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BIO 1531 > Cours synchrone 3: Enzymes et Coenzymes > Flashcards

Cours synchrone 3: Enzymes et Coenzymes Flashcards

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1
Q

Quel est le rôle de l’enzyme

A

Catalyseur biologique

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Q

Quels sont les trois façon d’augmenter la vitesse d’une réaction

A

Augmenter la concentration de substrat
Augmenter la température
Utiliser un catalyseur

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Q

Pourquoi est ce que l’utilisation d’enzyme est nécessaire

A

Augmenter la température de l’organisme est impossible pour la plupart des organismes

Il faudrait utilisé des concentration de substrat qui sont impossible à atteindre en réalité

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4
Q

Une réaction spontanée est nécessairement rapide et réversible

A

Faux, ex: Rouille

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5
Q

Les catalyseurs permettent d’avoir une plus réaction plus rapide en _______

A

Diminuant l’énergie d’activation (ou barrière énergétique)

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6
Q

Le catalyseur ne change pas la différence d’énergie nette entre les réactif et les produits

A

Vrai

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7
Q

Comment est ce que la surface métallique permet de catalyser l’hydrogénation de l’éthylène

A

En augmentant le nombre de collisions efficaces

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8
Q

Quel est la nature des enzymes

A

Protéique

Ribonucléique

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9
Q

Comment est ce qu’une enzyme se lie au substrat

A

En formant un complexe avec leur substrat par liaisons habituellement non covalentes entre le site actif de l’enzyme et le substrat

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10
Q

Qu’est ce qui permet au enzyme d’avoir une grande spécificité

A

Leur structure tridimensionnelle

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11
Q

Les enzymes sont actives dans des conditions douces. Que signifie condition douces

A

Condition propice à la vie

pH proche de 7
Température viable
Temps raisonnable

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12
Q

Les enzymes augmentent légèrement la vitesse de certaines réactions

A

Faux, elle l’augmente drastiquement

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13
Q

De quoi dépendent les vitesse initiales

A

Uniquement de la concentration des réactif

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14
Q

A quoi correspond Kequilibre

A

K1/K-1

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15
Q

De quoi dépend la vitesse de réaction (en général)

A

Dépend de la fréquence de collision des substrat et donc de la concentration de substrat

v= k1 [A]^a[B]^b

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16
Q

Qu’est ce que l’ordre de la réaction

A

L’ordre de la réaction est la somme des exposants de l’équation de vitesse, donc à la molécularité (# de molécules qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction)

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17
Q

Dans la réaction,

A + B —-> C + D

Quand est ce qu’on a un pseudo-ordre

A

Si [A]&raquo_space;»» [B] alors

v= [A]^0[B]^1

C’est un pseudo-ordre 1 ([A] est inclus dans la constante)

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18
Q

Qu’est-ce que le complexe enzyme-substrat (ES)

A

Complexe forme par la liaison non covalente du substrat au site actif de l’enzyme

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19
Q

Soit la réaction enzymatique suivante,

E + S —-> ES ——> E + P

Quel est l’équation de vitesse

A

V = k1[S]

où k = constante de vitesse

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20
Q

Quel sont les rôles de l’enzyme dans une réaction enzymatique

A

Forme le complexe ES qui permet de rapprocher les réactifs et les positionner favorablement

Favorise la formation d’intermédiaires métastables (diminue E d’activation)

Stabilise les états transitionnels intermédiaires ce qui baisse la barrière énergétique favorisant ainsi la formation de S ou P

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21
Q

Qu’est ce que l’état stationnaire

A

Moment au début de la réaction ou la vitesse est linéaire car la quantité de produit est faible et la concentration de substrat n’est pas limitante

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22
Q

Quel sont les deux équations de vitesse d’une réaction enzymatique

A

v = delta P / delta t

v = k [S] (ordre 1)

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23
Q

Pour quantité d’enzyme donnée, de quoi dépend la vitesse de la réaction

A

dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat [S]

