le SEM (1) Flashcards
le SEM est présent uniquement chez
les eucaryotes
il repose sur plusieurs éléments constitutifs
cavités, vésicules, tubules, canalicules, vacuoles
Le SEM désigne
l’ensemble des compartiments intracellulaires délimités par une membranaire, sauf les mitochondries et les peroxysomes
le SEM réalise des échanges avec
le cytosol, membrane plasmique, milieu extracellulaire
chaque compartiment possède
une membrane d’enveloppe équivalent à la MP et un contenu ou lumière qui équivaut au milieu extracellulaire
le transport d’une vésicule d’un compartiment donneur à un compartiment receveur s’effectue en plusieurs étapes
- bourgeonnement
- détachement
revêtement de protéines particulière: clathrine, FAPP, coatomère, cavéoline - déshabillage des vésicules
- transport cytosolique grâce à l’utilisation d’énergie et du cytosquelette
- fusion des membranes
4 compartiments du SEM
- RE : G qui possède des ribosomes sur la face cytosolique
L qui constitue l’enveloppe nucléaire - Golgi
- endosomes
- lysosomes
le transport au sein de la cellule ne se fait pas n’importe comment, il emprunte des flux
- FVMP: sens de synthèse des protéines
- flux de retour vers le Golgi et le RE
les compartiments ont des constituants spécifiques qui possèdent des signaux d’adressage et de rétention qui peuvent être
uniques ou multiples
masqués ou démasqués
le RE est
un réseau de canalicules et de vésicules qui va former un tapis au niveau du cytosol. il est en continuité avec l’EN
le RE existe sous 2 formes dynamiques et fonctionnelles
- REG
- REL
la proportion REG/REL dans la cellule est variable et dépend
- de la cellule
- du moment de vie de la cellule: pour la synthèse protéique on aura une augmentation de la proportion de REG et pour la détoxication une augmentation de REL
définition translocation
passage d’une protéine d’un endroit à un autre
les protéines solubles ont plusieurs destinations possibles
- membrane plasmique
- milieu extra cellulaire
- autres compartiments du SEM
tout cela est transporté dans le sens du FVMP
la synthèse protéique débute toujours (lieu)
au niveau du cytosol sauf les 13 protéines codées par le génome mitochondrial
la SRP est une protéine G
FAUX, ATTENTION elle est GTP dépendante mais c’est une ribonucléoprotéine
le peptide signal est donc
le signal de traversée de la membrane d’enveloppe du RE
le peptide signal est propre aux protéines solubles
VRAI
le peptide signal correspond à une séquence consensus de
15 à 20 AA hydrophobes séparés de la méthionine par 2 AA hydrophiles indifférents
dès le début de la synthèse de la protéine, ce signal sera reconnu par
la SRP couplée au GTP et par des chaperons cytosoliques
le peptide signal est toujours clivé en
fin de synthèse
le peptide signal est clivé à 2 reprises en fin de synthèse
la 1ère fois dans la lumière du RE par la peptidase du signal
la 2ème fois dans la membrane du RE par le signal peptide peptidase ce qui libère 2 fragments du peptide signal
- le fragment cytosolique
- le fragment luminal
le fragment cytosolique peut être
- ubiquitinylé pour un adressage au protéasome
- se lier à la calmodumine pour jouer le rôle d’inhibiteur
le fragment luminal peut se lier au
CMH 1
une protéine transmembranaire peut posséder différents modes d’insertion (2)
- selon le nombre de domaines transmembranaires
- selon la localisation cytosolique ou luminale des extrémités N et C terminales
une même protéine peut présenter plusieurs modes d’insertion
VRAI
pour toutes les protéines transmembranaires destinées à la membrane plasmique ou au SE, il existe 2 types de signaux d’adressage au RE
- 1er: peptide signal qui peut être facultatif
- 2ème: futur DTM de la protéine qui est une courte séquence d’AA hydrophobes
les futurs DTM de la protéine seront clivés après la synthèse
FAUX
lorsqu’une protéine n’a qu’un seul DTM, même si celui-ci est au milieu de la protéine, elle possèdera un peptide signal
VRAI
la N-glycosylation des protéines solubles
- construction de l’arborisation sucrée sur la face cytosolique du RE. elle correspond à dolichol phosphorylé+ précurseur des sucres
- flip-flop du dolichol et résidus sucrés
- finalisation de l’arborisation sucrée -> 14 résidus sucrés
- raccourcissement de la chaine par une glycosidase 14->10
- fixation sur un résidu Asparagine de la protéine par une N-glycosyltransférase
la N-glycosylation correspond uniquement à la fixation de l’arborisation sucrée sur la proteine
FAUX, également l’action de la glycosidase qui élimine les 4 résidus sucrés
4 caractéristiques de la C-glycosylation
- plus rare que la N-glycosylation
- fixation de résidus mannose sur le dolichol
- transportés dans la lumière du RE par Flip-flop
- transfert d’un résidu sucré sur le carbone d’un tryptophane
les protéines liées à la membrane par un GPI sont essentiellement
des glycoprotéines adressés aux radeaux lipidiques
le groupement GPI est construit dans un premier temps
sur la surface cytosolique du RE
le groupement GPI est ancré sur la face cytosolique du RE via
2 acides gras
le groupement GPI après le phénomène de Flip flop est fixé à l’extrémité
C-term de la protéine
la protéine mature liée à la membrane par un GPI a la même extrémité C-terminale
FAUX, elle est différente
le GPI est composé de
- 2 AG ancrés dans la bicouche
- 1 oligosaccharide
- éthanolamine
les chaperons solubles du RE intervenant
- PDI
- BIP
- calséquestrine
3 caractéristiques de PDI
- Ca2+ dépendante
- nécessaire pour l’établissement des PDS définitifs
- pas besoin d’ATP pour fonctionner
4 rôles principaux de Bip
- rétention de Ca2+
- fermeture du translocon
- contrôle qualité du RE
- conformation des protéines
rôle de la calséquestrine
stockage de Ca2+
2 rôles de la calnexine
acquisition d’une bonne conformation des protéines
participe aussi aux N et aux C-glycosylations
