Enzymer Flashcards
Vad är ett enzym och hur fungerar dem?
- Ett protein som katalyserar en kemisk reaktion
- Sänker aktiveringsenergin så reaktionen går snabbare
- Ändrar INTE jämviktskonstanten eller energiskillnaden mellan substrat och produkt
- Binder substratet (S) till den aktiva ytan där substrat(en) omvandlas till produkt (P)
- Aminosyrorna i aktiva ytan är organiserade på ett sådant sätt att reaktionens transition state (TS) binder starkare än S. Denna bindningsenergi används för att katalysera reaktionen.
- Enzymer har ofta hög substratspecificitet
Hur skrivs reaktionsscheman mellan substrat och enzym?
E + S -> ES -> E + P
Om vi har fler substrat läggs dessa bara till
Nämn en specificitet som enzymer är bra på och vad den innebär?
Stereospecificitet, alltså om en OH-grupp exempelvis pekar “inåt” eller “utåt”
Hur påverkar aktiveringsenergin reaktionshastigheten?
Hög aktiveringsenergi minskar reaktionshastigheten
Vad kallas den aktiva ytan med ordnade aminosyrarester så att det sker en katalys?
A pre-organized active site
Var i proteinernas sekundärstruktur i enzymet hittas aktiva ytan och var har resterande strukturer för funktion?
Sitter ofta i områden med mycket loopar och resten håller den aktiva ytan stabil.
Varför stabiliserar enzymet TS mer än S?
Den är bättre “formpassad” för TS och kommer därför kunna göra fler bindningar till denna.
På vilket sätt påverkar enzymets substratspecificitet dess förmåga att katalysera reaktioner?
En hög specificitet gör att endast en reaktion kan katalyseras men även att denna går snabbare. Ett mer generellt enzym kan katalysera fler reaktioner med likartade substrat men kommer att gå långsammare.
Vad är en kofaktor?
En kemisk förening som inte är ett protein och som behövs för den biologiska funktionen.
Vad är ett koenzym?
En kofaktor som är organisk eller metallo-organisk.
Vad är ett kosubstrat?
Koenzym som är löst bundet och byts ut i varje katalytisk cykel.
Vad är en prostetisk grupp?
Ett hårt bundet koenzym som sitterkvar mellan varje katalytisk cykel
Vad är ett apoenzym?
Enzym utan sin kofaktor
Vad är ett holoenzym?
Enzym med sin kofaktor
Vad är många mineraler inom biokemi?
Kofaktorer som används av enzym och många är metaljoner
Hur kan metaljoner verka som kofaktorer?
De kan exempelvis attrahera elektroner i bl.a. dubbelbindningar så att vatten kan göra en nukleofil attack.och hydrolysera substratet
Vad är enzymers hastighet (eller aktivitet)?
Reaktionshastigheten; hur mycket produkt som bildas per tidsenhet, alt hur mycket substrat som förbrukas.
Hur mäts enzymaktiviteten?
Det enklaste sättet är genom en spektrofotometer om absorbans för produkt och substrat kan skiljas åt. Då beräknas den enligt Lambert-Beers lag.
Hur skrivs hastigheten i en kemisk reaktion?
v = ∆[P]/∆t
Vad kallas lutningen i början av en absorbans-tid-kurva från en reaktion och varför vill denna mätas istället för senare faser? Vad kan beräknas av denna?
Initial rate, V0, vill användas eftersom substratet senare kan ta slut och/eller produkten inhiberar reaktionen. Reaktionshastighet kan ges genom att göra en ny graf med V0-[S] och göra den tidigare absorbansmätningen för flera olika koncentrationer.
Vad är V(max) i en reaktion?
Den reaktion som enzymet arbetar på när det är mättat med substrat. Det värde som V0 närmar sig som en asymptot
Vad är K(m) i en enzymreaktion?
Den substratkoncentration där enzymet arbetar på halva sin maximala kapacitet.
Ungefär var brukar K(m)-värdet ligga för effektiva enzymer och vad har det för betydelse?
Det ligger ofta nära den fysiologiska koncentrationen av substratet eftersom det ger en störst påverkan vid en förändring i substratkoncentration.
Vad är reaktionshastigheten V0 direkt proportionellt mot?
Enzymkoncentrationen
Vad säger k(cat)-värdet?
Hur många gånger per sekund ett enzym omvandlar substrat till produkt
Vilken enhet används för att mäta enzymaktivitet inom vården och vad säger den?
mikro-kat/L, antal mikromol bildad produkt per sekund per liter kroppsvätska
Vilka faktorer påverkar enzymaktivitet?
pH, inhibering av enzymer, allosterika effektorer, feedbackinhibering, produktinhibering, fosforylering och proteolytisk klyvning.
Vad är ett enzyms pH-optimum?
Det pH där enzymet är mest aktivt, oftast pH:t för den plats där enzymet verkar
Varför inhiberas enzymer?
För att reglera enzymets aktivitet
Vilka olika inhibitorer finns det och hur binder de till enzymet?
- Kompetitiv inhibitor som tävlar med substratet om att binda till aktiva ytan
- Allosterisk inhibitor som inte binder till den aktiva ytan utan till ett allosteriskt site. Ger en sigmoidal bindningskurva
- Irreversibel inhibitor som oftast binder till aktiva ytan och bildar en kovalentbindning så att inhibitorn inte kan lossna
Hur sker den allosteriska regleringen?
När ett enzym, oftast multimer, förekommer i två olika tillstånd, ett aktivt och ett inaktivt, och där mängden av respektive form påverkas av koncentrationen av molekyler som binder till ett allosteriskt site och stabiliserar den ena eller andra formen (aktivator eller inhibitor)
Vad innebär produktinhibering?
Då en viss mängd produkt bildats kan den inhibera enzymet som katalyserar sista steget i en reaktionskedja.
Vad innebär feedbackinhibering?
Då en viss mängd produkt har bildats kan den inhibera enzymet som katalyserar enzymet i den första eller de första reaktionerna i en reaktionskedja så att inte energi går åt att skapa mellanprodukter som inte har någon funktion.
Vilka enzymer genomför fosforylering?
Kinas
Vilka enzymer genomför defosforylering?
Fosfatas
Hur fungerar fosforylering för enzymaktiviteter?
Som en av eller påknapp
Hur aktiveras exempelvis proteaser som translateras som inaktiva enzymer?
Genom proteolytisk klyvning
Hur påverkar temperaturen enzymaktiviteten?
Högre temperatur ger ökad aktivitet. Detta är inget som spelar någon större roll för människor.
