Cours synchrone 2: Structures et fonctions des protéines Flashcards
1
Q
Quels sont les modifications covalentes possibles
A
Acétylation Phosphorylation Hydroxylation Methylation Carboxylation Addition de lipides Addition de sucres
2
Q
Qu’est ce que l’addition de lipide permet
A
Rentrer dans une membrane
3
Q
Quels sont fonctions des protéines
A
Regulation Structure Mouvement Catalyse Transport Signalisation
6
4
Q
Quel est le rôle du cytosquelette
A
Composant essentiel de la structure des cellules eucaryotes
5
Q
Le cytosquelette est composé de proteine formant des _____
A
Fibre
6
Q
Quels sont ces protéines
A
Microfilaments
Filament intermédiaire
Microtubule
7
Q
De quoi sont fait les microfilament
A
Polymère d’actine
8
Q
Qu’est ce qui permet la polymérisation des monomère d’actine
A
L’hydrolyse d’ATP en ADP
9
Q
De quel côté se fait la polymérisation d’un microfilament
A
Des deux côté
10
Q
De quel côté la polymérisation est elle la plus rapide
A
Le rallongement est plus rapide du côté actine-ATP
11
Q
Le phénomène de polymérisation et dépolymérisation est irréversible
A
Faux, il est réversible donc
13
Q
Qu’est ce que l’actinie globulaire
A
L’actine libre sous forme monomère
14
Q
Ou est ce que se trouve l’actine filamenteuse
A
Dans les microfilament
15
Q
Le côté + est produit 10x plus vite que le côté -
V ou F
A
Vrai
16
Q
La réaction de polymérisation des microfilament est catalysée par quoi
A
L’actine filamenteuse
17
Q
Quand est ce qu’à lieu l’hydrolysation lors de la formation de microfilaments
A
Lors de l’ajout d’actine globulaire au filament d’actine
18
Q
Les polymères de tubuline sont plus flexible que les polymères d’actine
V ou F
A
Faux, moins flexible
19
Q
La tubuline forme des polymères en forme de _____
A
Tube
20
Q
A partir de quoi sont forme les polymères de tubuline
A
A partir de dimère de tubuline (alpha et bêta)
21
Q
Le GTP a une fonction complètement différente de l’ATP
A
Faux, ils ont une fonction semblable
22
Q
Quels sont les motifs présents sur la bêta tubuline
A
2 feuillets bêta + 12 hélice alpha
23
Q
Un dimere de tubuline contient combien de molécule de GTP et quels sont leur caractéristiques
A
1molecule de GTP accessible et une autre molécule de GTP inaccessible
24
Q
Comment se fait l’incorporation de tubuline dans un microtubule
A
En incorporant un dimere de tubuline par hydrolyse de GTP
25
Q
Comme pour les microfilament, le phénomène de polymérisation-dépolymérisation est dynamique (des deux côté )
A
Vrai
26
De quoi dépend la polymérisation des microfilament
De l’hydrolyse de l’ATP en ADP
27
Les microtubule sont un alignement de _______
plusieurs protofilament pour former un tube
28
A quoi servent les microtubule
Ils servent au transport des chromosomes lors de la division mitotique
29
Comment se fait se transport de chromosomes
Polymérisation pour se rendre au chromosomes et ensuite une dépolymérisation pour les tires vers chaque extrémités
30
les filament intermédiaire ont un rôle dans la motilité
Faux, ils n’en ont pas
31
A quoi peuvent être connectés les filament intermédiaires
Au microtubule et/ou au filament d’actine
32
Il existe 1 seul type de filament intermédiaire
Faux, il en existe plusieurs type (environ 65 chez l’humain)
33
Quels nucleotide est nécessaire pour l’assemblage dès filament intermédiaire
Aucun
34
Les FI sont assemblé à partir de _____
Dimere d’hélice alpha à répétition de 7 résidus
35
Comment se fait la formation de la double hélice formant la structure des FI
Par empilement des dimeres
36
Les FI sont fait à partir de Dimère d’hélices alpha à répétitions de 7 résidus. Quels aa parmi ses résidus sont non polaire
aa 1 et 4
37
A quoi correspond une fibre d’un FI
A un octamere
38
A quoi correspond un assemblage de fibres de FI
A un FI
39
Quelle est la caractéristique des protéines moteurs
la capacité de changer leur conformation par hydrolyse de l’ATP ou GTP;
40
A quoi ce changement de conformation est il associé
Le changement de conformation est associé à un mouvement;
41
Le mouvement des proteine motrices est _____ et suit des __________
