Cours synchrone 3: Enzymes et Coenzymes Flashcards

1
Q

Quel est le rôle de l’enzyme

A

Catalyseur biologique

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Q

Quels sont les trois façon d’augmenter la vitesse d’une réaction

A

Augmenter la concentration de substrat
Augmenter la température
Utiliser un catalyseur

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3
Q

Pourquoi est ce que l’utilisation d’enzyme est nécessaire

A

Augmenter la température de l’organisme est impossible pour la plupart des organismes

Il faudrait utilisé des concentration de substrat qui sont impossible à atteindre en réalité

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4
Q

Une réaction spontanée est nécessairement rapide et réversible

A

Faux, ex: Rouille

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5
Q

Les catalyseurs permettent d’avoir une plus réaction plus rapide en _______

A

Diminuant l’énergie d’activation (ou barrière énergétique)

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6
Q

Le catalyseur ne change pas la différence d’énergie nette entre les réactif et les produits

A

Vrai

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7
Q

Comment est ce que la surface métallique permet de catalyser l’hydrogénation de l’éthylène

A

En augmentant le nombre de collisions efficaces

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8
Q

Quel est la nature des enzymes

A

Protéique

Ribonucléique

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9
Q

Comment est ce qu’une enzyme se lie au substrat

A

En formant un complexe avec leur substrat par liaisons habituellement non covalentes entre le site actif de l’enzyme et le substrat

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10
Q

Qu’est ce qui permet au enzyme d’avoir une grande spécificité

A

Leur structure tridimensionnelle

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11
Q

Les enzymes sont actives dans des conditions douces. Que signifie condition douces

A

Condition propice à la vie

pH proche de 7
Température viable
Temps raisonnable

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12
Q

Les enzymes augmentent légèrement la vitesse de certaines réactions

A

Faux, elle l’augmente drastiquement

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13
Q

De quoi dépendent les vitesse initiales

A

Uniquement de la concentration des réactif

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14
Q

A quoi correspond Kequilibre

A

K1/K-1

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15
Q

De quoi dépend la vitesse de réaction (en général)

A

Dépend de la fréquence de collision des substrat et donc de la concentration de substrat

v= k1 [A]^a[B]^b

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16
Q

Qu’est ce que l’ordre de la réaction

A

L’ordre de la réaction est la somme des exposants de l’équation de vitesse, donc à la molécularité (# de molécules qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction)

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17
Q

Dans la réaction,

A + B —-> C + D

Quand est ce qu’on a un pseudo-ordre

A

Si [A]&raquo_space;»» [B] alors

v= [A]^0[B]^1

C’est un pseudo-ordre 1 ([A] est inclus dans la constante)

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18
Q

Qu’est-ce que le complexe enzyme-substrat (ES)

A

Complexe forme par la liaison non covalente du substrat au site actif de l’enzyme

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19
Q

Soit la réaction enzymatique suivante,

E + S —-> ES ——> E + P

Quel est l’équation de vitesse

A

V = k1[S]

où k = constante de vitesse

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20
Q

Quel sont les rôles de l’enzyme dans une réaction enzymatique

A

Forme le complexe ES qui permet de rapprocher les réactifs et les positionner favorablement

Favorise la formation d’intermédiaires métastables (diminue E d’activation)

Stabilise les états transitionnels intermédiaires ce qui baisse la barrière énergétique favorisant ainsi la formation de S ou P

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21
Q

Qu’est ce que l’état stationnaire

A

Moment au début de la réaction ou la vitesse est linéaire car la quantité de produit est faible et la concentration de substrat n’est pas limitante

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22
Q

Quel sont les deux équations de vitesse d’une réaction enzymatique

A

v = delta P / delta t

v = k [S] (ordre 1)

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23
Q

Pour quantité d’enzyme donnée, de quoi dépend la vitesse de la réaction

A

dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat [S]

