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Biologie Moléculaire > Cours 7 : maturation ARNm > Flashcards

Cours 7 : maturation ARNm Flashcards

1
Q

Est ce que l’ARN procaryote a besoin d’une maturation

A

Non

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Q

Qu’est ce que la traduction co-transcriptionnelle

A

ARNm recrutent les ribosomes pour commencer la traduction avant la fin de la transcription

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3
Q

À quelles questions répond la régulation

A

Quelle cellule doit produire quelle protéine et à quel moment

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4
Q

À quel endroit se produit la traduction eucaryote

A

Dans le cytoplasme de la cellule (ribosomes

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5
Q

Vrai ou faux : seule l’étape de l’exportation de l’ARNm du noyau vers les ribosomes est régulée

A

Faux, toutes les étapes du processus de maturation peut être régulée par la cellule

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6
Q

Quels sont les 3 processus qui ont lieu dans le noyau au fur et à mesure que le transcrit primaire est produit

A
  1. Ajout de la coiffe en 5’
  2. Épissage des exons
  3. Clivage et polyadénylation à l’extrémité 3’ à la fin de la transcription
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7
Q

Vrai ou faux : l’épissage peut commencer dès que le premier intron a complètement émergé de la polymérase

A

Vrai

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8
Q

Vrai ou faux : la queue CTD est courte

A

Faux, elle est très longue

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9
Q

Qu’est ce qui est stimulé par l’association des enzymes d’épissage au domaine CTD

A

Stimule le taux de transcription par l,ARN pol II

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10
Q

À quoi est associé le CTD durant la transcription

A
  1. Enzymes responsables de l’assemblage de la coiffe
  2. Enzyme de reconnaissance du site de polyadénylation
  3. Enzyme responsable de l’épissage des exons
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11
Q

Qu’est ce que la coiffe 5’ (molécule)

A

7-méthylguanylate

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12
Q

3 étapes de l’ajout de la coiffe en 5’

A
  1. Phosphatase retire le phosphate gamma du premier nucléotide du transcrit
  2. Guanylyl transférase ajoute un GMP en liaison inverse (5’-5’ avec un pont triphosphate)
  3. Méthylase ajoute un groupement CH3 sur la guanosine (parfois sur les sucres)
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13
Q

Vrai ou faux : l’ajout de la coiffe 5’ est catalysée par une enzyme qui s’associe au domaine CTD non-phosphorylé

A

Faux, le domaine CTD doit être phosphorylé

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14
Q

Est ce que l’ajout de la coiffe 5’ est semblable entre les espèces

A

Oui, les 3 mêmes étapes sont toujours retrouvées

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15
Q

Quelles sont les fonctions de la coiffe 5’

A
  1. Distinction des ARNm des autres espèces d’ARN
  2. Protège contre la dégradation des exonucléases
  3. Rôle dans la reconnaissance et la traduction de l’ARNm par les ribosomes
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16
Q

Quel est le rôle du complexe CBC

A

Facilite la maturation correcte de l’ARNm et son transport à travers le pore nucléaire (s’associe à la coiffe)

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17
Q

Quels sont les rôles de la queue poly A

A
  1. Protection contre la dégradation des exonucléases
  2. Permet l’exportation du noyau vers le cytoplasme
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18
Q

Vrai ou faux : les transcrits incorrectement polyadénylés sont conservés dans le cytoplasme

A

Faux, ils sont rapidement dégradés dans le noyau

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19
Q

Que contient le signal Poly-A de toutes les cellules animales

A
  1. Séquence AAUA en amont de la queue poly A
  2. Région riche en GU ou U en aval du site de clivage
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20
Q

Lors de la polyadénylation, quel est le résultat de la liaison des protéines CPSF, CStF et CF1/2

A

La structure est prête à recevoir l’enzyme PAP et à être clivé (bon positionnement de l’ARN)

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21
Q

Que fait l’enzyme PAP lorsqu’elle se lie au complexe sur l’ARNm

A
  1. Stimule le clivage du transcrit un peu en aval de la première partie du signal de polyadénylation
  2. Assure la rapidité de la polyadénylation après le clivage (protection)
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22
Q

Par quelles enzymes est fait le clivage du transcrit lorsque la PAP se lie au complexe sur l’ARNm

A

CF1 et CF2

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23
Q

Quel est le rôle de l’enzyme PABP2

A

Recruté par PAP, la présence de PABP2 accélère la réaction de polyadénylation par PAP

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24
Q

Est ce que les facteurs de clivage (CF1 et 2, CStF) sont relâchés lorsque le transcrit est clivé

