H3 Flashcards
Ken je de aminozuren, nucleïnezuren, suikers, cholesterol en algemene structuur vetten al uit je hoofd en kun je ze tekenen?
Nee… (H3 slide 13)
Voordeel aminozuren fysiologisch pH
Ze zijn vrijwel volledig gioniseerd/geprotoneerd en krijgen daardoor een positieve en negeatieve kant
Post translationele modificaties
-Covalente modificatie zijketen (S-bruggen)
-Uitbreiding functionaliteit: fosforylatie, acetylatie, hydroxylatie, …
Acetylgroep
CH3-CO-R
Waarom weinig rotatie bij peptidebindingen?
De dubbelgebonden O naast de binding kan overspringen en daarmee het molecuul tijdelijk vastzetten (40%)
Waarom vooral trans configuratie?
Het is energie gunstiger om in die toestand te verkeren dan in cis (uitzondering x-Pro)
Stabilisatie van α-helix
Door intramoleculaire H-bruggen
Waarheen zijn de R-groepen gericht bij een α-helix
Naar buiten
Hoeveel aminozuren zitten per winding van een α-helix
3 tot 4
Hoe worden amfipatische helices verder gestabiliseerd
Doordat de hydrofiele water binden en de hydrofobe lipiden
Hoe draaien α-helices
Rechtsom
Hoe wordt een eiwit altijd opgeschreven
Van de N-terminus naar de C-terminus
Hoe worden β-platen gestabiliseerd
Door H-bruggen (intra- en intermoleculair) van ten minste twee β-strengen in de ruggengraat
Hoe verlopen β-platen
Parallel of anti-parallel
Welke β-plaat varianten bestaan er
Hydrofoob, hydrofiel en amfipatisch