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BIO 1531 > Cours synchrone 2: Structures et fonctions des protéines > Flashcards

Cours synchrone 2: Structures et fonctions des protéines Flashcards

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1
Q

Quels sont les modifications covalentes possibles

A 
Acétylation
Phosphorylation 
Hydroxylation
Methylation 
Carboxylation
Addition de lipides 
Addition de sucres
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Q

Qu’est ce que l’addition de lipide permet

A

Rentrer dans une membrane

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Q

Quels sont fonctions des protéines

A 
Regulation 
Structure 
Mouvement 
Catalyse
Transport
Signalisation

6

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Q

Quel est le rôle du cytosquelette

A

Composant essentiel de la structure des cellules eucaryotes

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Q

Le cytosquelette est composé de proteine formant des _____

A

Fibre

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6
Q

Quels sont ces protéines

A

Microfilaments
Filament intermédiaire
Microtubule

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7
Q

De quoi sont fait les microfilament

A

Polymère d’actine

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8
Q

Qu’est ce qui permet la polymérisation des monomère d’actine

A

L’hydrolyse d’ATP en ADP

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9
Q

De quel côté se fait la polymérisation d’un microfilament

A

Des deux côté

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10
Q

De quel côté la polymérisation est elle la plus rapide

A

Le rallongement est plus rapide du côté actine-ATP

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11
Q

Le phénomène de polymérisation et dépolymérisation est irréversible

A

Faux, il est réversible donc

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13
Q

Qu’est ce que l’actinie globulaire

A

L’actine libre sous forme monomère

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14
Q

Ou est ce que se trouve l’actine filamenteuse

A

Dans les microfilament

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15
Q

Le côté + est produit 10x plus vite que le côté -

V ou F

A

Vrai

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16
Q

La réaction de polymérisation des microfilament est catalysée par quoi

A

L’actine filamenteuse

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17
Q

Quand est ce qu’à lieu l’hydrolysation lors de la formation de microfilaments

A

Lors de l’ajout d’actine globulaire au filament d’actine

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18
Q

Les polymères de tubuline sont plus flexible que les polymères d’actine

V ou F

A

Faux, moins flexible

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19
Q

La tubuline forme des polymères en forme de _____

A

Tube

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20
Q

A partir de quoi sont forme les polymères de tubuline

A

A partir de dimère de tubuline (alpha et bêta)

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21
Q

Le GTP a une fonction complètement différente de l’ATP

A

Faux, ils ont une fonction semblable

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22
Q

Quels sont les motifs présents sur la bêta tubuline

A

2 feuillets bêta + 12 hélice alpha

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23
Q

Un dimere de tubuline contient combien de molécule de GTP et quels sont leur caractéristiques

A

1molecule de GTP accessible et une autre molécule de GTP inaccessible

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24
Q

Comment se fait l’incorporation de tubuline dans un microtubule

A

En incorporant un dimere de tubuline par hydrolyse de GTP

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25
Q

Comme pour les microfilament, le phénomène de polymérisation-dépolymérisation est dynamique (des deux côté )

A

Vrai

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26
Q

De quoi dépend la polymérisation des microfilament

A

De l’hydrolyse de l’ATP en ADP

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27
Q

Les microtubule sont un alignement de _______

A

plusieurs protofilament pour former un tube

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28
Q

A quoi servent les microtubule

A

Ils servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique

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29
Q

Comment se fait se transport de chromosomes

A

Polymérisation pour se rendre au chromosomes et ensuite une dépolymérisation pour les tires vers chaque extrémités

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30
Q

les filament intermédiaire ont un rôle dans la motilité

A

Faux, ils n’en ont pas

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31
Q

A quoi peuvent être connectés les filament intermédiaires

A

Au microtubule et/ou au filament d’actine

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32
Q

Il existe 1 seul type de filament intermédiaire

A

Faux, il en existe plusieurs type (environ 65 chez l’humain)

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33
Q

Quels nucleotide est nécessaire pour l’assemblage dès filament intermédiaire

A

Aucun

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34
Q

Les FI sont assemblé à partir de _____

A

Dimere d’hélice alpha à répétition de 7 résidus

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35
Q

Comment se fait la formation de la double hélice formant la structure des FI

A

Par empilement des dimeres

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36
Q

Les FI sont fait à partir de Dimère d’hélices alpha à répétitions de 7 résidus. Quels aa parmi ses résidus sont non polaire

A

aa 1 et 4

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37
Q

A quoi correspond une fibre d’un FI

A

A un octamere

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38
Q

A quoi correspond un assemblage de fibres de FI

A

A un FI

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39
Q

Quelle est la caractéristique des protéines moteurs

A

la capacité de changer leur conformation par hydrolyse de l’ATP ou GTP;

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40
Q

A quoi ce changement de conformation est il associé

A

Le changement de conformation est associé à un mouvement;

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41
Q

Le mouvement des proteine motrices est _____ et suit des __________

A

Linéaire

des structures cytoplasmiques ou nucléaires;