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24
Q

La vitesse de la réaction est proportionnelle à la concentration de l’enzyme

A

Vrai

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25
L’enzyme n’est pas régénéré à la fin de la réaction
Faux, elle est régénéré
26
Lorsque l’enzyme est saturée en substrat, la vitesse (génération de produit en fonction du temps) dépend seulement de _________
La concentration en enzyme
27
Lorsque l’enzyme est saturée en substrat, la vitesse (génération de produit en fonction du temps) dépend seulement de la concentration en enzyme. L’étape limitante devient donc:
ES ——> E + P
28
Si la concentration d’enzyme est doublée, alors la vitesse initiale de la réaction aussi st double (si S est saturante)
Vrai
29
Que ce passe t’il à la vitesse de réaction si [S] diminue
La vitesse aussi diminue
30
Quel est l’équation de vitesse de la réaction enzymatique si S est saturante (donc au début de la réaction)
v = k’ [E]
31
En calculant les vitesse initiale, il est impossible de trouver la concentration de l’enzyme
Faux, il s’agit d’un pseudo ordre 1 donc v = k’ [E] Il est donc possible de trouver la concentration de l'enzyme à partir De la vitesse initiale
32
Quel est l’équation de vitesse de réaction enzymatique globale
V = K2 [ES]
33
L’équation globale de la vitesse de la réaction enzymatique globale est toujours vraie
Faux, elle est seulement vrai quand [S] n’est pas limitante
34
Quel est le nom donné à L’équation globale de la vitesse de la réaction enzymatique globale
Hypothèse de l’état stationnaire (steady-state assumption)
35
Qu’est ce que représente la constante catalytique
La constante catalytique ou le turn over number est une mesure du nombre d’événements catalytiques par seconde par site actif (ou molécule d’enzyme).
36
La constante catalytique est la même pour toute les enzyme
Faux, elle varient de 10^2 a 10^-3 pour la plupart des emzyme
37
Quand est ce que v0 = Vmax
En condition de [S] saturante v0 = Vmax
38
Qu’est ce que l’équation de Michaelis-Menten
V0 = Vmax[S]/ (Km + [S])
39
Km faible signifie que l’enzyme est efficace pour de faibles [S] (et vice versa…)
Vrai
40
Dans des conditions physiologiques, [S] est de l’ordre de grandeur du KM . Pourquoi
Pour empêcher l’accumulation de substrat
41
Quel est le nom donné à Km
Constante de Michaelis-Menten
42
Quel est la formule approximative de Km
Km = K-1/K1
43
Km est donc une mesure de ________
l’affinité de l’enzyme pour son substrat
44
Donc, pour une enzyme ayant un Km faible: La formation du complexe ES est favorisée Le Vmax est atteint à haute concentration du substrat
Faux Le Vmax est atteint à faible concentration du substrat
45
Quel est l’équation de Lineweaver-Burk
1/V0 = (Km/Vmax)(1/[S]) + (1/Vmax)
46
Quel est l’allure de la courbe de l’équation de Lineweaver-Burk Que représente l’ordonnée à l’origine Que représente la pente Que représente l’interception avec l’axe des x
Linéaire ``` 1/Vmax = ordonnée à l’origine (b) KM/Vmax= pente (m) -1/KM = interception avec l’axe des x ```
47
Les variations de pH influence :
La liaison du substrat à l’enzyme L’ionisation du substrat L’activité catalytique de l’enzyme
48
Comment le pH influence l’activité catalytique de l’enzyme
pH ionise des a.a. au site catalytique de l’enzyme ou change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire
49
Quel est la conséquence d’une variation extrême de pH sur une enzyme
Dénaturation
50
Le pH optimal est le même pour toutes les enzymes
Faux, le pH optimal d’une enzyme dépend de l’environnement où elle est utilisé (ex: enzyme estomac pH optimal =2)
51
Vmax et le Km changent selon le pH
Vrai
52
Quel est l’effet de la température sur une vitesse de réaction (pas nécessairement enzymatique)
T augmente la vitesse de réaction
53
Quel est l’effet de l’augmentation de la température pour une enzyme
Cause la dénaturation
54
Cela crée 2 courbes théorique en fonction de la température. Ou est la température optimal dans le graphique
A l’intersection des deux courbes
55
Quel est le rôle des enzymes oxydoreductases
ajoutent ou enlèvent un électron ou un hydrogène
56
Quel est le rôle des enzymes transferase
transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats
57
Quel est le rôle des enzymes isomerase
réactions de changement structural chimique ou optique
58
Quel est le rôle des enzymes ligases (synthétase)
réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie)
59
Quel est le mécanisme enzymatique le plus fréquent
Catalyse acide-base
60
Voir ndc diapo 36-37 mécanisme catalyse acide-base
Ndc
61
Il existe 3 protéases qui brisent le lien peptidique par hydrolyse (même mécanisme, même structure tertiaire) Qui sont elles
chymotrypsine Trypsine Elastase
62
Quel est la caractéristique de la chymotrypsine qui la rend spécifique à certains substrat
R = PHE, TYR ou TRP (aromatiques)
63
Quel est la caractéristique de la trypsine qui la rend spécifique à certains substrat
LYS, ARG mais pas HIS (dibasiques)
64
Quel est la caractéristique de l’élastase qui la rend spécifique à certains substrat
R = GLY ou ALA (petits et non polaires)
65
L’enzyme est toujours spécifique à une classe de réaction
Vrai
66
L’enzyme peut être spécifique à quoi
A la sous classe de réaction A la famille de substrats ou à des substrats spécifiques (stéréospécificité) Plus rarement, spécifique à un seul substrat d’un seul réaction
67
Les enzymes impliquées dans une voie métabolique commune ont évolué pour fonctionner à distance, ce qui limite la diffusion du produit
Faux, à proximité
68
Quels sont les trois possibilités pour limiter la distance entre les enzymes
Soit les enzymes fonctionnent en complexe formé par plusieurs sous-unités Soit les enzymes sont liées à une protéine matrice commune Une autre possibilité est la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec plusieurs domaines
69
Donnez deux type d’enzyme ou il y a réaction avec plus d’un substrat
Oxydoreductase | Transferase
70
Quels sont les 3 de mécanisme de réaction enzymatique à 2 substrat
Réactions séquentielles de type ordonnée Réactions séquentielles de type aléatoire Réactions ping-pong
71
Qu’est ce qu’une réaction enzymatique séquentielle de type ordonnée pour la réaction et comment se fait elle A + B ——-> P + Q
E+A+B ——> EA + B ——-> EAB ——> EPQ——> EQ + P ——> E+Q+P Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire
72
Qu’est ce qu’une réaction enzymatique séquentielle de type aléatoire pour la réaction
Les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini Formation de EA ou EB aléatoirement
73
Qu’est ce qu’une réaction de type ping-pong
Réaction ou Un des produits de la réaction est relâché avant la liaison du 2e substrat Apparition d’une enzyme modifiée temporairement, avec affinité pour le 2e substrat Les substrats A et B n’interagissent pas en même temps avec l’enzyme