Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemie en moleculaire biologie > H19 genetische code en eiwitsynthese > Flashcards

H19 genetische code en eiwitsynthese Flashcards

1
Q

Slide 6 H19 voor experiment Beadle & Tatum

A

Zal ik checken

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Slide 9 H19 voor experiment Pauling % Ingram & Yanofsky

A

Jippie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Definitie gen in 2024

A

Gen is een functionele DNA eenheid dat codeert voor 1 of meerdere polypeptiden en/of functionele niet-coderende RNAs

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Slide 13 H19 voor experiment Crick & Brenner

A

Nog meer?

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Overlapping in genen

A

-Genetische code is niet overlappend
-Genen kunnen wel overlappen -> ontdekt bij bepaalde virussen en bacteriën, ook aanwezig in humaan genoom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Cel-vrij systeem

A

Plasmamembraan is vernietigd en alle componenten belangrijk voor eiwitsynthese zijn eruit gehaald

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Polynucleotide fosforylase

A

In staat om RNA te synthetiseren zonder een template

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Slide 19 H19 voor bepaalde polymeren begrippen

A

Zal ernaar kijken

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Eigenschappen genetische code

A

-Gedegenereerd, maar met bevooroordeeld codongebruik (‘codon usage bias’)
-Is niet overlappend
-Is éénduidig
-Is universeel met enkele uitzonderingen
(bv. in mitochondriën worden UGA (stop) tryptofaan)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Locatie ribosomen

A

-Vrij in cytosol
-Gebonden aan membraan van ER en buitenste membraan celkern

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Opbouw ribosoom

A

-50S subeenheid: E (exit) site, P (peptidyl) site, A (aminoacyl) site
-30S subeenheid: mRNA binding site

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Aminoacyl-tRNA

A

= geactiveerd aminozuur = geladen tRNA
-Esterbinding tussen de carboxylgroep van het aminozuur en 2’ of 3’ hydroxylgroep van ribose van de adenosine gelegen aan het 3’ uiteinde van het tRNA
-3’ uiteinde van tRNA: -CCA sequentie
-Hoog energetische esterbinding

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Anticodon

A

Herkenningspunt in tRNA waaraan het mRNA bindt, het bindt dus niet aan het aminozuur direct.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

3D vorm tRNA

A

Meer een L dan een jezus kruis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Codon-anticodon

A

-De anticodons van aminoacyl-tRNAs herkennen het codon van het mRNA door complementaire basenparing
-Codon: bv. AGA = 5’-AGA-3’
-Anticodon: bv. UCU = 3’-UCU-5’
-61 codons - ca. 35 tRNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Wobble basenparing

A

-Alternatieve basenparing op de derde positie van het codon
-Sommige tRNAs herkennen daardoor meerdere codons die voor hetzelfde aminozuur coderen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Ken je de tabel op slide 34 H19 al uit je hoofd

A

Helaas niet, maar ik ga hem speciaal voor jou wel leren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Aminoacyl-tRNA synthetase

A

-Verbindt aminozuur met corresponderend tRNA
-Katalyseert de vorming van de esterbinding = hoge energetische binding
-Twee stappen: aminozuur activatie en aminozuur transfer
-22 verschillende corresponderend me de aminozuren plus de situationele

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Activatie site

A

Plaats waar de esterbinding gevormd wordt op aminoacyl-tRNA synthetase, eerste zeef
(slide 41 H19)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Editing site

A

Plaats waar de esterbinding verbroken kan worden door hydrolyse op aminoacyl-tRNA synthetase, tweede zeef
(slide 41 H19)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Startcodon

A

AUG (methionine)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Monocistronisch mRNA

A

1 mRNA codeert voor 1 polypeptide

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Polycistronisch mRNA

A

-1 mRNA codeert voor verschillende polypeptiden met vergelijkbare functies
-De transcriptionele eenheid wordt dan een operon genoemd

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Overzicht translatie

A
  1. Initiatie
  2. Elongatie
  3. Terminatie
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

