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Biologie Moléculaire > Cours 9 : Traduction (part 2) > Flashcards

Cours 9 : Traduction (part 2) Flashcards

1
Q

De quelles protéines dépend l’élongation

A

Les facteurs d’élongation (EF)

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Q

Quelles sont les 3 étapes clés de l’élongation

A
  1. Entrée des ARNt-aminoacyls successifs
  2. Formation d’un lien peptidique
  3. Translocation du ribosome (un codon à la fois)
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Q

L’ARNt-aminoacyl parvient au ribosome associé è quelle protéine pour s’attacher au site A

A

EF1-alpha*GTP

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4
Q

Que se passe-t-il si c’est le bon ARNt-aa qui s’attache au site A

A

Hydrolyse du GTP de EF1-alpha
Changement de conformation
Extrémité 3’ de l’a.a. de l’ARNt au site A se retrouve proche de celui du a.a. du site P

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Q

Que se passe-t-il si ce n’est pas le bon ARNt-aa qui s’attache au site A

A

Pas d’hydrolyse, l’ARNt-aa diffuse pour laisser le site libre

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6
Q

Par quelle enzyme est catalysée la formation du lien peptidique

A

ARNe28S

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7
Q

Que se passe-t-il avec la chaîne peptidique lors de la formation d’un nouveau lien peptidique

A

La chaîne peptidique transfère de l’ARNt du site P vers l’ARNt du site A

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8
Q

Que se passe-t-il lors de la translocation

A

ARNt et ARNm glissent vers la gauche de 1 position

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9
Q

Quel facteur aide au mouvement de translocation et hydrolyse un GTP pour permettre ce mouvement

A

EF2

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10
Q

Vrai ou faux : lors de la translocation, le second ARNt se retrouve en P ce qui libère le site A et L’ARNt au site E quitte le ribosome

A

Vrai

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11
Q

Comment sont majoritairement fait les mouvements à l’intérieur du ribosome

A

En pliant et tirant l’ARNr (déformations élastiques)

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12
Q

Vrai ou faux : l’énergie et la direction des rotations viennent de la formation de la liaison peptidique et de l’hydrolyse du GTP par EF2

A

Vrai

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13
Q

Qu’est ce que le mouvement Ratchet qui s’effectue lors de la translocation

A

La petite sous-unité tourne-glisse légèrement sur la grosse sous-unité = bras 3’ d’un ARNt peut occuper le site E sur la grosse sous-unité, alors que son corps est toujours au site P sur la petite sous-unité

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14
Q

Vrai ou faux : la petite sous-unité est composée d’une tête et d’un corps

A

Vrai, ils peuvent tourner l’un par rapport à l’autre (jonction codon-anticodon)

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15
Q

Quelles sont les étapes de la translocation (4)

A
  1. État hybride (A/P et P/E) la petite sous-unité tourne par rapport à la grosse
  2. EF2*GTP stabilise les ARNt-ARNm de l’hybride et bloque le mouvement opposé
  3. EF2 hydrolyse son GTP et la tête de la petite sous-unité tourne sur le corps (transfert des ARNt vers les positions E et P)
  4. EF2*GDP part et la petite sous-unité tourne dans le sens contraire
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16
Q

Pourquoi après la formation peptidique, le 3’ de l’ARNt libéré est attiré vers le site E, alors que le 3’ de l’ARNt-peptide est attiré vers le site P

A

Parce que la forme du E est parfaite pour un ARNt libre alors que la forme du P prévoit des interactions avec une chaîne peptidique.

**Le site A n’a de la place pour 1 SEUL a.a.

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17
Q

Qu’est ce que L1-stalk

A

Un bras de la grosse sous-unité qui accompagne le mouvement de l’ARNt du P vers E (appui pour préserver le cadre de lecture)

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18
Q

Vrai ou faux : ASL représente la boucle de l’anticodon de l’ARNt

A

Vrai

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19
Q

Étapes de la translocation selon le modèle Rubik’s Cube (7 étapes)

A
  1. L’énergie dégagée par la liaison peptidique permet de tourner la petite sous-unité (conformation favorable pour les 3’ des ARNt)
  2. Bras L1 de la grosse sous-unité stabilise la petite sous-unité et soutient l’ARNt en P/E
  3. EF-G s’ancre au niveau des anticodons-codons et hydrolyse son GTP
  4. Desserement entre la tête et le corps de la petite sous-unité = les 2 tournent dans des directions opposés
  5. Les «milieux» des ARNt se déplacent vers le E
  6. Relâchement de EFG et de Pi
  7. La tête retourne en position initiale tout en terminant la translocation des ANRt anticodons-ARNm
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20
Q

Vrai ou faux : les nombreux contacts entre l’ARNm et les ARNt sont dynamiques

A

Vrai

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21
Q

Qu’est ce que eRF1

A

Protéine qui ressemble à un ARNt normal et se lie à la position A lorsqu’il est positionner sur le codon STOP

