Eiwitten

Question 1

Hoe is de bouw van eiwitten?

Answer 1

Het bestaat uit karakteristieke groepen (restgroep, aminogroep, zuurgroep)

Question 2

Waar kan de restgroep allemaal uit bestaan?

Answer 2

Polair of apolair
Positief of negatief of geen lading
Een functionele groep
- SH, -NH2, -COOH of -OH

Question 3

Hoe wordt de binding tussen aminozuren benoemd?

Answer 3

Peptidebinding (eiwitten worden ook wel peptiden genoemd)

3 aminozuren = tripeptide

Minder dan 10 aminozuren = oligopeptide

Meer dan 10 aminozuren = polypeptide

Question 4

Vanuit primaire structuur (parelsnoer) oprollen naar tetiare structuur (“bol”); welke factoren zijn van invloed?

Answer 4

Of er lading aanwezig is (positief of negatief)

Uitleg: Door de ladingen aantrekking en afstoting gaat het eiwitmolecuul een 3D vorm aannemen

Question 5

Functionaliteit (oplosbaarheid in water):

Answer 5

Schikking van de aminozuren
- Polaire groepen aan de buitenkant -> goed oplosbaar
Grootte van eiwit (aantal aminozuren)
- Groot eiwit met veel AZ -> slecht oplosbaar
Lading op het eiwit
- Eiwit heeft lading -> oplosbaar

Question 6

Eiwit heeft geen lading, wat betekent dit voor de oplosbaarheid?

Answer 6

Niet oplosbaar

Question 7

Hoe wordt dit punt genoemd waarop eiwit geen lading heeft?

Answer 7

IEP

Question 8

Functionaliteit (oplosbaarheid in water) (lading) bij IEP:

Answer 8

IEP: pH waarbij nettolading = 0 -> evenveel + als -

Question 9

Hoe is de verhouding tussen pH en IEP qua lading op het eiwit, wat voor resultaat heeft dit?

Answer 9

Wanneer:

PH product > IEP eiwit -> eiwit = negatief geladen

PH product = IEP eiwit -> eiwit = neutraal (minder goed oplosbaar in water)

PH product < IEP eiwit -> eiwit = positief geladen

Question 10

Hoe is intrisiek en extrinsiek samengevat qua eiwit

Answer 10

Intrinsiek Extrinsiek

Eiwit structuur (globulair, fibrilair) Concentratie eiwit

Aminozuur samenstelling Lading op het eiwit
- Hydrofoob/hydrofiel Beinvloeding door pH
- Type bindingen (lading, polair of apolair)

Molecuulgewicht Temperatuur
- Grootte eiwit
- Aantal AZ

IEP Interacties met andere ingrediënten

                     Mengcondities (tijd, temperatuur, plaats)

Question 11

Welke 3 functionaliteiten zijn er bij eiwitten mogelijk?

Answer 11

Coagulatie

Denuturatie

Enzymatische activiteit

Question 12

Wat is coagulatie?

Answer 12

=samenklonteren van de eiwitten door een pH wijziging

Polaire groepen die gaan steeds meer naar buiten van een eiwit molecuul, daarom gaan die eiwitten naar elkaar aantrekken. Hiermee worden ze onoplosbaar en kan je dit niet terugdraaien. Hetzelfde zoals bij het koken van ei.

Question 13

Wat is Denaturatie?

Answer 13

=ontrollen/uitvouwen van een eiwit in lange strengen

De H-bruggen worden verbroken door hitte, mechanische krachten. Hierdoor worden eiwitten slechter werken of helemaal niet.

Question 14

Wat is Enzymatische activiteit

Answer 14

= -> sleutel-slot principe

Rode stukje is je enzym (die kan die stoffen in stukjes knippen)

Amylase= zetmeel

Lipase= voor vetten

Protease= voor eiwitten

Question 15

Welke soorten gelatine hebben we?