A

OUI

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25
Q

Que se passe-t-il lorsque la queue poly A atteint 200-250 nucléotides

A

PABP2 signale l’arrêt de la réaction

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26
Q

Vrai ou faux : rare sont les gènes eucryotes qui contienne des introns

A

Faux, la majorité des gènes eucaryotes contient des séquences non-codantes (introns)

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27
Q

Comment a-t-on démontrer la présence des introns

A

Par l’hybridation d’ARNm avec un ADN génomique correspondant produit de larges boucles non-appariés dans l’ADN (il manque des bouts dans l’ARN = épissage des introns)

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28
Q

Vrai ou faux : les ARNm peuvent être fonctionnels en conservant leurs introns

A

Faux, les introns doivent être éliminés pour que l’ARNm soit fonctionnel

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29
Q

y a-t-il des séquences consensus pour permettre l’épissage

A

Oui, de chaque côté (5’ et 3’) = 30-40 nucléotides à chaque bout

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30
Q

Vrai ou faux : le site d’épissage en 3’ contient une séquence riche en pyrimidines

A

Vrai

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31
Q

Quels sont les dinucléotides introniques invariants dans tous les introns

A

5’ = GU
3’ = AG

32
Q

Vrai ou faux : dans le site de branchement (épissage), le A est toujours conservés

A

Vrai

33
Q

Quelles sont les 2 réactions de transestérification successives pour couper un intron

A
  1. Le 2’OH sur le A au site de branchement attaque le G au site 5’ d’épissage = lien sucre/phosphate est coupé et le 5’ de l’intron s’attache au A dans le site de branchement
  2. Le 2’OH libéré de l’exon du site d’épissage 5’ attaque le groupe phosphate du site 3’ d’épissage = libération de l’intron
34
Q

Sous quelle forme est libéré l’intron après l’épissage

A

Forme de lasso (lien entre l’extrémité 5’ de l’intron avec le site de branchement A)

35
Q

Est ce que l’épissage nécessite un apport d’énergie

A

Non, les 2 réactions de transestérification ne requiert aucun besoin énergétique

36
Q

Qu’est ce que le spliceosome

A

Complexe protéique qui aide aux réactions de transestérifications lors de l’épissage

37
Q

Quels sont les rôles du spliceosome

A
  1. Reconnaitre les sites d’épissage
  2. Rapprocher les sites
  3. Réactions de clivage et de ligation
38
Q

Que font les snARN

A

Chaque snARn s’Associent à 6-10 protéines nucléaires pour former des particules ribonucléoprotéiques (snRNP)

39
Q

Quels sont les 5 snARN

A

U1, U2, U4, U5 et U6

40
Q

Vrai ou faux : par appariement des bases, les snARN dictent l’assemblage du spliceosome

A

Vrai

41
Q

Quelles sont les interactions possible dans le complexe du spliceosome

A

ARN/ARN
ARN/protéines
Protéines/protéines

42
Q

Étapes de l’assemblage du spliceosome

A
  1. Site d’épissage 5’ est reconnu par snARN U1 et la protéine aux
  2. U2AF lie la zone polypyrimidine près du site d’épissage 3’ (permet à BBp de lier le site d’embranchement A)
  3. snRNP/U2 déplace la BBp et lie le site d’embranchement = A ressort du brin
  4. snRNP/U4 et U6 (déjà assemblés) lient snRNP/U5 = création d’un complexe avec U1 et U2
43
Q

Vrai ou faux : l’intron en forme de lasso est rapidement dégradé

A

Vrai, par une enzyme de débranchement et d’autres RNase qui forme un complexe nommé exosome

44
Q

Après la formation du complexe d’épissage, que permet la reconfiguration extensive des appariements de bases

A

Libération des snRNP U1 et U4 (U6 remplace U1 et U6 remplace U4)

45
Q

Vrai ou faux : la reconnaissance des jonctions introns exons chez les organismes complexes nécessite d’autres protéines tels que SR et U2AF

A

Vrai

46
Q

Que font les protéines SR

A
  1. Interagissent avec les exons sur des séquences d’amplificatrices d’épissage (ESE)
  2. Peuvent faire des liaisons protéines-protéines qui favorise la formation du spliceosome
  3. Définition précise des frontières d’un exon
47
Q

Que font les protéines U2AF

A

Lie l’ARn et aide la liaison de U2 au point de branchement

48
Q

Qu’est ce que les hnRNPs

A

Régulent l’association du complexe d’épissage au pré-ARNm sans interagir avec le pré-ARNm

49
Q

À quels sites se lient généralement les hnRNPs et qu’est ce que cette liaison provoque

A

ESS des exons qui empêche l’épissage en bloquant l’accès aux protéines SR ou au complexe d’épissage directement

