H3 Flashcards
Ken je de aminozuren, nucleïnezuren, suikers, cholesterol en algemene structuur vetten al uit je hoofd en kun je ze tekenen?
Nee… (H3 slide 13)
Voordeel aminozuren fysiologisch pH
Ze zijn vrijwel volledig gioniseerd/geprotoneerd en krijgen daardoor een positieve en negeatieve kant
Post translationele modificaties
-Covalente modificatie zijketen (S-bruggen)
-Uitbreiding functionaliteit: fosforylatie, acetylatie, hydroxylatie, …
Acetylgroep
CH3-CO-R
Waarom weinig rotatie bij peptidebindingen?
De dubbelgebonden O naast de binding kan overspringen en daarmee het molecuul tijdelijk vastzetten (40%)
Waarom vooral trans configuratie?
Het is energie gunstiger om in die toestand te verkeren dan in cis (uitzondering x-Pro)
Stabilisatie van α-helix
Door intramoleculaire H-bruggen
Waarheen zijn de R-groepen gericht bij een α-helix
Naar buiten
Hoeveel aminozuren zitten per winding van een α-helix
3 tot 4
Hoe worden amfipatische helices verder gestabiliseerd
Doordat de hydrofiele water binden en de hydrofobe lipiden
Hoe draaien α-helices
Rechtsom
Hoe wordt een eiwit altijd opgeschreven
Van de N-terminus naar de C-terminus
Hoe worden β-platen gestabiliseerd
Door H-bruggen (intra- en intermoleculair) van ten minste twee β-strengen in de ruggengraat
Hoe verlopen β-platen
Parallel of anti-parallel
Welke β-plaat varianten bestaan er
Hydrofoob, hydrofiel en amfipatisch
Hoe zijn de R-groepen geplaatst in een β-plaat
Altijd aan de boven- of onderkant
Wat is een β-turn
Een haarspeldbocht die vaak proline bevat
Waardoor is proline een ‘buitenbeentje’
-Destabiliserende ‘knik’ in een α-helix
-Bocht indien X-Pro in ‘cis’ conformatie
-De N in Pro heeft geen H-atoom om deel te nemen aan stabiliserende waterstofbruggen met andere residu’s.
Waardoor is glycine een ‘buitenbeentje’
Doordat het geen zijketen heeft kan het geen structuur stabiliseren
Wat zijn de kenmerken van een tertiaire structuur
-Heeft niet te maken met waterstofbruggen tussen CO-NH groepen (peptide bindingen) in de ruggengraat
-Heeft wel te maken met niet-covalente interacties tussen de R groepen van
de verschillende aminozuren, ongeacht plaats primaire structuur
-Is niet repetitief noch voorspelbaar
-Kan gestabiliseerd worden door disulfidebruggen
Wat zorgt uiteindelijk voor de vorming van een eiwit
De primaire structuur
Wat gebeurt er als ureum niet wordt weggehaald tijdens een denaturatie
Oxidatie zal nog steeds plaatsvinden, wat leidt tot verkeerd geplaatste S-bruggen
Wat is de conclusie van het experiment Anfinsen
Disulfidebruggen stabiliseren de tertiaire structuur maar zijn geen drijvende kracht
Kenmerken fibroïne
-Secundaire structuur over het algemeen belangrijker dan tertiaire
-Vaak uitgerekte filament structuur
-In zijde
-Anti-parallel
-Vooral glycine, alanine en serine
-Niet uitrekbaar, maar wel kreukbaar
Voordeel kleine aminozuren in fibroïne
Levert een hogere stabiliteit
Kenmerken α-keratine
-In haar, wol, huid, nagels,…
-Uitrekbaar door S-bruggen
-Amfipatische α-helix (2), coiled coil (2), protofilament (8), intermediair filament (bundel), haar
-S-bruggen bepalen de hardheid
Kenmerken collageen
-Onoplosbare extracellulaire vezels
-Bieden stevigheid aan huid, beenderen, pezen,…
-3 linksdraaiende helices vormen een rechtsdraaiende
-AZsequentie: tripeptide eenheid (Gly-X-Y)
-Alleen glycine past in centrum superhelix
-Hoge spankracht, niet rekbaar
Wanneer wordt het draadmodel gebruikt
Voor het onderzoeken van een peptidebinding op atomair niveau
Wanneer wordt het lintmodel gebruikt
Voor het onderzoeken van een peptidebinding op structureel niveau
Modulaire structuur
-Domeinen vormen apart van elkaar
-Domeinen vormen functionele delen van een eiwit
Stabiliteit van een quaternaire structuur wordt bepaald door …
H-bruggen en S-bruggen
Vorming van dubbel helix
Gebeurd spontaan door het hydrofoob effect en het willen vormen van niet covalente bindingen zoals de H-bruggen tussen de stikstofbasen
Binding tussen twee suikers
Glycoside
