les protéines 3 Flashcards
Les protéines globulaires ?
-solubles dans l’eau
- chaînes polypeptidique repliée
- grande variété de composition et structure
- “actives”
Les protéines membraneuse ?
- Protéines globulaires dans un environnement hydrophobe
- rôle de transporteur à travers la membrane hydrophobe
- les aa hydrophobes sont en interaction avec les lipides, donc tournés vers la membrane
Les protéines membranaires avec des hélices contiennent quoi ?
contiennent des régions avec:
- Des aa hydrophobes (région transmembranaire)
- Des aa hydrophiles (régions et boucles exposées au solvant)
Les hélices contiennent environ 20 aa pour traverser la membrane
Elles sont la cible de la majorité des médicaments
Elles peuvent avoir un pore qui permet le transport de molécules à travers la membrane
Les protéines membranaires avec des hélices contiennent des régions avec ?
- Des aa hydrophobes (région transmembranaire)
- Des aa hydrophiles (régions et boucles exposées au solvant)
- Exemple: TLKGQCIAEFLGTGLLIFFGVGCVALKV
Les hélices contiennent environ 20 aa pour traverser la membrane
Elles sont la cible de la majorité des médicaments
Elles peuvent avoir un pore qui permet le transport de molécules à travers la membrane
Comment sont les protéines avec des feuillets transmembranaires ?
- Moins fréquentes que les protéines membranaires avec hélices
- Chaque brin Beta contient 9-11 aa (moins couteux qu’une hélice)
- En général des feuillets B antiparallèles formant des tonneaux B et des pores
- Pour les pores, alternance d’aa hydrophiles et hydrophobes dans chaque brin
Comment sont les protéines intrinsèques désordonnées ?
• Pas de structure repliée
• Conformation étendue et flexible
• Interaction avec d’autres protéines
• Charge nette élevée et peu hydrophobe (E,K,R,G,Q,S,P)
• Elles peuvent adopter plusieurs formes
Qu’est-ce que la dénaturation ?
→ Changements physiques
Perte d’activité
Perte de structure
La protéine devient insoluble et opaque
les agents dénaturants example ?
- Temperature (denaturation de l’ovalbumine a 65°C)
- pH extreme
- solvants (ethanol ; acetone)
- detergents (SDS)
- agents chaotropiques (urée ; guanidine)
Dénaturation avec détergent ?
- Les molécules de SDS détruisent les interactions faibles qui stabilisent la structure tertiaire (et quaternaire) et dénaturent les protéines
- Le SDS s’enroule autour de la chaine principale. Les protéines deviennent tubulaires et chargées négativement
Oxydation/réduction des ponts disulfures ?
• Agents réducteurs :
- Dithiothréitol (DTT)
- beta-mercaptoéthanol (BME)
• Ils clivent les ponts disulfures.
Hydrolyse chimique ?
clive liaisons peptidiques et libère les aa
Hydrolyse enzymatique ?
les exoprotéases (carboxypeptidase (Cter) ou aminopeptidase (Nter)) et les
endoprotéases (trypsine).
Les protéases coupent la liaison peptidique APRÈS un aa spécifique
comment déterminer la composition en aa d’un tétrapeptide ?
1 . Hydrolyse acide:
→ on coupe le tétrapeptide en aa individuels
2 . Séparation sur colonne échangeuse de cations
→ On sépare les aa individuels en fonction de leur charge