50
Q

Vrai ou faux : les hnRNPs participent à l’épissage alternatif

A

Vrai

51
Q

Quels sont les sites de liaison des SR et des hnRNPs dans les introns

A

ISE et ISS

52
Q

Que produit l’épissage alternatif

A

Produit plusieurs ARNm à partir d’un seul pré-ARNm

53
Q

Vrai ou faux : un seul gène peut engendrer plusieurs protéines

A

Vrai

54
Q

Vrai ou faux : différents ARNm peuvent être produits dans différents tissus ou à différents stades du développement à partir d’un même gène

A

Vrai (épissage alternatif)

55
Q

Par quelles protéines peut être régulé l’épissage alternatif

A
  1. Par des répresseurs (hnRNP) qui peuvent bloquer l’introduction d’un exon
  2. Activateurs qui promouvoient l’insertion de certains exons en interagissant avec les facteurs d’épissage
56
Q

Vrai ou faux : des erreurs lors de l’épissage peuvent être liés au développement de cancers

A

Vrai (exemple : récepteur Fas)

57
Q

Vrai ou faux : un ARNm ne contient seulement des régions codantes

A

Faux, il contient toujours des régions non-codantes

58
Q

À quel endroit se situent les séquences non codantes des ARNm matures et que peuvent-ils contenir

A

Aux 2 extrémités (régions 5’UTR et 3’UTR) qui peuvent contenir des éléments régulateurs

59
Q

Vrai ou faux : la région codante des ARNm mature est délimitée par le codon initiateur et un codon stop

A

Vrai

60
Q

Vrai ou faux : certains ARNm sont altérés à la suite de leur transcription complète

A

Vrai, plus fréquent chez les protozoaires et les mitochondries

61
Q

Vrai ou faux : les ARNm altérés sont plus fréquents chez les eucaryotes supérieurs

A

Faux, beaucoup plus rare et se limite à une seule base

62
Q

Quels sont les 2 mécanismes de contrôle pour les ARNm mature altérés

A
  1. Désamination (A ou C)
  2. Insertion/délétion d’Uridine
63
Q

Qu’est ce que les protéines ApoB-100 et ApoB48

A

ApoB-100 est produite dans le foie = transport des lipides
APoB48 est produite dans l’intestin = absorption des lipides

64
Q

Comment l’ApoB-100 est-elle «coupée» en ApoB-48

A

Une enzyme intestinale désamine la cytosine = C devient un U et le codon CAA devient UAA (stop)

48 premiers a.a = liaison des lipides
52 derniers a.a = lie les récepteurs lipidiques

65
Q

De quoi dépend la concentration d’un ARN dans la cellule

A

De son taux de transcription et de sa stabilité (taux de dégradation)

66
Q

Quelle est la demie-vie des ARNm chez les eucaryotes vs procaryotes

A

Eucaryotes : plusieurs heures
Procaryotes : quelques minutes

67
Q

Vrai ou faux : la stabilité d’un ARNm contrôle l’arrêt de synthèse d’une protéine

A

Vrai :
ARNm stable = traduction continue après arrêt de la transcription
ARNm non-stable = arrêt rapide de la production de protéines

68
Q

Quelles sont les 3 enzymes qui dégradent l’ARNm

A
  1. Exonucléase 5’
  2. Exonucléase 3’
  3. Endonucléase
69
Q

Vrai ou faux : La nécessité de certaines enzymes de dégradation dépendent du bout par lequel la dégradation commence

A

Vrai

70
Q

Que faut-il retirer avant de pouvoir dégrader l’ARN, par des exonucléases 5’

A

Retirer la coiffe par une enzyme décoiffante

71
Q

Comment commence la dégradation des ARNm par la queue polyA

A

Déadénylase raccourcit la suite des adénines et les exonucléases 3’ forment un complexe (exosome)

72
Q

3 voies de dégradation d’ARNm

A
  1. Exonucléase 5’ et enzyme décoiffante
  2. Déadénylase et exonucléases 3’
  3. Endonucléase
73
Q

Quelles séquences se retrouvent dans les ARNm instables (dégradation rapide)

A

AUUUA dans leur extrémités 3’

74
Q

Comment se fait la dégradation ultra rapide des ARNm

A

Des protéines liant l’ARN (TTP/TIS11b) reconnaissent la séquence AUUUA et interagissent avec la déadénylase et l’exosome

75
Q

Vrai ou faux : chaque ARNm est prédestiné à un type de dégradation spécifique

A

Vrai, dépend des protéines liées à l’ARNm

76
Q

Vrai ou faux : la dégradation des ARNm commence par l’endroit le moins protégé

A

Vrai

77
Q

Vrai ou faux : peu importe le mécanisme, la durée de vie d’un ARNm est prédéfinie par sa séquence

A

Vrai

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