enzym kinetik Flashcards

1
Q

Vad gör oxidoreduktas?

A

Överför elektroner (hydrolyserade joner eller väteatomer)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Vad gör transferas?

A

Överför funktionella grupper mellan donator och acceptor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Vad gör hydrolas?

A

Hydrolyserar (molekyl klyvs i två delar efter att en vattenmolekyl har adderats)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Vad gör lyaser?

A

Addition av grupper till dubbelbindingar eller bildar dubbelbindningar genom att ta bort grupp

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Vad gör isomeraser?

A

Skapar isometriska former

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Vad gör ligaser?

A

Bildar nya kol-kol bindingar

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Vad gör fosforylas och fosfatas?

A

Fosforylas: adderar fosfat från en fosfatjon

Fosfatas: hydrolyserar (tar bort) fosfatgrupp

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Om du hydrolyserar en ester vad går du ut då?

A

Alkohol och syra

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Om du hydrolyserar en peptid vad får du ut då? Vad menas med pepsidas?

A

Karboxylsyra och aminosyra.

Pepsidas=verkar på peptidbindingar

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Vad gör ett endopepsidas?

Vad gör ett exopepsidas?

A

Endopepsidas: klyver inne i en kedja

Exopepsidas: Klyver på sidorna av kedja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Skillnaden på aminopepsidas och karboxypepsidas?

A

Klipper enzymer från ändarna.

Aminopepsidas: från amino-ändan

Karboxypepsidas: från karboxyl-ändan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Vad är serin proteaser? Ge två exempel

A

Grupp endopepsidaser som katalyserar hydrolysen av peptidbindingar. Ex: Kymotrypsin och trypsin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Vad är en katalytisk triad?

A

Framförallt 3 aminosyror samverkar för att utföra en katalys=kooperativitet. De är långt ifrån varandra i primär sekvensen men sammanförs i tetriärstrukturen.

Asp-102: His-57

His-57 : Syra/bas katalys

Ser-195: Nukleofil, inblandad i kovalent katalys

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Beskriv katalysprinciperna för serinproteaser

A
  • *1) Nukleofil katalys,** Serin-195 ubör nukleofil katalys
  • *2) Kovalent katalys,** Det bildas kovalent bundna intermediärer

3) Elektrostatisk katalys:

Vätebindning mellan amidväten på kymotrypsin och det negativt laddade syret från substratet i övergångstillståndet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Olika proteaser har olika substatspecifitet, hur skiljer sig:

Chymptrypsin

Trypsin

Elastas

A

Chymotrypsin: har en hydrofob ficka som känner igen substratet Klyver peptider på karboxyländan av Trp, Phe, Tyr, Met och Leu

Trypsin:har en negativt laddad aminosyra i botten av fickan som känner igen substratet. Klyver peptider på karboxyländan av Lys och Arg

Elastas: har en blockerad bindningsficka. Klyver peptider på karboxyländan av Gly, Ala och Val

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hur kan reglering av enzymer ske?

A

På transkriptionsnivå

När det är uttryckt:

Reversibel reglering

  • Allosterisk aktivering/deaktivering (ofta feedback)
  • Kovalent modifiering
  • Endogena inhibitorer

Irreversibel reglering

  • Kovalent modifiering
  • Zymogenaktivering
  • Nedbrytning
17
Q

Förklara alloster aktivering och inhibering av ett enzym

A

• Sequential model for cooperative binding of substrate to an allosteric enzyme

R (Relaxed) form is favored by allosteric activator

T (tensed) form is favored by allosteric inhibitor

Allosteric activation and inhibition occur by an induced-fit mechanism

Vid alloster inverkan följer vi inte längre michaelis-menten kinetik längre, substratet skapar istället en tetrieringkurva.

18
Q

Beskriv reversibel kovalent reglering av enzym, när befinner vi oss i R resp T läge?

A

Fosforylering och defosforylering av enzymet.

T läge: Fosforylerat (inhiberat)

R läge: Defosforylerat (Aktiverat)

19
Q

Hur fungerar Zymogen aktivering av proteaser?

A

Zymogen är ett inaktivt förstadium till en aktiv form av ett enzym.