2 verschillende tRNAmet coderende genen

A

-Zowel bij Prok als bij Euk
-Initiator tRNA en elongator tRNA
-Verschil zit in de toegevoegde N-formyl groep aan de initiator bij de N-terminus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Initiatie stap 1 bij bacteriën

A

-3 initiatiefactoren (IF) binden aan de kleine ribosomale eenheid (30S)
-GTP is gebonden op IF2 en gaat vervolgens verder op de ribosomale subeenheid

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Initiatie stap 2 bacteriën

A

mRNA en methionyl-tRNAfmet binden op 30S subeenheid

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Shine-Dalgarno seq.

A

-Ligt stroomopwaarts van het AUG in mRNA
-Is complementair aan een regio in het 3’ van 16S rRNA
-Bindingsplaats voor het ribosoom op de P-site

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Initiatie stap 3 bacteriën

A

-Nadat IF3 is vrijgekomen: 50S bindt op de 30S initiatie complex ter vorming van het 70S initiatie complex
-Binding van de 50S subeenheid stimuleert de hydrolyse van GTP gebonden op IF2
-IF2 en IF1 komen los van het complex

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Initiatie translatie Euk

A

-12 eukaryotische eIF: bv. eIF1
-Vorming van 43S preinitiatie complex (PIC): zonder mRNA -> eIF2*GTP bindt eerst initiator methionyl-tRNAmet, daaropvolgend binding op 40S ribosomale subeenheid
-Binding van eIFs op mRNA: eIF4E bindt op 5’ cap en recruteert eIF4G en vervolgens eIF4A (=helicase activiteit) en eIF4B
-Binding van 43S PIC op mRNA: eIF4G bindt eIF3, 40S interageert met het mRNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Initiatie translatie Euk na binding PIC

A

-eIF2GTP hydrolyseert GTP: eIF 1/4B/5 en eIF2-GDP komen vrij
-eIF5BGTP bindt
-40S scant mRNA tot AUG! Methionyl-tRNAiMet bindt AUG
-60S bindt, eIF5B*GTP hydrolyseert GTP, eIF5B-GDP en eIF1A dissociëren
(slide 56)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Belangrijke eIF

A

eIF2GTP
eIF3
eIF4E
eIF4G
eIF4A
eIF5BGTP

33
Q

Eukaryotisch mRNA

A

-Meestal: ribosoom gerekruteerd via 5’ cap
-Soms: ribosoom gerekruteerd via IRES: ‘internal ribosome entry sequence’ (upstream van start codon bv. virale mRNA

34
Q

Functie PABP

A

-Poly(A) bindend proteïne
-PABP bindt ook eIF4G
-eIF4G kan ook 3’ van mRNA rechtstreeks binden
-3’ uiteinde stabiliseert 5’ uiteinde

35
Q

Overzicht elongatie

A
  1. Binding aminoacyl-tRNA
  2. Vorming van een peptidebinding
  3. Translocatie
    Gelden voor Euk en Prok, enkel verschillende elongatiefactoren
36
Q

Elongatie stap 1 bacteriën

A

-EF-TuGTP herkent alle aminoacyl-tRNAs, behalve de initiator
-Aminoacyl-tRNA met gebonden EF-TuGTP worden willekeurig naar de A site gebracht
-Juiste aminoacyl-tRNA: correcte basenparing tussen codon en anticodon, dan hydrolyse van GTP en conformatie verandering, EF-Tu*GDP komt vrij en met EF-Ts wordt het gerecycled
-Verkeerde: foute basenparing, dan geen GTP hydrolyse, indien toch hydrolyse bij foute basenparing wordt het verkeerde aminoacyl-tRNA verwijdert door ribosoom
-Slechts 1 fout per 10.000 incorporaties bij translatie
(slide 62)