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42
Q

Qu’est ce que le kDA

A

Une unité de masse

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43
Q

Ou se retrouve la myosine

A

Dans les cellules musculaire

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44
Q

De quoi est composé sa structure tertiaire de la myosine

A

De la tête, d’un cou et d’une queue

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45
Q

La tête de la myosine comporte des endroits spécifiques. Que sont ils

A

Site de fixation de l’ATP

Site de liaison a l’actine

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46
Q

La liaison a l’ATP à quel effet sur la myosine

A

Ça amene un changement de conformation et la tête se décroche du filament d’actine

Diminue l’affinité à l’actine

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47
Q

Qu’est ce qui permet d’avoir un nouveau changement de conformation qui a pour impact de faire tourner la région tête cou

A

L’hydrolyse de l’ATP en ADP

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48
Q

Qu’est ce que l’hydrolyse de l’ATP en ADP a pour impact (myosine)

A

L’affinité pour l’actine devient plus grande

49
Q

Que se passe t il ensuite

A

La myosine se lie a l’actine sur un site plus éloigné qu’au départ

50
Q

La nouvelle liaison a l’actine à quelle conséquence

A

Le phosphate inorganique puis l’ADP sont libérés. La myosine reprend sa conformation initiale

51
Q

Qu’est-ce qu’un ligand

A

Composé chimique qui se lie de manière spécifique à un site de la protéine cible par des forces non covalente

52
Q

La liaison protéine-ligand est irréversible

A

Faux, elle est réversible

53
Q

Quel est la conséquence de la liaison protéine-ligand (généralement)

A

Cela cause un changement de conformation et donc une modification de la fonction

54
Q

La force de liaison protéine ligand est appelé _______

A

Affinité moléculaire

55
Q

Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique

A

élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine

56
Q

Quel est le groupement prosthétique contenue dans la myoglobine et l’hémoglobine

A

Groupement hème

57
Q

Qu’est ce que le groupement hème permet

A

Ce groupement permet la liaison réversible à une molécule d’O2

58
Q

Qu’est ce que la myoglobine

A

Protéine fixatrice d’O2 du muscle

59
Q

De quel motif est faite la myoglobine

A

8 hélice alpha reliée par des boucle

153aa

60
Q

De quoi est constitué le groupement hème

A

De la protoporphyrine IX et d’un atome de fer sous la forme Fe++

61
Q

De quoi est formé la protoporphyrine

A

2 groupements vinyles (hydrophobe) tournés vers l’intérieur de la molécule

2 groupements propionates (ionique et polaire) tournés vers le milieu aqueux

62
Q

L’atome de fer de l’hème est tenu par 5 axes de coordination fixes et un 6e qui a un rôle spécifique. Quels sont ces 6 axes de coordination

A

4 avec le N de la protoporphyrine
1 avec le noyau imidazole de l’histidine-93

Un 6ième axe sert à la liaison avec l’oxygène

63
Q

La myoglobine ne peut pas fixer le CO

A

Faux elle peut

64
Q

Dans la myoglobine (Fe++) l’affinité de l’hème pour le CO est ___fois celle pour le O2

A

250

65
Q

Normalement, ____ %des sites de fixation de l’Hb sont occupés par le CO en provenance du métabolisme.

A

1

66
Q

Que ce passerait il si l’affinité pour le CO était encore plus grande

A

La production normale de CO par le métabolisme serait mortelle

67
Q

Qu’est ce que l’hémoglobine

A

Protéine de transport d’O2 présente dans les érythrocytes (sang)

68
Q

Hb = ____% hème + ____% globine

A

4

96

69
Q

Chaque sous unité de l’hémoglobine est forme de quel motif

A

8 hélice alpha

70
Q

1 molécule d’hémoglobine est former de combien de sous unité et comment sont ils nommés

A

4 sous unité

2alpha et 2 bêta donc 2 protomere(alpha-beta)

71
Q

Comment appelle t on l’hémoglobine former du tétramère alpha2beta2

A

HbA

72
Q

2% de l’hémoglobine est ____

A

HbA2

73
Q

Quel est la caractéristique de HbA2

A

Forme du tétramère alpha2delta2

74
Q

Ils existe 2 autres type d’hémoglobine que sont ils

A

HbE

HbF

75
Q

Quand est ce que ces deux type d’hémoglobine sont utilisé

A

HbE apparaît dans la première semaine de vie in utero et persiste jusqu’à 3 mois de gestation, puis est remplacée par HbF qui persiste jusqu’à environ 6 mois post natal.

76
Q

Par quoi est remplacé HbF

A

HbA/A2 apparaît dès la naissance et remplace graduellement HbF.

77
Q

Leur affinité pour O2 change graduellement de ________, permettant in utero _________

A

Haute à faible

une meilleure facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon / fétus.