För att enzymet ska bli aktiverat från sin zymogena till sin aktiva form krävs en biokemisk förändring av substansen. I vissa fall kan en hydrolysering eller ett pH-skift räcka, ibland är en mer komplicerad reaktion nödvändig för att enzymet ska bli aktivt.

Denna aktivering kan bestå i att den aktiva ytan av enzymet legat dolt under en struktur som klyvs bort vid aktiveringen och blottar sin aktiva yta och kan binda till sitt substrat.

Ibland innebär ändå aktiveringen att enzymets kemiska struktur förändras i högre grad.

20
Q

Vart finns naturliga proteas-inhibitorer och vad gör dem?

A

binder till enzymer och blockerar deras aktivitet.

Dessa befinner sig ofta där proteasaktivitet inte ska förekomma, t ex i blodbanan

21
Q

Varför behövs enzymkatalyserade reaktioner i cellerna?

A
  • Öka hastigheten på reaktioner
  • Hög selektivitet erfordras och kräver hög specificitetmellan enzym och substrat.

(de måste ske i vattenlösning vid neutralt pH och 37 oC)

22
Q

Vad menas med:

Dekarboxylat

Hydroxylas

A

Dekarboxylas = Tar bort karboxylgrupp

Hydroxylas = Sätter på en -OH grupp

23
Q

Hur sker binding till proteinet och vad bestämmer hastigheten?

A

En ligand binder reversibelt till bindinigsfickan i ett proteinen.

Hastigheten de sker med bestäms med Ka eller Kd

24
Q

Vad menas med Kd = dissociationkonstanten ?

A

Kd ger ett mått på hur bra liganden binder (mol/L).

Binder proteinet bra till en ligand = Litet Kd

Binder de dåligt = Högt Kd

25
Q

Vad innebär de att Ligand = Kd?

A

Halva populationen protein är bundet till ligand

26
Q

Vad beror hastigheten på i enzymkinetik?

A

aktiveringsenergi Substratskoncentrationen

27
Q

Vad hade skett om enzymet passade perfekt i enzymet (lock and key model)?

A

De skulle inhiberas

28
Q

Beskriv induce fit modell (ES komplexet)

A

Enzym och substrat har affinitet till varandra men passar inte varandra perfekt för annars skulle en inhibation ha skett.

Enzym,substrat -> enzym, produkt -> enzym + produkt

29
Q

När har vi bäst interaktion mellan enzym och substrat?

A

Så nära övergångstillståndet som möjligt

30
Q

Exempel på bindingar mellan enzym och substrat

A

Vätebinding

Hydrofob binding

31
Q

Vad menas med Vmax?

Vad menas med 1/2 Vmax?

A

Vmax = Maximala hastigheten för reaktionen

1/2 Vmax (Km) = motsvarar koncentrationen substrat när hälften av enzympopulationen har sina katalytiska säten ockuperade.

Substratkoncentrationen när hastigheten är hälften av max

32
Q

Beskriv michaelis-menten kinetiken med kurva

A

ES är konstant, de bildas och bryts ner med samma hastighet (steady state antagande).

ES=0

33
Q

Vad är Km?

A

koncentrationen substrat när hälften av enzympopulationen har sina katalytiska säten ockuperade.

Substratkoncentrationen när hastigheten är hälften av max

34
Q
  1. Vad gäller om substratkoncentrationen är större än Km?
  2. Vad gäller om Km = substratet?
A
  1. Hastigheten är = Vmax
  2. 1/2 Vmax
35
Q

Om Km är litet, betyder det att?

A

Det råder hög affinitet mellan enzym och substrat och vi får en bra katalys

36
Q

Vad menas med kompetativ inhibitor? Vad sker med Vmax och Km och hur kommer kurvorna se ut?

A

Inhibitor tävlar med substratet för binding till det aktiva sätet.

Vmax förändras ej

Km blir större -> enzymkinetiken blir långsammare

37
Q

Vad menas med icke-kometativ inhibering, vad händer med Vmax och Km? Hur kommer kurvorna se ut?

A

Binder in till ett annat ställe istället för de aktiva sätet

Vmax blir lägre

Km förändras ej

38
Q

Vad menas med unkompetativ inhibering? Vad händer med Vmax och Km? Hur kommer kruvorna se ut?

A

Inhibitorn binder bara in till ES komplexet

Vmax blir lägre

Km blir lägre