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24
Q

La vitesse de la réaction est proportionnelle à la concentration de l’enzyme

A

Vrai

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25
Q

L’enzyme n’est pas régénéré à la fin de la réaction

A

Faux, elle est régénéré

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26
Q

Lorsque l’enzyme est saturée en substrat, la vitesse (génération de produit en fonction du temps) dépend seulement de _________

A

La concentration en enzyme

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27
Q

Lorsque l’enzyme est saturée en substrat, la vitesse (génération de produit en fonction du temps) dépend seulement de la concentration en enzyme. L’étape limitante devient donc:

A

ES ——> E + P

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28
Q

Si la concentration d’enzyme est doublée, alors la vitesse initiale de la réaction aussi st double (si S est saturante)

A

Vrai

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29
Q

Que ce passe t’il à la vitesse de réaction si [S] diminue

A

La vitesse aussi diminue

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30
Q

Quel est l’équation de vitesse de la réaction enzymatique si S est saturante (donc au début de la réaction)

A

v = k’ [E]

31
Q

En calculant les vitesse initiale, il est impossible de trouver la concentration de l’enzyme

A

Faux, il s’agit d’un pseudo ordre 1 donc

v = k’ [E]

Il est donc possible de trouver la concentration de l’enzyme à partir De la vitesse initiale

32
Q

Quel est l’équation de vitesse de réaction enzymatique globale

A

V = K2 [ES]

33
Q

L’équation globale de la vitesse de la réaction enzymatique globale est toujours vraie

A

Faux, elle est seulement vrai quand [S] n’est pas limitante

34
Q

Quel est le nom donné à L’équation globale de la vitesse de la réaction enzymatique globale

A

Hypothèse de l’état stationnaire (steady-state assumption)

35
Q

Qu’est ce que représente la constante catalytique

A

La constante catalytique ou le turn over number est une mesure du nombre d’événements catalytiques par seconde par site actif (ou molécule d’enzyme).

36
Q

La constante catalytique est la même pour toute les enzyme

A

Faux, elle varient de 10^2 a 10^-3 pour la plupart des emzyme

37
Q

Quand est ce que v0 = Vmax

A

En condition de [S] saturante v0 = Vmax

38
Q

Qu’est ce que l’équation de Michaelis-Menten

A

V0 = Vmax[S]/ (Km + [S])

39
Q

Km faible signifie que l’enzyme est efficace pour de faibles [S] (et vice versa…)

A

Vrai

40
Q

Dans des conditions physiologiques, [S] est de l’ordre de grandeur du KM . Pourquoi

A

Pour empêcher l’accumulation de substrat

41
Q

Quel est le nom donné à Km

A

Constante de Michaelis-Menten

42
Q

Quel est la formule approximative de Km

A

Km = K-1/K1

43
Q

Km est donc une mesure de ________

A

l’affinité de l’enzyme pour son substrat

44
Q

Donc, pour une enzyme ayant un Km faible:

La formation du complexe ES est favorisée
Le Vmax est atteint à haute concentration du substrat

A

Faux

Le Vmax est atteint à faible concentration du substrat

45
Q

Quel est l’équation de Lineweaver-Burk

A

1/V0 = (Km/Vmax)(1/[S]) + (1/Vmax)

46
Q

Quel est l’allure de la courbe de l’équation de Lineweaver-Burk

Que représente l’ordonnée à l’origine

Que représente la pente

Que représente l’interception avec l’axe des x

A

Linéaire

1/Vmax = ordonnée à l’origine (b)
KM/Vmax= pente (m)
-1/KM = interception avec l’axe des x
47
Q

Les variations de pH influence :

A

La liaison du substrat à l’enzyme
L’ionisation du substrat
L’activité catalytique de l’enzyme

48
Q

Comment le pH influence l’activité catalytique de l’enzyme

A

pH ionise des a.a. au site catalytique de l’enzyme ou change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire

