Cours synchrone 2: Structures et fonctions des protéines Flashcards
Quels sont les modifications covalentes possibles
Acétylation Phosphorylation Hydroxylation Methylation Carboxylation Addition de lipides Addition de sucres
Qu’est ce que l’addition de lipide permet
Rentrer dans une membrane
Quels sont fonctions des protéines
Regulation Structure Mouvement Catalyse Transport Signalisation
6
Quel est le rôle du cytosquelette
Composant essentiel de la structure des cellules eucaryotes
Le cytosquelette est composé de proteine formant des _____
Fibre
Quels sont ces protéines
Microfilaments
Filament intermédiaire
Microtubule
De quoi sont fait les microfilament
Polymère d’actine
Qu’est ce qui permet la polymérisation des monomère d’actine
L’hydrolyse d’ATP en ADP
De quel côté se fait la polymérisation d’un microfilament
Des deux côté
De quel côté la polymérisation est elle la plus rapide
Le rallongement est plus rapide du côté actine-ATP
Le phénomène de polymérisation et dépolymérisation est irréversible
Faux, il est réversible donc
Qu’est ce que l’actinie globulaire
L’actine libre sous forme monomère
Ou est ce que se trouve l’actine filamenteuse
Dans les microfilament
Le côté + est produit 10x plus vite que le côté -
V ou F
Vrai
La réaction de polymérisation des microfilament est catalysée par quoi
L’actine filamenteuse
Quand est ce qu’à lieu l’hydrolysation lors de la formation de microfilaments
Lors de l’ajout d’actine globulaire au filament d’actine
Les polymères de tubuline sont plus flexible que les polymères d’actine
V ou F
Faux, moins flexible
La tubuline forme des polymères en forme de _____
Tube
A partir de quoi sont forme les polymères de tubuline
A partir de dimère de tubuline (alpha et bêta)
Le GTP a une fonction complètement différente de l’ATP
Faux, ils ont une fonction semblable
Quels sont les motifs présents sur la bêta tubuline
2 feuillets bêta + 12 hélice alpha
Un dimere de tubuline contient combien de molécule de GTP et quels sont leur caractéristiques
1molecule de GTP accessible et une autre molécule de GTP inaccessible
Comment se fait l’incorporation de tubuline dans un microtubule
En incorporant un dimere de tubuline par hydrolyse de GTP
Comme pour les microfilament, le phénomène de polymérisation-dépolymérisation est dynamique (des deux côté )
Vrai
De quoi dépend la polymérisation des microfilament
De l’hydrolyse de l’ATP en ADP
Les microtubule sont un alignement de _______
plusieurs protofilament pour former un tube
A quoi servent les microtubule
Ils servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique
Comment se fait se transport de chromosomes
Polymérisation pour se rendre au chromosomes et ensuite une dépolymérisation pour les tires vers chaque extrémités
les filament intermédiaire ont un rôle dans la motilité
Faux, ils n’en ont pas
A quoi peuvent être connectés les filament intermédiaires
Au microtubule et/ou au filament d’actine
Il existe 1 seul type de filament intermédiaire
Faux, il en existe plusieurs type (environ 65 chez l’humain)
Quels nucleotide est nécessaire pour l’assemblage dès filament intermédiaire
Aucun
Les FI sont assemblé à partir de _____
Dimere d’hélice alpha à répétition de 7 résidus
Comment se fait la formation de la double hélice formant la structure des FI
Par empilement des dimeres
Les FI sont fait à partir de Dimère d’hélices alpha à répétitions de 7 résidus. Quels aa parmi ses résidus sont non polaire
aa 1 et 4
A quoi correspond une fibre d’un FI
A un octamere
A quoi correspond un assemblage de fibres de FI
A un FI
Quelle est la caractéristique des protéines moteurs
la capacité de changer leur conformation par hydrolyse de l’ATP ou GTP;
A quoi ce changement de conformation est il associé
Le changement de conformation est associé à un mouvement;
Le mouvement des proteine motrices est _____ et suit des __________
Linéaire
des structures cytoplasmiques ou nucléaires;
