AA 2 Flashcards
quel est le résidu de choix pour étudier l’effet des mutations au laboratoire ?
l’alanine (-CH3) méthyl, c’est un petit aa
quel aa induit des stress d’encombrement important dans le coeur des protéines ?
la valine (CH(CH3)2) iso-propyl, c’est un gros aa(encombrement ramifié -ß branché), sa flexibilité est réduite
quels aa sont des constituant majeur des protéines de membrane ?
la leucine (CH2-CH(CH3)2) iso-butyl, c’est un grand aa parmi les plus hydrophobes
l’isoleucine (CH(CH3)C2H5), combine les propriétés d’encombrement de V et de longueur de L
quel aa fait des cassures dans la structure des protéines ?
la proline (CH2-CH2-CH2), la chaine latérale forme un cycle en se refermant sur la fonction amine, celle ci devient amine secondaire
quel aa correspond au codon d’initiation de la $ peptidique ?
la méthionine (-(CH2)2-S-CH3) thio-ether, c’est un grand aa parmi les plus hydrophobes
quel aa peut faire des interactions d’empilement avec d’autres résidus aromatiques ?
phénylalanine (CH2-C6H5) benzène, absorbe (faiblement) la lumière UV à 257nm (epsilon = 200 M-1. cm-1)
tryptophane (CH2-C8H6N) indole, absorbe lum UV 280nm (e =761,119N m 5500 M-1. cm-1), peut faire des liaisons hydrogènes , souvent dans des zones de polarité intermédiaire, aa fluorescent
quel aa apporte la flexibilité aux protéine ?
glycine (H) hydrogène, le plus petit des aa, une mutation par ce résidu d’AA peut provoquer des “trous” dans la protéine
à quoi peuvent participer les chaines latérales des aa ?
à des liaisons h
la fonction amide des aa contrairement au carboxylate ?
la fonction amine ne peut jamais êtrechargée contrairement au carboxylate présent dans Asu et Glu
quel aa permet la formation de pont dissulfure (cystéine) dans la structure des protéines ?
la cystéine (CH2-S-H), sulfhydryle ou thiol, très réactif (ox-red), dans le site actif de nombreuses enzymes
la tyrosine, que peut elle faire ?
C6H5OH, phénol, absorbe lum UV à 275nm (e = 1400 M-1 . cm-1, peut faire interactions d’empilement avec d’autres résidus aromatiques, peut faire des liaisons H, souvent dans des zones de polarité intermédiaire, ionisable
que peut faire aspartate et le glutamate ?
COO-, fonction carboxylate, toujours chargés - aux pH physio 7, peut participer à des liaisons H
charge lysine, arginine, histidine ?
toujours chargé + au pH physio 7, perd sa charge pH physio, site actif enzymatique
aa avec un groupement R non ionisable ,
glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, phénylalanine, tryptophane, serine, thréonine, asparagine, glutamine
charge nette à un pH donné, forme zwitterion ?
0
que représente le pH isoélectrique (pHi ou pI) ?
représente le pH auquel la charge globale d’une molécule est 0.
comment peut être calculer le pHI ?
pI =3,142 (pK1 + pK2)/2
calcul charge nette d’un aa, son pH ?
pH = pKa(COOH) + log ([COO-]/ [COOH])
aa chargé - à pH 7, acide carboxylique ?
asp/ glu
amine ou imine chargé + ou non chargé à pH 7 ?
histidine
thiol (RSH) alcool (ROH) non chargé à pH 7 ?
cys ; tyr
amine ou imine chargé + à pH 7 ?
lys ; arg
loi de beer-lambert ?
A = E . C . I
ou A = log (Io / I)
que permet l’électrophorèse ?
de déplacer les molécules en fonction de leur charge sous l’action d’un champ électrique
que permet la chromatographie ?
de séparer les molécules en fonction de leur affinité pour la phase stationnaire ou la phase mobile (technique inventée pour séparer le pigments colorés)
méthode de séparation des aa important pour l’analyse de ?
- fluides physiologiques (déséquilibre des quantités d’aa-
- protéines hydrolysées (déterminer les quantités d’aa)
- aliments pour déterminer la valeur nutritive)
méthode de séparation des aa, propriétés chimiques et physiques des aa utilisées pour les séparer ?
- ionisation (charge)
- solubilité (hydrophobe/ polaire)
la chromatographie sur couche mince (CCM) ,
simple, rapide, ne sépare pas tous les aa, séparation en fonction de l’affinité pour la phase stationnaire et la phase mobile
1) dépôt d’échantillon et témoins
2) migration du solvant
3) coloration ninhydrine
chromatographie sur couche mince, la phase mobile et la vitesse ?
phase mobile entraine molécules du mélange à vitesse spécifique de chaque molécule.
2 facteurs importants pour la vitesse :
1) forces électrostatiques retenant chaque molécules sur la phase stationnaire
2) solubilité de chaque molécule dans la phase mobile
=> molécules polaires migrent plus rapidement que les molécules polaires
=> migration def par Rf
forme Rf ?
Rf = distance parcourue par la molécule (h) / distance parcourue par le solvant (H)