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22
Q

Qu’est ce que eRF3 + son rôle

A

Une GTPase qui agit avec eRF1 pour rompre le lien ester entre l’ARNt situé en P et la chaîne peptidique qu’il porte pour la libérer

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23
Q

Vrai ou faux : eRF3 doit hydrolyser un ATP pour relâcher le lien ester

A

Faux, il doit hydrolyser un GTP (eRF3 est une GTPase)

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24
Q

Que se passe-t-il si le détachement n’est pas réussi du premier coup

A

La protéine ABCE1 va mieux positionner le eRF1

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25
Q

Quel est le rôle de ABCE1

A

Elle hydrolyse un ATP et défait le ribosome (avec eRF1)

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26
Q

Comment se fait l’incorporation des 2 a.a. qui sont indirectement codés par le code génétique

A

De manière co-traductionnelle via des codons STOP en présence de séquences d’insertion

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27
Q

Caractéristiques de la solenocystéine (2) + séquence qui permet son incorporation

A
  1. Similaire à la cystéine (sélénium au lieu du soufre)
  2. Synthétisé via une sérine-ARNtSec

STOP (UGA) + SECIS

28
Q

Caractéristiques de la pyrrolysine + séquence qui permet son incorporation

A
  1. Dérivé de la lysine
  2. Présent chez quelques bactéries et Archaea méthanogènes

STOP (UAG) + PYLIS

29
Q

Vrai ou faux : la formation de tige-boucle par les séquences d’insertion est reconnue par des enzymes pour intégrer la sélénocystéine ou la pyrrolysine

A

Vrai, ces enzymes détournent la terminaison pour incorporer ces a.a.

30
Q

Quels sont les 2 a.a. qui sont incorporés co-traductionnellement

A
  1. Sélénocystéine
  2. Pyrrolysine
31
Q

Vrai ou faux : comme tous les autres a.a., il y a une réserve de sélénocystéine

A

Faux, il n’y a pas de réserve

32
Q

Comment produit-on la sélénocystéine

A

Par modification de la sérine associé à un ARNtsec (plusieurs étapes)

33
Q

Vrai ou faux : la modification d’une sérine en sélénocystéine nécessite la présence de facteurs d’élongation spécialisés

A

Vrai, ils reconnaissent SEICS et le sec-ARNtsec

34
Q

Vrai ou faux : la pyrrolysine est retrouvée libre dans la cellule

A

Vrai

35
Q

A-t-on besoin de facteurs d’élongation spécifique pour l’incorporation d’une pyrrolysine

A

Non

36
Q

Quels sont les 2 éléments nécessaires à l’incorporation de pyrrolysine

A
  1. Gènes codant pour l’ARNt (qui peut charger la pyrrolysine)
  2. Enzyme de synthèse de la pyrrolysine
37
Q

Vrai ou faux : les protéines incorrectement repliées sont fonctionnelles

A

Faux, elles ne sont pas fonctionnelles et sont rapidement reconnues et dégradées

38
Q

Quels complexes protéiques facilitent le repliement des protéines + où les retrouvons nous

A

Les chaperonnes qu’on retrouve chez tous les organismes et dans tous les compartiments cellulaires

39
Q

Quelles sont les 2 familles de chaperonnes + leur rôle

A

Chaperonnes moléculaires : stabilisation des protéines partiellement repliées pour prévenir leur agrégation et dégradation
Chaperonines : facilitent directement le repliement (font tout le travail)

40
Q

Vrai ou faux : le repliement final est un résultat de collaboration entre la protéine et la chaperonne

A

Vrai

41
Q

Quel est le mécanisme de repliement des protéines par les chaperonnes moléculaires (2 étapes)

A
  1. Hsp70 liée à l’ATP adopte une configuration ouverte = exposition d’une poche hydrophobe (lie les régions hydrophobes des protéines dépliées)
  2. Hydrolyse de l’ATP = fermeture de la structure de Hsp70 (aide au repliement de la protéine)
42
Q

Vrai ou faux : la liaison de Hsp70 à une 2e molécule d’ATP libère la protéine

A

Vrai

43
Q

Quelles sont les chaperonnes moléculaires

A

Hsp70 et ses homologues

44
Q

Quelle est la chaperonine eucaryote + quelle est la chaperonine des mitochondrie, chloroplastes et bactérie

A

E : TriC
MCB : GroEL avec un couvercle GroES

45
Q

Combien de sous-unités comprend chaque anneaux des chaperonines (2 anneaux au total)

A

7-8 sous-unités par anneau

46
Q

Comment les chaperonines replient-elles les protéines (4 étapes)