Qu’est ce que le kDA
Une unité de masse
Ou se retrouve la myosine
Dans les cellules musculaire
De quoi est composé sa structure tertiaire de la myosine
De la tête, d’un cou et d’une queue
La tête de la myosine comporte des endroits spécifiques. Que sont ils
Site de fixation de l’ATP
Site de liaison a l’actine
La liaison a l’ATP à quel effet sur la myosine
Ça amene un changement de conformation et la tête se décroche du filament d’actine
Diminue l’affinité à l’actine
Qu’est ce qui permet d’avoir un nouveau changement de conformation qui a pour impact de faire tourner la région tête cou
L’hydrolyse de l’ATP en ADP
Qu’est ce que l’hydrolyse de l’ATP en ADP a pour impact (myosine)
L’affinité pour l’actine devient plus grande
Que se passe t il ensuite
La myosine se lie a l’actine sur un site plus éloigné qu’au départ
La nouvelle liaison a l’actine à quelle conséquence
Le phosphate inorganique puis l’ADP sont libérés. La myosine reprend sa conformation initiale
Qu’est-ce qu’un ligand
Composé chimique qui se lie de manière spécifique à un site de la protéine cible par des forces non covalente
La liaison protéine-ligand est irréversible
Faux, elle est réversible
Quel est la conséquence de la liaison protéine-ligand (généralement)
Cela cause un changement de conformation et donc une modification de la fonction
La force de liaison protéine ligand est appelé _______
Affinité moléculaire
Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique
élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine
Quel est le groupement prosthétique contenue dans la myoglobine et l’hémoglobine
Groupement hème
Qu’est ce que le groupement hème permet
Ce groupement permet la liaison réversible à une molécule d’O2
Qu’est ce que la myoglobine
Protéine fixatrice d’O2 du muscle
De quel motif est faite la myoglobine
8 hélice alpha reliée par des boucle
153aa
De quoi est constitué le groupement hème
De la protoporphyrine IX et d’un atome de fer sous la forme Fe++
De quoi est formé la protoporphyrine
2 groupements vinyles (hydrophobe) tournés vers l’intérieur de la molécule
2 groupements propionates (ionique et polaire) tournés vers le milieu aqueux
L’atome de fer de l’hème est tenu par 5 axes de coordination fixes et un 6e qui a un rôle spécifique. Quels sont ces 6 axes de coordination
4 avec le N de la protoporphyrine
1 avec le noyau imidazole de l’histidine-93
Un 6ième axe sert à la liaison avec l’oxygène
La myoglobine ne peut pas fixer le CO
Faux elle peut
Dans la myoglobine (Fe++) l’affinité de l’hème pour le CO est ___fois celle pour le O2
250
Normalement, ____ %des sites de fixation de l’Hb sont occupés par le CO en provenance du métabolisme.
1
Que ce passerait il si l’affinité pour le CO était encore plus grande
La production normale de CO par le métabolisme serait mortelle
Qu’est ce que l’hémoglobine
Protéine de transport d’O2 présente dans les érythrocytes (sang)
Hb = ____% hème + ____% globine
4
96
Chaque sous unité de l’hémoglobine est forme de quel motif
8 hélice alpha
1 molécule d’hémoglobine est former de combien de sous unité et comment sont ils nommés
4 sous unité
2alpha et 2 bêta donc 2 protomere(alpha-beta)
Comment appelle t on l’hémoglobine former du tétramère alpha2beta2
HbA
2% de l’hémoglobine est ____
HbA2
Quel est la caractéristique de HbA2
Forme du tétramère alpha2delta2
Ils existe 2 autres type d’hémoglobine que sont ils
HbE
HbF
Quand est ce que ces deux type d’hémoglobine sont utilisé
HbE apparaît dans la première semaine de vie in utero et persiste jusqu’à 3 mois de gestation, puis est remplacée par HbF qui persiste jusqu’à environ 6 mois post natal.
Par quoi est remplacé HbF
HbA/A2 apparaît dès la naissance et remplace graduellement HbF.
Leur affinité pour O2 change graduellement de ________, permettant in utero _________
Haute à faible
une meilleure facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon / fétus.
