Les Glucides 3 Flashcards
Le peptidoglycane ?
Réseau structural dense : chaînes polysaccharidiques reliées par des peptides courts.
• ParWe glucosidique = polymère de N-acétyl D-glucosamine (NAG) et d’Acide N-acétyl muramique (NAM) en alternance liés par des liaisons (β1 → 4)
• partie peptique = peptides courts (4 à 5 aa)
Lysozyme et pénicilline ?
1922 : Fleming découvre le lyzozyme, antibiotique naturel
qui dégrade le peptidoglycane.
(larmes, les sécrétions nasales, lait maternel, sérum sanguin…)
1928 : Fleming découvre la pénicilline
Principe : : Antibiotique, inhibe la synthèse du peptidoglycane.
Mode d’action : inhibe l’activité de la transpeptidase
(enzyme qui relie les tetra et transpeptidase du peptidoglycane).
=> stoppe la croissance cellulaire bactérienne
Les glycosaminoglycanes (GAG)
Matrice extracellulaire
- Longues chaînes composées d’unités disaccharidiques répétitives.
- Composé d’un glucide aminé (N-acétylglucosamine ou N-acétylgalactosamine) et habituellement d’un acide uronique.
- Classe hétérogène.
Diverses fonctions, surtout extracellulaires.
→ + Composants des Tissus conjonctifs (cartilages, os, cornée, derme, foie, poumon…)
→ + rôle dans la migration cellulaire (morphogenèse)
→ + rôle dans cicatrisation des Tissus
- Les GAG peuvent être liés à une protéine, tout en restant majoritaires (>95%) = forme les protéoglycanes.
(voir partie glycoprotéines)
Les glycosaminoglycanes (GAG)
Exemple 1: l’Héparine
- Anticoagulant naturel
- Très forte densité de charges négatives
(grâce aux groupes sulfate et carboxyliques) - interagit avec anti-trombine III et augmente son activité x1000
→ inhibition de la coagulation
Les glycosaminoglycanes (GAG)
Exemple 2: l’acide hyaluronique ?
- Grosses molécules (jusqu’à 25.000 unités diosidiques).
- Très forte densité de charges négatives
→ absorbe grande quantité d’eau: forme un gel gonflement/résistance à la pression et aux chocs
→ lubrifiant dans le liquide synovial
→ Participe à la cicatrisation des plaies en formant un échafaudage pour la reconstruction des Tissus
Hétérosides ?
- condensation d’une partie osidique, appelé glycone, et d’une substance non glucidique appelée aglycone.
- Rôle critique dans le vivant
- Complexité des assemblages nécessite une représentation simplifiée: « Symbol Nomenclature for Glycans (SNFG)»
Glycoprotéines
Existent dans 2 types de protéines :
- Protéines secrétées (ex. composants du plasma sanguin)
- Certaines protéines membranaires (rôle dans adhésion cellulaire)
classification des glycoprotéines ?
N-glycoprotéines :
liaison N-glycosidique avec fonction amine d’un résidu d’asparagine.
Séquence consensus pour glycosylation: Asn-X-Ser/Thr (avec X, résidu quelconque)
O-glycoprotéines :
liaison O-glycosidique avec fonction alcool d’un résidu de sérine ou thréonine.
Pas de séquence consensus
Exemple de glycoprotéine : la glycophorine A ?
- Protéines ancrées dans la membrane des globules rouges
(environ 10^6 glycophorines A /erythrocyte). - Très fortement glycosylées
- 15 O-glycosylations sur Ser et Thr
- 1 N-glycosylation sur Asn
- Parties osidiques liées à des acides sialiques :
très chargés négativement
(les globules rouges se repoussent). - Maladie héréditaire si défaut de glycosylation
- Peut servir de récepteur : exemple parasite de la malaria
Exemple des Groupes sanguin ABO ?
- Les antigènes ABO sont constitués de polysaccharides liés à des protéines (glycoprotéines) ou à des lipides membranaires (glycolipides).
- Dans les glycoprotéines la liaison est de type O-glycosidique
Exemple : HémaggluWnine du virus de la grippe ?
Certains virus adhérent à des sucres de la surface cellulaire -> permet infection.
Ex. Virus de la grippe exprime à sa surface l’hémagglutinine -> interagit avec les acides sialiques de glycoprotéines exposées à la surface de cellules hôtes
En bref: la glycosylation des protéines est porteuse « d’information » biologique ?
• glycosylation augmente considérablement la complexité des protéines : une protéine possédant plusieurs sites de glycosylation potentiels peut avoir de nombreuses formes glycosylées différentes.
• Les cellules exposent des glycoprotéines différentes à leur surface: (ex: cellules organes différents, cellule cancéreuse et cellule saine…)
• La diversité vient :
- du type de glucide
- du type de liaison (a, b)
- des possibilités de ramification
• Diversité très supérieure à celle obtenue avec les acides aminés seuls
Lipopolysaccharides = LPS ?
- Uniquement chez les bactéries à Gram négatif.
- LPS localisés dans feuillet ext. de la mb ext.
- Protège de l’environnement + adhésion à certains supports
- Diversité considérable d’une espèce à l’autre
- Activent la réponse immunitaire (macrophages, neutrophiles …)
Gram-cell enveloppe ?
- Région osidique très importante= porte les déterminants antigéniques de la bactérie
- Partie la plus exposée de la bactérie MAIS la plus facilement modifiable par modification de la composition osidique
Région osidique ?
Structure du LPS de la bactérie
Bordetella pertussis
(agent de la coqueluche)
Le glycocalyx ?
un manteau de glycoprotéines et glycolipides tapissant les cellules épithéliales
