AA 2 Flashcards
quel est le résidu de choix pour étudier l’effet des mutations au laboratoire ?
l’alanine (-CH3) méthyl, c’est un petit aa
quel aa induit des stress d’encombrement important dans le coeur des protéines ?
la valine (CH(CH3)2) iso-propyl, c’est un gros aa(encombrement ramifié -ß branché), sa flexibilité est réduite
quels aa sont des constituant majeur des protéines de membrane ?
la leucine (CH2-CH(CH3)2) iso-butyl, c’est un grand aa parmi les plus hydrophobes
l’isoleucine (CH(CH3)C2H5), combine les propriétés d’encombrement de V et de longueur de L
quel aa fait des cassures dans la structure des protéines ?
la proline (CH2-CH2-CH2), la chaine latérale forme un cycle en se refermant sur la fonction amine, celle ci devient amine secondaire
quel aa correspond au codon d’initiation de la $ peptidique ?
la méthionine (-(CH2)2-S-CH3) thio-ether, c’est un grand aa parmi les plus hydrophobes
quel aa peut faire des interactions d’empilement avec d’autres résidus aromatiques ?
phénylalanine (CH2-C6H5) benzène, absorbe (faiblement) la lumière UV à 257nm (epsilon = 200 M-1. cm-1)
tryptophane (CH2-C8H6N) indole, absorbe lum UV 280nm (e =761,119N m 5500 M-1. cm-1), peut faire des liaisons hydrogènes , souvent dans des zones de polarité intermédiaire, aa fluorescent
quel aa apporte la flexibilité aux protéine ?
glycine (H) hydrogène, le plus petit des aa, une mutation par ce résidu d’AA peut provoquer des “trous” dans la protéine
à quoi peuvent participer les chaines latérales des aa ?
à des liaisons h
la fonction amide des aa contrairement au carboxylate ?
la fonction amine ne peut jamais êtrechargée contrairement au carboxylate présent dans Asu et Glu
quel aa permet la formation de pont dissulfure (cystéine) dans la structure des protéines ?
la cystéine (CH2-S-H), sulfhydryle ou thiol, très réactif (ox-red), dans le site actif de nombreuses enzymes
la tyrosine, que peut elle faire ?
C6H5OH, phénol, absorbe lum UV à 275nm (e = 1400 M-1 . cm-1, peut faire interactions d’empilement avec d’autres résidus aromatiques, peut faire des liaisons H, souvent dans des zones de polarité intermédiaire, ionisable
que peut faire aspartate et le glutamate ?
COO-, fonction carboxylate, toujours chargés - aux pH physio 7, peut participer à des liaisons H
charge lysine, arginine, histidine ?
toujours chargé + au pH physio 7, perd sa charge pH physio, site actif enzymatique
aa avec un groupement R non ionisable ,
glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, phénylalanine, tryptophane, serine, thréonine, asparagine, glutamine
charge nette à un pH donné, forme zwitterion ?
0
que représente le pH isoélectrique (pHi ou pI) ?
représente le pH auquel la charge globale d’une molécule est 0.
comment peut être calculer le pHI ?
pI =3,142 (pK1 + pK2)/2
calcul charge nette d’un aa, son pH ?
pH = pKa(COOH) + log ([COO-]/ [COOH])
aa chargé - à pH 7, acide carboxylique ?
asp/ glu
amine ou imine chargé + ou non chargé à pH 7 ?
histidine
thiol (RSH) alcool (ROH) non chargé à pH 7 ?
cys ; tyr
amine ou imine chargé + à pH 7 ?
lys ; arg
loi de beer-lambert ?
A = E . C . I
ou A = log (Io / I)
que permet l’électrophorèse ?
de déplacer les molécules en fonction de leur charge sous l’action d’un champ électrique
