2.3 Structure tertiare Flashcards

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1
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire

A

Repliement du polypeptide en 3 dimensions donnant la configuration native de la protéine

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Q

Comment qualifie t on la protéine lorsqu’elle est dans sa configuration native

A

Biologiquement active

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3
Q

De quoi est constitué la structure tertiaire

A

D’un assemblage tridimensionnel de structure secondaire (motifs)

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Q

Cet assemblage tridimensionnel à quel impact sur la fonction de la protéine

A

Lui donne une fonction spécifique

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Q

Le repliement de la structure tertiaire dépend de quel facteur

A

Liaisons H
Liaison électrostatique
Effet hydrophobe
Ponts disulfures

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6
Q

Un assemblage d’hélice alpha et de feuillets bête est un exemple de structure tertiaire

A

Vrai

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7
Q

De quoi est composé le tonneau alpha/bêta

A

8 hélices alpha et 8 feuillet bêta

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8
Q

Donne un exemple de protéine avec des tonneaux alpha bêta comme motif protéique

A

Triphosphate isomerase

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9
Q

Quel type de protéine est constitué de motifs à doigts de zinc

A

Protéine de liaison a l’ADN ou l’ARN

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10
Q

Ou est ce que les domaines hydrophobe se retrouve dans la protéine

A

A l’intérieur

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11
Q

Le dépliement de la protéine devient donc énergiquement favorable puisque les aa hydrophobe sont a l’intérieur

A

Faux, il est énergiquement défavorable

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12
Q

Pourquoi est ce que le dépliement devient il défavorable

A

Parce que le dépliement expose les domaines hydrophobe au milieu aqueux

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13
Q

Quel est la principale force de stabilisation de la structure protéique

A

L’effet hydrophobe

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14
Q

Les résidus de quel aa peuvent faire des ponts disulfures

A

Cysteine

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15
Q

Quel est la nature de la liaison disulfure

A

Liaison covalente

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16
Q

Les pont disulfure ne peuvent se faire qu’entre cysteine de deux polypeptide différent

A

Faux, les ponts disulfures peuvent se faire à l’intérieur d’un même polypeptide ou entre different polypeptide

17
Q

Comment se forme les ponts disulfure

A

Par oxydation des groupes SH des cysteine

18
Q

La réaction d’oxydation pour former des ponts disulfures est réversible

A

Vrai

19
Q

Qu’est ce qui permet d’affirmer que la formation des liens disulfure est réversible

A

Les liens peuvent être réarranger après la synthèse protéique

20
Q

A quoi servent les ponts disulfures

A

Ils sont nécessaire à la formation et/ou stabilisation de la structure 3D de certaines protéines

21
Q

La formation de ponts disulfure est catalysée par quel enzyme

A

Disulfide isomérase

22
Q

Ou est ce que se retrouve les enzyme disulfides isomerase

A

Dans le reticulum endoplasmique

24
Q

Quel facteurs peuvent causer une dénaturation

A

pH
Température
Concentration saline

25
Q

Cette dénaturation est habituellement irréversible

A

Faux, habituellement elle est réversible

26
Q

Quelles molécule assurent le repliement de la protéine

A

Les chaperonnes moléculaire ATP-dependantes

27
Q

Il existe un seul type de chaperonnes

A

Faux, il en existe plusieurs

28
Q

Les chaperonnes sont toujours nécessaire au repliement de la protéine

A

Faux, dans certains cas elle ne le sont pas

(ex: pour les proteine heat-shock

29
Q

Comment est ce que les chaperonnes font pour assurer le repliement

A

Elle forme une super structure autour de la protéine nouvellement synthétisée. Ensuite, elle s’occupe de la replier pour lui donner sa configuration native

30
Q

Quel molécule s’assure de la dégradation des proteine mal repliées

A

Le protéasome

31
Q

Pour être dégradés, les protéines sont _______

A

Ubiquitylées

32
Q

A quoi sert l’ubiquitine

A

Signal au proteosome que la protéine mal repliée doit être dégradée

33
Q

Ou est ce que se fait la liaison de l’ubiquitine

A

Sur la chaîne latérale des lysines

34
Q

Quel enzyme vient placer l’ubiquitine sur les protéines

A

L’ubiquitine ligase E3