78
Q

Quel est la masse moléculaire de le myoglobine

A

17 000 Da

79
Q

Quel est la masse moléculaire de l’hémoglobine

A

64 000 Da

80
Q

A quoi correspond Y

A

La saturation

81
Q

La courbe d’oxygénation de la myoglobine à quel forme

A

Hyperbole

82
Q

Lorsque Y =1, cela signifie _____

A

toute la Mb est oxygénée = saturation maximale

83
Q

Lorsque Y= 0.5, cela signifie _______

A

La Mb est à moitié saturée:
0,5 = pO2 / (pO2 + Kdiss)
soit pO2 = Kdiss

84
Q

La courbe d’oxygénation de l’hémoglobine est de quel forme

A

Sigmoïde

85
Q

L’hémoglobine est saturée à 50% pour pO2=___torr alors que la myoglobine est saturée à 50% pour pO2=___torr

A

26

2.8

86
Q

La myoglobine a don plus d’affinités pour l’O2 que l’hémoglobine

V ou F

A

Vrai

87
Q

Qu’est ce qui permet la liaison de l’O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d’O2 est plus faible.

A

L’affinité différente de la myoglobine et de l’hémoglobine

88
Q

Qu’est ce que l’effet allostérique

A

quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

89
Q

Dans le cas de l’hémoglobine, qui est l’effecteur allostérique

A

O2

90
Q

A l’état desoxyhemoglobine, quel est la forme des 4 sous unité

A

T

91
Q

Que ce passe t il quand le O2 se lie a une sous unité

A

La sous unité passe de la forme T (tendue) a R (relâchée )

92
Q

La conformation T a une affinité pour O2 plus haute que la conformation R

V ou F

A

Faux, c’est le contraire

93
Q

Explique l’effet allostérique dans une molécule d’hémoglobine

A

un O2 se fixe à une sous-unité, une autre sous-unité passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2, la sous-unité suivante passe de T à R et … etc.

94
Q

Qu’est ce qui explique cet effet allostérique chez l’hémoglobine (que ce passe t il)

A

Lors de la liaison de O2:
Rotation de 15° de His 64
Répercussion sur les autres sous-unités
Augmentation de l’affinité des autres sites

95
Q

Qu’est ce que la coopérativite positive dans l’hémoglobine favorise

A

Favorise l’oxygénation complète à haute pO2

et la désoxygènation complete a faible pO2 dans les capillaire et les tissus

96
Q

Quel autre molécule est un effecteur allostérique de l’hémoglobine

A

Le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG)

97
Q

Quel est l’effet du BPG et que permet il

A

Le BPG diminue l’affinité de Hb pour O2

Ce composé permet le relargage de l’O2 à faible pO2

98
Q

Ou est ce que se lie le BPG

A

Le BPG se lie dans la cavité centrale de l’Hb en état désoxy (conformation T) uniquement et stabilise cette conformation

99
Q

Le BPG ne se lie pas à quel type d’hémoglobine

A

HbF

100
Q

Le BPG est complémentaire à quel endroit de l’hémoglobine

A

la chaîne β, au pourtour de la cavité : Lys82, His2, His143 et NH2 terminaux. Tous ont une charge positive.

101
Q

Que ce passe t il avec le BPG si pO2 augmente

A

Si pO2 augmente, le 2,3-BPG est déplacé
et l’affinité augmente.

(O2 et 2,3-BPG s’excluent mutuellement)

102
Q

Que se passe t il si on diminue le pH

A

En diminuant le pH (condition acide, en augmentant [H+]) on favorise la forme désoxyHb

103
Q

Que se passe t il si on augmente le pH

A

En augmentant le pH (condition basique, en diminuant [H+]) on favorise la réaction vers oxyHb

104
Q

L’effet du pH est n’est pas allostérique

A

Vrai

105
Q

Quel nom à cet effet du pH

A

Effet Bohr

106
Q

Qu’est ce qui fait qu’à un pH plus bas la forme desoxy de l’hémoglobine est favorisé

A

Le pKa de l’ion immidazole du résidu C-terminal His146

107
Q

De ce fait, qu’est qui baisse en réalité l’affinité avec le O2

A

Le pH et non la liaison avec le CO2

108
Q

Quel enzyme permet la formation de l’ion bicarbonate

A

Anhydrase carbonique

109
Q

Dans le sang, quel est la forme du CO2

A

HCO3- (bicarbonate)

110
Q

Le côté + est polymériser 3x plus vite (microtubule)

A

Faux, 2x plus vite

111
Q

Dans les _____, la conversion en oxyHb libère _____qui est éliminé par formation de _____.

A

Poumons

H+

CO2

112
Q

Quel est la durée de vie des erythrocyte

A

120 jours environ

113
Q

Que ce passe t il avec le groupement hème quand l’erythrocyte est dégrade

A

L’hémoglobine libérée est hydrolysée et les aa sont récupérés

114
Q

Le groupement hème est oxydée en _____.

Qui sera éliminé par ______

A

Bilirubine

Les voies biliaires

115
Q

Que ce passe t il s’il y a trop de bilirubine de former ou si les voies biliaires fonctionne mal

A

le pigment jaune s’accumule dans le sang et les tissus pouvant provoque ictère et jaunisse

116
Q

Dans les tissus la présence de H+ facilite le _____ d’O2.

A

Relâchement (relargage)

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