Linéaire
des structures cytoplasmiques ou nucléaires;
42
Qu’est ce que le kDA
Une unité de masse
43
Ou se retrouve la myosine
Dans les cellules musculaire
44
De quoi est composé sa structure tertiaire de la myosine
De la tête, d’un cou et d’une queue
45
La tête de la myosine comporte des endroits spécifiques. Que sont ils
Site de fixation de l’ATP
Site de liaison a l’actine
46
La liaison a l’ATP à quel effet sur la myosine
Ça amene un changement de conformation et la tête se décroche du filament d’actine
Diminue l’affinité à l’actine
47
Qu’est ce qui permet d’avoir un nouveau changement de conformation qui a pour impact de faire tourner la région tête cou
L’hydrolyse de l’ATP en ADP
48
Qu’est ce que l’hydrolyse de l’ATP en ADP a pour impact (myosine)
L’affinité pour l’actine devient plus grande
49
Que se passe t il ensuite
La myosine se lie a l’actine sur un site plus éloigné qu’au départ
50
La nouvelle liaison a l’actine à quelle conséquence
Le phosphate inorganique puis l’ADP sont libérés. La myosine reprend sa conformation initiale
51
Qu’est-ce qu’un ligand
Composé chimique qui se lie de manière spécifique à un site de la protéine cible par des forces non covalente
52
La liaison protéine-ligand est irréversible
Faux, elle est réversible
53
Quel est la conséquence de la liaison protéine-ligand (généralement)
Cela cause un changement de conformation et donc une modification de la fonction
54
La force de liaison protéine ligand est appelé _______
Affinité moléculaire
55
Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique
élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine
56
Quel est le groupement prosthétique contenue dans la myoglobine et l’hémoglobine
Groupement hème
57
Qu’est ce que le groupement hème permet
Ce groupement permet la liaison réversible à une molécule d’O2
58
Qu’est ce que la myoglobine
Protéine fixatrice d’O2 du muscle
59
De quel motif est faite la myoglobine
8 hélice alpha reliée par des boucle
| 153aa
60
De quoi est constitué le groupement hème
De la protoporphyrine IX et d’un atome de fer sous la forme Fe++
61
De quoi est formé la protoporphyrine
2 groupements vinyles (hydrophobe) tournés vers l’intérieur de la molécule
2 groupements propionates (ionique et polaire) tournés vers le milieu aqueux
62
L’atome de fer de l’hème est tenu par 5 axes de coordination fixes et un 6e qui a un rôle spécifique. Quels sont ces 6 axes de coordination
4 avec le N de la protoporphyrine
1 avec le noyau imidazole de l’histidine-93
Un 6ième axe sert à la liaison avec l’oxygène
63
La myoglobine ne peut pas fixer le CO
Faux elle peut
64
Dans la myoglobine (Fe++) l’affinité de l’hème pour le CO est ___fois celle pour le O2
250
65
Normalement, ____ %des sites de fixation de l’Hb sont occupés par le CO en provenance du métabolisme.
1
66
Que ce passerait il si l’affinité pour le CO était encore plus grande
La production normale de CO par le métabolisme serait mortelle
67
Qu’est ce que l’hémoglobine
Protéine de transport d’O2 présente dans les érythrocytes (sang)
68
Hb = ____% hème + ____% globine
4
96
69
Chaque sous unité de l’hémoglobine est forme de quel motif
8 hélice alpha
70
1 molécule d’hémoglobine est former de combien de sous unité et comment sont ils nommés
4 sous unité
2alpha et 2 bêta donc 2 protomere(alpha-beta)
71
Comment appelle t on l’hémoglobine former du tétramère alpha2beta2
HbA
72
2% de l’hémoglobine est ____
HbA2
73
Quel est la caractéristique de HbA2
Forme du tétramère alpha2delta2
74
Ils existe 2 autres type d’hémoglobine que sont ils
HbE
| HbF
75
Quand est ce que ces deux type d’hémoglobine sont utilisé
HbE apparaît dans la première semaine de vie in utero et persiste jusqu’à 3 mois de gestation, puis est remplacée par HbF qui persiste jusqu’à environ 6 mois post natal.
76
Par quoi est remplacé HbF
HbA/A2 apparaît dès la naissance et remplace graduellement HbF.
77
Leur affinité pour O2 change graduellement de ________, permettant in utero _________
Haute à faible
une meilleure facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon / fétus.