49
Q

Quel est la conséquence d’une variation extrême de pH sur une enzyme

A

Dénaturation

50
Q

Le pH optimal est le même pour toutes les enzymes

A

Faux, le pH optimal d’une enzyme dépend de l’environnement où elle est utilisé (ex: enzyme estomac pH optimal =2)

51
Q

Vmax et le Km changent selon le pH

A

Vrai

52
Q

Quel est l’effet de la température sur une vitesse de réaction (pas nécessairement enzymatique)

A

T augmente la vitesse de réaction

53
Q

Quel est l’effet de l’augmentation de la température pour une enzyme

A

Cause la dénaturation

54
Q

Cela crée 2 courbes théorique en fonction de la température. Ou est la température optimal dans le graphique

A

A l’intersection des deux courbes

55
Q

Quel est le rôle des enzymes oxydoreductases

A

ajoutent ou enlèvent un électron ou un hydrogène

56
Q

Quel est le rôle des enzymes transferase

A

transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats

57
Q

Quel est le rôle des enzymes isomerase

A

réactions de changement structural chimique ou optique

58
Q

Quel est le rôle des enzymes ligases (synthétase)

A

réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie)

59
Q

Quel est le mécanisme enzymatique le plus fréquent

A

Catalyse acide-base

60
Q

Voir ndc diapo 36-37 mécanisme catalyse acide-base

A

Ndc

61
Q

Il existe 3 protéases qui brisent le lien peptidique par hydrolyse (même mécanisme, même structure tertiaire) Qui sont elles

A

chymotrypsine
Trypsine
Elastase

62
Q

Quel est la caractéristique de la chymotrypsine qui la rend spécifique à certains substrat

A

R = PHE, TYR ou TRP (aromatiques)

63
Q

Quel est la caractéristique de la trypsine qui la rend spécifique à certains substrat

A

LYS, ARG mais pas HIS (dibasiques)

64
Q

Quel est la caractéristique de l’élastase qui la rend spécifique à certains substrat

A

R = GLY ou ALA (petits et non polaires)

65
Q

L’enzyme est toujours spécifique à une classe de réaction

A

Vrai

66
Q

L’enzyme peut être spécifique à quoi

A

A la sous classe de réaction

A la famille de substrats ou à des substrats spécifiques (stéréospécificité)

Plus rarement, spécifique à un seul substrat d’un seul réaction

67
Q

Les enzymes impliquées dans une voie métabolique commune ont évolué pour fonctionner à distance, ce qui limite la diffusion du produit

A

Faux, à proximité

68
Q

Quels sont les trois possibilités pour limiter la distance entre les enzymes

A

Soit les enzymes fonctionnent en complexe formé par plusieurs sous-unités

Soit les enzymes sont liées à une protéine matrice commune

Une autre possibilité est la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec plusieurs domaines

69
Q

Donnez deux type d’enzyme ou il y a réaction avec plus d’un substrat

A

Oxydoreductase

Transferase

70
Q

Quels sont les 3 de mécanisme de réaction enzymatique à 2 substrat

A

Réactions séquentielles de type ordonnée

Réactions séquentielles de type aléatoire

Réactions ping-pong

71
Q

Qu’est ce qu’une réaction enzymatique séquentielle de type ordonnée pour la réaction et comment se fait elle

A + B ——-> P + Q

A

E+A+B ——> EA + B ——-> EAB ——>
EPQ——> EQ + P ——> E+Q+P

Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire

72
Q

Qu’est ce qu’une réaction enzymatique séquentielle de type aléatoire pour la réaction

A

Les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini

Formation de EA ou EB aléatoirement

73
Q

Qu’est ce qu’une réaction de type ping-pong

A

Réaction ou Un des produits de la réaction est relâché avant la liaison du 2e substrat
Apparition d’une enzyme modifiée temporairement, avec affinité pour le 2e substrat
Les substrats A et B n’interagissent pas en même temps avec l’enzyme

BIO 1531 (24 decks)

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