le compartiment cytosolique (2) Flashcards
la O-glycosylation consiste en l’élaboration …
d’une arborisation sucrée sur certaines protéines cytosoliques réalisées par des enzymes spécifiques: les O-glycosyl- transférases
l’arborisation sucrée est accolée sur l’oxygène des résidus
Sérine et thréonine
La O-glycosylation concerne 3 protéines
- filaments intermédiaires du cytosquelette
- certaines nucléoporines
- protéines associées à l’ARNp 2
que contient le cytosol capable d’hydrolyser les arborisations sucrées des protéines cytosoliques (O-glycosylation)
glycosidases
la fixation covalente des protéines spécialisées peut être réalisée sur
- d’autres protéines cytosoliques
- des domaines cytosoliques des protéines membranaires
les enzymes impliquées dans une fixation covalente sont des
ligases
les enzymes impliquées dans une fixation inverse de la liaison covalente sont des
protéases
il existe 2 types d’ubiquitine
- poly-ubiquitinylation
- mono- ubiquitinylation
que permet la protéolyse
un renouvellement indispensable de toutes les protéines cellulaires
il existe 2 type de protéases
- à pH neutre
- à pH acide
6 protéases à pH neutre
- protéasome de la superfamille AAA
- protéases AAA cytosoliques
- calpaïnes
- caspases
- protéases mitochondriales
- signal peptidases
les protéases à pH acide sont retrouvées (4)
- Golgi trans
- endosome tardif
- lysosome
- vacuoles autophagiques
le protéasome détruit environ …% des protéines néo synthétisées
30
la nature du premier AA est une
méthionine
2 types de protéines normales dégradées dans le protéasome
- membranaires
- cytosoliques
2 types de protéines anormales degradées dans le protéasome
- protéines mutées
- protéines qui restent dans le cytosol en raison d’un défaut d’adressage
l’ubiquitine est une molécule de faible poids moléculaire
VRAI
les produits de l’hydrolyse partielle de la protéine par le protéasome ont 3 possibles destinations
- cytosol
- compartiment lysosomal
- lumière du REG
la protéine CFTR appartient à la famille des perméases
ABC
la mutation de la protéine CFTR est à l’origine de la maladie (nom)
mucoviscidose
différence translocon/ transporteur TAP
translocon: entrée dans le RE des protéines en cours de synthèse, sans énergie
TAP: entrée dans le RE des peptides provenant du protéasome, besoin ATP
le cytosol est responsable (mécanisme)
du déclenchement de mécanismes liés à l’immunité innée
définition de immunité innée
mécanisme de défense cellulaire non spécifiques de l’agent agresseur, elle déclenche une signalisation intercellulaire qui va elle-même déclencher les premières étapes de l’immunité adaptative
l’immunité innée fait intervenir 2 grands mécanismes
- activation de l’inflammasome entrainant la production de cytokines pro- inflammatoires
- coopération cytosol/organites qui entraine la sécrétion de molécules pro-inflammatoires et antivirales comme les interférons
définition inflammasome
grand complexe protéique cytosolique
2 mécanismes dans lequel l’inflammasome est impliqué
- dégradation des protéines comme les procaspases
- synthèse de cytokine pro inflammatoire
l’inflammasome a une activité non spécifique de l’agent agresseur
VRAI
2 origines des signaux de danger de l’inflammasome
- endogène: production de ROS
- exogène
définition immunité adaptative
ensemble des phénomènes correspondant aux mécanismes de défense adaptés aux agresseurs: anticorps et cellules immunocompétentes
le facteur de régulation NF-kB est exprimé seulement dans certaines cellules
FAUX, dans toutes les cellules
le facteur de régulation NF-kB contrôle l’expression de nombreux gènes impliqués dans les phénomènes
d’immunité et d’inflammation
le facteur NF-kB est actif dans le cytosol sous forme de trimère
FAUX, inactif
le facteur NF-kB est un trimère composé
d’un dimère et un inhibiteur (I-kB)
Quand NF-kB est lié à I-kB il y a une activité
FAUX, il n’y a pas d’activité
l’activité du protéasome s’exerce dans (2)
le cytosol et le nucléoplasme
les protéines chaperons sont présentes dans toutes les cellules
VRAI
3 rôles des chaperons
accompagner les protéines dans tous leurs déplacements et de les protéger
acquérir une bonne conformation 3D
les protéines chaperonnes sont mises en évidence à l’occasion d’un choque thermique d’où le nom
