H6

Question 1

Verschil exothermisch en exergonisch

Answer 1

Exotherm betekent dat warmte een product is van de reactie.Exergonisch betekent dat de reactie spontaan is

Question 2

Metastabiele toestand

Answer 2

Een stof verkeert in een evenwicht die niet volledig stabiel is, extra energie kan dit evenwicht verstoren

Question 3

Opties versnelling biologische reacties

Answer 3

-Concentratie verhoging
-Temperatuur verhoging (niet mogelijk bij de mens)
-Katalysatoren (enzymen)

Question 4

Effect enzyme evenwichttoestand

Answer 4

Geen, een enzyme helpt de reactie beide kanten op en heeft dus geen effect op het evenwicht. Toch verwijst de naam vaak naar één richting (lactase)

Question 5

Vorming actieve site

Answer 5

Kan spontaan door inherente vorming peptideketen of door toevoeging cofactoren en andere dingetjes

Question 6

Induced fit

Answer 6

Conformatie van actieve site gewijzigd door binding substraat. Enzyme blijft van vorm veranderen waardoor substraat uiteindelijk in de transitietoestand komt

Question 7

Transitietoestand

Answer 7

Niet het substraat of het product, maar heeft wel de hoogste vrije energie

Question 8

Effect metaal ion in enzyme

Answer 8

Kan andere enzymen aantrekken om enzyme te versterken/tot stand te brengen

Question 9

Cofactoren

Answer 9

Metaalionen of co-enzymen -> zijn vaak kleine organische moleculen die gerecycled worden in de cel, vaak zwake associatie met enzym (cosubstraat), maar kan ook stevig verbonden zijn (prostetische groep)

Question 10

Invloed pH op enzymen

Answer 10

-De lading van de zijketens van aminozuren in de actieve site
-De lading van het substraat
-De tertiaire structuur (indien extreme ΔpH)

Question 11

Invloed ionische sterkte op enzymen

Answer 11

-Waterstofbruggen en ionische interacties in tertiaire structuur
-Waterstofbruggen en ionische interacties tussen substraat en actieve site

Question 12

Oxidoreductasen

Answer 12

Katalyseren redoxreacties

Question 13

Transferasen

Answer 13

Transfer van functionele groepen

Question 14

Hydrolasen

Answer 14

Verbreking van covalente binding door hydrolyse

Question 15

Lyasen

Answer 15

Verbreking van covalente binding (C-C, C-O of C-N, …) op een andere wijze dan hydrolyse of oxidatie; (de)hydratatie

Question 16

Isomerasen

Answer 16

Verplaatsing van een functionele groep binnen een molecule

Question 17

Ligasen

Answer 17

Vorming van een covalente binding met verbruik van ATP

Question 18

Translocasen

Answer 18

Transfer van ionen of moleculen doorheen of binnen membranen

Question 19

Enzymkinetica

Answer 19

Onderzoek dat zich bezighoudt met de reacties die gekatalyseerd worden door enzymen

Question 20

Onomkeerbare inhibitoren

Answer 20

Binden covalent aan het enzyme, veroorzaken permanent verlies van activiteit. Sommige onomkeerbare inhibitoren worden gebruikt als medicijn

Question 21

Omkeerbare inhibitoren

Answer 21

Binden aan het enzyme via niet-covalente interacties (kunnen gedissocieerd worden)

Question 22

Organofluorofosfaten

Answer 22

Reageren onomkeerbaar met een reactieve serine in chymotrypsine en acetylcholinesterase, onomkeerbare inhibitie van acetylcholinesterase heeft verlamming van vitale functies tot gevolg, kunnen gebruikt worden voor AZ onderzoek

Question 23

Aspirine (onomkeerbare inhibitor)

Answer 23

-Pijnstillend, koortswerend, bescherming tegen cardiovasculaire aandoeningen
-35.000 ton consumptie/ jaar wereldwijd
-Aspirine inhibeert enzyme nodig voor synthese van prostaglandines

Question 24

Penicilline (onomkeerbare inhibitor)

Answer 24

-Eerste antibioticum
-Inhibeert een enzyme essentieel voor de celwand
-Niet toxisch voor de mens (geen celwand)

Question 25

Competitieve inhibitie

Answer 25

-Inhibitor staat in competitie met substraat voor binding actieve site, ontbidt bij hogere concentratie substraat
-‘apparent’ neemt Km toe, maar Vmax blijft hetzelfde
-Geneesmiddelen zijn vaak substraatanalogen of transitietoestand analogen

Question 26

Zuiver niet-competitieve inhibitie

Answer 26

Inhibitor bindt aan zowel E als aan ES -> ‘apparent’ Vmax daalt

Question 27

Gemengd niet-competitieve inhibitie

Answer 27

Inhibitor bindt preferentieel aan E of aan ES, maar bindt nog steeds aan beiden

Question 28

Oncompetitieve inhibitie

Answer 28

Inhibitor bindt alleen aan ES

Question 29

Allosterische inhibitie

Answer 29

Door een complex te vormen met enzyme ontstaat een relatief lage affiniteit voor het substraat

Question 30

Allosterische activering

Answer 30

Door een complex te vormen met enzyme ontstaat een relatief hoge affiniteit voor het substraat

Question 31

Terugkoppelingsinhibitie

Answer 31

Een product later in de keten inhibeert een eerder enzyme (nooit product of substraat van geïnhibeerd enzyme)

Question 32

Opbouw allosterische enzymen

Answer 32

Vaak bestaande uit multi-eenheid met allosterische zijde en active site op verschillende eiwitketens

Question 33

Allosterische effectoren

Answer 33

Regelen enzymactiviteit door het stabiliseren van een actieve of een inactieve conformatie van het enzyme.

Question 34

Michaelis-Menten en allosterische enzymen

Answer 34

AE vertonen coöperativiteit, waardoor ze niet de Michaelis-Menten kinetica volgen. Coöperativiteit is ook van toepassing op niet-enzymen

Question 35

Positieve coöperativiteit

Answer 35

Een molecule kan een lage affiniteit hebben, maar wanneer ook maar een enkel substraat bindt, dan kunnen andere stoffen makkelijker binden (sigmoïdale kinetica)

Question 36

Kinase

Answer 36

Toevoegen van twee fosfaatgroepen door twee hydroxyl groepen te ontnemen dmv ATP, alleen bij suikers (fosforylatie)

Question 37

Fosfatase

Answer 37

Ontnemen twee fosfaat groepen voor hydroxyl groepen dmv water, alleen bij suikers (defosforylatie)

Question 38

Zymogeen

Answer 38

Pro-enzyme, wordt door verwerking een enzyme

Question 39

Ribozymen

Answer 39

-Spelen belangrijke rol bij katalyse peptidebindingen tijdens translatie (rRNA)
-Kunnen RNA polymerisatie katalyseren
-Kunnen hun eigen splicing katalyseren (niet in vertebraten)