2.3 Structure tertiare Flashcards
Qu’est-ce que la structure tertiaire
Repliement du polypeptide en 3 dimensions donnant la configuration native de la protéine
Comment qualifie t on la protéine lorsqu’elle est dans sa configuration native
Biologiquement active
De quoi est constitué la structure tertiaire
D’un assemblage tridimensionnel de structure secondaire (motifs)
Cet assemblage tridimensionnel à quel impact sur la fonction de la protéine
Lui donne une fonction spécifique
Le repliement de la structure tertiaire dépend de quel facteur
Liaisons H
Liaison électrostatique
Effet hydrophobe
Ponts disulfures
Un assemblage d’hélice alpha et de feuillets bête est un exemple de structure tertiaire
Vrai
De quoi est composé le tonneau alpha/bêta
8 hélices alpha et 8 feuillet bêta
Donne un exemple de protéine avec des tonneaux alpha bêta comme motif protéique
Triphosphate isomerase
Quel type de protéine est constitué de motifs à doigts de zinc
Protéine de liaison a l’ADN ou l’ARN
Ou est ce que les domaines hydrophobe se retrouve dans la protéine
A l’intérieur
Le dépliement de la protéine devient donc énergiquement favorable puisque les aa hydrophobe sont a l’intérieur
Faux, il est énergiquement défavorable
Pourquoi est ce que le dépliement devient il défavorable
Parce que le dépliement expose les domaines hydrophobe au milieu aqueux
Quel est la principale force de stabilisation de la structure protéique
L’effet hydrophobe
Les résidus de quel aa peuvent faire des ponts disulfures
Cysteine
Quel est la nature de la liaison disulfure
Liaison covalente
Les pont disulfure ne peuvent se faire qu’entre cysteine de deux polypeptide différent
Faux, les ponts disulfures peuvent se faire à l’intérieur d’un même polypeptide ou entre different polypeptide
Comment se forme les ponts disulfure
Par oxydation des groupes SH des cysteine
La réaction d’oxydation pour former des ponts disulfures est réversible
Vrai
Qu’est ce qui permet d’affirmer que la formation des liens disulfure est réversible
Les liens peuvent être réarranger après la synthèse protéique
A quoi servent les ponts disulfures
Ils sont nécessaire à la formation et/ou stabilisation de la structure 3D de certaines protéines
La formation de ponts disulfure est catalysée par quel enzyme
Disulfide isomérase
Ou est ce que se retrouve les enzyme disulfides isomerase
Dans le reticulum endoplasmique
Quel facteurs peuvent causer une dénaturation
pH
Température
Concentration saline
Cette dénaturation est habituellement irréversible
Faux, habituellement elle est réversible
Quelles molécule assurent le repliement de la protéine
Les chaperonnes moléculaire ATP-dependantes
Il existe un seul type de chaperonnes
Faux, il en existe plusieurs
Les chaperonnes sont toujours nécessaire au repliement de la protéine
Faux, dans certains cas elle ne le sont pas
(ex: pour les proteine heat-shock
Comment est ce que les chaperonnes font pour assurer le repliement
Elle forme une super structure autour de la protéine nouvellement synthétisée. Ensuite, elle s’occupe de la replier pour lui donner sa configuration native
Quel molécule s’assure de la dégradation des proteine mal repliées
Le protéasome
Pour être dégradés, les protéines sont _______
Ubiquitylées
A quoi sert l’ubiquitine
Signal au proteosome que la protéine mal repliée doit être dégradée
Ou est ce que se fait la liaison de l’ubiquitine
Sur la chaîne latérale des lysines
Quel enzyme vient placer l’ubiquitine sur les protéines
L’ubiquitine ligase E3