78
Quel est la masse moléculaire de le myoglobine
17 000 Da
79
Quel est la masse moléculaire de l’hémoglobine
64 000 Da
80
A quoi correspond Y
La saturation
81
La courbe d’oxygénation de la myoglobine à quel forme
Hyperbole
82
Lorsque Y =1, cela signifie _____
toute la Mb est oxygénée = saturation maximale
83
Lorsque Y= 0.5, cela signifie _______
La Mb est à moitié saturée:
0,5 = pO2 / (pO2 + Kdiss)
soit pO2 = Kdiss
84
La courbe d’oxygénation de l’hémoglobine est de quel forme
Sigmoïde
85
L’hémoglobine est saturée à 50% pour pO2=___torr alors que la myoglobine est saturée à 50% pour pO2=___torr
26
2.8
86
La myoglobine a don plus d’affinités pour l’O2 que l’hémoglobine
V ou F
Vrai
87
Qu’est ce qui permet la liaison de l’O2 à la myoglobine dans les tissus, là ou la concentration d’O2 est plus faible.
L’affinité différente de la myoglobine et de l’hémoglobine
88
Qu’est ce que l’effet allostérique
quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site
89
Dans le cas de l’hémoglobine, qui est l’effecteur allostérique
O2
90
A l’état desoxyhemoglobine, quel est la forme des 4 sous unité
T
91
Que ce passe t il quand le O2 se lie a une sous unité
La sous unité passe de la forme T (tendue) a R (relâchée )
92
La conformation T a une affinité pour O2 plus haute que la conformation R
V ou F
Faux, c’est le contraire
93
Explique l’effet allostérique dans une molécule d’hémoglobine
un O2 se fixe à une sous-unité, une autre sous-unité passe de T à R et fixe plus rapidement un autre O2, la sous-unité suivante passe de T à R et … etc.
94
Qu’est ce qui explique cet effet allostérique chez l’hémoglobine (que ce passe t il)
Lors de la liaison de O2:
Rotation de 15° de His 64
Répercussion sur les autres sous-unités
Augmentation de l’affinité des autres sites
95
Qu’est ce que la coopérativite positive dans l’hémoglobine favorise
Favorise l’oxygénation complète à haute pO2
| et la désoxygènation complete a faible pO2 dans les capillaire et les tissus
96
Quel autre molécule est un effecteur allostérique de l’hémoglobine
Le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG)
97
Quel est l’effet du BPG et que permet il
Le BPG diminue l’affinité de Hb pour O2
| Ce composé permet le relargage de l’O2 à faible pO2
98
Ou est ce que se lie le BPG
Le BPG se lie dans la cavité centrale de l’Hb en état désoxy (conformation T) uniquement et stabilise cette conformation
99
Le BPG ne se lie pas à quel type d’hémoglobine
HbF
100
Le BPG est complémentaire à quel endroit de l’hémoglobine
la chaîne β, au pourtour de la cavité : Lys82, His2, His143 et NH2 terminaux. Tous ont une charge positive.
101
Que ce passe t il avec le BPG si pO2 augmente
Si pO2 augmente, le 2,3-BPG est déplacé
et l’affinité augmente.
(O2 et 2,3-BPG s’excluent mutuellement)
102
Que se passe t il si on diminue le pH
En diminuant le pH (condition acide, en augmentant [H+]) on favorise la forme désoxyHb
103
Que se passe t il si on augmente le pH
En augmentant le pH (condition basique, en diminuant [H+]) on favorise la réaction vers oxyHb
104
L’effet du pH est n’est pas allostérique
Vrai
105
Quel nom à cet effet du pH
Effet Bohr
106
Qu’est ce qui fait qu’à un pH plus bas la forme desoxy de l’hémoglobine est favorisé
Le pKa de l’ion immidazole du résidu C-terminal His146
107
De ce fait, qu’est qui baisse en réalité l’affinité avec le O2
Le pH et non la liaison avec le CO2
108
Quel enzyme permet la formation de l’ion bicarbonate
Anhydrase carbonique
109
Dans le sang, quel est la forme du CO2
HCO3- (bicarbonate)
110
Le côté + est polymériser 3x plus vite (microtubule)
Faux, 2x plus vite
111
Dans les _____, la conversion en oxyHb libère _____qui est éliminé par formation de _____.
Poumons
H+
CO2
112
Quel est la durée de vie des erythrocyte
120 jours environ
113
Que ce passe t il avec le groupement hème quand l’erythrocyte est dégrade
L’hémoglobine libérée est hydrolysée et les aa sont récupérés
114
Le groupement hème est oxydée en _____.
| Qui sera éliminé par ______
Bilirubine
Les voies biliaires
115
Que ce passe t il s’il y a trop de bilirubine de former ou si les voies biliaires fonctionne mal
le pigment jaune s’accumule dans le sang et les tissus pouvant provoque ictère et jaunisse
116
Dans les tissus la présence de H+ facilite le _____ d’O2.
Relâchement (relargage)
