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UE9 > le compartiment cytosolique (2) > Flashcards

le compartiment cytosolique (2) Flashcards

1
Q

la O-glycosylation consiste en l’élaboration …

A

d’une arborisation sucrée sur certaines protéines cytosoliques réalisées par des enzymes spécifiques: les O-glycosyl- transférases

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2
Q

l’arborisation sucrée est accolée sur l’oxygène des résidus

A

Sérine et thréonine

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3
Q

La O-glycosylation concerne 3 protéines

A
  • filaments intermédiaires du cytosquelette
  • certaines nucléoporines
  • protéines associées à l’ARNp 2
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4
Q

que contient le cytosol capable d’hydrolyser les arborisations sucrées des protéines cytosoliques (O-glycosylation)

A

glycosidases

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5
Q

la fixation covalente des protéines spécialisées peut être réalisée sur

A
  • d’autres protéines cytosoliques
  • des domaines cytosoliques des protéines membranaires
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6
Q

les enzymes impliquées dans une fixation covalente sont des

A

ligases

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7
Q

les enzymes impliquées dans une fixation inverse de la liaison covalente sont des

A

protéases

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8
Q

il existe 2 types d’ubiquitine

A
  • poly-ubiquitinylation
  • mono- ubiquitinylation
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9
Q

que permet la protéolyse

A

un renouvellement indispensable de toutes les protéines cellulaires

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10
Q

il existe 2 type de protéases

A
  • à pH neutre
  • à pH acide
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11
Q

6 protéases à pH neutre

A
  • protéasome de la superfamille AAA
  • protéases AAA cytosoliques
  • calpaïnes
  • caspases
  • protéases mitochondriales
  • signal peptidases
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12
Q

les protéases à pH acide sont retrouvées (4)

A
  • Golgi trans
  • endosome tardif
  • lysosome
  • vacuoles autophagiques
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13
Q

le protéasome détruit environ …% des protéines néo synthétisées

A

30

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14
Q

la nature du premier AA est une

A

méthionine

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15
Q

2 types de protéines normales dégradées dans le protéasome

A
  • membranaires
  • cytosoliques
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16
Q

2 types de protéines anormales degradées dans le protéasome

A
  • protéines mutées
  • protéines qui restent dans le cytosol en raison d’un défaut d’adressage
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17
Q

l’ubiquitine est une molécule de faible poids moléculaire

A

VRAI

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18
Q

les produits de l’hydrolyse partielle de la protéine par le protéasome ont 3 possibles destinations

A
  • cytosol
  • compartiment lysosomal
  • lumière du REG
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19
Q

la protéine CFTR appartient à la famille des perméases

A

ABC

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20
Q

la mutation de la protéine CFTR est à l’origine de la maladie (nom)

A

mucoviscidose

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21
Q

différence translocon/ transporteur TAP

A

translocon: entrée dans le RE des protéines en cours de synthèse, sans énergie

TAP: entrée dans le RE des peptides provenant du protéasome, besoin ATP

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22
Q

le cytosol est responsable (mécanisme)

A

du déclenchement de mécanismes liés à l’immunité innée

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23
Q

définition de immunité innée

A

mécanisme de défense cellulaire non spécifiques de l’agent agresseur, elle déclenche une signalisation intercellulaire qui va elle-même déclencher les premières étapes de l’immunité adaptative

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24
Q

l’immunité innée fait intervenir 2 grands mécanismes

A
  • activation de l’inflammasome entrainant la production de cytokines pro- inflammatoires
  • coopération cytosol/organites qui entraine la sécrétion de molécules pro-inflammatoires et antivirales comme les interférons
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25
Q

définition inflammasome

A

grand complexe protéique cytosolique

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26
Q

2 mécanismes dans lequel l’inflammasome est impliqué

A
  • dégradation des protéines comme les procaspases
  • synthèse de cytokine pro inflammatoire
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27
Q

l’inflammasome a une activité non spécifique de l’agent agresseur

A

VRAI

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28
Q

2 origines des signaux de danger de l’inflammasome

A
  • endogène: production de ROS
  • exogène
29
Q

définition immunité adaptative

A

ensemble des phénomènes correspondant aux mécanismes de défense adaptés aux agresseurs: anticorps et cellules immunocompétentes

30
Q

le facteur de régulation NF-kB est exprimé seulement dans certaines cellules

A

FAUX, dans toutes les cellules

31
Q

le facteur de régulation NF-kB contrôle l’expression de nombreux gènes impliqués dans les phénomènes

A

d’immunité et d’inflammation

32
Q

le facteur NF-kB est actif dans le cytosol sous forme de trimère

A

FAUX, inactif

33
Q

le facteur NF-kB est un trimère composé

A

d’un dimère et un inhibiteur (I-kB)

34
Q

Quand NF-kB est lié à I-kB il y a une activité

A

FAUX, il n’y a pas d’activité

35
Q

l’activité du protéasome s’exerce dans (2)

A

le cytosol et le nucléoplasme

36
Q

les protéines chaperons sont présentes dans toutes les cellules

A

VRAI

37
Q

3 rôles des chaperons

A

accompagner les protéines dans tous leurs déplacements et de les protéger
acquérir une bonne conformation 3D

