- 1 aa tous les 100°
- 3,6 aa / tour d’hélice
- pas d’hélice = 5,4 A° (0,54 nm)
- la chaine est stabilisée par des liaisons H entre C=On et N-Hn+4
comment sont les chaines latérales de l’hélice ∂ ?
- les chaines latérales des aa sont situés à l’extérieur de l’hélice ∂
distribution des hélices ∂ dans les protéines ?
- protéines cytosoliques : ≈ 25% des protéines solubles présentent des hélices ∂
- protéines membranaires : possèdent une ou plusieurs hélices d d’≈ 25 aa hydrophobes chacune
avec quoi les aa transmembranaires sont ils en interaction ?
avec les lipides :
-> importance de leur caractère hydrophobe
différentes représentations des hélices ∂ dans les protéines ?
- protéines cytoplasmique (hémoglobine ; myoglobine)
- protéines membranaires (bactériorhodopsine)
structure secondaire des protéines (feuillets ß) ?
la chaine polypeptidique adopte des repliements préférentiels en hélice ∂ et feuillet ß.
comment sont formés les hélices ∂ et feuillets ß ?
à partir d’une configuration régulière de liaisons H entre les groupes peptidiques N-H et C=O des aa proches les uns des autres dans la sq primaire
comment est la structure dans un feuillet B ?
pas plane, mais plissée en raison des ailes de liaisons de la chaîne polypeptidique
comment peuvent être les chaines des feuillets ß ?
- parallèle (meme polarité )
- antiparallèle (polarité inversée)
formation des liaisons H entre C=O et N-H
différentes protéines aux feuillets ß ?
- protéines cytoplasmique (parallèle ; antiparallèle)
- protéines membranaires (moins fréquentes que hélices ; chaque brin est ≈ 9-11 aa (moins qu’une hélice) ; tonneaux ß anti-parallèle qui forment des pores)
les coudes ß ?
la chaine polypeptidique peut changer de direction de 2 différentes :
- présence d’une proline
- présence d’‘un coude ß
1 ou 2 liaisons H entre les aa n et n + 3 stabilisent le coude
la structure tertiaire ?
repliement de la chaine polypeptidique : se replie en domaines ± globulaires.
arrangement 3D des structures secondaires
que détermine la sq en aa ?
la structure dans l’espace d’une protéine
qu’est-ce qui maintient la structure dans l’espace des protéines ?
de nombreuses liaisons de faibles énergie :
- liaisons H, électrostatiques, van der Waals
- liaisons H avec le solvant
- effet hydrophobe
liaisons de métaux peut aussi stabiliser la structure tertiaire.
qu’est-ce que bcp de protéines solubles ont ?
structure globulaire
forme générale des protéines ?
une sphère ou un ovoïde présentant hélices ∂ et feuillets ß et de coudes ß
par quoi peut être stabiliser la structure tertiaire ?
par des liaisons covalentes : les ponts disulfures
structure de la myoglobine ?
- 153 aa
- MM = 18 kDa
- un hème qui fixe l’oxygène forme un ovoïde de 45 x 35 x 25 A°
- 8 hélices ∂ (70%)
- une maj aa hydrophiles à la surface
- une maj aa hydrophobes à l’intérieur
comment est le coeur d’une protéine ?
hydrophobe : fondamental pour le répriment des protéines
def monomère ?
molécule organique possédant la capacité de s’assembler.
dans le cas des protéines, un monomère est souvent appelé sous unité
def oligomère ?
assemblage d’un petit nombre de monomères :
- homo-oligomère = assemblage de monomères identiques
- hétéro-oligomère = assemblage différents
de quoi est formée l’hémoglobine ?
de 4 sous-unités différentes
→ elle est hétérotétramérique
le peptide Gramicidine A ?
toxine bactérienne
- perfore les membranes des cellules cibles
- résidus série D
- structure très particulière (hélice b)
le peptide Bradykinine ?
hormone qui inhibe les réactions inflammatoires
contraction des muscles lisses