Hsp
l’exposition des protéines chaperonnes à un choc thermique provoque 4 réponses
- diminution de synthèse de certaines protéines cellulaires normales
- modification de la conformation spatiale de protéines avec perte de leur activité fonctionnelle allant même jusqu’à la mort cellulaire
- prise en charge de protéines dénaturées par les chaperons dits constitutifs
- augmentation de l’expression des gènes codant pour des protéines chaperons et de leur synthèse dit “chaperons inductibles”
Il y a des chaperons dans la matrice du peroxysome
FAUX, ATTENTION il n’y a PAS de chaperons dans la matrice du peroxysome
5 localisations des protéines chaperons dans la cellule
- cytosol
- lysosome
- RE
- nucléoplasme, nucléole
- mitochondries
4 caractéristiques des protéines chaperonnes
- fixent l’ATP et ADP
- activité ATPasique
- réalisent des liaisons non covalentes avec les protéines cibles
- nécessitent la présence de protéines dites co-chaperons pour fonctionner
5 rôles des protéines chaperons
- acquisition de la conformation spatiale des protéines
- importation de protéines dans la mitochondrie
- traversée de la membrane d’enveloppe du REG
- déshabillage des vésicules recouvertes de clathrine
- Hsp90 et récepteurs des stéroïdes
l’ubiquitine se fixe de manière covalente à des protéines cibles
VRAI
l’ubiquitine agit comme
un signal d’adressage au protéasome
la poly-ubiquitinylation concerne des protéines (4)
- cytosoliques ou nucléoplasmiques
- en cours de biosynthèse
- solubles dans la lumière du RE
- insérées dans la membrane d’enveloppe du RE
nom des enzymes responsables de la fixation covalente de l’ubiquitine à la protéine cible
ubiquitine-ligase
ou se trouve l’enzyme ubiquitine-ligase
- cytosol
- nucléoplasme
- membrane externe de la mitochondrie
le site actif des ubiquitine ligases est toujours cytosolique
VRAI
l’ubiquitinylation est un phénomène irréversible
FAUX, réversible car il permet de réguler le nombre de récepteurs présent à la membrane plasmique
2 grandes familles des protéines G
protéines G monomériques et hétérotrimériques
2 grandes familles des protéines G monométriques
dynamine et RAS
Toutes les protéines G utilisent des nucléotides à … pour modifier leur conformation spatiale
guanine
3 propriétés essentielles des protéines G
- fixation du GTP et du GDP
- activité GTPasique avec hydrolyse du GTP en GDP
- échange du GDP en GTP stimulé par des protéines spécialisées
Dans le fonctionnement d’une protéine G, 2 étapes sont fondamentales quelle que soit la nature de la protéine G
- échange de GDP en GTP
- hydrolyse du GTP en GDP
les protéines G hétérotrimériques interviennent dans
transduction des signaux chimiques hydrosolubles
la protéines G hétérotrimérique à 3 sous unité
alpha, beta, gamma
que font les sous unités alpha, beta, gamma dans les protéines G hétérotrimériques
alpha: fixe les nucléotides à guanine et se détache du complexe beta, gamma
beta, gamma: forment un dimère indissociable en conditions physiologiques
6 étapes du cycle fonctionnel d’une protéine G trimérique
- activation du récepteur
- activation de G.alpha
- échange de GDP en GTP et séparation de alpha et beta, gamma
- activation d’autres protéines
- hydrolyse du GTP
- réassociation des 3 sous unités
nom des 2 toxines bactériennes modifiant irréversiblement le fonctionnement des protéines G trimériques
- le choléra
- la coqueluche
les protéines G contrôlent (4)
- organisation du cytosquelette
- flux membranaires
- échanges nucléo-cytoplasmique
- voies régulant la prolifération cellulaire
2 familles de protéines G monomériques jouent un rôle très divers en fonction de leur localisation cellulaire
- famille RAS
- famille dynamine
sites de stockage du calcium (4)
- mitochondries
- RE
- enveloppe nucléaire
- Golgi
le calcium est + présent ( 2 endroits) que dans le cytosol
- en extra-cellulaire
- intérieur des organismes du SE
qui est NF-AT
facteur de régulation de la transcription
NF-AT est actif quand il est phosphorylé
FAUX, inactif quand il est phosphorylé
par qui est déphosphorylé NF-AT
par la calcineurine
qui intervient dans la première étape de l’immunité innée
cytosol
qui intervient dans la première étape de l’immunité adaptative
protéasome