37
Q

Elongatie stap 2 bacteriën

A

-Peptidebinding tussen de carboxylgroep van AZ (van tRNA) op P plaats en de amino-groep van het AZ op de A plaats
-Vorming van peptidebinding gekatalyseerd door ribozyme
-rRNA met peptidyl-transferase activiteit = ribozyme, 23S in bacteriën en 28S in eukaryoten
-Mehtionine van het methionyl-tRNAfmet (op P plaats) gaat over naar aminoacyl-tRNA op de A plaats ter vorming van een peptidyl-tRNA
-Energie uit de hoog energetische esterbinding

38
Q

Elongatie stap 3 bacteriën: translocatie

A

-EF-TuGTP: transiënte associatie met ribosoom
-Peptidyl-tRNA van A komt op de P-plaats van het ribosoom en ‘leeg’ tRNA van P komt op de E plaats, peptidyl-tRNA blijft geassocieerd met mRNA
-Hoe? -> grote ribosomale subeenheid schuift 3 nt op, EF-TuGTP bindt op de vrijgekomen A plaats, hydrolyseert GTP, leidt tot conformatie verandering in het ribosoom, waarbij ook de kleine ribosomale subeenheid 3 nt opschuift, EF-Tu*GDP heeft lagere affiniteit voor ribosoom, dissocieert en A plaats is terug vrij
-mRNA wordt in de 5’->3’ richting gelezen
-Herhaling van de cyclus
-Polypeptide van 400 AZ in 10 sec in E. coli

39
Q

Terminatie translatie

A

-Stop codon in A plaats, wordt niet herkend door aminoacyl-tRNA
-Herkenning door release factors (eiwitten met een peptide anticodon/ release factor*GTP)
-Vrijkomen van polypeptide: watermolecule valt de esterbinding aan
-GTP hydrolyse
-Dissociatie van het ribosoom
-Gelijkend proces bij prokaryoten en eukaryoten, maar de release factoren zijn verschillend

40
Q

Elongatie energieverbruik

A

-Hydrolyse van van ten minste 4 energierijke fosfoanhydride bindingen per toegevoegd AZ (hydrolyse van één fosfoanhydride binding: 7.3 kcal/mol)
-Synthesis (in de elongatiestap) van polypeptide van 100 Aminozuren: 2920 kcal/mol

41
Q

Moleculaire chaperons

A

Bevorderen correcte vouwing van het polypeptide in de cel door:
-Binden tijdens de translatie op de hydrofobe regio’s in het ongevouwen eiwit, voorkomen van binding andere eiwitten
-Ook binden op hydrofobe regio’s van misgevouwen eiwitten om de 3D te herstellen
-Kunnen individuele misgevouwen eiwitten extraheren uit aggregaten

42
Q

Andere functies moleculaire chaperons

A

Helpen ook bij de assemblage van gevouwen polypeptiden in multisubeenheden eiwitten & bevorderen proteïne transport naar en in de mitochondria en chloroplasten

43
Q

Slide 84-86 voor verdere uitbreiding

A

Toppie

44
Q

‘Indels’

A

Insertie of deletie van 1 nt, meerdere nt of grote stukken DNA

45
Q

Missense mutatie

A

1 nt mutatie resulteert in een ander aminozuur

46
Q

Nonsense mutatie

A

1 nt mutatie resulteert in een stopcodon

47
Q

Nonstop mutaties

A

Een stopcodon muteert waardoor de translatie door blijft gaan

48
Q

Stille (silent) mutaties

A

1 nt mutatie resulteert in geen verandering van het aminozuur

49
Q

Algemene oplossingen voor nonsense/nonstop mutatie

A

-Suppressor tRNAs bv. nonsense suppressor tRNA
-Nonsense gemedieerde mRNA afbraak (NMD)
-Nonstop mRNA decay

50
Q

Nonsense suppressor tRNAs

A

-Een tRNA muteert mee met een gen dat een stopcodon is geworden, waardoor het oorspronkelijke AZ toch geplaatst wordt
-De locatie van het stopcodon is ook belangrijk, dus niet ieder stopcodon wordt nu het nieuwe AZ

51
Q

Nonsense mediated mRNA decay (NMD)