A
  1. Polypeptides partiellement/incorrectement repliées pénètrent à l’intérieur du cylindre de la chaperonine
  2. Interactions hydrophobes du polypeptide avec les parois internes du complexe
  3. Interactions favorisent le repliement
  4. Hydrolyse des ATP permet le changement de conformation de GroEL et de la protéine
47
Q

Quels sont les 2 compartiments de la chaperonine + rôle

A

Cis et Trans
Chaque compartiment peut plier une protéine et les 2 travaillent en même temps

48
Q

Les modifications post-traductionnelles ont un effet sur… (3) de la protéine

A
  1. L’activité biologique
  2. La stabilité (durée de vie)
  3. La localisation intracellulaire
49
Q

Quelles sont les 5 modifications post-traductionnelles possibles + effets

A
  1. Modification des extrémités : stabilité ou ancrage à la membrane
  2. Modification des chaînes latérales : effets variables
  3. Glycosylation (dans RER-Golgi) : protéine de la membrane plasmique ou sécrétées
  4. Ubiquitination : Dégradation
  5. Clivage : précurseur plus long
50
Q

Vrai ou faux : quelle que soit la modification post-transcriptionnelle, des enzymes qui lui sont spécifiques sont nécessaires et une séquence de réaction dans un ordre précis doit être respecté

A

Vari

51
Q

Quelle est la modification post-traductionnelle la plus commune qui permet de croître la stabilité de la protéine

A

L’acétylation N-terminale du premier a.a. du peptide

52
Q

À quoi sert l’ajout de lipides au bout ou près de l’extrémité de la protéine

A

Sert à l’ancrage de la protéine à la membrane

53
Q

Pour quels types de protéines l’ajout de sucres à des a.a. comme Asn, Ser et Thr est-il important

A

Pour les protéines sécrétées et les protéines de la surface cellulaire

54
Q

Vrai ou faux : les modification des chaînes latérales se fait sur toute la longueur du peptide à des endroits clés

A

Vrai

55
Q

Quels sont les 5 rôles qui peuvent conférer l’ajout d’un sucre sur certains a.a.

A
  1. Ciblage : signaler un lieu d’appartenance lors du tri dans le golgi
  2. Augmente la solubilité (aide au repliement)
  3. Couche protectrice : résistance aux protéases (utile pour les constituants des lysosomes)
  4. Adhérence intercellulaires et au substrat
  5. Signalisation intercellulaire
56
Q

Par quelles enzymes sont clivées les protéines produites sous forme de précurseurs plus long

A

Par des endopeptidases spécifiques

57
Q

Vrai ou faux : les hormones peuvent être stockées sous forme de précurseurs plus long

A

Vrai, elles sont sous forme inactive, mais prêtes à être libérées

58
Q

Qu’est ce que l’ubiquitination

A

L’ajout d’une petite protéine, l’ubiquitine (Ub), à la chaîne latérale d’un a.a. Lys à l’intérieur d’une protéine

59
Q

L’Ubiquitination dépend de l’activité successive de 3 enzymes, quelles sont-elles

A
  1. Enzyme d’activation E1
  2. Enzyme de transfert E2
  3. Ligase E3
60
Q

Quel est le rôle de l’ubiquitination (en général)

A

Acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome pour leur dégradation

61
Q

Étapes de l’ubiquitination (4 étapes)

A
  1. Ajout d’une Ub à E1 grâce à l’hydrolyse d’une ATP
  2. Transfert d’Ub activée à un résidu Cys sur E2
  3. E3 fait un lien peptidique entre le C-terminal de l’Ub et le NH3 d’une Lys de la protéine cible
  4. Étape 1-2-3 plusieurs fois
62
Q

Vrai ou faux : puisque l’ubiquitine contient elle-même une Lys, il est possible de former une chaîne d’Ub

A

Vrai

63
Q

Étapes d’un SDS-Page (5)

A
  1. Extraction des protéines dans l’échantillon
  2. Dénaturation des protéines par chaleur et SDS = protéines linéaires chargées négativement
  3. Dépôt des protéines dénaturées sur le gel + application d’un courant de migration vers l’électrode
  4. La vitesse de migration dépend du poids moléculaire (plus petite protéine migre plus vite)
  5. Séparation de l’ensemble des protéines selon leur taille en bande (1 bande = 1 protéine)
64
Q

Étapes d’un western Blot (6)

A
  1. Purifier la protéine d’intérêt Z
  2. Injecter Z dans un lapin et attendre qu’il produise des Ac contre Z
  3. prendre le sérum de lapin
  4. SDS-Page sur l’échantillon
  5. Transférer les protéines du gel sur une membrane
  6. Ajouter les anticorps marqués qui reconnaitront Z
65
Q

Quel est le but du Western Blot

A

Analyser la présence d’une protéine spécifique connue (et sa quantité)

Biologie Moléculaire (10 decks)

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