38
Q

les protéines chaperonnes sont mises en évidence à l’occasion d’un choque thermique d’où le nom

A

Hsp

39
Q

l’exposition des protéines chaperonnes à un choc thermique provoque 4 réponses

A
  • diminution de synthèse de certaines protéines cellulaires normales
  • modification de la conformation spatiale de protéines avec perte de leur activité fonctionnelle allant même jusqu’à la mort cellulaire
  • prise en charge de protéines dénaturées par les chaperons dits constitutifs
  • augmentation de l’expression des gènes codant pour des protéines chaperons et de leur synthèse dit “chaperons inductibles”
40
Q

Il y a des chaperons dans la matrice du peroxysome

A

FAUX, ATTENTION il n’y a PAS de chaperons dans la matrice du peroxysome

41
Q

5 localisations des protéines chaperons dans la cellule

A
  • cytosol
  • lysosome
  • RE
  • nucléoplasme, nucléole
  • mitochondries
42
Q

4 caractéristiques des protéines chaperonnes

A
  • fixent l’ATP et ADP
  • activité ATPasique
  • réalisent des liaisons non covalentes avec les protéines cibles
  • nécessitent la présence de protéines dites co-chaperons pour fonctionner
43
Q

5 rôles des protéines chaperons

A
  • acquisition de la conformation spatiale des protéines
  • importation de protéines dans la mitochondrie
  • traversée de la membrane d’enveloppe du REG
  • déshabillage des vésicules recouvertes de clathrine
  • Hsp90 et récepteurs des stéroïdes
44
Q

l’ubiquitine se fixe de manière covalente à des protéines cibles

A

VRAI

45
Q

l’ubiquitine agit comme

A

un signal d’adressage au protéasome

46
Q

la poly-ubiquitinylation concerne des protéines (4)

A
  • cytosoliques ou nucléoplasmiques
  • en cours de biosynthèse
  • solubles dans la lumière du RE
  • insérées dans la membrane d’enveloppe du RE
47
Q

nom des enzymes responsables de la fixation covalente de l’ubiquitine à la protéine cible

A

ubiquitine-ligase

48
Q

ou se trouve l’enzyme ubiquitine-ligase

A
  • cytosol
  • nucléoplasme
  • membrane externe de la mitochondrie
49
Q

le site actif des ubiquitine ligases est toujours cytosolique

A

VRAI

50
Q

l’ubiquitinylation est un phénomène irréversible

A

FAUX, réversible car il permet de réguler le nombre de récepteurs présent à la membrane plasmique

51
Q

2 grandes familles des protéines G

A

protéines G monomériques et hétérotrimériques

52
Q

2 grandes familles des protéines G monométriques

A

dynamine et RAS

53
Q

Toutes les protéines G utilisent des nucléotides à … pour modifier leur conformation spatiale

A

guanine

54
Q

3 propriétés essentielles des protéines G

A
  • fixation du GTP et du GDP
  • activité GTPasique avec hydrolyse du GTP en GDP
  • échange du GDP en GTP stimulé par des protéines spécialisées
55
Q

Dans le fonctionnement d’une protéine G, 2 étapes sont fondamentales quelle que soit la nature de la protéine G

A
  • échange de GDP en GTP
  • hydrolyse du GTP en GDP
56
Q

les protéines G hétérotrimériques interviennent dans

A

transduction des signaux chimiques hydrosolubles

57
Q

la protéines G hétérotrimérique à 3 sous unité

A

alpha, beta, gamma

58
Q

que font les sous unités alpha, beta, gamma dans les protéines G hétérotrimériques

A

alpha: fixe les nucléotides à guanine et se détache du complexe beta, gamma
beta, gamma: forment un dimère indissociable en conditions physiologiques

59
Q

6 étapes du cycle fonctionnel d’une protéine G trimérique

A
  1. activation du récepteur
  2. activation de G.alpha
  3. échange de GDP en GTP et séparation de alpha et beta, gamma
  4. activation d’autres protéines
  5. hydrolyse du GTP
  6. réassociation des 3 sous unités
60
Q

nom des 2 toxines bactériennes modifiant irréversiblement le fonctionnement des protéines G trimériques

A
  • le choléra
  • la coqueluche
61
Q

les protéines G contrôlent (4)

A
  • organisation du cytosquelette
  • flux membranaires
  • échanges nucléo-cytoplasmique
  • voies régulant la prolifération cellulaire
62
Q

2 familles de protéines G monomériques jouent un rôle très divers en fonction de leur localisation cellulaire

A
  • famille RAS
  • famille dynamine
63
Q

sites de stockage du calcium (4)

A
  • mitochondries
  • RE
  • enveloppe nucléaire
  • Golgi
64
Q

le calcium est + présent ( 2 endroits) que dans le cytosol

A
  • en extra-cellulaire
  • intérieur des organismes du SE
65
Q

qui est NF-AT

A

facteur de régulation de la transcription

66
Q

NF-AT est actif quand il est phosphorylé

A

FAUX, inactif quand il est phosphorylé

67
Q

par qui est déphosphorylé NF-AT

A

par la calcineurine

68
Q

qui intervient dans la première étape de l’immunité innée

A

cytosol

69
Q

qui intervient dans la première étape de l’immunité adaptative

A

protéasome

UE9 (103 decks)

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