H3 Flashcards

1
Q

Ken je de aminozuren, nucleïnezuren, suikers, cholesterol en algemene structuur vetten al uit je hoofd en kun je ze tekenen?

A

Nee… (H3 slide 13)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Voordeel aminozuren fysiologisch pH

A

Ze zijn vrijwel volledig gioniseerd/geprotoneerd en krijgen daardoor een positieve en negeatieve kant

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Post translationele modificaties

A

-Covalente modificatie zijketen (S-bruggen)
-Uitbreiding functionaliteit: fosforylatie, acetylatie, hydroxylatie, …

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Acetylgroep

A

CH3-CO-R

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Waarom weinig rotatie bij peptidebindingen?

A

De dubbelgebonden O naast de binding kan overspringen en daarmee het molecuul tijdelijk vastzetten (40%)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Waarom vooral trans configuratie?

A

Het is energie gunstiger om in die toestand te verkeren dan in cis (uitzondering x-Pro)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Stabilisatie van α-helix

A

Door intramoleculaire H-bruggen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Waarheen zijn de R-groepen gericht bij een α-helix

A

Naar buiten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Hoeveel aminozuren zitten per winding van een α-helix

A

3 tot 4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hoe worden amfipatische helices verder gestabiliseerd

A

Doordat de hydrofiele water binden en de hydrofobe lipiden

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Hoe draaien α-helices

A

Rechtsom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Hoe wordt een eiwit altijd opgeschreven

A

Van de N-terminus naar de C-terminus

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hoe worden β-platen gestabiliseerd

A

Door H-bruggen (intra- en intermoleculair) van ten minste twee β-strengen in de ruggengraat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Hoe verlopen β-platen

A

Parallel of anti-parallel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Welke β-plaat varianten bestaan er

A

Hydrofoob, hydrofiel en amfipatisch

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hoe zijn de R-groepen geplaatst in een β-plaat

A

Altijd aan de boven- of onderkant

17
Q

Wat is een β-turn

A

Een haarspeldbocht die vaak proline bevat

18
Q

Waardoor is proline een ‘buitenbeentje’

A

-Destabiliserende ‘knik’ in een α-helix
-Bocht indien X-Pro in ‘cis’ conformatie
-De N in Pro heeft geen H-atoom om deel te nemen aan stabiliserende waterstofbruggen met andere residu’s.

19
Q

Waardoor is glycine een ‘buitenbeentje’

A

Doordat het geen zijketen heeft kan het geen structuur stabiliseren

20
Q

Wat zijn de kenmerken van een tertiaire structuur

A

-Heeft niet te maken met waterstofbruggen tussen CO-NH groepen (peptide bindingen) in de ruggengraat
-Heeft wel te maken met niet-covalente interacties tussen de R groepen van
de verschillende aminozuren, ongeacht plaats primaire structuur
-Is niet repetitief noch voorspelbaar
-Kan gestabiliseerd worden door disulfidebruggen

21
Q

Wat zorgt uiteindelijk voor de vorming van een eiwit

A

De primaire structuur

22
Q

Wat gebeurt er als ureum niet wordt weggehaald tijdens een denaturatie

A

Oxidatie zal nog steeds plaatsvinden, wat leidt tot verkeerd geplaatste S-bruggen

23
Q

Wat is de conclusie van het experiment Anfinsen

A

Disulfidebruggen stabiliseren de tertiaire structuur maar zijn geen drijvende kracht

24
Q

Kenmerken fibroïne

A

-Secundaire structuur over het algemeen belangrijker dan tertiaire
-Vaak uitgerekte filament structuur
-In zijde
-Anti-parallel
-Vooral glycine, alanine en serine
-Niet uitrekbaar, maar wel kreukbaar

25
Q

Voordeel kleine aminozuren in fibroïne

A

Levert een hogere stabiliteit

26
Q

Kenmerken α-keratine

A

-In haar, wol, huid, nagels,…
-Uitrekbaar door S-bruggen
-Amfipatische 𝛼-helix (2), coiled coil (2), protofilament (8), intermediair filament (bundel), haar
-S-bruggen bepalen de hardheid

27
Q

Kenmerken collageen

A

-Onoplosbare extracellulaire vezels
-Bieden stevigheid aan huid, beenderen, pezen,…
-3 linksdraaiende helices vormen een rechtsdraaiende
-AZsequentie: tripeptide eenheid (Gly-X-Y)
-Alleen glycine past in centrum superhelix
-Hoge spankracht, niet rekbaar

28
Q

Wanneer wordt het draadmodel gebruikt

A

Voor het onderzoeken van een peptidebinding op atomair niveau

29
Q

Wanneer wordt het lintmodel gebruikt

A

Voor het onderzoeken van een peptidebinding op structureel niveau

30
Q

Modulaire structuur

A

-Domeinen vormen apart van elkaar
-Domeinen vormen functionele delen van een eiwit

31
Q

Stabiliteit van een quaternaire structuur wordt bepaald door …

A

H-bruggen en S-bruggen

32
Q

Vorming van dubbel helix

A

Gebeurd spontaan door het hydrofoob effect en het willen vormen van niet covalente bindingen zoals de H-bruggen tussen de stikstofbasen

33
Q

Binding tussen twee suikers

A

Glycoside

34
Q
A