Answer 15

Type A -> zuur gewonnen gelatine
Hoge IEP 7,0 - 8,5

Type B -> basisch gewonnen gelatine
Lage IEP 4,9 - 5,2

Question 16

Wat is gelatine?

Answer 16

Dierlijk eiwit – geen E nummer

Uit collageen (bindweefsel)

Vorming drievoudige helix

Productie door behandeling met hydrolyse

Vorming heldere gel

Smelt op lichaamstemperatuur

Question 17

Welke 3 eiwitbronnen zijn er?

Answer 17

Gelatine

Melk eiwit

Soja eiwit

Question 18

Welke modificaties kunnen er plaatsvinden bij eiwitten?

Answer 18

Crosslinken: (onderlinge nieuwe verbindingen tussen eiwitten) => grotere eiwitten

Fysische modificatie => eiwitten (gedeeltelijk) denatureren om vervolgens via verhitting, druk, pH nieuwe verbindingen te maken

Question 19

Wat is een voorbeeld van een modificatie bij een eiwit?

Answer 19

Hydrolyse van een eiwit

Bijvoorbeeld bij het maken van kaas

Question 20

Wat gebeurd er met gelatine bij de aanwezigheid van N- en OH-groepen?

Answer 20

Weken in koud water -> verwarming -> afkoeling
zwelt -> smelt -> geleert

Question 21

Is de gel van gelatine thermoreversibel?

Answer 21

Ja die is thermoreversibel
Dus je kan jet opnieuw verwarmen

Question 22

Waar is de gelsterkte (of Bloom) afhankelijk van?

Answer 22

• temperatuur
• concentratie
• grootte moleculen
• tijd (netwerk blijft vormen)

Question 23

Wat hebben de stevigheid en elasticiteit met elkaar te maken bij gelatine?

Answer 23

Als de stevigheid omhoog gaat, zorgt dat ervoor dat de elasticiteit omlaag gaat

Question 24

Wat is belangrijk bij de korrelgrootte van gelatine?

Answer 24

Hoe groter de korrel hoe makkelijker oplosbaar

Let op bij fijnere korrel grotere kans op:
- Klontvorming
- Schuimvorming

Question 25

Wat zegt de mesh size over de korrelgrootte?

Answer 25

Hoe lager de mesh, hoe groter de korrel
Hoe hoger de mesh, hoe kleiner de korrel

Question 26

Wat is er belangrijk bij IEP van gelatine?

Answer 26

Let op: zorg dat je weet wat de pH van het oplosmiddel is en wat de IEP (pH-getal/range) van het eiwit is

Question 27

Waar kan gelatine allemaal voor gebruikt worden?

Answer 27

• Geleermiddel
• Bindmiddel
• Schuimmiddel
• Stabilisator
• Coating

Question 28

Wat bepaalt de oplosbaarheid van de gelatine in het water? Benoem 4 punten.

Answer 28

Of er een lading op het eiwit aanwezig is
Polaire groepen dienen aan de buitenkant aanwezig te zijn. Is bij gelatine.
De grootte van het eiwit, hoe groter hoe moeilijker oplosbaar
Proces: temperatuur, tijd en kracht (mengen)

Question 29

Welke gelatine kun je het beste gebruiken om haargel te maken?

Answer 29

Oplosmiddel pH van 6 dit betekent bij type A dat de gelatine positief is geladen en bij type B negatief is geladen. Bij beide type gelatine is er een lading, wat betekent dat de gelatine oplosbaar is in water.
      Conclusie: beide types kunnen gebruikt worden

Question 30

Wat kun je doen om de gelsterkte te verhogen?

Answer 30

Concentratie van gelatine verhogen
Poeder met een kleine mesh size gebruiken, hoe groter de korrel hoe steviger het gel.
Tijd: gel langer laten staan zodat het netwerk/ onderlinge verbindingen meer gevormd kunnen worden en er een steviger netwerk/ gel ontstaat.