H3

Question 1

Ken je de aminozuren, nucleïnezuren, suikers, cholesterol en algemene structuur vetten al uit je hoofd en kun je ze tekenen?

Answer 1

Nee… (H3 slide 13)

Question 2

Voordeel aminozuren fysiologisch pH

Answer 2

Ze zijn vrijwel volledig gioniseerd/geprotoneerd en krijgen daardoor een positieve en negeatieve kant

Question 3

Post translationele modificaties

Answer 3

-Covalente modificatie zijketen (S-bruggen)
-Uitbreiding functionaliteit: fosforylatie, acetylatie, hydroxylatie, …

Question 4

Acetylgroep

Answer 4

CH3-CO-R

Question 5

Waarom weinig rotatie bij peptidebindingen?

Answer 5

De dubbelgebonden O naast de binding kan overspringen en daarmee het molecuul tijdelijk vastzetten (40%)

Question 6

Waarom vooral trans configuratie?

Answer 6

Het is energie gunstiger om in die toestand te verkeren dan in cis (uitzondering x-Pro)

Question 7

Stabilisatie van α-helix

Answer 7

Door intramoleculaire H-bruggen

Question 8

Waarheen zijn de R-groepen gericht bij een α-helix

Answer 8

Naar buiten

Question 9

Hoeveel aminozuren zitten per winding van een α-helix

Answer 9

3 tot 4

Question 10

Hoe worden amfipatische helices verder gestabiliseerd

Answer 10

Doordat de hydrofiele water binden en de hydrofobe lipiden

Question 11

Hoe draaien α-helices

Answer 11

Rechtsom

Question 12

Hoe wordt een eiwit altijd opgeschreven

Answer 12

Van de N-terminus naar de C-terminus

Question 13

Hoe worden β-platen gestabiliseerd

Answer 13

Door H-bruggen (intra- en intermoleculair) van ten minste twee β-strengen in de ruggengraat

Question 14

Hoe verlopen β-platen

Answer 14

Parallel of anti-parallel

Question 15

Welke β-plaat varianten bestaan er

Answer 15

Hydrofoob, hydrofiel en amfipatisch

Question 16

Hoe zijn de R-groepen geplaatst in een β-plaat

Answer 16

Altijd aan de boven- of onderkant

Question 17

Wat is een β-turn

Answer 17

Een haarspeldbocht die vaak proline bevat

Question 18

Waardoor is proline een ‘buitenbeentje’

Answer 18

-Destabiliserende ‘knik’ in een α-helix
-Bocht indien X-Pro in ‘cis’ conformatie
-De N in Pro heeft geen H-atoom om deel te nemen aan stabiliserende waterstofbruggen met andere residu’s.

Question 19

Waardoor is glycine een ‘buitenbeentje’

Answer 19

Doordat het geen zijketen heeft kan het geen structuur stabiliseren

Question 20

Wat zijn de kenmerken van een tertiaire structuur

Answer 20

-Heeft niet te maken met waterstofbruggen tussen CO-NH groepen (peptide bindingen) in de ruggengraat
-Heeft wel te maken met niet-covalente interacties tussen de R groepen van
de verschillende aminozuren, ongeacht plaats primaire structuur
-Is niet repetitief noch voorspelbaar
-Kan gestabiliseerd worden door disulfidebruggen

Question 21

Wat zorgt uiteindelijk voor de vorming van een eiwit

Answer 21

De primaire structuur

Question 22

Wat gebeurt er als ureum niet wordt weggehaald tijdens een denaturatie

Answer 22

Oxidatie zal nog steeds plaatsvinden, wat leidt tot verkeerd geplaatste S-bruggen

Question 23

Wat is de conclusie van het experiment Anfinsen

Answer 23

Disulfidebruggen stabiliseren de tertiaire structuur maar zijn geen drijvende kracht

Question 24

Kenmerken fibroïne

Answer 24

-Secundaire structuur over het algemeen belangrijker dan tertiaire
-Vaak uitgerekte filament structuur
-In zijde
-Anti-parallel
-Vooral glycine, alanine en serine
-Niet uitrekbaar, maar wel kreukbaar

Question 25

Voordeel kleine aminozuren in fibroïne

Answer 25

Levert een hogere stabiliteit

Question 26

Kenmerken α-keratine

Answer 26

-In haar, wol, huid, nagels,…
-Uitrekbaar door S-bruggen
-Amfipatische α-helix (2), coiled coil (2), protofilament (8), intermediair filament (bundel), haar
-S-bruggen bepalen de hardheid

Question 27

Kenmerken collageen

Answer 27

-Onoplosbare extracellulaire vezels
-Bieden stevigheid aan huid, beenderen, pezen,…
-3 linksdraaiende helices vormen een rechtsdraaiende
-AZsequentie: tripeptide eenheid (Gly-X-Y)
-Alleen glycine past in centrum superhelix
-Hoge spankracht, niet rekbaar

Question 28

Wanneer wordt het draadmodel gebruikt

Answer 28

Voor het onderzoeken van een peptidebinding op atomair niveau

Question 29

Wanneer wordt het lintmodel gebruikt

Answer 29

Voor het onderzoeken van een peptidebinding op structureel niveau

Question 30

Modulaire structuur

Answer 30

-Domeinen vormen apart van elkaar
-Domeinen vormen functionele delen van een eiwit

Question 31

Stabiliteit van een quaternaire structuur wordt bepaald door …

Answer 31

H-bruggen en S-bruggen

Question 32

Vorming van dubbel helix

Answer 32

Gebeurd spontaan door het hydrofoob effect en het willen vormen van niet covalente bindingen zoals de H-bruggen tussen de stikstofbasen

Question 33

Binding tussen twee suikers

Answer 33

Glycoside