A

-Afbraak van transcripten met premature stopcodons (PTC)
-Tijdens translatie herkent ribosoom transcripten met stopcodon vóór laatste EJC, translatie stopt en mRNA wordt gemarkeerd voor afbraak
-Kwaliteitscontrole van mRNA door ribosoom
(slide 96)

52
Q

Nonstop mRNA decay

A

-Transcripten zonder stopcodon
-Euk: via rektrutering van een eiwitcomplex met ribonuclease activiteit op A-site

53
Q

cDNA van GFP

A

-cDNA= complementair DNA = DNA complementair aan de (m)RNA sequentie
-Synthese van cDNA door reverse transcriptase
-Welke primer gebruiken?:
1.Oligo-(dT): alle mRNAs met een poly-(A) staart worden omgezet in cDNA
2.Willekeurige (‘random’) hexameren: alle RNAs worden omgezet in cDNA

54
Q

Algemene post-translationele modificaties

A

-Verwijderen van eerste aminozuur (Met)
-Proteolytische processing
-Chemische modificaties
-Proteïne splicing: ‘inteins’ worden verwijderd uit een polypeptide en ‘exteins’ worden aan elkaar gezet ter vorming van het matuur eiwit

55
Q

Post-translationele processing van insuline

A

-Verwijdering van N-terminale aminozuren
-Vorming van zwavelbruggen tussen A en B ketens
-Verwijdering van aminozuren tussen A en B ketens

56
Q

Chemische modificaties (covalente binding en omkeerbaar)

A

(1) Fosforylering op Ser/Thr/Tyr: fosfaatgroep op de –OH groep, eiwitkinasen & eiwitfosfatase
(2) Acetylering op Lys: acetylgroep op aminogroep van Lys, acetyltransferase & deacetylase
(3) Methylering op Lys/Arg: methylgroep (CH3-) op de aminogroep van Lys of Arg, methyltransferase & demethyltransferase
(4) Glycosylering op Ser/Thr/Asn: binding van een suiker op zuurstof (O) of stikstof (N) atoom
Ser/Thr: 0-linked glycosylering
Asn: N-linked glycosylering

57
Q

Slide 114 is een kennisclip, moet je kennen

A

Top

58
Q

Exocytose

A

Afgave van intracellulair materiaal

59
Q

Endocytose

A

Opname van extracellulair materiaal door vorming van endocytotische vesikel thv PM

60
Q

Verschillende vormen endocytose

A

-Fagocytose: opname van grote deeltjes (> 0,5 μm)
-Opname via kleine vesikels: pinocytose (opname van vloeistof en opgeloste stoffen), receptor-gemedieerde endocytose (opname van ligand)

61
Q

Fagocytose cellen voorbeelden

A

-Macrofagen en neutrofielen (WBC)
-Opruimen van bacteriën, parasieten, dode en apoptotische cellen, kankercellen, …

62
Q

Mechanisme fagocytose

A

-Binding van bacterie aan PM van macrofaag, neutrofiel
-Vorming van pseudopodia: membraanuitsteeksels die bacterie insluiten
-Fusie pseudopodia en vorming van fagosoom
-Fusie met endosoom -> maturatie tot (fago)lysosoom
-Afbraak van bacterie in (fago)lysosoom
(slide 6 H6.3)

63
Q

Slide 7-8 H6.3 voor jezelf zien

A

SIR YES SIR!

64
Q

Belangrijke stap maturaties fagosoom -> fagolysosoom

A

-Aanzuring van lumen door V-type H+ pomp
-Ontvangen van zure hydrolasen vanuit endosomen/lysosomen

65
Q

Binding macrofaag aan apoptotische cel

A
  1. Macrofaag aangetrokken tot ‘find-me’ signalen van apoptotische cel
  2. Herkenning van ‘eat-me’ signalen en verzwelging van lijk (vaak fosfatidylserine, want alleen cytoplasmatisch standaard)
  3. Verwerking en degradatie van lijk
  4. Post verzwelging consequenties
66
Q