Quel est la masse moléculaire de le myoglobine
17 000 Da
Quel est la masse moléculaire de l’hémoglobine
64 000 Da
A quoi correspond Y
La saturation
La courbe d’oxygénation de la myoglobine à quel forme
Hyperbole
Lorsque Y =1, cela signifie _____
toute la Mb est oxygénée = saturation maximale
Lorsque Y= 0.5, cela signifie _______
La Mb est à moitié saturée:
0,5 = pO2 / (pO2 + Kdiss)
soit pO2 = Kdiss
La courbe d’oxygénation de l’hémoglobine est de quel forme
Sigmoïde
L’hémoglobine est saturée à 50% pour pO2=___torr alors que la myoglobine est saturée à 50% pour pO2=___torr
26
2.8
La myoglobine a don plus d’affinités pour l’O2 que l’hémoglobine
V ou F
Vrai
Qu’est ce qui permet la liaison de l’O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d’O2 est plus faible.
L’affinité différente de la myoglobine et de l’hémoglobine
Qu’est ce que l’effet allostérique
quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site
Dans le cas de l’hémoglobine, qui est l’effecteur allostérique
O2
A l’état desoxyhemoglobine, quel est la forme des 4 sous unité
T
Que ce passe t il quand le O2 se lie a une sous unité
La sous unité passe de la forme T (tendue) a R (relâchée )
La conformation T a une affinité pour O2 plus haute que la conformation R
V ou F
Faux, c’est le contraire
Explique l’effet allostérique dans une molécule d’hémoglobine
un O2 se fixe à une sous-unité, une autre sous-unité passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2, la sous-unité suivante passe de T à R et … etc.
Qu’est ce qui explique cet effet allostérique chez l’hémoglobine (que ce passe t il)
Lors de la liaison de O2:
Rotation de 15° de His 64
Répercussion sur les autres sous-unités
Augmentation de l’affinité des autres sites
Qu’est ce que la coopérativite positive dans l’hémoglobine favorise
Favorise l’oxygénation complète à haute pO2
et la désoxygènation complete a faible pO2 dans les capillaire et les tissus
Quel autre molécule est un effecteur allostérique de l’hémoglobine
Le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG)
Quel est l’effet du BPG et que permet il
Le BPG diminue l’affinité de Hb pour O2
Ce composé permet le relargage de l’O2 à faible pO2
Ou est ce que se lie le BPG
Le BPG se lie dans la cavité centrale de l’Hb en état désoxy (conformation T) uniquement et stabilise cette conformation
Le BPG ne se lie pas à quel type d’hémoglobine
HbF
Le BPG est complémentaire à quel endroit de l’hémoglobine
la chaîne β, au pourtour de la cavité : Lys82, His2, His143 et NH2 terminaux. Tous ont une charge positive.
Que ce passe t il avec le BPG si pO2 augmente
Si pO2 augmente, le 2,3-BPG est déplacé
et l’affinité augmente.
(O2 et 2,3-BPG s’excluent mutuellement)
Que se passe t il si on diminue le pH
En diminuant le pH (condition acide, en augmentant [H+]) on favorise la forme désoxyHb
Que se passe t il si on augmente le pH
En augmentant le pH (condition basique, en diminuant [H+]) on favorise la réaction vers oxyHb
L’effet du pH est n’est pas allostérique
Vrai
Quel nom à cet effet du pH
Effet Bohr
Qu’est ce qui fait qu’à un pH plus bas la forme desoxy de l’hémoglobine est favorisé
Le pKa de l’ion immidazole du résidu C-terminal His146
De ce fait, qu’est qui baisse en réalité l’affinité avec le O2
Le pH et non la liaison avec le CO2
Quel enzyme permet la formation de l’ion bicarbonate
Anhydrase carbonique
Dans le sang, quel est la forme du CO2
HCO3- (bicarbonate)
Le côté + est polymériser 3x plus vite (microtubule)
Faux, 2x plus vite
Dans les _____, la conversion en oxyHb libère _____qui est éliminé par formation de _____.
Poumons
H+
CO2
Quel est la durée de vie des erythrocyte
120 jours environ
Que ce passe t il avec le groupement hème quand l’erythrocyte est dégrade
L’hémoglobine libérée est hydrolysée et les aa sont récupérés
Le groupement hème est oxydée en _____.
Qui sera éliminé par ______
Bilirubine
Les voies biliaires
Que ce passe t il s’il y a trop de bilirubine de former ou si les voies biliaires fonctionne mal
le pigment jaune s’accumule dans le sang et les tissus pouvant provoque ictère et jaunisse
Dans les tissus la présence de H+ facilite le _____ d’O2.
Relâchement (relargage)
