Cours Synchrone 1: Structure des acides aminés Flashcards

1
Q

Les acides aminés sont les unités de base formant les ______

A

Protéine

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2
Q

Quels sont les fonctions de base présente sur un aa

A

Fonction acide (COO-) et une fonction amine (NH3+)

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3
Q

A quoi le carbone chiral d’un acide aminé est il lié

A

Fonction amine, fonction acide, la chaîne latéral R, un hydrogene

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4
Q

Les aa ne sont pas amphoterique

V ou F

A

Faux, il le sont. Ils ont des propriétés d’acide et de base

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5
Q

Dans les protéines, on retrouve seulement les acides aminés de la forme ______

A

L

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6
Q

Par quoi les propriétés des aa sont elles déterminée

A

La chaîne latéral

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7
Q

Les acides aminés ont une chaîne latérale unique

V ou F

A

V

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8
Q

Cette chaîne latéral peut faire varier : ______

A
taille
forme
charge
hydrophobicité 
réactivité
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9
Q

Quels sont les 4 grande famille de aa

A

Chaîne latéral hydrophobe (non-polaire)
Chaîne latérale non chargé polaire
Chaîne latérale polaire basique (chargé +)
Chaîne latérale polaire acide (chargé -)

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10
Q

Quels sont les caractéristiques des aa hydrophobe

A

Non-polaires;
Interaction faible ou nulle avec l’eau;
Dans les protéines, les acides aminés hydrophobes sont fréquemment retrouvés à l’intérieur de la molécule;
Ne participent pas directement aux réactions chimiques.

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11
Q

Quelles sont les caractéristiques des aa polaire non charge

A

Polaires;
Interaction des groupements fonctionnels avec l’eau;
Dans les protéines, les acides aminés polaires forment des contacts avec le solvant;
Peuvent également se retrouver à l’intérieur, si pont H possible.

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12
Q

Quel est la particularité de l’histidine

A

C’est un aa polaire non chargé où son groupement imidazole peut gagner ou perdre un proton en fonction du pH.

pH 5.8 —-> N lié avec proton
pH 7.8 —-> N non lié avec proton

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13
Q

Qu’est ce que l’histidine permet a la protéine.

A

Elle lui permet de moduler son activité en fonction du pH

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15
Q

Quel est la particularité de la glycine

A

Seul aa avec carbone non chiral

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16
Q

Quels sont les caractéristiques des aa polaire chargé

A

Chaîne latérale chargée à pH physiologique;
Polaire;
Dans les protéines, les acides aminés polaires forment des contacts avec le solvant;
Peuvent également se retrouver à l’intérieur, si pont H possible.

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17
Q

A quoi correspond le pKa sur la courbe de titrage

A

Point d’inflexion et point de Demi-titration

18
Q

Le pH d’une solution d’aa est en fonction _____

Il suit quelle équation mathématique.

A

de la proportion de la forme acide et de la forme basique.

L’équation de Henderson-Hasselbalch

19
Q

Qu’est ce que le point isoélectrique

A

pH où l’acide aminé est électriquement neutre (autant de charges positives que négatives)

20
Q

Comment appelle t on la forme de l’acide aminé au point isoélectrique

A

Le zwiterrion

21
Q

Quel est la particularité au point isoélectrique

A

Toutes les molécules sont sous la forme zwiterrion

22
Q

La glycine est un aa hydrophobe

V ou F

A

Faux , non-hydrophobe et non-chargé. C’est pourquoi on le classe parfois comme un aa polaire

23
Q

Quelle est la formule du point isoélectrique si 2 fonctions ionisable

A

pI = (pKa1 +pKa2)/2

Si 2 fonctions ionisable

24
Q

Quelle est la formule du point isoélectrique si c’est dibasique

A

pI = (pKa2 + pKa3)/2 (si dibasique)

25
Q

Les chaîne latérales ne peuvent pas perdre de protons

V ou F

A

Faux, certaine peuvent

27
Voir ndc diapo 16-17
Ndc
28
Comment on appelle une condensation de 2 aa
Dipeptide
29
Comment appelle t on la liaison entre 2 aa
Liaison peptidique
30
Ou est ce que ce situe le lien peptide
Le lien peptidique est situé entre le C=O et le N-H
31
Comment s’appelle les extrémités d’une chaîne peptidique
extrémité N-terminale (NH3+) et C-terminale (COO-)
32
Qu’est-ce qu’un polypeptide
courte chaîne d’acides aminés (<50)
33
Qu’est ce qu’une protéine
polypeptides longs ayant une structure tridimensionnelle définie
34
Comment nomme t on un polypeptide (nomenclature)
En commençant par l’extrémité N terminal jusqu’à l’extrémité C-terminale
35
Quel est le nombre de possibilités de tetrapeptide possible
20^4
36
Qu’est ce que la structure primaire
arrangement linéaire des A.A
37
Qu’est que la structure secondaire
formations locales de structures tridimensionnelles à plusieurs A.A
38
Qu’est ce que la structure tertiaire
assemblage de structures secondaires en motifs protéiques formant la configuration native de la protéine
39
Qu’est ce que la structure quaternaire
assemblage de plusieurs polypeptides entre eux pour former une protéine fonctionnelle (sous-unités) (pas toutes les proteine)