Cours Synchrone 1: Structure des acides aminés Flashcards

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1
Q

Les acides aminés sont les unités de base formant les ______

A

Protéine

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2
Q

Quels sont les fonctions de base présente sur un aa

A

Fonction acide (COO-) et une fonction amine (NH3+)

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Q

A quoi le carbone chiral d’un acide aminé est il lié

A

Fonction amine, fonction acide, la chaîne latéral R, un hydrogene

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4
Q

Les aa ne sont pas amphoterique

V ou F

A

Faux, il le sont. Ils ont des propriétés d’acide et de base

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5
Q

Dans les protéines, on retrouve seulement les acides aminés de la forme ______

A

L

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6
Q

Par quoi les propriétés des aa sont elles déterminée

A

La chaîne latéral

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7
Q

Les acides aminés ont une chaîne latérale unique

V ou F

A

V

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8
Q

Cette chaîne latéral peut faire varier : ______

A
taille
forme
charge
hydrophobicité 
réactivité
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9
Q

Quels sont les 4 grande famille de aa

A

Chaîne latéral hydrophobe (non-polaire)
Chaîne latérale non chargé polaire
Chaîne latérale polaire basique (chargé +)
Chaîne latérale polaire acide (chargé -)

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10
Q

Quels sont les caractéristiques des aa hydrophobe

A

Non-polaires;
Interaction faible ou nulle avec l’eau;
Dans les protéines, les acides aminés hydrophobes sont fréquemment retrouvés à l’intérieur de la molécule;
Ne participent pas directement aux réactions chimiques.

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11
Q

Quelles sont les caractéristiques des aa polaire non charge

A

Polaires;
Interaction des groupements fonctionnels avec l’eau;
Dans les protéines, les acides aminés polaires forment des contacts avec le solvant;
Peuvent également se retrouver à l’intérieur, si pont H possible.

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12
Q

Quel est la particularité de l’histidine

A

C’est un aa polaire non chargé où son groupement imidazole peut gagner ou perdre un proton en fonction du pH.

pH 5.8 —-> N lié avec proton
pH 7.8 —-> N non lié avec proton

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13
Q

Qu’est ce que l’histidine permet a la protéine.

A

Elle lui permet de moduler son activité en fonction du pH

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15
Q

Quel est la particularité de la glycine

A

Seul aa avec carbone non chiral

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16
Q

Quels sont les caractéristiques des aa polaire chargé

A

Chaîne latérale chargée à pH physiologique;
Polaire;
Dans les protéines, les acides aminés polaires forment des contacts avec le solvant;
Peuvent également se retrouver à l’intérieur, si pont H possible.

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17
Q

A quoi correspond le pKa sur la courbe de titrage

A

Point d’inflexion et point de Demi-titration

18
Q

Le pH d’une solution d’aa est en fonction _____

Il suit quelle équation mathématique.

A

de la proportion de la forme acide et de la forme basique.

L’équation de Henderson-Hasselbalch

19
Q

Qu’est ce que le point isoélectrique

A

pH où l’acide aminé est électriquement neutre (autant de charges positives que négatives)

20
Q

Comment appelle t on la forme de l’acide aminé au point isoélectrique

A

Le zwiterrion

21
Q

Quel est la particularité au point isoélectrique

A

Toutes les molécules sont sous la forme zwiterrion

22
Q

La glycine est un aa hydrophobe

V ou F

A

Faux , non-hydrophobe et non-chargé. C’est pourquoi on le classe parfois comme un aa polaire

23
Q

Quelle est la formule du point isoélectrique si 2 fonctions ionisable

A

pI = (pKa1 +pKa2)/2

Si 2 fonctions ionisable

24
Q

Quelle est la formule du point isoélectrique si c’est dibasique

A

pI = (pKa2 + pKa3)/2 (si dibasique)

25
Q

Les chaîne latérales ne peuvent pas perdre de protons

V ou F

A

Faux, certaine peuvent

27
Q

Voir ndc diapo 16-17

A

Ndc

28
Q

Comment on appelle une condensation de 2 aa

A

Dipeptide

29
Q

Comment appelle t on la liaison entre 2 aa

A

Liaison peptidique

30
Q

Ou est ce que ce situe le lien peptide

A

Le lien peptidique est situé entre le C=O et le N-H

31
Q

Comment s’appelle les extrémités d’une chaîne peptidique

A

extrémité N-terminale (NH3+) et C-terminale (COO-)

32
Q

Qu’est-ce qu’un polypeptide

A

courte chaîne d’acides aminés (<50)

33
Q

Qu’est ce qu’une protéine

A

polypeptides longs ayant une structure tridimensionnelle définie

34
Q

Comment nomme t on un polypeptide (nomenclature)

A

En commençant par l’extrémité N terminal jusqu’à l’extrémité C-terminale

35
Q

Quel est le nombre de possibilités de tetrapeptide possible

A

20^4

36
Q

Qu’est ce que la structure primaire

A

arrangement linéaire des A.A

37
Q

Qu’est que la structure secondaire

A

formations locales de structures tridimensionnelles à plusieurs A.A

38
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire

A

assemblage de structures secondaires en motifs protéiques formant la configuration native de la protéine

39
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire

A

assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle (sous-unités) (pas toutes les proteine)