enzymer pär jämth (del 2)✓ Flashcards
faktorer som påverkar enzymhastigheter
både fysiologisk och viktiga i laboratoriet
Temperatur pH värde inhibering (generellt) Allosteriska effektorer Produktinhibering Feedback inhibering Fosforylering Proteolytisk klyvning
Förklara relationen mellan Km och [S]
Km värdet speglar ofta den fysiologiska substratkoncentrationen (eller intervallet av [S])
När [S] = K arbetar enzymet på halva sin maximala hastighet, alltså Vo = 1/2V max
När [S] är»_space; Km, så har nästan alla enzymmolekyler en substratmolekyl
bunden till sig (enzymet är mättat) och v0 ≈ Vmax.
Vad är ett sätt att reglera reaktionshastigheten?
ett sätt att reglera är tillgången på substrat
koncentrationen av substrat kan reglera hastigheten av reaktionen.
Vid låga substratkoncentrationer ([S] < Km)
- ger en ökning av [S] nästan linjär ökning av reaktionshastigheten, Vo.
Vid [S]> Km
- hastigheten ändras väldigt lite med [S].
Olika typer av inhibering, ge förslag
Enzymer kan inhiberas av olika molekyler för att reglera enzymers aktivitet.
kompetetiv inhibering
- hämmaren binder till aktiva ytan och tävlar om plats med substratet. (tävlar om att binda till aktiva ytan)
Icke kompetetiv inhibering
- binder inte till aktova ytan utan är lik allosterisk inhibitor
allosterisk inhibitor
- binder till ett annat ställe än aktiva ytan och bidrar till en conformationsändring inne i cellen.
Irreversibel hämmare binder oftast till aktiva ytan
negativ allosterisk effektor är samma som
allosterisk inhibitor
Olika typer av inhibering
kompetetiv inhibering
- hämmaren binder till aktiva ytan och tävlar om plats med substratet.
allosterisk inhibitor
- binder till ett annat ställe än aktiva ytan och bidrar till en conformationsändring inne i cellen.
Irreversibel inhibering
- kovalent interaktion/bindning till enzymet, släpper inte
Allosterisk reglering:
Genom kooperativ bindning av substratet kan ett enzym fås att kraftigt ändra sin aktivitet över ett litet intervall av substratkoncentration (jämför hemoglobin). Sådana kooperativa enzymer regleras ofta allosteriskt.
när ett enzym (oftast multimer) förekommer
i två olika tillstånd, ett aktivt och ett inaktivt, och där mängden
av respektive form påverkas av koncentrationen av
molekyler som binder till ett allosteriskt site (jämför hemoglobin).
ATP kan vara exempel på en feedback inhibering, en slutprodukt i en biosyntesväg, väg längre ned, reglerar ett tidigt steg.
(???)
tänk att allt hänger ihop
(??? kolla detta kort)
Exempel: fosfofruktokinas i glykolysen hämmas av citrat (från citronsyracykeln) och av ATP, men aktiveras av AMP och fruktos 2,6-bisfosfat. Alla dessa molekyler är allosteriska effektorer.
citrat är en allosterisk hämmare och även feedback inhibering till fosfofruktokinas
citrat kan direkt hemma citratsyntas, produktinhibering (direkt inhibering)
Produkter vid en viss koncentration kommer att hämma enzymer
Fosforylering
en snabb och mycket vanlig form av reglering
“av eller på knapp”
kinaser fosforylerar (sätter på fosfat) använder ATP
fosfataser hydroliserar bort grupper (tar bort fosfat, använder ej ATP)
När svarar enzymet bättre på variationer i [S]?
Enzymet svarar bättre
på variationer i [S] vid låga
substratkoncentrationer.
Hur ser Km-värdet ut för väldigt effektiva enzymer som i glykolysen t.ex
För väldigt effektiva enzymer,
som de i glykolysen, så är Km-värdet ofta nära den fysiologiska koncentrationen av substrat.
hur är förhållandet mellan reaktionshastigheten och enzymkoncentrationen?
Reaktionshastigheten v0 är direkt proportionell till
enzymkoncentrationen;
mer enzym = högre reaktionshastighet
Vad säger kcat?
Varje enzym har ett visst kcat-värde under givna betingelser (temperatur,
pH, jonstyrka).
kcat-värdet säger hur många gånger per sekund som enzymet omvandlar substrat till produkt, när det är mättat med substrat, dvs arbetar på maxhastighet.
Vad säger oss ett enzyms pH optimum?
Ett enzyms pH-optimum återspeglar ofta pH:t för den plats där enzymet verkar.
