les protéines 1 Flashcards
nombre aa d’un oligopeptide ?
(peptide) inférieur à la cinquantaine
nombre aa d’un polypeptide ?
au de la d’une cinquantaine
qu’est-ce qu’une protéine ?
polypeptide de poids moléculaire élevé (> 5 000 Da)
composition des holoprotéines ?
contiennent que des aa
composition des hétéroprotéines ?
contiennent en plus des aa, un groupe prosthétique minéral, métallique ou organique ± complexe
forme globale des protéines globulaires ?
protéines solubles ou transmembranaires (hémoglobine, enzymes, anticorps…)
forme globale des protéines fibreuses ?
chaînes polypeptidiques enroulées en hélice ou en spirale (kératine du cheveu, le collagène…)
fonction des enzymes ?
catalyseurs biologiques très spécifiques
ex protéines transporteuses ?
hémoglobine, lipoprotéines, canaux ioniques
ex protéines de réserves et nutritives ?
ovalbumine, caséine, ferritine
ex protéines contractiles ?
actine, myosine, tubuline, dynéine
ex protéines de structures ?
collagène, élastine, kératine, fibroïne
ex protéines de défenses et d’agression ?
anticorps, système HLA, fibrinogène, thrombine, protéines de venins, toxines bactériennes ou végétales (ricine)
ex protéines régulatrice ?
hormones (insuline, glucagon), récepteur hormonaux, neurotransmetteurs (encéphalines, endorphines), histones, facteurs de transcription
les différentes représentations de la structure 3D des protéines ?
- bâtonnets
- squelette
- ruban
- cartoon
- surface transparente et bâtonnets
- surface
qu’est-ce que l’insuline ?
hétérodimère de type ab
qu’est-ce que l’hémoglobine ?
hétérotétramère de type a2b2
loi de beer Lambert ?
A = e . c . l
où A = log (I° / I)
e = coefficient extinction molaire
c = concentration de la substance absorbante
I = distance parcourue par la lumière (= à 1cm en général)
notion de pHi ?
les protéines peuvent être chargées en fonction du pH du milieu environnement
pH = pHi : charge nette = 0
pH < pHi : charge nette = +
pH > pHi : charge nette = -
qu’est-ce q’un polypeptide ?
enchainement de plusieurs aa
qu’est-ce qu’un résidu ?
aa engagé dans une chaine peptidique
qu’est-ce que le squelette polypeptidique ?
chaine principale
niveaux de structures dans les protéines ?
- structure primaire : sq de la chaine peptidique
- structure secondaire : les motifs structuraux de base (hélice alpha ; feuillet beta ; tours ; coudes)
- structure tertiaire : organisation interne d’une protéine monomérique (ou d’une sous unité)
- structure quaternaire : organisation complexe d’une protéines multimérique (au moins dimérique)
structure primaire des protéines ?
aa liés par des liaisons covalentes = liaisons peptidiques
polarité = liaisons H
propriétés physico chimiques des R
= sq en aa
comment sont les liaisons peptidiques ?
planes et polaires.
caractère double partielle de la double liaison empêche rotation autour de liaison peptidique. rotation possible autour du C∂
qui est quand montre que la liaison peptidique est plane ?
Paulin et Corey en 1930
comment est la liaison peptidique ?
le doublet libre du NH est conjugué avec les électrons portés par le C=O (rotation autour de la liaison C-N impossible)
rotation possible autour de la liaison N-C∂ et C∂-C (angles de rotation phi et psi)
combinaison psi et phi ?
certaines sont autorisées, d’autres non :
- spi 180° - phi 180° = oui
- spi 0° - phi 180° = non
- spi 180° - phi 0° = non
- spi 0° - phi 0° = non
structure secondaire des protéines : l’hélice alpha ?
la chaine polypeptidique adopte des repliements préférentiels en hélice ∂ ou feuillet ß
comment sont formés les hélices ∂ et feuillets ß ?
par une configuration régulière de liaisons H entre les groupes peptidiques N-H et C=O des aa proches les uns des autres dans la sq primaire