Mechanisme receptor-gemedieerde endocytose

A

-Binding aan receptor in PM -> selectiviteit
-Instulping van PM en vorming van coated pit: belang van manteleiwitten
-Afsnoering en vorming van endocytotische vesikel

67
Q

Mechanisme receptor-gemedieerde endocytose gevorderd

A

slide 12-14 H6.3, veel te veel om op te schrijven op een kaartje

68
Q

LDL-partikel

A

-‘Vetbol’ in bloed
-Samenstelling: fosfolipiden monolaag als perifere schil, cholesterolesters en TG in centrum van partikel, 1 eiwit ApoB-100
-Transportvehikel voor cholesterol en TG in bloed, opname door cellen via RME

69
Q

LDL-receptor

A

-Integraal PM eiwit
-Extracellulair deel: binding van LDL-partikel via ApoB-100
-Intracellulair deel: binding manteleiwitten

70
Q

Endocytose van LDL-partikel via LDL-receptor

A

-Opname van LDL-partikel via LDL-receptor
-Differentiële sortering in vroeg endosoom -> dissociatie van LDL-partikel van receptor, LDL-receptor keert terug naar PM en LDL-partikel transport naar lysosoom
-Afbraak van LDL-partikel in lysosoom -> vrijstelling van cholesterol, transport van cholesterol naar cytosol

71
Q

Familiale hypercholesterolemie

A

-Erfelijke aandoening: verhoogde cholesterol concentratie in bloed -> normaal [Cho]bloed < 190 mg/dl, indien cholesterol stijgt -> slaat neer in vaatwand -> atheromatosis, hoge morbiditeit en mortaliteit (hartinfarct, cerebrovasculair accident)
-Genetica -> mutaties in gen voor LDL receptor (defect cyto domein), mutaties in gen voor AP2 subeenheid

72
Q

Lysosomen algemeen

A

-‘Terminaal’ organel
-Omgeven door enkel membraan (0,5 μm diameter)
-Luminale pH = 4 à 5 -> V-type protonpomp
-Zure hydrolasen in lumen -> afbraak van eiwitten, DNA, suikers, lipiden, …
-Membraantransporters -> vrijstelling van afbraakproducten

73
Q

Functie lysosomen

A

-Opruimen van moleculen aangevoerd via endocytose, (auto)fagocytose -> vrijstellen van afgebroken moleculen
-Metabole sensor voor de cel

74
Q

Sortering zure hydrolasen naar lysosoom via secretorische route deel 1

A

-rER: aanmaak van zure hydrolase -> cotranslationele translocatie en N-glycosylering
-Golgi: modificering van kernsuikergroep -> vorming van mannose-6-fosfaat tag (M6P), specifieke modificering voor zure hydrolasen
-TGN: sortering in transportvesikels -> binding M6P aan receptor (membraaneiwit), vorming van transportvesikel met zure hydrolasen in lumen

75
Q

Sortering zure hydrolasen naar lysosoom via secretorische route deel 2

A

-Vesikulair transport: TGN -> endosoom; fusie met endosoom
-Endosoom; luminale pH: 6 (vroeg) -> 5 (laat endosoom), dissociatie van M6P tag van receptor door lage pH -> ZH vrij in lumen van endosoom, ZH stromen door naar lysosoom, M6P receptor sortering in transportvesikel en terugkeer naar TGN
-Lysosoom: avtivering van zure hydrolasen door lage pH (4 à 5)

76
Q

Autofagocytose

A

Aanvoer van intracellulaire componenten: organellen, macromoleculen

77
Q

Autofagie

A

-Cellulair proces waarbij oude of beschadigde organellen/macromoleculen worden opgeruimd -> belangrijk voor cellulaire overleving
-Vorming van autofagosoom -> vorming van membraanfragment dat organel/molecule omsluit, herkomst van membraan: ER
-Fusie van autofagosoom met lysosoom -> afbraak van organel/macromolecule door zure hydrolasen, transport van afbraakproducten naar cytosol

78
Q
A

Biochemie en moleculaire biologie (13 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions