2.3 Structure tertiare Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire

A

Repliement du polypeptide en 3 dimensions donnant la configuration native de la protéine

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Q

Comment qualifie t on la protéine lorsqu’elle est dans sa configuration native

A

Biologiquement active

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3
Q

De quoi est constitué la structure tertiaire

A

D’un assemblage tridimensionnel de structure secondaire (motifs)

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4
Q

Cet assemblage tridimensionnel à quel impact sur la fonction de la protéine

A

Lui donne une fonction spécifique

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5
Q

Le repliement de la structure tertiaire dépend de quel facteur

A

Liaisons H
Liaison électrostatique
Effet hydrophobe
Ponts disulfures

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6
Q

Un assemblage d’hélice alpha et de feuillets bête est un exemple de structure tertiaire

A

Vrai

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7
Q

De quoi est composé le tonneau alpha/bêta

A

8 hélices alpha et 8 feuillet bêta

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8
Q

Donne un exemple de protéine avec des tonneaux alpha bêta comme motif protéique

A

Triphosphate isomerase

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9
Q

Quel type de protéine est constitué de motifs à doigts de zinc

A

Protéine de liaison a l’ADN ou l’ARN

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10
Q

Ou est ce que les domaines hydrophobe se retrouve dans la protéine

A

A l’intérieur

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11
Q

Le dépliement de la protéine devient donc énergiquement favorable puisque les aa hydrophobe sont a l’intérieur

A

Faux, il est énergiquement défavorable

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12
Q

Pourquoi est ce que le dépliement devient il défavorable

A

Parce que le dépliement expose les domaines hydrophobe au milieu aqueux

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13
Q

Quel est la principale force de stabilisation de la structure protéique

A

L’effet hydrophobe

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14
Q

Les résidus de quel aa peuvent faire des ponts disulfures

A

Cysteine

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15
Q

Quel est la nature de la liaison disulfure

A

Liaison covalente

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16
Q

Les pont disulfure ne peuvent se faire qu’entre cysteine de deux polypeptide différent

A

Faux, les ponts disulfures peuvent se faire à l’intérieur d’un même polypeptide ou entre different polypeptide

17
Q

Comment se forme les ponts disulfure

A

Par oxydation des groupes SH des cysteine

18
Q

La réaction d’oxydation pour former des ponts disulfures est réversible

19
Q

Qu’est ce qui permet d’affirmer que la formation des liens disulfure est réversible

A

Les liens peuvent être réarranger après la synthèse protéique

20
Q

A quoi servent les ponts disulfures

A

Ils sont nécessaire à la formation et/ou stabilisation de la structure 3D de certaines protéines

21
Q

La formation de ponts disulfure est catalysée par quel enzyme

A

Disulfide isomérase

22
Q

Ou est ce que se retrouve les enzyme disulfides isomerase

A

Dans le reticulum endoplasmique

24
Q

Quel facteurs peuvent causer une dénaturation

A

pH
Température
Concentration saline

25
Q

Cette dénaturation est habituellement irréversible

A

Faux, habituellement elle est réversible

26
Quelles molécule assurent le repliement de la protéine
Les chaperonnes moléculaire ATP-dependantes
27
Il existe un seul type de chaperonnes
Faux, il en existe plusieurs
28
Les chaperonnes sont toujours nécessaire au repliement de la protéine
Faux, dans certains cas elle ne le sont pas (ex: pour les proteine heat-shock
29
Comment est ce que les chaperonnes font pour assurer le repliement
Elle forme une super structure autour de la protéine nouvellement synthétisée. Ensuite, elle s’occupe de la replier pour lui donner sa configuration native
30
Quel molécule s’assure de la dégradation des proteine mal repliées
Le protéasome
31
Pour être dégradés, les protéines sont _______
Ubiquitylées
32
A quoi sert l’ubiquitine
Signal au proteosome que la protéine mal repliée doit être dégradée
33
Ou est ce que se fait la liaison de l’ubiquitine
Sur la chaîne latérale des lysines
34
Quel enzyme vient placer l’ubiquitine sur les protéines
L’ubiquitine ligase E3